ENZIMAS 

   
Son  polimeros  que  catalizan (aceleran)  reacciones  Sin  embargo  hay  distintos grados de especificidad, 
biologicas,  poseen  alta  especifidad,  y  a  excepción  la  enzima  actúa  con  máxima  eficacia  sobre  el 
de las ribozimas, todas las enzimas son proteínas.  sustrato  natural  y  con  menor  eficacia  sobre  los 
  sustratos análogos.  
Actúan en secuencia catalizando reacciones    
en  donde  se  Degradan  nutrientes,  se  conseva, y se  Por  ejemplo:  la  sacarasa  es muy específico: rompe 
transforma  la  energia  para  fabricar  el  enlace  b-glucosídico  de  la  sacarosa  o  de 
macromoleculas.  compuestos  muy  similares.  Así,  para  el  enzima 
  sacarasa,  la  sacarosa  es  su  sustrato  natural, 
Es  decir  que  las  enzimas  son  sustancias  que,  sin  mientras  que  la  maltosa  y  la  isomaltosa  son 
consumirse en una reacción, aumentan la velocidad  sustratos  análogos.  Entre  los  enzimas  poco 
de esta.   específicos  están  las  proteasas  digestivas  como la 
  quimotripsina,  que  rompe  los  enlaces  amida  de 
Las  enzimas,  a  diferencia  de  los  catalizadores  proteínas y péptidos de muy diverso tipo. 
inorgánicos  catalizan  reacciones  específicas,  y  en   
una reacción catalizada por una enzima:  Mecanismos de accion 
   
● La  sustancia  sobre  la  que  actua la enzima  En  las  reacciones  que  son  espontaneas,  los 
se llama sustrato (cada enzima cataliza un  productos  finales  tienen  menos  energia  libre  de 
solo tipo de sustrato).  Gibbs  que  los  reactantes  (△G<0),  sin  embargo 
● El  sustrato  se  une  a  una  region  concreta  para  que  la  reaccion  comience  se  necesita  un 
de  la  enzima,  llamada  ​Centro  activo.  ​El  aporte  inicial  de  energia,  y  esta  energia  hay  que 
cuan  comprende  un  sitio  de  union  suministrar  a  los  reactantes  para  que  la  reaccion 
formado  por  aminoacidos  que  estan  en  transcurra  se  llema  energia  de  activacion  (E​a​)  y 
contacto  directo  con  el  sustrato  y un sitio  cuanto menos es E​a​ la mas facil ocurre la reaccion. 
catalitico,  formado  por  aminoacidos   
implicados en el mecanismo de reacción.  La  accion  de  los  catalizadores  consiste  en 
● Una  vez  formados los productos la enzima  disminuir  la  E​a​,  y  las  enzimas  disminuyes  la  E​a 
comienza un nuevo ciclo de reacción.  mucho  mas  rapido  que  los  catalizadores 
  inorganicos.  
 
Por  ejemplo,  la  descomposicion  de  H₂O₂  (Agua 
oxigenada)  para  dar  Agua  y  oxigeno,  actuando  en 
esta reaccion la enzima catalasa.  
 
  La  actuacion  de  la  enzima  permite  que  los 
reactantes  (sustratos)  se  unan  a  su  centro  activo 
  con  una  orientacion optima para que la reaccion se 
  produzca,  se  debilitan  los  enlaces  existentes  y 
facilite la formacion de otros.  
 ENZIMAS 
Hay  dos  modelos  que  explican  la  manera en que el  cambios  pueden  provocar  la 
sustrato se une al centro activo de la enzima:  desnaturalizacion de la proteina. 
   
● El  modelo  llave-cerradura:  supone  que  el  ● Temperatura:  los  aumentos  de 
sustrato  y  en  centro  activo  son  temperatura  aceleran  las  reacciones 
complementarias,  tal  como  una  llave  quimicas,  y  las  reacciones catalizadas por 
encaja con su cerradura.  enzimas  siguen  esta  “ley”,  sin  embargo al 
● El  modelo  ajuste inducido: el centro activo  ser  proteinas,  a  cierta  t°  se  empiezan  a 
adopta  la  conformacion  idonea  en  desnaturalizar  por  el  calor,  por  lo  tanto al 
presencia  del  sustrato.  la  union  de  mabos  sobrepasar  la  t°  “limite”  la  actividad 
componentes  desencadena  un  cambio  enzimatica  decrece  rapidamente  hasta 
conformacional  que  da  lugar  a  la  anularse. 
formacion del producto.   
  ● Cofactores:  a  veces,  una  enzima  requiere 
Regulacion de la actividad enzimatica  de  la presencia de sustancias no proteicas 
Las  propiedades  de  las  enzimas  derivan  del  hecho  que  colaboren  en  la  catalisis.  Casi  un 
de que son proteinas y actuan como catalizadores.  tercio  de  los  enzimas conocidos requieren 
Por  lo  tanto,  los  factores  que  influyen  sobre  la  cofactores.  Cuando  el  cofactor  es  una 
actividad enzimatica son:  molécula  orgánica  se  llama  coenzima. 
● Cambios en el ph  Muchos  de  estos  coenzimas  se  sintetizan 
● Cambios en la temperatura  a partir de vitaminas. 
● Presencia de cofactores   
● Concentraciones  del  sustrato  y  de  los  Cuando  los  cofactores  y  las  coenzimas  se 
productos finales  encuentran  unidos  covalentemente  al 
● Presencia de inhibidores  enzima  se  llaman  grupos  prostéticos.  La 
● Modulacion aldosterica  forma  catalíticamente  activa  del  enzima, 
● Modificacion covalente  es  decir,  el  enzima  unida  a  su  grupo 
● Activacion de proteolisis  prostético,  se  llama  holoenzima.  ​La  parte 
● Isoenzimas  proteica  de  un  holoenzima  (inactiva)  se 
  llama apoenzima. 
● Ph:  las  enzimas  poseen  grupos  quimicos  ● Concentraciones:  la  velocidad  de  una 
ionizables  (Grupo  amino,  carboxilo,  etc), y  reaccion  enzimatica  depende  de  la 
segun  el  ph  del  medio  estos  grupos  concetracion  de  sustrato.  la  figura 
pueden  tener  carga  negativa  positiva,  o  muestra  la  velocidad  de  una  reaccion 
neutra  y  debido  a  que  la  xonformacion  de  enzimatica  a  6  concentraciones  distintas 
las  proteinas  depende  de  sus  cargas  de sutrato.  
electricas,  tiene  que  haber  un  ph  optimo 
para la actividad catalitica para la enzima. 
 
La  mayoria  de  las enzimas son sensibles a 
los  cambios  del  ph,  por  lo  que  ligeros 
 ENZIMAS 
activo  son  los  activadores  alostéricos 
(Figura inferior izquierda). 

 
 
Además,  la  presencia  de  los  productos  finales 
puede  hacer  que  la  reaccion  sea  mas  lenta,  o  Las  sustancias  que  favorecen  la  forma  T  y 
incluso invertir su sentido.  disminuyen  la  actividad  enzimática  son  los 
  moduladores  negativos.  Si  estos  moduladores 
● Inhibidores:  hay  ciertas  moleculas  que  actúan  en  lugares  distintos  del  centro  activo  de 
pueden  inhibir  la  accion  catalitica  de  la  enzima  se  llaman  inhibidores  alostéricos 
una  enzima,  estos  inhibidores  pueden  (Figura superior derecha) 
ocupar  temporalmente  el  centro  activo 
por  semejanza  estructural  con  el  ● Modificacion  covalente:  Hay  enzimas 
sustrato  (inhibidor  competitivo)  o  que  pasan  de una forma menos activa a 
tambien,  alteran  la  conformacion  otra  mas  activa  uniendose 
espacial  de  la  enzima  impidiendo  su  covalentemente  a  un  grupo  químico  de 
union  al  sustrato  (inhibidor  no  pequeño tamaño como el P​i​ o el AMP.  
competitivo). 
  También  se  da  el  caso  inverso,  en  el 
● Modulacion  aldosterica:  hay  enzimas  que  un  enzima  muy  activo  se desactiva 
que  pueden  adoptar  2  conformaciones  al  liberar  algún  grupo  químico.  En  las 
interconvertibles  llamadas  R  (relajada)  enzimas  de  las  vías  degradativas  del 
y  T  (tensa).  R  es  la  forma  más  activa  metabolismo,  la  forma  fosforilada  es 
porque  se  uno  al  sustrato  con  más  más  activa  que  la  no  fosforilada, 
afinidad.  Las  formas  R  y  T  se  mientras  que  en  las  vías  biosintéticas 
encuentran en equilibrio R <==> T.  ocurre lo contrario.  
Ciertas  sustancias  tienden  a estabilizar 
● Actividad  proteolitica:  Algunas  enzimas 
la  forma  R.  Son  los  llamados 
no  se  sintetizan  como  tales,  sino  como 
moduladores  positivos.  El  propio 
proteinas  procursoras  sin  actividad 
sustrato  es  a  menudo  un  modulador 
enzimatica.  ​Estas  proteínas  se  llaman 
positivo.  Las  moléculas  que  favorecen 
proenzimas  o  zimógenos.  Para 
la  forma  R  pero  que  actúan  sobre  una 
activarse,  los  zimógenos  sufren  un 
región  del  enzima  distinta  del  centro 
ataque  hidrolítico  que  origina  la 
 ENZIMAS 
liberación  de  uno  o  varios  péptidos.  El  El  momento  concreto  del  desarrollo  del 
resto  de  la  molécula  proteica  adopta la  individuo:  Por  ejemplo,  algunos  enzimas  de  la 
conformación  y  las  propiedades  del  glicolisis  del  feto  son  diferentes  de  los  mismos 
enzima  activo.  Muchos  enzimas  enzimas en el adulto. 
digestivos  se  secretan  en  forma  de 
zimógenos  y  en  el  tubo  digestivo  se  Clasificación 
convierten  en  la  forma  activa.  Es  el   
caso  de  la  a-quimotripsina,  que  se  En  funcion  de  su  accion  catalitica,  las  enzimas 
sintetiza  en  forma  de  se clasifican en 6 grandes grupos: 
quimotripsinógeno  (Figura  superior).  Si   
estos  enzimas  se  sintetizasen  ● Oxidorreductasas:  catalizan  reacciones 
directamente  en  forma  activa  de  oxidorreducción,  es  decir, 
destruirían  la  propia  célula  que  las  tranferencia  de  hidrogeno  o  electrones 
produce.  Así,  la  tripsina  pancreática  de  un  sustrato a otro, segun la reaccion 
(una  proteasa)  se  sintetiza  como  general: 
tripsinógeno  (inactivo).  Si  por  alguna 
AH​2​ + b ⇄ a + bh​2   
razón se activa en el propio páncreas, la 
glándula  sufre  un  proceso  de  a​red​ + b​ox​ ⇄ a​ox​ + b​red 
autodestrucción  (pancreatitis  aguda),  a 
menudo mortal.  Ejemplos  son  la  succinato 
deshidrogenasa  o  la  citocromo  c​  
  oxidasa 

● Isoenzimas:  algunas  enzimas  tienen  ● Transferasas:  catalizan  la transferencia 

distinta  estructura  molecular  aunque  de  un  grupo  quimico  (distinto del H) de 
su  función  biológica  es  similar.  Se  un sustrato a otro, segun la reaccion: 
llaman  isozimas  o  isoenzimas.  Estas   
diferencias  de  estructura  se  traducen  A -B + C ⇄ A + C - B  
en  ligeros  cambios  en  sus propiedades,   
de  forma  que  cada  isozima  se  adapta  Un  ejemplo  es  la  glucoquinasa,  que 
perfectamente  a  la  función  que  debe  cataliza  la  reaccion  representada  en  la 
realizar.  Así,  podemos  observar  la  siguiente figura:  
existencia de isoenzimas en función de:   
glucosa + ⇄ ADP + 
El  tipo  de  tejido​:  por  ejemplo  el  lactato  ATP glucosa-6-fosfato 
deshidrogenasa  presenta  isoenzimas  distintos   
en el musculo y el corazon.   
 
El  compatimiento  celular  donde  actua​:  por   
ejemplo  el  maltato  deshidrogena  sadel   
citoplasma es distinta de la de la mitocondria. 
 ENZIMAS 
● Hidrolasas:  Catalizan  las  reacciones  de  NOMENCLATURA  
hidrólisis: 
  ● Nomenclatura sistematica:  consta de 3 
A-B + H​2​0 ⇄ AH + B - OH  partes,  del  sustrato  preferente,  de  la 
  reacción que realiza y terminacion -asa. 
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la 
Un  ejemplo  sería  la  glucosa  fosfato 
reacción: 
isomerasa  que cataliza la isomerización 
 
de  la  glucosa-6-fosfato  en 
lactosa + ⇄ glucosa +  
fructosa-6-fosfato. 
H​2​O galactosa 
  Muchos  enzimas  catalizan  ​reacciones 
● Liasas:  catalizan  reacciones  de  ruptura  reversibles​.  No  hay  una  manera  única 
o soldadura de sustratos:  para  fijar  cual  de  los  dos  sentidos  se 
  utiliza  para  nombrar  al  enzima.  Así,  la 
A - B ⇄ A + B  glucosa  fosfato  isomerasa  también 
  podría  llamarse  fructosa  fosfato 
Un  ejemplo  es  la  acetacetato  isomerasa. 
descarboxilasa que cataliza la reacción: 
  Cuando la acción típica del enzima es la 
ÁC. ACETICO ⇄ C​2​O + ACETONA  hidrólisis  del  sustrato,  el  segundo 
  componente  del  nombre  se  omite  y por 
ejemplo,  la  lactosa  hidrolasa  se  llama 
● Isomerasas:  este  grupo  catalizan  la  simplemente  lactasa.  Además  de  los 
interconversión de isómeros:  nombre  sistemáticos,  aún  persisten 
otros  consagrados  por  el  uso.  Así,  la 
A ⇄ B 
glucosa:ATP  fosforiltransferasa  se 
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y  llama habitualmente glucoquinasa. 
la fosfoglucosa isomerasa. 
● Nomenclatura  de  la  comision 
● Ligasas:  catalizan  la  union  de  los  enzimatica:  el  nombre  de  cada  enzima 
sustratos  con  hidrolisis  simultanea  de  es  identificado  por un código numérico, 
un nucleotido trifosfato (ATP, GTP, etc).  encabezado  por  las  letras  EC  (enzyme 
commission),  seguidas  de  4  números 
A + B + XTP ⇄ A - B + XDP + P  separados  por  puntos.  El  1°  número 
indica  a  cual  de  las  6  clases  pertenece 
Un  ejemplo  es  la  piruvato  carboxilasa  el  enzima,  el  2°  se  refiere  a  distintas 
que cataliza la reaccion:  subclases  dentro de cada grupo, y el 3° 
y  4°  se  refieren  a  los  grupos  químicos 
piruvato  +  ⇄  oxoloacetato  + 
específicos  que  intervienen  en  la 
CO + ATP ADP + P 
reacción. 
 ENZIMAS 
por  ejemplo:  la  enzima  ATP:  glucosa  CINETICA ENZIMATICA 
fosfotransferasa  (glucoquinasa)  se 
define  como  EC  2.7.1.2.  El  número  2  La  cinética  enzimática  estudia  la  velocidad  de 
indica  que  es  una  transferasa,  el  7  que  las  reacciones  catalizadas  por  enzimas.  La 
es  una  fosfotransferasa,  el  1 indica que  velocidad  de  una  reacción  catalizada  por  una 
el aceptor es un grupo OH, y el último 2  enzima  puede  medirse  con  relativa  facilidad,  la 
indica  que  es  un  OH  de  la  D-glucosa  el  medida  se  realiza  siempre  en  las  condiciones 
que acepta el grupo fosfato.  óptimas  de  pH,  temperatura,  presencia  de 
cofactores,  etc,  y  se  utilizan  concentraciones 
  saturantes  de  sustrato.  En  estas  condiciones,  la 
velocidad  de  reacción  observada  es  la velocidad 
  máxima  (V​max​).  La  velocidad puede determinarse 
bien  midiendo  la  aparición  de  los  productos  o la 
 
desaparición de los reactivos. 
 
Clasificación: 
 
En  una  reacción  de  ​orden  cero​,  la  velocidad  de 
  formación  del  producto  es  independiente  de  la 
concentración de sustrato: ​v = k. 
 
En una reacción de ​primer orden la velocidad de 
  formación  de  los  productos  es  directamente 
proporcional  a  la  concentración del sustrato: ​v = 
 
k [A]​.​ Así, en la reacción: 
 
SACAROSA + H​2​0 ⇄​ ​ GLUCOSA + FRUCTOSA 
 
La  velocidad  de  hidrólisis  de  la  sacarosa  es,  en 
todo  momento,  proporcional  a  la  concentración 
 
de  sacarosa. Dicho matemáticamente, donde [A] 
  es  la  concentración  de  sacarosa  a  cada  tiempo 
(t)  y  k  es  la  constante  de  proporcionalidad.  Se 
  dice que ésta es una reacción de primer orden. 

 
 
 

 
 ENZIMAS 
Una  reacción  de ​segundo orden es aquella en la  Este modelo sólo aplica cuando:  
que  la  velocidad  de  formación  del  producto 
depende  1.  En  condiciones  de  estado  estacionario,  es 
decir,  cuando  la  concentración  de  [ES]  es 
● de  la  concentración  de dos sustratos  constante. 
(como  en  una  reacción  de 
condensación): ​v = k [A​1​] [A​2​]  2.  La  concentración  de sustrato es mayor que 
● del  cuadrado  de  la  concentración  de  la  concentración  de  la  enzima,  de  tal  manera 
un  único  sustrato  (reacción  de  que el sustrato unido a la enzima es pequeña.  
dimerización): ​v = k [A]​2 
3.  La  velocidad  máxima  (Vmax)  coincide  con 
el momento de saturación. 

Modelo Lineweaver-Burk: 

Para  determinar  gráficamente  los  valores  de 

K​M  y  V​max  es  más  sencillo  utilizar  la 
  representación  doble  recíproca  (1/v​0  frente  a 
1/[S]​0​),  ya  que  es  una  línea  recta.  Esta 
Modelo Michaelis-Menten:  representación  doble  recíproca  recibe  el 
nombre  de  representación  de 
Para  explicar  la  relación  observada  entre  la 
Lineweaver-Burk. Es una recta en la cual: 
velocidad  inicial  (v​0​) y la concentración inicial 
de  sustrato  ([S]​0​)  Michaelis  y  Menten  ● La pendiente es K​M​/V​max 
propusieron  que  las  reacciones  catalizadas  ● La  abscisa  en  el  origen  (1/v​0  =  0) es 
enzimáticamente  ocurren  en dos etapas: En la  -1/K​M 
primera  etapa  se  forma  el  complejo  ● La  ordenada  en  el  origen (1/[S]​0 =​  0) 
enzima-sustrato  y  en  la  segunda,  el  complejo  es 1/V​max 
enzima-sustrato  da  lugar  a  la  formación  del 
producto, liberando el enzima libre:  De  esta  forma,  a  partir  de  los  datos 
experimentales  se  puede  calcular 
E + S ⇄ ES ⇀ E + P  gráficamente,  los  valores  de  K​M  y  V​max  de  un 
enzima para diversos sustratos. 
Este  modelo  cinético  adopta  la  hipótesis  del 
estado  estacionario,  según  la  cual  la   
concentración  del  complejo  enzima-sustrato 
es  pequeña  y  constante  a  lo  largo  de  la   
reacción. 
 
 
 
 
 ENZIMAS 
   
 
 
 
 

 
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/tema1
1.htm 

http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.h
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