TITULO DEL PROTEÍNAS

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REFERENCIA tomado y adaptado de:

BIBLIOGRAFICA https://sites.google.com/site/biomoleculasorganicas2obto/organicas/proteinas

TEMA PRINCIPAL Proteínas y tipos de proteínas

CONTENIDO Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los
seres vivos. La hidrolisis de estas proteínas libera unas moléculas más pequeñas
denominadas aminoácidos

Los aminoácidos representan una serie de características como es el carácter

anfótero. El carácter anfótero se define como la capacidad de una molécula de
comportarse como ácido o como base dependiendo del PH del medio en donde se
encuentre.

También son estereoisómeros: como un carbono es asimétrico, es decir, está unido

a cuatro grupos funcionales distintos, se consideran dos moléculas con distinta
actividad óptica. Su punto de fusión y ebullición así como su solubilidad en agua
son elevados.

Los aminoácidos se unen a otros mediante enlaces peptídicos en el que un grupo

carboxilo de un aminoácido interacciona con un grupo amino del otro, quedando
unidos ambos y librándose en la reacción a una molécula de agua.

El enlace peptídico se estabiliza por que los átomos de carbono, oxígeno y

nitrógeno comparten electrones.

Se puede afirmar por tanto, que el enlace peptídico tiene un carácter parcial de
doble enlace. Este hecho impide que se realicen torsiones alrededor del enlace, lo
que determina que los átomos de carbono, hidrógeno y nitrógeno se sitúen en el
mismo plano.

La actividad biológica de cualquier proteína depende en gran medida de la

disposición espacial de su cadena polipeptídica. Efectivamente, la cadena
polipeptídica sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo
su función biológica.

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos, que se diferencian en el

número, tipo y orden de estos.

La estructura secundaria es bastante estable y existen dos tipos diferentes.

 La estructura en hélice consiste en un plegamiento en espiral de la cadena
polipeptídica sobre sí misma en el sentido de las agujas del reloj. Este plegamiento
se mantiene estable por medio de los puentes de hidrógeno que se establecen en
el grupo -NH- de un aminoácido y el grupo -CO- del cuarto aminoácido en la cadena
lineal. Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces y
aparecen proyectadas hacia la parte externa de la hélice.

En la lámina plegada, el plegamiento origina una especie de fuelle o lámina

plegada en zigzag originada por el acoplamiento de segmentos de la misma
cadena polipeptídica o de diferentes cadenas, unidos entre sí por puentes de
hidrógeno trasversales análogos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se
disponen de forma alterativa por encima y por debajo de esta estructura.

De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier

cambio en la disposición puede provocar la pérdida de su actividad biológica.

La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos característicos que se

originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas
uniones se realizan por medio de enlaces en las cadenas laterales R de ciertos
aminoácidos.
En ocasiones existe otro nivel estructural superior, con un mayor número de
plegamientos. Esto ocurre cuando la proteína está formada por varias subunidades
proteicas.

Algunas de las propiedades de las proteínas son:

1. Solubilidad: existe una capa de solvatación de agua alrededor de cada

molécula proteica que impide la unión entre ellas. Si esta capa se pierde, las
moléculas de proteína se unen entre si y forman un agregado insoluble, lo que
provoca su precipitación.
2. Alteración de la estructura espacial: debido a cambios en el PH, en la
temperatura o en la concentración salina, los enlaces entre las cadenas
peptídicas pueden romperse y alterar su estructura, perdiendo así la función.
Este proceso recibe desnaturalización.
3. Especificidad: cada especie posee algunas proteínas que otros organismos no
tienen.
 CONCLUSIONES Y/O Las proteínas debido a sus características de acoplación de carácter acido o base
RESULTADOS dependiendo del medio, son moléculas ideales en la dieta de un ser vivo, pues
por esto pueden ser fácilmente asimiladas y digeridas. Son moléculas
extremadamente adaptables y moldeables, presentan alta facilidad de manejo
para análisis experimentales siempre y cuando se mantengan alejadas entre sí o
separadas por sus tipos, esto debido a la facilidad que poseen para unirse entre si
mediante enlaces peptídicos.