BIOLOGÍA HUMANA III Blgo.

Orlando Edwin Cundia Alarcón (2012)

PROTEINAS

Son compuestos cuaternarios en cuya composición existen C, H, O, N y también S en pequeñas cantidades. Estructuralmente las
proteínas son largas cadenas químicas o polímeros formados por la unión de unidades monoméricas llamadas aminoácidos (aa) unidas
entre si mediante enlaces peptídicos.
La palabra proteína proviene del griego proteus: que significa “de primordial importancia”; tienen alto peso molecular, por ejemplo la
oxihemoglobina C2932H4724N828Fe4O840(peso molécular de 68 000 uma) las proteínas se encuentran en casi todos los fluidos del cuerpo
con excepción de la orina y la bilis.
AMINOÁCIDOS (aa)
Son las unidades monoméricas sobre las cuales se construyen las proteínas. Se constituyen de un grupo amino (-NH2) en un extremo y
un grupo ácido o función ácido (-COOH). Los aminoácidos se unen entre sí por enlaces peptídicos; esta unión de aminoácidos forma una
proteína

R: cadena lateral
-COOH: grupo carboxilo aa1 aa2 proteína
-NH4: grupo amino

Los aminoácidos son sustancias incoloras o blanquecinas, sólidas, cristalizables y en general solubles en agua (excepto la cistina, tiroxina,
y leucina). Los aminoácidos se dividen en dos grupos de importancia: los aminoácidos esenciales; aquellos que son indispensables en
la alimentación y son ingeridas con la dieta diaria porque el organismo no lo fabrica; y los aminoácidos no esenciales, son aquellos que
no son ingeridos en la dieta y que por ende son sintetizados en el mismo organismo.
aa esenciales aa no esenciales
Nº aa esenciales Nº aa esenciales Nº aa no esenciales Nº aa no esenciales
1 Leucina 6 Arginina 11 Glicina 16 Ácido glutámico
2 Isoleucina 7 Lisina 12 Alanina 17 Aspargina
3 Valina 8 Fenilalanina 13 Cisteína 18 Glutamina
4 Metionina 9 Histidina 14 Serina 19 Tirosina
5 Treonina 10 Triptófano 15 ácido aspártico 20 Prolina

Los 20 aminoácidos más comunes. Seis de los

ácidos son no polares porque ellos tienen –CH2
ó –CH3 en todos los grupos R. Se clasifican
como: aminoácidos conpropiedades
estructurales especiales (prolina, metionina y
cisteína); aminoácidos aromáticos
(fenilalanina, triptófano y tirosina) y finalmente
entre los aminoácidos no aromáticos tenemos
amino ácidos no polares (alanina, valina,
leucina e isoleucina); aminoácidos no polares
(glicina, serina, tronina, arparagina y gluytamina)
y los aminoácidos ionizables (ácido glutámico,
ácido aspartico, histidina, lisina y arginina).

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.

Las proteínas están formadas por cadenas de polipeptidos, según como se dispongan estas cadenas en el espacio, una proteína tendrá
una estructura determinada; esta es: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las propiedades físicas, biológicas y
químicas de la proteína dependen de su estructura molecular.

a. Estructura primaria.- La estructura primaria es la secuencia de aa. de

la proteína. Nos indica qué aas. Componen la cadena polipeptídica y el
orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína
depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

b. Estructura secundaria.-La estructura secundaria es la disposición de la

secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a su
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura
secundaria: la
conformación alfa
(hélice) y la
conformación beta
(cadena en forma
de zigzag)
c. Estructura terciaria.- se forma a partir de la estructura secundaria, al
plegarse sobre sí misma originando una conformación globular: Esta
conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar
funciones de transporte, enzimáticas, hormonales.Esta conformación
globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos. Y
aparecen varios tipos de enlaces:
1. El puente disulfuro entre los
radicales de aminoácidos que
tiene azufre.
2. Los puentes de hidrógeno.
3. Los puentes eléctricos.
4. Las interacciones hifrófobas.
d. Estructura cuaternaria.-Esta estructura informa de la unión, mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de
protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en
la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis,
que consta de 60 unidades proteícas.

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FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

1. ESTRUCTURAL.- o de soporte porque fibras o redes de proteínas cumplen un rol estructural, incluye la queratina en el cabello,
fibrina en la coagulación de la sangre y el colágeno (tejido conjuntivo fibroso) que da forma a la matriz de la piel, ligamentos,
tendones y huesos y es la proteína más abunadante en el cuerpo de los vertebrados. Otras proteínas son: las glucoproteínas que
forman parte de las membranas; las histonas que forman parte de los cromosomas; la elastina, del tejido conjuntivo elástico: la
queratina de la epidermis y uñas.
2. ENZIMÁTICA.-o de catálisis enzimática; las enzima son proteínas globulares que son catalizadores biológicos y facilitadores en
reacciones químicas específicas.
3. HORMONAL.- o de regulación porque pequeñas proteínas llamadas hormonas sirve como mensajeros intercelulares en animales.
También algunas proteínas juegan un papel de regulación en las células, permitiendo abrir y cerrar la célual durante la síntesis
genética. Por ejemplo las proteínas también reciben información y actúan como receptores en la superficie de la célula. Algunas de
estas son: Insulina y glucagón; hormona del crecimiento; calcitonina; hormonas tropas.
4. DEFENSIVA.- otras proteínas globulares se usan para el reconocimiento de microbios y celular cancerosas ya que las células poseen
receptores sobre la superficie y que son la clave para las hormonas del cuerpo y el sistema inmune. Estas proteínas son:
Inmunoglobulina; trombina y fibrinógeno.
5. TRANSPORTE.- de moléculas e iones. Por ejemplo la proteína hemoglobina transporta oxígeno en la de la sangre y mioglobina; una
similar proteína transporta oxígeno en el musculo. El hierro es transportado en la sangre por la proteína tranferrina.. otros ejemlos son
la hemocianina y los citocromos.
6. MOVIMIENTO.- los músculos se contraen y se extienden por medio de 2 grandes proteínas filamentosas, la actina y la miosina. Las
proteínas contráctiles por su lado juegan un papel clave en el cito esqueleto de la células y en el movimiento de materiales a través
de la celula.
7. RESERVA-algunas proteínas sirve como fuente de reserva intra celular o fuente de energía de asimilación directa. Por ejemplo:
Ovoalbúmina, de la clara de huevo, Gliadina, del grano de trigo, Lactoalbúmina, de la leche.

** Función HEMOSTÁTICA
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.

PROPIEDADES DE PROTEINAS
1.Especificidad.
Se refiere a que cada proteína lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de
manifiesto en los procesos de rechazo de órganos trasplantados. La semejanza entre proteínas es un grado de parentesco entre
individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"
2. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína
soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, (cuando el huevo es cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

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CLASIFICACIÓN GENERAL DE LAS PROTEINAS

COLÁGENOS: tejido cartilaginoso

PROTEINAS QUERATINAS: pelos y uñas
FIBROSAS ELASTINAS: tendones
FIBROINAS: hilos de seda
PROTEINAS SIMPLES O
HOMO PROTEINAS O
PROLAMINAS: zeina, hordeina
HOLOPROTEINAS
GLUTENINAS: gluteina, orizanina
PROTEINAS ALBÚMINAS: seroalbúmina, ovoalbúmina
GLOBULARES
HORMONAS: Insulina, prolactina
ENZIMAS: hidrolasas, oxidasas

GLUCOPROTEINAS: ribonucleasa, anticuerpos

PROTEINAS COMPUESTAS O LIPOPROTEINAS: transporte de lípidos
HETERO PROTEINAS NÚCLEOPROTEINAS: nucleosomas
CROMOPROTEINAS: hemoglobina, citocromos

Las proteínas se clasifican de dos formas: de acuerdo a su estructura en proteínas fibrosas y globulares. Pero de acuerdo a su
composición se clasifican en: proteínas simples y complejas (conjugadas).

I. PROTEINAS SIMPLES O HALOPROTEINAS

Son proteínas que están conformadas únicamente por aminoácidos, se clasifican en proteínas fibrosas y globulares.

1.1. PROTEÍNAS FIBROSAS.-son componentes de

fibras alargadas e insolubles en agua y tienen
función estructural. Las más conocidas son:
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos;
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos,
uñas, plumas, cuernos; Elastinas: En tendones y
vasos sanguíneos: Fibroínas: En hilos de seda,
(arañas, insectos)

1.2. PROTEINAS GLOBULARES.-tienen una

conformación esférica y son solubles en agua, Estas
proteínas cumplen roles funcionales. Las más
importante son: Prolaminas: como la Zeína en el
maíz, gliadina en el trigo, hordeína en cebada y
legumina en las habas; Gluteninas: Glutenina
(trigo), orizanina (arroz); Hormonas:Insulina,
hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina;
(a) Colágeno: hilos que conforman la raqueta de tenis. (b) Fibrina:
Enzimas:Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, micrografía electrónica a 3 000x de aumento. (c) Queratina:pluma de pavo
Transferasas. real. (d) Seda: tela de araña. (e) Queratina: pelo de humano

Un caso particular son las Albúminas: como la seroalbúmina se encuentra en la sangre y la linfa, ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina, (leche), mioalbúmina (músculos). Estas son solubles en agua pura y coagulable en calor.
Otro grupo son las globulinas: como la seroglobulina que se encuentra en el plasma y suero sanguíneo; miosina en los
músculos y lactoglobúlina en la leche

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Musculo esquelético:
Fig. a.- Fibras musculares consistentes en una simple, alargada, se ven desde la fusión de algunos
precursores celulares. Dentro de la fibras están algunas miofibrillas (aquí sólo se muestran 6 miofibrillas para
simplificar) rodeada por la membrana del retículo sarcoplásmico.la organización de los gruesos y delgados
filamentos en las miofibrillas una apariencia estriada. Cuando el músculo se contrae, la banda I y la Z se
estrecha y se contraen juntos como se ve en la micrografía electrónica.Fig. b.- Musculo relajado. Fig. c.- Musculo
contraído.

II. PROTEINAS COMPUESTAS O HETERO PROTEINAS

2.1. GLUCOPROTEINAS.-son proteínas combinadas

con carbohidratos, por ejemplo la musina de la
saliva; además tenemos la ribonucleasa,
mucoproteínas, anticuerpos, y la hormona
luteinizante. En la parte superior de la figura de la
derecha se observa unas estructuras en forma de
“Y”; estas son las glucoproteinas que sirven
como receptores de moléculas a nivel de la
membrana celular.

2.2. LIPOPROTEINAS.-son proteínas que se combinan con lípidos, se encuentran en el suero y son de alta, baja y muy baja
densidad. Transportan lípidos en la sangre.
2.3. NUCLEOPROTEINAS.-son proteínas unidas a ácidos nucleicos los encontramos en corpúsculos nucleares (núcleo soma) de
la cromatina y en el ribosoma.
2.4. CROMOPROTEINAS.-son proteínas combinadas con
metales y dan una coloración particular a la molécula,
entre ellas tenemos a la Hemoglobina -pigmento rojo de la
sangre por la presencia del hierro unido al grupo hemo-
además tenemos a la hemocianina y mioglobina, que
transportan oxígeno, otra cromoproteína es la clorofila que
posee un núcleo de magnecio, lo que le da una coloración
verde. Por otro lado tenemos a los cito cromos, que
transportan electrones en procesos redox.
2.5. Histonas.- son un grupo particular de proteínas que
contienen azufre y tirosina, suelen encontrarse en los Molécula de hemoglobina, se aprecia en la parte
leucocitos y en el esperma de ciertos peces. superior las 2 cadenas beta y en la parte inferior la
cadena alfa. Cada cadena es considerada como grupo
Hemo.

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ENZIMAS

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas. Actúan en pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de la reacción ni de los
equilibrios químicos, sino que aceleran la reacción.
CARACTERÍSTICAS
a. Son sensibles a las variaciones de temperatura y pH.
b. Son sumamente específicos.
c. Son reutilizables en el organismo.

FUNCIONES DE LAS ENZIMAS

En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos
para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción.
Una enzima y un sustrato se unen sólo si sus formas encajan con exactitud, de lo contrario no lo hacen. Esta especificidad asegura que la
reacción enzimática no sea equivocada.
La enzima misma no se ve afectada por la reacción y cuando los productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con otro nuevo sustrato.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS:

a. Son solubles en agua y se difunden con facilidad en medios acuosos orgánicos.
b. No alteran el mecanismos de la reacción, solo la aceleran
c. Son altamente específica y actúan sobre un solo sustrato.
d. Poseen un pH óptimo para su acción, y disminuyen su energía de activación para iniciar una reacción química.

ESTRUCTURA QUÍMICA
a. Apoenzima.- es la enzima inactiva y presenta sólo aminoácidos (estructurales, fijadores y catalizadores).
b. Cofactor.-es el activador de la enzima; puede ser inorgánico como: ión metálico Fe +2, Ca+2 o Mg+2. También puede ser
orgánico, llamado coenzima o vitamina: fosfatos de azúcares, NAD, FMN, FAD.
c. Holoenzima.-es la enzima activa producto de la unión de la apoenzima y el cofactor o coenzima.

MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

Cuando la enzima esta lista para catalizar o acelerar la reacción; esta reacción se da formando un complejo enzima-sustrato y como
producto final obtendremos los productos degradados y la enzima intacta.

Enzima + Sustrato Complejo Enzima-Sustrato Enzima + productos

E + S ES E + P1 + P2

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En el siguiente grafico observamos en

(a).- Una reacción de descomposición sin participación de un enzima en donde la energía liberada es
grande.
(b).- la enzima complementa a la mitad de la reacción de descomposición y al formar el complejo
enzima sustrato se ahorra algo de energía.
(c).- La enzima y el sustrato se unen desde el inicio de la reacción y el complejo enzima sustrato
ahorra mucha energía.

PASOS DE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA

a. Reconocimiento entre la enzima y el sustrato.
b. Acoplamiento o unión entre la enzima y el sustrato que se da por el modelo de la llave o cerradura.
c. Acción catalítica, el sitio activo de la enzima actúa sobre el sustrato acelerando su reacción.
d. Liberación del producto.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

1. Óxido-reductasas.- participan en reacciones de oxido-reducción.
2. Transferasas.- participan en transferencia de grupos funcionales: entre ellos aldehídos, gupos acilos, grupos glucosidos

y grupos fosfato.
3. Hidrolasas.- realizan reacciones de hidrólisis porque transforman polímeros en monómeros. Actuan sobre: enlace ester, enlace
glucosídico, enlace peptídico y enlace C-N.
4. Liasas.- catalizan la separación no hidrolítica y facilitan la transformación de los enlaces multiples. A doble enlace por remoción de
grupos.
5. Isomerasas.- participan en reacciones de transformación de moléculas y de isomerización. Por ejemplo el paso de glucosa a
galactosa.
6. Ligasas.- participan en la formación de enlaces, con aporte de ATP. Entre C y C, C y O y C y N

Acción de una liasa Acción de una isomerasa

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VITAMINAS
Son sustancias imprescindibles en la dieta; pero se requieren en pequeñas cantidades porque el organismo no puede sintetizarlas.
Algunas vitaminas son necesarias para el normal funcionamiento de determinadas enzimas, ya que funcionan como coenzimas que
intervienen en distintas rutas metabólicas y por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabólicos.
Las vitaminas participan en numerosos procesos metabólicos, por ejemplo en la protección contra la oxidación.
CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS
Se clasifican como vitaminas hidrosolubles y vitaminas liposolubles.
a. Vitaminas hidrosolubles.- se disuelven en el agua del plasma sangíneo y son excretadas por los riñones por lo que su
almacenamiento es mínimo en el organismo. Debido a que cada vitamina participa en procesos metabólicos, la deficiencia de una
de ellas puede tener efectos muy amplios. Entre ellas destacan la vitamina C y todo el complejo B.
b. Vitaminas liposolubles.- son solubles en sustancias grasas, poco alterables y el organismo puede almacenarlas fácilmente como
reserva. Por eso resultan tóxicas si se consumen en cantidades muy elevadas. Entre ellas destacan la vitamina A, D, E y K.
VITAMINAS ALIMENTOS EN LOS FUNCIÓN SU CARENCIA ORIGINA
QUE SE ENCUENTRA
A Leche, mantequilla, huevos, Favorece la visión, el sistema Alteraciones en la visión y en la piel
(retinol) fruta, hígado, leche enriquesida inmunitario y el crecimiento celular
B1 Vísceras (hígado), huevos, frutas. Facilita el metabolismo de Beriberi: enfermedad que se caracteriza por
(tiamina) carbohidratos parálisis, edemas y alteraciones de la
funcióncardiaca
B2 ó G Leche, queso, frutos secos, Interviene en la respiración celular Lesiones en las mucosas de la lengua,
(riboflavina) cereales, verduras, pescado, labios, genitales. Detención del crecimiento
huevo, hígado
Factor PP Pescados, carne, legumbres, Aceptores y donadores de Pelagra: alteraciones de la piel, diarrea,
(niacina ó ácido cereales hidrógenos en muchas reacciones nauseas, perdida de lamemoria.
nicotínico)
B6 Vísceras (riñón, hígado), carne, Necesaria para la función de la Convulsiones en madres lactantes
(piridoxina) leche, legumbres, nueces, maní células y el sistema nervioso
B12 Hígado, pescado azúl (con Favorece a las células de la sangre y Anemia perniciosa, alteracionesnerviosas.
(cianocobalamina) abundante grasa como la sardina), el sistema nervioso
carne
C Cítricos, fresas, frambuesas, Actúa como antioxidante,estimula la Escorbuto, hemorragias, caída de
(ácido ascórbico) tomates, verduras. curación de heridasy absorbe el piezasdentales, dificultad en la
hierro cicatrizaciónde heridas
D Leche, huevos, hígado de Previene la osteoporosis y las Raquitismo: debilidad, deformación
(colecalciferol) pescado, También se encuentra fracturas óseas. Dosis excesivas de huesos. Desmineralización ósea
en forma de precursor de la aumentas los niveles y depósitos en adultos
vitamina D en la piel donde de calcio.
se sintetiza por la acción del sol
E Aceites de semillas vegetales. Antooxidnate que estimula el Anemia en prematuros. Esterilidad
(tocoferol) buen funcionamiento del sistema
inmunológico y evita la obstrucción
de arterias.
K Alfalfa y en la síntesis Facilita la coagulación normal Hemorragias debido a que no se sintetiza
(naftoquinona) de bacterias intestinales. de la sangre y el buen estado de los protrombina, por lo tanto no hay coagulación
huesos
Carotenoides Zanahoria, calabaza, tomate, Actúan como antioxidantes,
espinaca, melocotón, albaricoque previenen la lesión de las células.
y muchasotras frutas y verduras Previene el cáncer de
mama y de próstata

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ÁCIDOS NUCLEICOS
Son moléculas orgánicas de alto peso molecular que siempre están presentes en células animales, vegetales, hongos, bacterias e incluso
algunos virus. Están formadas por C, H, O, N y P; se ubican en el núcleo de las células y controlan funciones vitales como:
 Reproducción celular.
 Síntesis o fabricación de proteínas y enzimas
 Transmisión de caracteres hereditarios de generación a generación.

Los ácidos nucleicos son 2, a saber:

- El ácido ribonucleico (ARN) y
- El ácido desoxirribonucleico (ADN).
La importancia biológica de estas moléculas es porque contiene en el interior de la molécula la información genética de la especie (rasgos
heredables); al mismo tiempo Permite la evolución de la especie por procesos adaptativos, ya que la información genética que se
transmite puede sufrir algunos cambios aumentando el grado de variabilidad y diversidad de la especie.
- Los ácidos nucleicos fueron descubiertos por Meischer en 1869y los isló por primera vez en el año 1871.
- Las bases purínicas fueron descubiertas por Kossel en 1881.
- Los que dieron a conocer su composición química y estructura molecular por primera vez fueron Watson y Crick en 1953. A
ellos e debe el modelo de la doble hélice del ADN.

COMPOSICION DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

Presentan una estructura químicamente compleja pero resultan de la repetición de una molécula unidad que es el nucleótido, esta
molécula repetida forma una cadena simple o doble al cual llamamos cadena (s) de polinucleótidos. Estos componentes son:

RIBOSA: ARN
5.- PENTOSAS
DESOXIRRIBOSA: ADN

3.- NUCLEOSIDOS
PÚRICAS: ADENINA, GUANINA
6.- BASES
NITROGENADAS
1.- CADENA
DE 2.- NUCLEÓTIDOS
PIRIMÍDICAS: CITOSINA, TIMINA,
POLINUCLEÓTIDOS URACILO

4.-ÁCIDO
FOSFÓRICO

1. Cadena de polinucleótidos
2. Nucleótidos
3. Nucleósidos
4. Ácido fosfórico
5. Pentosas
6. Bases nitrogenadas

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1. Cadena de polinucleótidos.- son cadenas de alto peso molecular que están formadas por un conjunto de nucleótidos. Para el caso
del ARN es un polinucleótido monocatenario (1 cadena) y para el ADN es bicatenario (2 cadenas).

Eje pentosa – fosfato del ADN

Enlace fosfodiester del ADN

Eje pentosa – fosfato del ARN

Enlace fosfodiester del ARN

2. Nucleótidos.-es la unidad básica de un ácido nucleico y resulta de la

combinación de una molécula de ácido fosfórico, de una pentosa y de
una base nitrogenada.
3. Nucleosidos.-es un compuesto que resulta de la unión de una base
nitrogenada y una pentosa.
4. Grupo fosfato.- (Ácido orto fosfórico)sirve para unir los nucleosidos
entre sí a través de las pentosas, formando de esta manera una
cadena de polinucleótidos. Esta unión de 2 nucleósidos se llama
enlace fosfodiester y es la responsable de unir estos compuestos y
formar la cadena de polinucleótidos.
5. Pentosas.-Sonmonosacáridos que pertenecen al grupo de las pentosas (5 carbonos en su molécula) las pentosas son de 2 tipos: la
ribosa que conforma el ácido ribonucleico (ARN) y la desóxirribosa que conforma el ácido desoxirribonucleico (ADN).

6. Bases nitrogenadas.-compuestos químicos orgánicos, derivados de la pirimidina y de la purina, según esto las bases se dividen en
2 grupos.
6.1. Bases pirimidicas.- son tres: la citosina (C), timina (T) y uracilo (U), de estos las dos primeras forman parte del ADN y los dos
últimos del ARN.
6.2. Bases puricas.- llamadas también bases purinicas son dos: la denina (A) y la Guanina (G); ambas son componentes del ADN
y el ARN

** Las bases nitrogenadas se unen entre si por medio de enlaces puente de hidrógeno, esto es en la molécula de ADN

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I. ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN)

Esta molécula de alto peso molecular es una doble cadena polipeptídica que se encuentra formando una especie de escalera de mano
enrolladla (doble hélice), en las que las barras laterales (eje pentosa – fosfato) son los grupos fosfato y la desoxirribosa y los travesaños
las bases nitrogenadas.
El azúcar pentosa presente en el ADN es la desoxirribosa y las bases nitrogenadas son: la Citosina (C), Timina (T), Adenina (A) y
Guanina (G). Al mismo tiempo las bases se complementan con enlaces puente de hidrógeno. Así: “A” con “T” (doble enlace covalente) y
“G” con “C” (triple enlace covalente).
El ADN se encuentra en el núcleo de las células eucariotas y gobierna las
funciones básicas de los seres vivos. Se transmite de una célula madre a
otra célula hija.
Estructuralmente el ADN es una molécula bicatenaria (2cadenas)
complementaria. Esto es: una cadena va en sentido creciente desde el
carbono 3´ a 5´ y la otra cadena en sentido inverso desde el carbono 5´ a 3´.
O sea son cadenas “anti sentido”.
Las funciones principales del ADN son 2: la transmisión de los caracteres
hereditarios de una generación a otra, esto se logra por medio de la
división de cada una de las cadenas de poli nucleótidos, auto duplicándose
durante la división celular.
La otra función es la de servir de molde para fabricar la molécula de ARN
y a partir de este sintetizar las proteínas por medio del código genético.

En la figura de la izquierda se observa la

separación de la doble cadena de ADN y su
conformación antisentido

En la figura de abajo: La replicación del ADN es

un proceso semi conservativo tanto en
procariotas. Nótese que cada una de las dobles
hélices nuevas contiene una cadena nueva
(oscura) y otra nueva (clara). Este proceso
requiere de la participación de enzimas
especializadas.

Nótese en la figura inferior que en la cadena

nueva de la parte superior izquierda se está
formando una nueva cadena de ADN. Y en la
parte izquierda inferior se observa la
participación de las enzimas ADN ligasa que
ensambla los polinucleótidos nuevos del ADN y
la ADN polimerasa1 y 2 que se encargan de
hacer crecer la nueva cadena. La helicasa se
encarga de desenrollar la cadena original.
En el mismo grafico se puede apreciar un
iniciador de ARN (RNA primer) que se encarga
de iniciar la formación del ARNm.

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II. ÁCIDO RIBONUCLEICO (ARN)

Se encuentra tanto en el citoplasma y al interior del núcleo (en especial en los nucléolos) y en algunos orgánulos celulares (mitocondrias,
plastos) en especial en los ribosomas. Su composición difiere del ADN ya que el azúcar pentosa presente en el ARN es la ribosa y las
bases nitrogenadas son: la Citosina (C), Uracilo (U), Adenina (A) y Guanina (G). Al mismo tiempo las bases se complementan con
enlaces puente de hidrógeno. Así: “A” con “U” (doble enlace covalente) y “G” con “C” (triple enlace covalente).

La importancia del ARN radia en que es la primera molécula informativa, ya que por evolución esta función paso a manos del ADN. La
función principal del ARN es la de ser una molécula intermediaria para la síntesis de proteínas a partir del ADN.
El ARN está conformado por una sola cadena de poli nucleótidos por lo que toma el nombre de estructura mono catenaria (1 cadena).

La figura de la derecha muestra

un segmento de cadena de ARN
(monocatenario); presenta los
enlaces fosfodiester, el azúcar
pentosa (ribosa) y las bases
nitrogenadas (A, U, G, C).
La cadena tiene un sentido de 5´a
3´.

TIPOS DE ARN.- existen 3 tipos de ARN y son: ARN mensajero (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y ARN ribosómico (ARNr)

1. ARN mensajero (ARNm).- llamado también ARN matricialo CODÓN se origina

a nivel del ADN, mediante un proceso análogo a la duplicación del ADN. Este
ARN se sintetiza en el núcleo durante el proceso llamado transcripción en el que
la secuencia de base presentes en el ADN se transcribe y forma una cadena de
ARNm, esta cadena sirve para transportar la información codificada en el ADN
para fabricar proteínas en los ribosomas, según las necesidades de la célula.
En la cadena de ARNm se ordenan los nucleótidos en grupos de 3 bases
nitrogenadas, a estas se les llama tripletes o codones que se forman de acuerdo
a lo establecido en el código genético.
En la figura de la derecha observamos una cadena de ARNm formada a partir del
ADN.

2. ARN de transferencia (ARNt).- llamado también ANTICODÓN toma parte muy activa en
la traducción del mensaje otorgado por el ADN al ARNm para la síntesis de proteínas. El
ARNt es el encargado de llevar los aminoácidos y situarlos en el lugar adecuado (según
el mensaje del ARNm) para la síntesis de una cadena de proteínas determinada.

3. ARN ribosómico (ARNr).- se llama así porque forma parte de los ribosomas, junto a
proteínas especializadas, los ribosomas son orgánulos encargados de leer el mensaje
que les lleva el ARNm.

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FASES DE LA SINTESIS DE PROTEINAS

El ARN es una molécula que participa activamente en la sínteis de proteínas en la célula, así se distinguen 2 fases de importancia que
son la transcripción y la traducción.
1. La transcripción.- se da cuando la cadena de ADN se divide y se duplica y asu vez va formando la cadena de ARNm que es la
base para la formación de proteínas. El ARNm se dispone en tripletes que se denominan CODONES, estos servirán para el
apareamiento con las bases del ARNt.
2. La traducción.- es el proceso de síntesis o fabricación de proteínas y consta de 2 procesos que son la iniciación y la
elongación.
2.1. La iniciación.- comienza con un ARNt iniciador, cuando se aparean o emparejan los tripletes del ARNm (CODÓN) con los
tripletes del ARNt (ANTI CODÓN).
2.2. La elongación.- en esta etapa los codones y anticodones apareados pasan a través del ribosoma, aquí se forma el enlace
peptídico entre los aminoácidos que lleva el ARNt. Cuando todos entran al ribosoma se forma el enlace peptídico para
formar proteínas y se separan los aminoácidos y la cadena de proteína; el ARNt que lo contenía y los segmentos de
ARNm , este proceso se repite hasta que llegue un ARNt que termine la cadena proteica y finaliza con la terminación del
poli péptido

En la figura superior observamos los procesos de elongación con dirección al ribosoma y posterior producción de la proteína y la
finalización con un codón de finalización. Cada codón busca su complemento, el anti codón.
En el anexo………..Podemos apreciar un esquema general para la síntesis de proteínas desde el núcleo al citoplasma, donde
encontramos una secuencia de aminoácidos de la proinsulina humana y la insulina producida sintéticamente al interior de una bacteria
(Escherrichia coli) por medio de la ingeniería genética.

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ANEXO N° 01 CÓDIGO GENÉTICO

2da base

1ra Base

3ra Base
U Aminoácido C Aminoácido A Aminoácido G Aminoácido
UUU UCU UAU UGU U
Fenilalanina (8) Tirosina (19)
UUC UCC UAC UGC Cisteina (13) C
U Serina (14)
UUA UCA UAA parada UGA parada A
leucina (1)
UUG UCG UAG parada UGG Triptófano (10) G
CUU CCU CAU CGU U
Histidina (9)
CUC CCC CAC CGC C
C leucina (1) Prolina (20) Arginina (6)
CUA CCA CAA CGA A
Glutamina (18)
CUG CCG CAG CGG G
AUU ACU AAU AGU Serina (14) U
Isoleucina (2)
AUC ACC AAC Asparagina (17) AGC C
A Treonina (5)
AUA Metionina (4) ACA AAA AGA A
AUG Inicio ACG AAG Lisina (7) AGG Arginina (6) G
GUU GCU GAU GGU U
Aspartato (15)
GUC GCC GAC GGC C
G Valina (3) Alanina (12) Glicina (11)
GUA GCA GAA GGA A

GUG GCG GAG Glutamato (16) GGG G

El código genético es una lista de tripletes o códigos de los codones (ARNm) que tienen relación con los anticodones (ARNt)
estos a su vez poseen la información de los aminoácidos que conformarán las futuras proteínas. La mayoría de organismos
procariotas y eucariotas cumple con este código universal para la producción de sus proteínas. A partir del triplete de inicio
“AUG” se sintetiza la proteína y acaba con los tripletes “UAA” ó “UAG” ó “UGA”.

ANEXO N° 02 Esquema general de la síntesis de ARN a partir de la duplicación del ADN

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