1.

Que es una enzima

Las enzimas son proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas
orgánicas o inorgánicas que actúan catalizando los procesos químicos que se
dan en los seres vivos. Esto es, actúan facilitando las transformaciones
químicas; acelerando considerablemente las reacciones y disminuyendo la
energía de activación que muchas reacciones requieren
2. Nomenclatura de las enzimas
existen dos tipos de nomenclatura para las enzimas que son: la sistemática y la
recomendada.
La Sistemática solo se utiliza en revistas y textos científicos.
La Recomendada es la de uso común y viene a ser una forma abreviada de la
sistemática; en ella se nombra primero el sustrato seguido de la acción que
realiza la enzima terminada con el sufijo asa.
3. Como se clasifican las enzimas. Cite ejemplos

4. Diferencia entre cofactor y coenzima y cuáles son los principales

tipos de coenzimas
Un cofactor es un componente de tipo no proteico que complementa a
una enzima (que es una sustancia proteica). El cofactor tiene que estar
presente en cantidades adecuadas para que la enzima pueda actuar,
catalizando una reacción bioquímica. Son cofactores las coenzimas y los iones
metálicos.
Una coenzima es un tipo de cofactor; es un cofactor orgánico no proteico que
se requiere junto con la proteína enzimática para que tenga lugar la reacción
enzimática
Por lo tanto, podemos decir que, cofactores son la parte no proteica de las
holoenzimas, mientras que los coenzimas solamente serán aquellos cofactores
que son moléculas orgánicas y que se unen de forma temporal al apoenzima.
 FAD (flavín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y
protones.

 FMN (flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones.

 NAD+(nicotín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y

protones.

 NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato):

 Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en

la descarboxilación del ácido pirúvico) y de grupos acilo en general.

 Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.

 Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre

moléculas.

 TPP (pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehído; forma

parte, entre otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.

 Vitamina C.

 PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.

 PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.

 FH4 (ácido tetrahidrofólico): transferencia de

grupos formilo, metenilo y metileno.

 Biocitina: transferencia de dióxido de carbono.

 Ácido lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina.

Muchas vitaminas, o sus derivados, actúan como coenzimas:

 Vitamina B1 o tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina es

esencial para el metabolismo energético de los glúcidos.

 Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados

son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor como el FAD y
el FMN.

 Vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos

con gran poder reductor como el NAD+ o el NADP+.

 Vitamina B5 o ácido pantoténico: su principal derivado es

la coenzima A (Co-A), con gran importancia en diversos procesos
metabólicos.
 Vitamina B6 o piridoxina. Sus principales derivados son las
coenzimas PLP (fosfato de piridoxal) y PMP (fosfato de piridoxamina),
esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.

 Vitamina B7 o biotina (vitamina H o vitamina B8). Su derivado,

la biocitina, es esencial para el funcionamiento de
numerosas carboxilasas (enzimas).

 Vitamina B9 o ácido fólico (vitamina M). Su derivado, el FH4 es

esencial en la síntesis de purinas

5. ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué

efecto tiene sobre ella la cantidad de sustrato presente en el medio
de reacción?
La velocidad de una reacción enzimática se mide por el número de moléculas
de sustrato transformadas por unidad de tiempo. Esta velocidad depende de
varios factores, entre los que destacan la eficacia del enzima y la
concentración de moléculas de enzima y de sustrato. Manteniendo constante la
concentración del enzima en una reacción catalizada, se observa que la
velocidad de la reacción aumenta a medida que incrementamos la
concentración de sustrato. Este aumento de la velocidad va haciéndose
progresivamente más lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos en la
concentración de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad de
la reacción. En este punto, decimos que se ha alcanzado la velocidad máxima
(Vmáx). En estas condiciones las moléculas enzimáticas están saturadas por el
sustrato, y, por ello, no puede aumentarse la velocidad de transformación de
este.

6. número de recambio enzimático

(constante para cada enzima) = número de recambio = número de moléculas
de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima y unidad de
tiempo, en condiciones saturantes del sustrato.
7. Que es Km y para que me sirve
La concentración de sustrato a la cual la reacción alcanza la mitad de su
velocidad máxima se conoce con el nombre de KM (constante de Michaelis-
Menten). KM es un valor característico de cada enzima y constituye una
medida de la afinidad del enzima por el sustrato: valores bajos de KM indican
una alta afinidad mientras que valores altos representan una baja afinidad.
Mide la función de fijación.
8.