Академический Документы
Профессиональный Документы
Культура Документы
PENDAHULUAN
1
1.2 Rumusan Masalah
2
BAB II
PEMBAHASAN
1. Merupakan protein
2. Merupakan biokatalisator.
4. Enzim bekerja spesifik artinya untuk mengubah atau mereaksikan suatu zat
tertentu memerlukan zat tertentu pula.
3
8. Memliki sifat aktif atau sisi katalitik yaitu bagian enzim tempat substrat
berkombinasi. Substrat asing yang berfungsi menghambat reaksi disebut
inhibitor dan yang berfungsi mempercepat reaksi disebut activator.
11. Umumnya enzim tidak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein
tambahan yang disebut kofaktor
12. Umumnya enzim bekerja mengkatalis reaksi satu arah meskipun ada yang
mengkatalis reaksi dua arah
4
1. Berdasarkan tempat bekerjanya
a. Endoenzim
b. Eksoenzim
a. Oksidoreduktase
b. Transferase
c. Hidrolase
5
gugusan ester karboksil, Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis
lemak (ester lipida), dan Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis
protein dan polipeptida.
a. Enzim konstitutif
b. Enzim adaptif
Protein adalah bagian utama enzim yang dihasilkan sel, maka semua hal
yang dapat mempengaruhi protein dan sel akan berpengaruh terhadap reaksi
enzimatik. Laju reaksi enzim dipengaruhi oleh :
1. Suhu
Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu lingkungannya. Setiap
kenaikan suhu 10o C, kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai
batas suhu tertentu. Enzim dan protein pada umumnya dinonaktifkan oleh
6
suhu tinggi. Enzim berdarah panas dan manusia bekerja paling efisien pada
suhu 37 o C, sedangkan enzim hewan berdarah dingin pada suhu 25 o C
(Suhara, 2009). Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan
sampai + 60oC. Ini disebabkan karena proses denaturasi enzim. Dalam
beberapa keadaan, jika pemanaasan dihentikan dan enzim didinginkan
kembali aktivitasnya akan pulih. Hal ini disebabkan oleh karena proses
denaturasi masih reversible. pH dan zat-zat pelindung dapat mempengaruhi
denaturasi pada pemanasan ini. Hubungan antara aktivitas enzim dan suhu
dapat dilihat pada gambar berikut (Indah, 2004) :
2. PH
PH dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Daya katalisis enzim menjadi
rendah pada pH rendah maupun tinggi, karena terjadinya denaturasi protein
enzim. Enzim mempunyai gugus aktif yang bermuatan positif (+) dan negatif
(-). Aktivitas enzim akan optimum kalau terdapat keseimbangan antara kedua
muatannya. Pada keadaan masam muatannya cenderung positif, dan pada
keadaan basa muatannya cenderung negatif sehingga aktivitas enzimnya
menjadi berkurang atau bahkan menjadi tidak aktif. PH optimum untuk
masing-masing enzim tidak selalu sama. Sebagai contohamylase jamur
mempunyai pH optimum 5,0, arginase mempunyai pH optimum 10
(Sumarsih, 2008).
3. Konsentrasi substrat
7
Ada tiga kondisi :
a. Harga konsentrasi substrat jauh lebih kecil daripada harga Km, maka
kecepatan reaksi awal berbanding lurus dengan konsentrasi substrat.
b. Harga konsentrasi substrat jauh lebih besar dari harga Km, maka
kecepatan reaksinya adalah maksimal dan tidak dipengaruhi oleh
peningkatan lebih lanjut dari konsentrasi substrat.
Aktivator atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat mengaktifkan enzim
yang semula belum aktif. Enzim yang belum aktif disebut pre-
enzim atau zymogen (simogen). Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur
H, Fe, Cu, Mg, Mo, Zn, Co, atau berupa koenzim, vitamin, dan enzim lain.
Kofaktor hanya berikatan secara transien dan mudah terlepas dengan enzim
atau substrat (Sumarsih, 2008).
8
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor
gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim
mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Oleh karena koenzim
secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, sehingga dapat dikatakan koenzim
merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder (de Bolster,
1997). Sebagian besar koenzim, kofaktor dan gugus prostetik merupakan
turunan dari vitamin B. Selain vitamin B, beberapa koenzim mengandung
gugus adenine, ribose, dan fosforil AMP atau DMP
Enzim juga memberikan peranan dalam tatanan klinik yaitu antara lain
(Sadikin, 2002) :
a. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ
akibat penyakit tertentu.
9
(enzim) ke lingkungan ekstrasel, namun jumlahnya sangat sedikir dan tetap.
Apabila enzim intrasel terlacak di dalam cairan ekstrasel dalam jumlah lebih
besar dari yang seharusnya, atau mengalami peningkatan yang
bermakna/signifikan, maka dapat diperkirakan terjadi kematian (yang diikuti
oleh kebocoran akibat pecahnya membran) sel secara besar-besaran. Misalnya :
Peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari tripsin) hingga empat
ratus kali menunjukkan adanya pankreasitis akut
10
sementara dan bersifat menetap. Contoh kelainan akibat defisiensi enzim
antara lain adalah hemofilia
11
hormon. Produksi hormon yang dilakukan dalam kelenjar endokrin di atur
oleh hipotalamus. Hipotalamus tersebut terdapat dalam otak.
Terdapat yang namanya kelenjar pituitari atau dapat disebut dengan kelenjar
hipofisis, yaitu suatu kelenjar endokrin yang banyak memproduksi hormon.
Setiap hormon tersebut memiliki berbagai fungsi yang berbeda-beda, akan
tetapi terdapat juga hormon yang mempunyai fungsi yang saling mendukung,
contohnya : menghambat atau merangsang produksi hormon lainnya. Hormon
mempunyai banyak fungsi dan juga peranannya masing-masing. Untuk lebih
lengkapnnya, berikut dijelaskan tentang fungsi hormon.
Fungsi Hormon
1. Fungsi hormon dapat mempengaruhi metabolisme glukosa, lemak, dan
protein seluruh tubuh.
2. Mengendalikan tekanan darah
3. Mengendalikan perkembangan pada sistem reproduksi dan ciri – ciri
seksual.
4. Merangsang dalam proses pembentukan sel darah merah atau eritosit
5. Fungsi hormon dapat mengendalikan pelepasan dan pembentukan hormon
yang dilakukan oleh korteks adrenal.
2.8 Nukleotida
Fungsi Nukleotida:
Nukleotida memiliki banyak fungsi dalam sel. Salah satu yang paling terkenal
adalah fungsi mereka dalam asam nukleat: mereka membuat DNA, yang
menyimpan informasi. Demikian juga, mereka membuat RNA, yang dapat
membawa informasi atau dapat bertindak sebagai enzim.
12
2.9 Metabolisme Nukleotida
13
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
3.2 Saran
14
DAFTAR PUSTAKA
15