TALLER N° 2: AMINOACIDOS, PROTEINAS Y ENZIMAS

1. ¿Qué son los aminoácidos? ¿Cuál es la fórmula general de un aminoácido?

Los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino (𝑁𝐻2 )
de naturaleza básica en uno de los extremos de la molécula y un grupo acido
carboxílico (𝐶𝑂𝑂𝐻) en el otro extremo.

Ilustración 1 formula general de un aminoácido. fuente: Verónica González N.

2. ¿Cuáles son las propiedades químicas de los aminoácidos?

 Isomería óptica, si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son

dextrógiros (+) y si lo desvían a la izquierda son levógiros (-)
 Son anfóteros, el grupo carboxilo les da un carácter ácido y el grupo amino
básico por los que en disolución pueden comportarse como ácidos o bases.
 Aromaticidad
 Capacidad de formar enlaces cruzados
 Reactividad química. Capacidad de unión a hidrogeno.

3. De ejemplos de aminoácidos de importancia biomédica

 Glicina
 Glutamato

4. ¿a qué se debe el carácter quiral de los aminoácidos? ¿existe un aminoácido no

quiral? explique

El aminoácido que posee un Cα no quiral es la glicina, ya que en su cadena

lateral un H, que hace que dos sustituyentes del Cα sean iguales. No tiene
actividad óptica ni estereoisometría, pero si con mucha flexibilidad y capacidad
de rotación.
5. Existen en total 20 aminoacidos comunes, los cuales se dividen según la cadena
lateral (grupo R). describa usando un cuadro o una tabla los siguientes tipos de
aminoacidos y muestre sus estructutas
 aminoácido descripción Estructura

Aminoácidos no polares con Son aminoacidos cuya cadena

grupos alifáticos radical es alifática, es decir una
cadena hidrocarbonada.

Aminoacidos no polares con Son aminoacidos cuya cadena n a

grupos aromáticos lateral posee un anillo aromático.
Poseen alta hidrofobicidad.
 Son aminoacidos polares que
carecen de carga, pero que tienen
la posibilidad de tener asimetría en
la distribución de las cargas por la
presencia de un átomo de O o N.
Aminoacidos polares con
grupos sin carga Contienen grupos funcionales
polares y neutros que pueden
establecer enlaces de hidrogeno
con el agua, los que lo hace no
ionizable

Tienen un grupo adicional básico,

Aminoacidos polares con es decir, contienen uno o más –NH2
grupos de carga positiva en el radical y pueden ser cargados
positivamente a pH 7.
 Tienen un grupo adicional acido, los
aminoacidos ácidos son el
Aminoacidos polares con Aspartato y Glutamato, que tienen
grupos de carga negativa un grupo adicional –R cargados
negativamente y completamente
ionizado a pH 7 por la presencia del
grupo –COOH en el radical.
6. Defina enlace peptídico. Muestre la reacción general para la formación de enlace
peptídico

Los enlaces peptídicos son enlaces covalentes que se establecen entre el grupo
carboxilo de un primer aminoácido y el grupo α-amino del siguiente, dando lugar
al desprendimiento de una molécula de agua.

Ilustración 2 reacción general de formación

7. ¿Qué son péptidos? ¿a cuántos residuos aminoácidos podemos considerar una

molécula como péptido? De ejemplos

Los péptidos es una molécula que resulta de la unión de dos o más aminoacidos
mediante enlaces aminos.

De acuerdo, a algunos autores, a la unión de mínimo 2 unidades individuales de

aminoacidos (residuos de aminoacidos) mediante enlaces peptídicos da lugar a la
formación de un péptido. Por ejemplo, si su número es de aminoacidos es menor
a 10, se denominan oligopeptidos, si tienen un número mayor a 10 polipéptidos y
más de 50 aminoacidos, se llaman proteínas.

Ejemplo de péptidos formados por residuos de aminoacidos

 Glicilserina
 Serilglicina
 Glicilalina
 tirosilanilcisteinilglicina

8. De ejemplos de péptidos de importancia biomédica

  Glutatión (ƴ-glutamil-ƪ-cisteinilglicina)
 Vasopresina
 Secretina
 Oxitocina
 Insulina
 Somastostatina

9. ¿Qué es una proteína?

Son compuestos orgánicos constituidos por aminoacidos unidos por enlaces

peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el
metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica.

10. ¿Cuáles son las propiedades químicas de las proteínas?

 Desnaturalización, consiste en la perdida de la estructura tridimensional o

conformación nativa por romperse los enlaces de la estructura cuaternaria,
terciaria o secundaria, afectando la función biológica de la proteína
 Solubilidad, esta se debe a las características de los radicales R
 Capacidad amortiguadora, las proteínas tienen un comportamiento anfótero que
permite que sean capaces de neutralizar las variaciones del pH del medio.
 Especificidad, esta se basa en el plegamiento de la cadena peptídica como
consecuencia de su secuencia de aa y este es el reflejo de la información genética.

11. Defina los niveles estructurales de las proteínas. Utilice esquemas para
ejemplificar los diversos niveles estructurales

Estructura primaria
La estructura primaria de un polipéptido es su secuencia de aminoacidos. Esta
secuencia lineal de aminoacidos viene codificada por el material genético de un
organismo.

Estructura secundaria

Se refiere a la organización local de la cadena polipeptidica. El átono de hidrogeno

de un grupo amino y un átomo de oxigeno de un aminoácido diferente de la
proximidad puede formar enlaces de hidrogeno débiles estos enlaces hacen que
la cadena adquiera una configuración concreta, la cual puede tener forma de una
hélice alfa o una hoja plegada beta.
Los tipos de estructura secundaria que se observan con más frecuencia son la
hélice α y la lámina plegada β, estas estructuras están estabilizadas por enlaces
de hidrogeno entre los grupos carbonilo y N-H del esqueleto polipeptidico.

Ilustración 3 formas de lámina plegada β

Ilustración 4 Proyección detallada de lámina plegada β

 Ilustración 5 proyección de hélice alfa y lamina plegada beta

Estructura terciaria

Conformaciones tridimensionales que asumen las proteínas globulares cuando se

pliegan en sus estructuras nativas (biológicamente activas) y se insertan los
grupos protésicos, si es el caso. Este plegamiento se debe a las interacciones
químicas que existen entre aminoacidos concretos localizados en diferentes
regiones de la cadena polipeptidica.

Entre sus principales características se tiene:

 Las proteínas globulares grandes suelen contener varias unidades

compactas denominadas dominios. (ver ilustración 5)
  Varias proteínas de las procariotas llamadas proteínas modulares o de
mosaico, contienen numerosas copias duplicadas o imperfectas de uno
más dominios las cuales se unen en serie, por ejemplo, la fibronectina (ver
ilustración 6)

Ilustración 6 dominios selectos que se encuentran en numerosas proteínas

Ilustración 7 estructura de la fibronectina

Estructura cuaternaria
Está constituida por varias cadenas polipeptidicas unidas entre sí de manera covalente.
La presentan aquellas proteínas que tienen más de una cadena peptídica, cada cadena
constituye una subunidad y la agrupación de varias subunidades forma un oligomero.
 12. Describa la función general de la hemoglobina

La función general de la hemoglobina es el transporte de oxigeno desde los pulmones

hacia los tejidos de todo el cuerpo y el transporte de dióxido de carbono de los tejidos
periféricos hasta los pulmones para ser excretados.
13. De ejemplos de proteínas de importancia biomédica

 Insulina
 Hemoglobina
 Seroalbumina
 Ovalalbumina
 anticuerpos

14. ¿Qué es una enzima?

Las enzimas son biomoléculas de naturaleza proteicas especializadas en la

catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Gran parte de
sus propiedades catalíticas radica en el alto grado de especialización que
presentan respecto a las sustancias reaccionantes o sustratos.

15. ¿Cuál es el mecanismo de acción de las enzimas? Discuta los principales

modelos para describir la acción enzimática

Las enzimas aceleran las reacciones biológicas actuando sobre sustratos

específicos que se van a transformar en el producto de la reacción(𝐸 + 𝑆 → 𝐸 +
𝑃), esto lo consiguen gracias a que poseen una estructura tridimensional, el centro
activo, con un entorno químico adecuado que permite la interacción entre el
enzima y el sustrato mediante la formación del complejo enzima-sustrato.

Para entender la actividad enzimática se formularon varios modelos, el primero

denominado llave y cerradura fue formulado por Emil Fischer, este establecida
que las enzimas se consideraban estructuras que se complementaban
específicamente con su sustrato, así como se acoplaban una llave a una
 cerradura. Aunque, es cierto que la enzima tiene la característica de especificidad,
este modelo sugiere una interacción rígida y no explica de forma eficiente como
se produce la reacción, es decir, establece un complejo ES tan estable, que
cualquier transformación posterior podría ocasionar perdida de interacción y la no
formación de producto.

Posterior a este modelo, Linus Pauling, retomo el modelo llave-cerradura, pero

propuso que el encaje no ocurría entre el sustrato y la enzima, luego Koshaland
postulo el modelo de encaje inducido, el cual permite explicar el aumento de la
eficiencia de las interacciones que se establecen entre la enzima y el sustrato a
partir de la idea que la interacción entre moléculas hace que la proteína sufra un
cambio de conformación que permite la formación de interacciones adicionales
entre la enzima y el estado de transición, por ende, se puede afirmar que dicho
modelo sugiere una interacción más flexible entre la enzima y su sustrato
comparada con lo expuesto por los otros modelos.

16. ¿Qué factores afectan la actividad enzimática?

 La temperatura
 pH
 Inhibición enzimática
 También se pueden considerar factores: la concentración de enzimas, sustrato y
la disponibilidad de cofactores.

17. De ejemplos de enzimas de importancia biomédica

 Glucosa 6p-deshidrogenasa
 Trombina
 Lipoprotein lipasa
 ALT, GPT
 Tirosinasa
 Fenilalanina hidroxilasa.
 Bibliografía

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