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Contenido
▪ Introducción
▪ Estructura molecular
-Dominio Ig
-Cadenas de las inmunoglobulinas
-Fab y Fc
-Fc: región efectora
-Regiones determinantes de complementariedad
-Región Bisagra
▪ Isotipos de las inmunoglobulinas
Contenido
▪ Alotipos de las inmunoglobulinas
▪ Idiotipos de las inmunoglobulinas
▪ Clases de las inmunoglobulinas
-IgG
-IgM
-IgA
-IgE
-IgD
▪ Funciones efectoras mediadas por anticuerpo
Inmunoglobulinas
Son las moléculas específicas para antígeno
producidas por los linfocitos B, y el principal papel
de estas células en la respuesta inmune es, por
tanto, la síntesis de dichas moléculas (Regueiro, López, et
al, 2008)
Inmunoglobulinas
Funciones:
▪ Fijar antígenos extraños encontrados por el
hospedador
▪ Mediar funciones efectoras para neutralizar o
eliminar invasores externos.
Dominio Ig
Superfamilia de las inmunoglobulinas
Cadenas de las inmunoglobulinas
Los anticuerpos son
glicoproteínas formadas por:
▪ 2 cadenas ligeras (L)
▪ 2 cadenas pesadas (H)
Unidas por puentes
disulfuro.
(Levinson, 2004)
Cadenas de las inmunoglobulinas
▪ Una cadena L esta formada
por un dominio variable
(VL) y un dominio
constante (CL)
(Gómez, 2013)
Fab y Fc
Cuando se corta una molécula de
inmunoglobulina con distintas proteasas (p. ej.,
pepsina, papaína) se liberan dos fragmentos
proteicos -Fab (antigen binding fragment) y Fc
(crystallizable fragment) funcional y
estructuralmente diferentes.
▪ Fab: capacidad de interaccionar específicamente
con antigeno
▪ Fc: funciones efectoras asociadas a isotipo del
anticuerpo. (Regueiro, López, et al, 2008)
Fab y Fc
Fc: región efectora
▪ CH4: Unión a
receptores en la
membrana de los
mastocitos.
Regiones determinantes de
complementariedad
▪ Las regiones variables de las cadenas L y H tienen
tres secuencias de aminoácidos hipervariables en
el extremo amino terminal (Levinson, 2004)
Regiones determinantes de
complementariedad
(Kindt, Goldsby, 2007)
Regiones determinantes de
complementariedad
▪ Inmunoglobulina G (IgG)
▪ Inmunoglobulina A (IgA)
▪ Inmunoglobulina M (IgM)
▪ Inmunoglobulina D (IgD)
▪ Inmunoglobulina E (IgE)
IgG
▪ Es la clase mas abundante en el
suero
▪ Existen 4 subclases que se
reconocen por diferencias en la
secuencia de la cadena γ: IgG1,
IgG2, IgG3 y IgG4
▪ Es el anticuerpo que predomina en
la respuesta inmune secundaria.
▪ Es el único anticuerpo que atraviesa
la placenta (Levinson, 2004)
IgG
▪ IgG1, IgG3 y IgG4 cruzan la placenta y tienen un
papel importante en la protección del feto
Defiende el
compartimiento tisular
IgM
▪ Representa el 5 al 10% del total de
las inmunoglobulinas (Kindt, Goldsby,
2007).
▪ Es la principal inmunoglobulina
producida en la respuesta inmune
primaria
▪ Se encuentra en forma
monomérica en la superficie de los
linfocitos B
▪ En el suero es un pentámero
formado por 5 unidades de IgM
mas una cadena J (Levinson, 2004)
IgM
▪ Es la primera inmunoglobulina
sintetizada por el feto
▪ Defiende el compartimento
vascular (Kindt, Goldsby, 2007)
IgA
▪ Constituye el 10 al 15% del total de las
inmunoglobulinas. (Kindt, Goldsby, 2007)
▪ Cada molécula secretada de IgA es un
dimero mas una molécula de cadena
J y un componente secretor.
▪ Es la principal inmunoglobulina en
secreciones como: el calostro, la
saliva, lagrimas, y las secreciones del
sistema respiratorio, intestinal y
genitourinario. (Levinson, 2004)
IgA