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E+S à ES à E + P
Complejo enzima-sustrato
El centro activo comprende
n Clases
1. Óxido-reductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro
AH2 + B ⇄ A + BH2
A-B + C ⇄ A + C-B
Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis
A-B ⇄ A + B
Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros
A ⇄ B
Fosfoglucosa isomerasa
EC 5.
Clase 6: LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de
un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.)
Sitio
catalítico
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser
iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los
enzimas conocidos requieren cofactores.
Bolsillo, hendidura y
surco.
Rodeado de cadenas
laterales de a.a. que puentes de hidrógeno
enlaces iónicos
facilitan la unión y otras
intervienen en la
catálisis.
Pueden tener
grupos prostéticos
MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
H2O2 à H2O + O2
Deriva de la Vitamina B5
(ácido nicotínico)
Coenzima: FAD
Es grupo prostético
LACTASA
lactosa + agua glucosa + galactosa
Clase 4: LIASAS
A-B A+B
Acetato Descarboxilasa
Ácido acético CO2 + Acetona
Clase 5: ISOMERASAS
Fosfotriosaisomerasa
Clase 6: LIGASAS
Piruvato Carboxilasa