Proteínas

PRACTICA 11. PROTEINAS

I CAPACIDADES

1.1 Reconoce mediante las pruebas de coloración la presencia de aminoácidos y proteínas.

1.2 Reconoce la presencia del enlace peptídico mediante el uso de reactivos específicos.
1.3 Aplica ensayos que conducen a la desnaturalización de una proteína.

II FUNDAMENTO TEORICO

Las proteínas son polímeros formados por unidades monomèricas de aminoácidos ligados
unos a otros por uniones peptìdicas (o amìdicas). Cuando las proteínas se calientan con ácido
acuoso o se tratan con ciertas enzimas, se hidrolizan dando una mezcla de -aminoácidos. Estos
aminoácidos constituyen las unidades para la construcción de proteínas.

AMINOÀCIDOS

Son ácidos carboxílicos que tienen un grupo amino en el carbono alfa, que es el carbono
adyacente al grupo carboxílico. La estructura general es como sigue:
Carbono 
H O

H2N C C OH

Las diferentes cadenas laterales del grupo R de los aminoácidos hacen que estos difieran
entre sí. La mayoría de las proteínas que aparecen en la naturaleza están compuestas de los 20
aminoácidos que se muestran en la siguiente tabla, pero hay algunos tipos especializados de
proteínas que contienen otros aminoácidos más raros.
El aminoácido más sencillo es la glicina que presenta R=H. Con la excepción de la glicina,
todos los aminoácidos presentan al carbono como un centro quiral lo que conlleva a que
presenten actividad óptica, y poseen la configuración L (relativa al gliceraldehìdo).
CHO COOH

HO C H H2N C H

CH2OH R

L-(-) gliceraldehìdo L-aminoácido natural

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El cuerpo humano puede sintetizar 10 de los 20 aminoàcidos hallados en las proteínas. Los
otros 10, sin embargo no pueden ser sintetizados a una velocidad suficiente y, por lo tanto, deben
proporcionarse en la dieta. Ocho de estos otros aminoácidos son esenciales en toda la vida,
mientras que los otros dos (arginina e histidina) se requieren en la dieta solo en la niñez, durante el
periodo de rápido crecimiento. Estos 10 aminoàcidos se llaman aminoácidos esenciales. Las
proteínas que contienen aminoácidos esenciales se conocen como proteínas adecuadas.
Los aminoácidos modelan una proteína particular y determinan sus propiedades. Las
proteínas estructurales insolubles (como las del pelo, lana y tendones) contienen un gran porcentaje
de aminoácidos con cadenas laterales poco polares; mientras que las proteínas solubles (como las
enzimas, albumina y hemoglobina) contienen grandes cantidades de aminoácidos con cadenas
laterales polares, ya sean ácidos o básicos.
Tipo Cadena lateral, R Nombre Abreviatura
-H Glicina Gly
-CH3 Alanina Ala
-CH(CH3)2 Valina Val
-CH2CH(CH3)2 Leucina Leu
-CH(CH3)CH2CH3 Isoleucina Ile
Cadena lateral es -CH2-C6H5 Fenilalanina Phe
no polar

CH2 Triptòfano Trp

N
H
O
O C Prolina Pro
+
H2N

-CH2-OH Serina Ser

CH OH
La cadena lateral tiene un Treonina Thr
CH3
grupo hidroxilo
CH2 OH Tirosina Tyr

Àcido
-CH2-COOH Asp
aspàrtico
La cadena lateral tiene un Ácido
-CH2CH2COOH Glu
grupo carboxilo glutàmico
(o una amida) -CH2CONH2 Asparagina Asn
Gln
-CH2CH2CONH2 Glutamina

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 Proteínas

-CH2CH2CH2CH2NH2 Lisina Lys

NH
La cadena lateral tiene un Arginina Arg
-CH2CH2CH2NH C NH 2
grupo amino básico
CH2 N
Histidina His
HN

La cadena lateral contiene -CH2-SH Cisteína Cys

azufre -CH2CH2-S-CH3 Metionina Met

Propiedades Ácido-Base

El conocimiento de las propiedades acido-base de los aminoácidos pueden ser muy

provechosas para comprender algunas propiedades de las proteínas. Los aminoácidos contienen
tanto un grupo ácido (grupo carboxilo), como un básico (grupo amino). En el agua, los aminoácidos
pueden actuar como ácidos o como bases, lo cual revela la propiedad anfotèrica de estos
compuestos.

Los aminoácidos son solubles en agua y tienen niveles de fusión muy elevados. Esto indica
que no existen como moléculas sin carga, sino más bien como el altamente polar zwitterion o ión
dipolar. El zwitterion se forma cuando el grupo carboxilo ácido dona un ión hidrógeno al grupo amino
básico. Aunque se puede escribir la estructura del aminoácido en la forma no cargada, se debe tener
en cuenta que por lo común se encuentra como un ión dipolar.

H O H O
+
+
H3N C C O- H3N C C O-

R CH3

Zwitterion o ión dipolar Alanina

REACCIÓN DE CONDENSACIÓN EN LA OBTENCIÓN DE UNA PROTEÍNA

Enlace peptìdico

H O H O H O H O
H2N C C OH + H2N C C OH H2N C C N C C OH
R
1 2
R
1
R H R2

Aminoácido 1 Aminoácido 2 Dipèptido

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 Proteínas

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÌNAS

 ESTRUCTURA PRIMARIA: la secuencia de los aminoácidos y el enlace peptìdico. C-N-

C(=O)

H O H O H O H O
H2N C C OH + H2N C C OH H2N C C N C C OH + H2O
H CH3 H H CH3

Glicina (Gly) Alanina (Ala) Glicilalanina (Gly-Ala)

H O H O H O H O
H2N C C OH + H2N C C OH H2N C C N C C OH + H2O
CH3 H CH3 H H

Alanina (Ala) Glicina (Gly) Alanilglicina (Ala-Gly

 ESTRUCTURA SECUNDARIA: Enlace no covalente, -N-H …… O = C

Una vez formado un polipéptido, las fuerzas de atracción no covalentes entre las partes de la
molécula hacen que esta tome una forma particular. El enlace de hidrógeno es la fuerza principal
que ayuda a definir su forma y por tanto también su actividad biológica.

a) Helice 

b) Hoja plegada 

 ESTRUCTURA TERCIARIA: Proteínas Globulares

La estructura terciaria se produce al plegar, doblar o torcer las estructuras secundarias. Las
principales interacciones o fuerzas intramoleculares en las proteínas son: a) las fuerzas de

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dispersión, también denominadas interacciones hidrofóbicas, b) los enlaces iónicos, c) los enlaces
de hidrógeno, y d) los puentes disulfuro.

ESTRUCTURA CUATERNARIA: DOS O MÁS CADENAS POLIPEPTÌDICAS.

La estructura cuaternaria de una proteína representa el modo como las cadenas
polipeptìdicas y los grupos prostéticos, se adaptan juntos en proteínas que contienen más de una
cadena. Se denomina grupo prostético a la sustancia no proteínica, que es un compuesto orgánico,
asociada a un polipèptido, como el hemo en la mioglobina.
Los enlaces por puente de hidrógeno, las interacciones hidrófobas y los puentes salinos,
pueden verse relacionados para mantener las cadenas en su posición. La hemoglobina es un
ejemplo de una proteína que contiene más de una cadena polipeptìdica. Consta de cuatro cadenas
polipeptìdicas -dos cadenas alfa y dos cadenas beta- dispuestas cada una alrededor de un grupo
hemo que contiene hierro.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Es un proceso de perturbación de la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria de una

proteína, que ordinariamente da por resultado la pérdida irreversible de su función (o actividad
biológica). La figura muestra cómo ocurre el proceso de desnaturalización.

Desnaturalización

Resnaturalización

Proteína nativa
Proteína desnaturalizada
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DIAGRAMA TEMATICO

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III PROCEDIMIENTO
Experimento 1. Reconocimientos del Enlace Amídico: Reacción de Biuret

NH : NH : : NH

2 R CH + Cu+2 R CH CH R
Cu+2
CO CO CO
NH : NH : : NH

Complejo violeta

2. NaOH 2. NaOH
1 mL 1 mL

1. Leche 3. CuSO4 (*) 3. CuSO4 (*)

1. Albumina
1 mL 1 mL

(*) Añadir gota a gota

hasta cambio de
coloración

Observación…………………….…………………………………………………................................
...........................................................................................................................................
Experimento 2. Reconocimiento de Grupos Fenilos. Ensayo Xantoproteico:

NH CH CO NH CH CO
n n
NO 2

+ HNO 3

NO 2

Color Amarillo
2. HNO3
5 gotas
1. Leche
3. 5 gotas NH4OH
1 mL

Observar
Calentar color amarillo

Repetir el mismo experimento con la albúmina.

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 Proteínas

Observación…………………….…………………………………………………....................................
.............................................................................................................................................
…………………………………………………………………………………………………………………

Experimento3

Determinación de Grupos Fenólicos: Ensayo de Millón

HN CH CO HN CH CO

+ Hg2(NO3)

OH OHg

rojo

2. Reactivo de Millon
5 gotas
1. Leche
1 mL

Color
Calentar blanco a rojo

Repetir el mismo experimento con la albumina

Observación…………………….…………………………………………………....................................
.............................................................................................................................................
…………………………………………………………………………………………………………………

Experimento 4. Ensayos de precipitación de metales pesados.

2. CuSO4
2. AgNO3 1 mL
1 mL
1. Leche 1. Leche
2 mL 2 mL

Agitar y Agitar y
observar observar

Repetir el ensayo para la albumina

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Observación…………………….………………………………………………….................................
.............................................................................................................................................
…………………………………………………………………………………………………………………
…………………………………………………………………………………………………………………

Experimento 5, Desnaturalización de la proteína

2. Etanol
4 mL
1. Albumina
2 mL

Agitar y
observar

Repetir el ensayo con la leche

Observación…………………….…………………………………………………...................................

…………………………………………………………………………………………………………………

…………………………………………………………………………………………………………………

…………………………………………………………………………………………………………………

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CONTENIDO DEL INFORME

I CAPACIDADES
En este apartado se indicará las metas de aprendizaje que deben alcanzar los alumnos al
finalizar la práctica y son establecidos al inicio de la misma.
II FUNDAMENTO TEÓRICO
Aspectos teóricos que se deben considerar para poder desarrollar la práctica la cual es
orientada por el profesor y aportada por el alumno de la siguiente revisión bibliografía

 Bailey, P.; Bailey, C. Química Orgánica, Conceptos y Aplicaciones. 5º Edición. Pearson

Education. México 2000.
 Morrison, R. y Boyd, R. QUÍMICA ORGÁNICA. 2° Edic. México, Edit. Fondo Educativo
Interamericano, 1985.
 Mary Ann Fox. QUÍMICA ORGÁNICA. 2° Edición, Mexico, Editorial Pearson Educ.
 McMurray, Jhon. Química Orgánica.5 ta Edic.Edit.International Thomson.México.2001.

III MATERIALES Y REACTIVOS

Se efectúa un listado de los materiales, reactivos, y/o equipos utilizados.

IV PROCEDIMIENTO
Este apartado describe el método experimental que se ha seguido. No olvidar que lo
consignado en el informe debe responder exactamente a la realidad de la práctica. Se
incluirán las figuras que se consideren necesarias para describir el método.

V CÁLCULOS Y RESULTADOS
Incluiremos aquí todos los resultados experimentales con el mayor detalle posible, haciendo
uso de las tablas y gráficas si fuere necesario.

VI DISCUSIÓN DE RESULTADOS
En esta parte se debe fundamentar con bibliografía los resultados obtenidos en la práctica.
Hasta llegar a las conclusiones correspondientes. Se incluirán aquí, de forma clara y precisa,
las explicaciones oportunas para justificar errores y datos incorrectos.

VII CONCLUSIONES
Debe referirse con el cumplimiento o logro de las capacidades trazados en la práctica. Se
derivan de la discusión de los resultados.

VIII BIBLIOGRAFÍA

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