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INSTITUTO TECNOLÓGICO DE TIJUANA

INGENIERÍA BIOQUÍMICA

CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS

UNIDAD IV

ACTIVIDAD 4.3

“ALTERACIONES DE LAS PROTEÍNAS.TRATAMIENTOS A ALTAS


TEMPERATURAS. DESULFURACIÓN Y OXIDACIÓN, CICLIZACIÓN,
DESAMINACIÓN Y DESHIDRATACIÓN, RACEMIZACIÓN Y FOMRACIÓN DE
NUEVOS AMINOÁCIDOS”

ALUMNA: LEÓN AYALA DULCE ALONDRA 16211925

PROFESOR: RICARDO OCAMPO

29 DE MARZO DEL 2019


ALTERACIONES DE LAS PROTEÍNAS.TRATAMIENTOS A ALTAS
TEMPERATURAS. DESULFURACIÓN Y OXIDACIÓN, CICLIZACIÓN,
DESAMINACIÓN Y DESHIDRATACIÓN, RACEMIZACIÓN Y FOMRACIÓN DE
NUEVOS AMINOÁCIDOS

El procesamiento de los alimentos frecuentemente induce cambios en las


proteínas a través de las operaciones que involucran la aplicación de calor para
cocer, evaporar, secar, pasteurizar o esterilizar, o bien en las operaciones de
fermentación, irradiación, etcétera. La presencia de otros componentes en los
alimentos, como pueden ser los lípidos que han sufrido reacciones de rancidez, o la
presencia de azúcares reductores complica el cuadro, así como cuando se
encuentra involucrada la acción de microorganismos (Badui, 2006).

La aplicación de calor puede causar desnaturalización en las proteínas,


cuando se aplican en forma moderada, y la formación de algunas sustancias tóxicas
en casos más drásticos, pero es necesaria para mejorar la digestibilidad y las
propiedades sensoriales de los alimentos, así como para evitar las reacciones de
alergenicidad como sucede con algunas proteínas de soya y de leche (Badui, 2006).

Resulta imposible separar los efectos benéficos de los dañinos, por lo que
debe llegarse a un compromiso para minimizar las pérdidas de valor nutricional y la
presencia de sustancias tóxicas, a fin de lograr una conservación adecuada del
alimento y obtener buenas características sensoriales. Las proteínas, a pesar de
sufrir de desnaturalización sufren sólo daños ligeros en su valor nutricional durante
los tratamientos ácidos o alcalinos, a menos que éstos sean muy drásticos. Sólo se
afecta su valor nutricional si se disminuye el contenido de aminoácidos
indispensable (Badui, 2006).

Generalmente, estos tratamientos son benéficos y deseables debido a que


la desnaturalización de las proteínas facilita su digestión y mediante el escaldado
se logran inactivar enzimas como la polifenoloxidasa para evitar un oscurecimiento
no deseable como sucede con los champiñones, las papas, etcétera, y con el
escaldado se inactivan las lipoxigenasas. También con la pasteurización se
desactivan las lipasas de la leche. Otras moléculas de origen proteínico que es
deseable inactivar son las toxinas microbianas como la de Clostridium botulinum y
la de Staphylococcus aureus. En los alimentos de origen vegetal es deseable
inactivar los inhibidores de tripsina y quimotripsina. En otros alimentos como el
huevo existen también factores como ovomucoides y ovoinhibidor, capaces de
inhibir a tripsina, quimotripsina y a algunas proteasas fungales (Badui, 2006).

Cuando se preparan los alimentos en muchos casos no se puede prescindir


del calentamiento, pero este proceso genera diferentes reacciones donde llegan a
intervenir todos los compuestos presentes. Algunos de estos cambios son benéficos
y otros muy dañinos. Estas reacciones generan un cambio en el valor de la relación
de eficiencia proteínica (REP). Las principales reacciones químicas producidas por
el calentamiento se muestran en la Tabla 1 (Calderón, 2017).

Tabla 1: Cambio en la relación de eficiencia proteínica en función de la intensidad de los


tratamientos térmicos.

En algunos casos, estas reacciones mejoran el valor de REP, como ocurre


con la harina de soya, que después de variar la intensidad del tratamiento térmico
se produce un aumento significativo en el valor de REP a pesar de la disminución
de la lisina (Tabla 2) (Calderón, 2017).
Tabla 2: Cambios en el valor de REP a diferentes calentamientos
de la proteína de la harina de soya

Por otro lado, la leche mejora su REP con un calentamiento ligero como la
pasteurización, pero los calentamientos fuertes como deshidratación y la
condensación reducen su valor nutritivo. El incremento del REP está relacionada a
un proceso de desnaturalización que trae consigo (Calderón, 2017):

1. Abertura de los polipéptidos que ocasiona que enlaces internos sean


atacados más fácil por las enzimas digestivas.
2. Los aminoácidos azufrados y el triptófano se vuelven biológicamente
más disponibles después del calentamiento.
3. Ocurre una inactivación de factores antifisiológicos, reduciendo la
digestibilidad de las proteínas.
4. Inactivación de algunas enzimas como lipoxigenasas y proteasas que
causan daño a la proteína produciendo peróxidos que destruyen
aminoácidos indispensables. (Calderón, 2017)

Los cambios principales se relacionan con la presencia de aminoácidos


azufrados y con la lisina que interviene en la reacción de Maillard y formación de
enlaces entrecruzados. Los intervalos de temperatura que favorecen algunas de
estas transformaciones se muestran en la tabla 3 (Calderón, 2017).
Tabla 3: Resumen de efectos que se producen en las proteínas a diferentes temperaturas

DESULFURACIÓN Y OXIDACIÓN

La desulfuración de los aminoácidos azufrados, principalmente cisteína, es


una de las primeras alteraciones que se observan al someter los alimentos a los
distintos tratamientos térmicos comerciales; las proteínas de la leche, así como las
del huevo son sensibles a este cambio (Coquinche, 2013). La cisteína, con su grupo
sulfuhidrilo libre, es uno de los aminoácidos más reactivos por ser un agente
altamente reductor. Además de la cisteína, la cistina y la metionina también se
alteran con la temperatura y estas tres moléculas generan sulfuros, disulfuros,
mercaptanos y algunos otros volátiles de peso molecular bajo (Calderón, 2017).

Durante los tratamientos térmicos enérgicos se llevan a cabo reacciones


como la desulfuración, desaminación e isomerizaciones que dan características
como aroma, sabor y textura. Durante tratamientos de calentamiento en seco, con
temperaturas arriba de los 100 grados se llevan a cabo reacciones como
desulfuración y desaminación, que generan la formación de nuevos enlaces
covalentes (Universidad de Valencia, 2015).

En la oxidación de los aminoácidos los más afectados son también los


compuestos azufrados y algunos aromáticos como el triptófano, la histidina y en
ciertos casos la tirosina. Los peróxidos de hidrógeno, el oxígeno y los hidroperóxidos
provenientes de las grasas rancias aceleran estas transformaciones a temperaturas
altas y presencia de radiación electromagnética y se pueden generar: sulfóxidos,
sulfonas, disulfóxidos, ácidos sulfónico, sulfénico, cisteico, etc (figura 1) (Calderón,
2017).
Figura 1: Oxidación de aminoácidos

Por estas razones mencionadas los polipéptidos tratados con peróxido de


hidrógeno presentan un daño en su calidad nutritiva y más aún los alimentos que
consumimos ya que en la industria se emplea el peróxido de hidrógeno para inhibir
el crecimiento microbiano en el proceso de pasteurización en frío de la leche, el
peróxido de benzoilo en el acondicionamiento y la decoloración de las masas de
panificación y es muy probable que estos alimentos presenten estas alteraciones
(Calderón, 2017).

DESAMINACIÓN Y DESHIDRATACIÓN

En la desaminación, los aminoácidos pierden su amino. La eliminación del


grupo alfa-amino de los aminoácidos incluye dos tipos de reacciones químicas:
transaminación (figura 2) y desaminación oxidativa (figura 3). Debemos de recordar
que las reacciones de transaminación ocupan posiciones importantes en la síntesis
de los aminoácidos no esenciales. Debido a que estas reacciones son reversibles,
los grupos amino se desvían fácilmente de los aminoácidos abundantes y se utilizan
para sintetizarlos que son escasos. Los grupos amino quedan disponibles para la
síntesis de urea cuando los aminoácidos se encuentran en exceso (Avilés, 2011).

Figura 2: Transaminaciómn
Figura 3: Desaminación oxidativa

La deshidratación se lleva a cabo a pH alcalino, pero también se provoca


mediante tratamiento térmico muy intensos en medio neutro. Se genera la
deshidroalanina que puede continuar con otras reacciones aún más dañinas por
interacción con la lisina (Calderón, 2017).

RACEMIZACIÓN Y FOMRACIÓN DE NUEVOS AMINOÁCIDOS

El tratamiento de las proteínas en medio alcalino induce reacciones de


racemización que provocan la destrucción de aminoácidos indispensables, hidrólisis
de enlace peptídico y formación de nuevos aminoácidos que afectan las
propiedades nutritivas del alimento. Puede parecer que la solución es no utilizar
álcalis, pero su uso es necesario para la modificación de las propiedades de las
proteínas y hacerlas comestibles. Por ejemplo, la destrucción de aflatoxinas de
algunos granos, en el pelado de frutas, fabricación de aislados y concentrados
proteínicos, etc (Calderón, 2017).

En una racemización los L aminoácidos se transforman en sus isómeros D,


favorecido a pH básico a 65-80°C y en medio neutro con tratamiento térmico a
temperaturas mayores a 200°C (figura 4). La velocidad de racemización depende
de la presencia de aminoácidos sensibles. Las bajas energías de activación indican
la alta factibilidad para que ocurra esta reacción. Un aminoácido indispensable como
la fenilalanina cuando es isomerizada disminuye la calidad nutritiva de la proteína
(Calderón, 2017).

Figura 4: Racemización y b-eliminación en tratamientos alcalinos.

En la Tabla 4, se puede observar la variación de la proporción de


racemización del ácido aspártico en cincos productos. Existe una variación, pero
dichos porcentajes no son peligrosos debido a que es un aminoácido esencial
(Calderón, 2017).

Tabla 4: Racemización del ácido aspártico en algunos alimentos


Los efectos negativos de la racemización son la disminución de la
digestibilidad in vitro de las caseínas por álcalis y calor y la reducción de la acción
proteolítica de la tripsina y la quimotripsina (Calderón, 2017).

Con respecto a la formación de nuevos aminoácidos, la racemización puede


llevar a la formación de aminoácidos raros como ornitina, también se sintetiza la
lisinoalanina de la lantionina y de ornitinoalanina por la reacción de condensación
de la deshidroalanina con la lisina, la cistina y la arginina. La producción de
lisinoalanina es máximo a pH 12.5 y en condiciones más alcalinas y tiempos de
exposición prolongados se destruyen. Los tratamientos alcalinos también son
utilizados para la producción de texturizados de proteína vegetal, y si se aúnan a un
tratamiento térmico, se destruyen aminoácidos como Arg, Ser, Thr y Lys (Badui,
2006; Calderón, 2017).

BIBLIOGRAFÍA

- Avilés, L. (2011). Reacciones de desaminación. Recuperado el 25 de mayo del


2019, de: https://es.scribd.com/doc/62698172/reacciones-de-desaminacion

- Badui, F. (2006). Química de los alimentos. Naucalpan de Juarez, Estado de


México: Pearson.

-Calderón, S. (2017). Alteración de las proteínas: el daño que genera el


procesamiento a la calidad nutricional de los alimentos. Recuperado el 25 de mayo
del 2019, de: http://blog.pucp.edu.pe/blog/quimicaalimentos/2017/10/29/alteracion-
de-las-proteinas-el-dano-que-genera-el-procesamiento-a-la-calidad-nutricional-de-
los-alimentos/

-Coquinche. E. (2013). Proteínas. Recuperado el 25 de mayo del 2019, de:


https://es.slideshare.net/edwinwilliamcoquinchefasabi/tema-04proteinaswillian

-Universidad de valencia. (2015). Modificaciones de las proteínas durante el


procesado y almacenamiento. Recuperado el 25 de mayo del 2019, de:
https://www.studocu.com/es-mx/document/universitat-de-valencia/quimica-dels-
aliments-quimica-dels-aliments/apuntes/tema-12-modific-proteinas-
modificado/951497/view

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