UNIVERSIDAD NACIONAL DE LOJA

FACULTAD AGROPECUARIA Y DE RECURSOS NATURALES RENOVABLES

CARRERA DE INGENIERIA AGRONÓMICA

Estudiante: Mayco Maldonado

Ciclo: III “A”
Fecha: 28 de mayo del 2019
Asignatura: Bioquímica

ENSAYO
TEMA: Estado estacionario de las enzimas

I. INTRODUCCION
Todas las reacciones metabólicas que ocurre en un organismo están mediadas por
enzimas, estas son capaces de acelerar las reacciones químicas sin consumirse ni
formar parte de los productos. Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen
las bases de las complejas y variadas reacciones que catalizan los fenómenos
vitales y algunas de ellas catalizan el hidrolisis de los materiales, la cual se
produce cuando el polímero tiene principalmente enlaces inestables y algún grado
de hidrofilia (Dillon JG, 1992)
El termino cinética enzimática implica el estudio de la velocidad de una reacción
catalizada por una enzima y los efectos que pueden tener factores como los
inhibidores. Uno de los principales estudios que se realizan en una enzima es
medir el efecto en la velocidad de la reacción cuando se modifican las
concentraciones del sustrato y se mantienen constantes la concentración de
enzima, el pH, la fuerza iónica del medio, la temperatura, entre otros y se evalúa
la influencia de estos factores en la reacción catalizada por enzimas con la
finalidad de determinar los intermediarios en una reacción y el papel que juegan
en la reacción enzimática, es decir, para predecir mecanismos de reacción.
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa
facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La
medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de ph, temperatura,
presencia de cofactores, etc., y se utilizan concentraciones suturantes de sustrato.
En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima
(Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los
productos o la desaparición de los reactivos. (Dillon JG, 1992)
El estado estacionario, llegamos al punto en que la concentración ENZIMA-
SUSTRATO permanece constante, aunque la velocidad de aparición del producto
sea lineal con el tiempo. A medida que pasa el tiempo, existe la posibilidad que el
complejo enzima-producto sufra la reacción inversa en dirección al complejo
enzima-sustrato. Este momento estacionario, en el que la concentración enzima-
sustrato permanece constante es muy interesante para determinar cuál es la
velocidad de la reacción, sirve para analizar con qué rapidez aparece el producto
y la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato es la misma que la de
su desaparición al obtenerse el producto. (Trejo, 2015)
En términos matemáticos, en el estado estacionario la diferencia de la
concentración enzima-sustrato en función del tiempo es igual a 0. Por lo tanto, se
determina que enzima-sustrato es constante.
 II. DESARROLLO
2.1. Estudios puntuales sobre la temática
Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inical del sustrato
sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX.
Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como
intermediario del proceso de catálisis enzimática. En 1913, Leonor Michaelis
(foto de la izquierda) y Maud Menten (foto de la derecha) desarrollaron esta
teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento
cinético de los enzimas.
Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la
concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que
las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la
primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el
complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el
enzima libre:

En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada

proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de
velocidad.
La enzima puede estar en dos formas, en forma libre (enzima) o combinada
(enzima-sustrato), cuando el sustrato es muy bajo la enzima es libre y se forma
la unión de enzima-sustrato, cuando crece el sustrato la velocidad aumento.
La enzima libre será distinta entre la enzima total o inicial y la enzima sustrato.
Se obtendrá una velocidad máxima cuando se haya combinado la enzima con
el sustrato y llegado a una saturación de una enzima por sustrato, al disponer
de esta concentración alcanza un estado estacionario donde la enzima sustrato
permanece constante y la velocidad medida durante este proceso es la
velocidad que fue estudiada por el modelo de Michaelis-Menten o modelo de
estado estacionario. (Borge, 2011)

III. CONCLUSION

He comprendido que las enzimas se entrelazan y se pliegan una o más cadenas de

péptidos, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato y donde se realiza la reacción ya que
una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan
exactamente con exactitud, lo cual este hecho asegura que la enzima no participa
en reacciones equivocadas.
La velocidad de una reacción está determinada por la concentración del sustrato
[S] y por una constante de velocidad (K), esta es la velocidad adecuada del orden
de reacción; Si la reacción es de orden cero, la velocidad de reacción no aumenta
y es totalmente independiente de la concentración del sustrato; si la reacción es de
primer orden, la velocidad de la reacción se va más allá de la concentración de un
sustrato, lo que sucede aquí es que se unen con la enzima vamos a tener dos
productos; y si la reacción es de segundo orden, la velocidad de reacción se ha
afectado por la concentración de ambos sustratos. de orden cero, la cual
permanece constante.
 La cinética enzimática conlleva diferentes etapas para la cual la velocidad cambia
con el orden de reacción, pero con la ayuda de los postulados de Michaelis-
Menten que nos explican claramente que primero se da la formación del complejo
productivo enzima. La ecuación de Michaelis-Menten nos permite trabajar con la
concentración del sustrato, la velocidad máxima de reacción, y una constante
propia de esta ecuación de Michaelis-Menten.

IV. Referencias
Borge, J. M. (2011). FISIOLOGIA CELULAR. Obtenido de
https://ocw.unican.es/course/view.php?id=94
Dillon JG, H. M. (1992). Biomaterials. Obtenido de PubMed:
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1520830
Trejo, L. (05 de febrero de 2015). SOBRE ENZIMAS . Obtenido de SCRIBD:
https://es.scribd.com/document/254847628/-Sobre-La-Definicion-de-Enzimas