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Aminoácidos y Proteínas

UNMSM

Lunes: 1-5 pm G: B

Facultad de Química e Ingeniería Química

Departamento Académico de Química Orgánica

Laboratorio de Química Orgánica AII

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Integrantes:

 Allcca Flores, Diego 17070010

 Valencia Chinarro, Franco 17070075

Profesor:

 Juana Huamán

Fecha de la práctica: 03/06/2019

Fecha de entrega: 11/06/2019

Lima – Perú
Aminoácidos y Proteínas
UNMSM

Contenido
RESUMEN ................................................................................................................................. 4

INTRODUCCION ...................................................................................................................... 4

Importancia de las proteínas ................................................................................................... 4

Clasificación de las proteínas ................................................................................................. 5

Proteínas según su origen ................................................................................................... 5

Según su función ................................................................................................................ 5

Según su composición ........................................................................................................ 6

Enfermedades relacionadas con el consumo de proteínas .................................................. 6

Desnaturalización de una proteína .......................................................................................... 6

Otras pruebas para reconocer proteínas y aminoácidos.......................................................... 9

Prueba de Sakaguchi ........................................................................................................... 9

Prueba de aldehído – Hopkin-Cole................................................................................... 10

PRINCIPIOS TEORICOS ........................................................................................................ 11

Reacción de Biuret................................................................................................................ 11

Reacción Xantoproteica ........................................................................................................ 11

Reacción de la Ninhidrina .................................................................................................... 12

Precipitación salina ............................................................................................................... 13

DETALLES EXPERIMENTALES .......................................................................................... 14

Equipos, materiales y reactivos (todos los ensayos)............................................................. 14

Procedimiento ....................................................................................................................... 15
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TABULACIÓN DE DATOS, GRÁFICOS, REACCIONES QUÍMICAS, RENDIMIENTO Y

RESULTADOS EXPERIMENTALES .................................................................................... 16

Tablas de datos experimentales ............................................................................................ 16

Tabla 1. Condiciones del laboratorio ............................................................................... 16

Tabla 2. Reacción de Biuret ............................................................................................. 16

Tabla 3. Reacción xantoproteica ...................................................................................... 16

Tabla 3. Reacción de la ninhidrina ................................................................................... 17

Tabla 4. Reacciones de precipitación con sales metálicas................................................ 17

Tabla 5. Precipitación de reactivos alcaloides .................................................................. 17

EJEMPLOS DE CÁLCULOS Y DE LAS REACCIONES CARACTERÍSTICAS DE LAS

MUESTRAS UTILIZADAS .................................................................................................... 18

ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS .................................................................... 19

CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES ....................................................................... 20

Conclusiones: ....................................................................................................................... 20

Recomendaciones: ................................................................................................................ 21

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS ..................................................................................... 21

ANEXOS .................................................................................................................................. 22
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RESUMEN

En esta práctica de laboratorio, se reconocieron a las proteínas mediante ensayos específicos y

cualitativos a partir de una solución de albúmina preparada con clara de huevo. Estos ensayos

fueron: la reacción de Biuret, reactivo por excelencia para reconocer los enlaces peptídicos, y

por ende, a los polipépitos o proteínas; la reacción xantoproteica, para reconocer proteínas con

grupo fenilo; y la reacción de la ninhidrina, reacción característica para reconocer

aminoácidos muy usada a nivel mundial en diversos ámbitos. Posteriormente, se hicieron unas

reacciones de precipitación; muy importantes para corroborar las propiedades hidrófobas y el

comportamiento de las proteínas ante estos reactivos; como lo fueron la reacción de

precipitación con sales metálicas, tales como sulfato de cobre, cloruro de bario y el acetato de

plomo; y la reacción con reactivos alcaloides como el ácido pícrico y ácido fosfomolíbdico.

INTRODUCCION

Importancia de las proteínas

Enumeramos los principales aportes al organismo:

 Participan en la construcción y reparación de huesos y músculos, piel, uñas, etc.

 Los anticuerpos que nos defienden de bacterias son proteínas.

 Las enzimas, compuestos necesarios en las reacciones fisiológicas del organismo

son proteínas.

 Mantienen el equilibrio del pH interno.

 Permiten la contracción muscular.

 Conceden elasticidad y resistencia a los órganos y tejidos.


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 Participan en el correcto funcionamiento del sistema nervioso.

 Aportan energía.

 La hemoglobina y la mioglobina, se encargan de transportar el oxígeno a la sangre.

Clasificación de las proteínas

Proteínas según su origen

Proteínas animales: Son aquellas que proceden de los animales (carnes, pescados, huevos,

lácteos, etc.).

Proteínas vegetales: Son aquellas que proceden de los vegetales como las legumbres, las

semillas, los frutos secos, etc.

Según su función

Una de las funciones de las proteínas es defendernos de las bacterias y agentes externos

nocivos. Según su función las proteínas pueden clasificarse en:

Hormonales: Estas proteínas son transportadas a través de la sangre y emiten información de

una célula a otra.

Enzimáticas: son aquellas que aceleran los procesos metabólicos en las células (la digestión,

funciones del hígado, etc.).

Estructurales: son necesarias para nuestro cuerpo como el colágeno, la queratina y la

elastina.

Defensivas: Estas proteínas tienen una función inmunitaria para protegernos de las bacterias.

De almacenamiento: Son aquellas que guardan minerales como el potasio o el hierro.


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Transportadoras: las proteínas transportan minerales a las células, como es el caso de la

hemoglobina.

Receptores: son usadas en la comunicación entre las células.

Motoras: son las que regulan la fuerza, la velocidad del corazón y las contracciones

musculares.

Según su composición

Según su composición, los tipos de proteínas pueden ser:

Simples: aminoácidos.

Conjugadas: contienen un componente no aminoácido (dentro de las cuales están las


1
glucoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas, metaloproteína, hemoproteína). (Okdiario,

2019)

Enfermedades relacionadas con el consumo de proteínas

Alteraciones del sistema renal, desnutrición, ciertas alergias de origen alimentario (al huevo,

al pescado, a la proteína de la leche de vaca….) y celiaquía o intolerancia al gluten, entre

otras. Un exceso de proteínas animales en la alimentación, por su contenido de fósforo y

grasas saturadas asociadas, se relaciona con un mayor riesgo de osteoporosis (el fósforo
2
compite con el calcio disminuyendo su absorción) y de enfermedades cardiovasculares.

(Consumer, 2019)

Desnaturalización de una proteína

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice

que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las

proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y


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cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna

estructura tridimensional fija. 1 (EHU, 2019)

Estado nativo Estado desnaturalizado

Figura 1. Desnaturalización de una proteína

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su

estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la

envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los

puentes de hidrógeno facilitarán la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La

precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice

entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada (figura superior).

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común

la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de

organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. 3 (EHU, 2019)

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:


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 Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y

disminuye el coeficiente de difusión.

 Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del

interior aparecen en la superficie.

 Pérdida de las propiedades biológicas.

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este

motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la

que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de

estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura

nativa se llama renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos

de aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan de igual

forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la

desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita.

La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que

el proceso sea irreversible. 3 (EHU, 2019)

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes

desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes

orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es

reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

 La polaridad del disolvente

 La fuerza iónica

 El pH
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 La temperatura

Figura 2. Renaturalización de una proteína

Otras pruebas para reconocer proteínas y aminoácidos

Prueba de Sakaguchi

Esta prueba es específica para Arginina o proteínas que la contienen. Es positiva para el

aminoácido que contiene el grupo guanidina en la Arginina. El grupo guanidina presente en el

aminoácido reacciona con α-naftol e hipobromito alcalino para dar un complejo de color rojo.
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Figura 3. Reacción del grupo guanidina con α-naftol

Prueba de aldehído – Hopkin-Cole

La prueba de Hopkins-Cole es específica para el triptófano, el único aminoácido que contiene

un grupo de indol. El anillo de indol reacciona con el ácido glioxílico en presencia de un

ácido fuerte (ácido sulfúrico) para formar un producto cíclico color violeta. El reactivo

Hopkins-Cole solo reacciona con proteínas que contienen triptófano. La solución de proteína

se hidroliza mediante el ácido sulfúrico concentrado en la interfaz de la solución. Una vez que

el triptófano está libre, reacciona con el ácido glioxílico para formar el producto de color

violeta (en forma de anillo). 4 (Blog PUCP, 2017)

Figura 4. Reacción del grupo indol del triptófano con un aldehído.


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PRINCIPIOS TEORICOS

Reacción de Biuret

Reactivo formado por una solución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reacciona con

el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación

entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de

los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta presentando un máximo de

absorción a 540 nm. 4 (Blog PUCP, 2017)

Figura 5. Reacción de una proteína con el reactivo de Biuret.

Reacción Xantoproteica

Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la identificación de proteínas con grupos

aromáticos que son derivados del benceno como la fenilalanina, tirosina y triptófano,

mediante la formación de compuestos nitrados amarillos. La intensidad del color amarillo se

intensifica cuando la reacción ocurre en una solución básica. Los aminoácidos tirosina y

triptófano contienen anillos de benceno activados y se someten fácilmente a la nitración,


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mientras que la fenilalanina no se somete fácilmente a la nitración, debido a que el anillo no

está activado. 4 (Blog PUCP, 2017)

Figura 6. Formación de productos nitrados a partir de aminoácidos con grupos aromáticos.

Reacción de la Ninhidrina

La ninhidrina es específica para aminoácidos y proteínas, para diferenciar entre carbohidratos

y aminoácidos y proteínas. Reacciona con todos los α-aminoácidos contenidos en la proteína

dando lugar a la formación de un complejo color purpura cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, a

excepción de la prolina e hidroxi-prolina que dan lugar a complejos de color amarillo. Este

complejo colorido (llamado púrpura de Ruhemann) se estabiliza por resonancia, el cual es

independiente de la coloración original del aminoácido y/o proteína. Esta prueba es positiva

tanto para proteínas como para aminoácidos. Por ejemplo, en aquellos casos donde la prueba

de Biuret es negativa y positiva la de Ninhidrina, indica que no hay proteínas, pero si hay

aminoácidos libres. 4 (Blog PUCP, 2017)


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Figura 7. Reacción de un aminoácido con la ninhidrina.

Aplicación: Ésta prueba es comúnmente usada en química forense para detectar huellas

dactilares, debida a que en dichas huellas quedan restos de aminoácidos de proteínas que

pueden reaccionar dando el color característico (2); además de las pruebas cualitativas para la

identificación de proteínas en algunos productos naturales y procesados. 6 (Wade, 2017)

Precipitación salina

La precipitación salina, expulsión salina o ex-salado, es un fenómeno físico-químico basado

en las interacciones electrolito-no electrolito, en el cual a altas concentraciones salinas (o

alta fuerza iónica) algunos solutos como proteínas o polímeros precipitan debido al aumento

de las interacciones hidrofóbicas entre ellos. Este fenómeno está vinculado al fenómeno

cosmotrópico ejercido por algunas sales. La concentración salina y el tipo de sal requerida
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para la precipitación varían de soluto a soluto. Este fenómeno es empleado para la separación

de proteínas. 5 (Wikipedia)

Figura 8. Coagulación de proteínas de huevo inducida por la alta concentración de cloruro

sódico (NaCl).

DETALLES EXPERIMENTALES

Equipos, materiales y reactivos (todos los ensayos)

Se tuvieron los siguientes materiales y equipos: probeta de 10 mL pírex, vaso de 250 mL

pírex, 1 bagueta, 15 tubos de ensayo (de la experiencia de carbohidratos), cocinilla eléctrica.

Se tuvieron los siguientes reactivos: solución de HNO3 concentrado, Solución de Sulfato de

cobre al 0.5%, solución de NaOH al 10%, solución de ninhidrina al 0.1%, sulfato de cobre al

5%, cloruro de bario al 5%, acetato de plomo al 5%, acido pícrico y ácido fosfomolíbdico,

huevo crudo (los estudiantes aportaron).


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Procedimiento

Se preparó una solución de albúmina a partir de separar la clara de la yema de huevo,

añadiendo igual cantidad de agua en una probeta como hubo de clara. Se filtró con un algodón

y se tuvo listo para los ensayos (A).

Para la reacción de Biuret, se tomó 2 mL de A y se agregó 3 mL de solución de hidróxido de

sodio al 10%. Luego, se añadió solución de sulfato de cobre al 0.5%. Se observó una

coloración violeta.

Para la reacción xantoproteica, se tomó 3 mL de A y se agregó 1 mL de HNO3 concentrado de

la campana extractora. Luego, se sometió a un calentamiento suave. Se observó una

coloración amarilla.

Para la reacción de la ninhidrina, se tomó 5 mL de A y se agregó 0.5 mL de solución de

ninhidrina al 0.5%. Se sometió luego a un calentamiento y se observó una coloración

violácea.

Para la reacción de precipitación con sales metálicas, se tomó 1 mL de A, para las tres sales

en exceso: para el sulfato de cobre, se observó un color turquesa; para el acetato de plomo,

una coloración ploma; y para el cloruro de bario, una ligera turbidez.

Para la reacción de precipitación con reactivos alcaloides, se tomó 1 mL de A, para los dos

reactivos (6 gotas): para el ácido pícrico, la coloración fue amarilla intensa; y para el ácido

fosfomolíbdico, el color fue un plomo claro.


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TABULACIÓN DE DATOS, GRÁFICOS, REACCIONES QUÍMICAS,

RENDIMIENTO Y RESULTADOS EXPERIMENTALES

Tablas de datos experimentales

Tabla 1. Condiciones del laboratorio

Temperatura 18 °C

Presión atmosférica 1013 hPa

Humedad relativa 95 %

Tabla 2. Reacción de Biuret

Albumina

NaOH + CuSO4 Solución purpura.

Tabla 3. Reacción xantoproteica

Albumina

HNO3 + calor Solución amarilla con precipitado del mismo

color

NH3 La solución se volvió naranja.


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Tabla 3. Reacción de la ninhidrina

albumina

Ninhidrina + calor Solución rosácea

Ácido acético + cloroformo El cloroformo “robó” el color a la solución

inicial y la volvió incolora.

Tabla 4. Reacciones de precipitación con sales metálicas

Albumina

Sulfato de cobre Precipitado celeste

Cloruro de bario Trasparente

Acetato de plomo Precipitado blanco

Tabla 5. Precipitación de reactivos alcaloides

Albumina

6 gotas de ácido pícrico + calor Precipitado amarillo

6 gotas de ácido fosfomolíbdico + calor Precipitado blanco


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EJEMPLOS DE CÁLCULOS Y DE LAS REACCIONES CARACTERÍSTICAS DE

LAS MUESTRAS UTILIZADAS

Reacción de Ehrlich

La presencia de anillos aromáticos fenólicos o nitrogenados en la cadena lateral de los

Aminoácidos se puede identificar mediante la reacción con ácido sulfanílico y nitrito de Sodio

por formación de sales de Diazonio fuertemente coloreadas permitiendo así detectar la

presencia de Tirosina e Histidina libres o formando péptidos y proteínas.

Reacción de Hopkins Cole

El anillo indólico presente en la cadena lateral de los alfa-aminoácidos libres o haciendo parte

de péptidos y proteínas se puede reconocer mediante reacción con el ácido glioxílico a pH

ácido, puesto que forma complejos de coloración violeta o amarillo violeta, permitiendo así

identificar al triptófano.

Reacción de Sakaguchi

El grupo guanidinio presente en la cadena lateral de la Arginina reacciona con soluciones de

alfanaftol en presencia de Bromo en medio alcalino formando complejos coloreados rosados o

rojos.

Reacción de Millón

El anillo fenólico tiene un comportamiento característico frente a las sales de Mercurio a pH

ácido, formando complejos color rojo ladrillo con el anillo fenólico de la tirosina y las

proteínas que la contienen.


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ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS

Reacción de Biuret

Se observó que la solución adquiere instantáneamente un color violeta intenso,

luego al pasar los minutos se formó precipitado indicando que la reacción es

positiva. Esto se debe a que la albumina contiene uniones peptídicas en su

composición, y estos reaccionan con los iones cúpricos en medio alcalino,

formando así el complejo violeta.

Reacción Xantoproteica

Al reaccionar la albumina con el ácido nítrico se observó que la solución adquirió

un tono blanco lechoso. Luego al llevar a baño maría la solución fue adquiriendo

poco a poco un color amarillo. Luego se calentó la solución hasta que se

disolviera y se le echó hidróxido de amonio, observando una coloración

anaranjada de la solución.

En esta reacción ocurre la nitración del compuesto (aminoácido aromático

contenido en la albumina), obteniéndose un nitrocompuesto de coloración

amarilla, y de pH acido, que, al neutralizar con hidróxido de amonio, se torna

anaranjado.

Reacción Ninhidrina

Al reaccionar la albumina con la ninhidrina se observó una pequeña coloración

blanca en la solución, luego al llevar a baño maria la solución adquiere un color

purpura intenso; precipitándose al cabo de unos minutos.


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Durante la reacción la ninhidrina se reduce y vuelve a reaccionar con el aminoácido

y con otra ninhidrina, formando así el compuesto violeta observado en el

experimento

Reacciones de precipitación con sales metálicas.

En esta parte de la experiencia se observó la precipitación en los 3 tubos de

ensayo, precipitación se da ya que en la muestra problema es una proteína, este

es un método de identificación de proteínas mediante la precipitación.

Precipitación de reactivos alcaloides

En las 2 pruebas dio un precipitado amarillento con los reactivos alcaloides y la

albumina. Debido a su carácter anfótero, las proteínas reaccionan con los ácidos

y con las bases. Los ácidos proteicos y álcali proteicos son insolubles en agua y

en solución de sales neutras y se disocian en los ácidos y en las bases diluidas,

pero precipitan en medio neutro. Las proteínas recuperadas resultan

desnaturalizadas.

CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES

Conclusiones:

 La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su

desnaturalización por los agentes indicados.

 Los reactivos de alcaloides dan precipitado con la mayoría de las proteínas.

 Las sales metálicas al reaccionar con las proteínas dan precipitado y este es un método

de identificación.
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Recomendaciones:

 Para limpiar los tubos de ensayo utilizar de preferencia un disolvente orgánico ya que

para esta práctica se usó diferentes tipos de reactivos y podrían reaccionar de manera

inesperada al no estar limpios los tubos de ensayo.

 Prestar suma atención a la hora de la reacción donde presenta una etapa de coloración

de los reactivos.

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
1
Okdiario. (2019). Recuperado el 2019, de https://okdiario.com/salud/tipos-proteinas-

sus-funciones-74794

2
Consumer. (2019). Recuperado el 2019, de

http://www.consumer.es/web/es/alimentacion/aprender_a_comer_bien/adulto_y_vejez

/2003/03/14/58955.php

3
EHU. (2019). Recuperado el 2019, de

http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm

4
Blog PUCP. (31 de 10 de 2017). Recuperado el 2019, de

http://blog.pucp.edu.pe/blog/quimicaalimentos/2017/10/31/reacciones-de-

reconocimiento-de-proteinas/

5
Wikipedia. (s.f.). Recuperado el 07 de 06 de 2019, de https://es.wikipedia.org/wiki

6
Wade, L. G. (2017). Química orgánica Volumen 2. México D.F: Pearson.
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ANEXOS

 ¿Con que tipos de reacciones se comprueban la presencia de aminoácidos?

Con la reacción de Biuret y de Ninhidrina reconocemos aminoácidos en general. Son

por excelencia los ensayos que se deben realizar al inicio del reconocimiento. Estos

ensayos se complementan entre sí. La reacción xantoproteica solo reconocería

aminoácidos con anillo aromático en su estructura. Las reacciones de precipitación

ayudarían también a reconocer la presencia de aminoácidos en una solución, ya que

harían precipitar las sales metálicas y los reactivos alcaloides. Las reacciones

complementarias ya mencionadas arriba, ayudarían de manera más específica como la

reacción xantoproteica.

 ¿Cuántas estructuras comprenden las proteínas?

Estructura primaria:

Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los aminoácidos que

componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la

proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el

extremo -C terminal.

Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los enlaces

peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan

en ellos se sitúan en el mismo plano.


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Estructura secundaria:

Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una conformación

más estable que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos básicos de la estructura

secundaria son:

 α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma. Se

mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos -NH- y –

C=O. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.

(Ej: α-queratina de las plumas)


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 Lámina plegada: el plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una lámina

plegada en zig-zag. La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante

puentes de hidrógeno, pero en este caso son transversales.

(Ej: β-queratina de la seda)

·
Hélice de colágeno: se trata de una hélice más extendida debido a la abundancia de

determinados aminoácidos que no pueden formar puentes de hidrógeno.

La estabilidad de esta estructura se debe a la asociación de tres hélices unidas mediante

enlaces covalentes y enlaces débiles.

Estructura terciaria:

Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse

sobre sí mismo originando una conformación globular. Dicha conformación globular en las

proteínas facilita su solubilidad en agua y esto les permite realizar funciones de transporte,

enzimáticas, hormonales, etc, (proteínas globulares).


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Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias mantienen su estructura

secundaria alargada (proteínas filamentosas o fibrilares). Son insolubles en agua y en

disoluciones salinas, por lo que presentan funciones esqueléticas (Ej: tejido conjuntivo,

colágeno de los huesos...)

De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que cualquier

cambio que se produzca en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su

actividad biológica, proceso que conocemos con el nombre de desnaturalización.

La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan por la unión

entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de

enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los siguientes tipos:

 Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH de los

aminoácidos cisteína.

 Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de cargas

eléctricas opuestas. Se producen entre grupos radicales de aminoácidos ácidos y

aminoácidos básicos.

 Puentes de hidrógeno

 Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los aminoácidos

apolares.

Estructura cuaternaria:

Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un

complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o
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subunidad proteica. Según el número de subunidades que se asocian, las proteínas que tienen

estructura cuaternaria se denominan:

 Dímeros: ej. enzima hexoquinasa

 Tetrámeros: ej. hemoglobina

 Pentámeros: ej. enzima ARN-polimerasa

 Polímeros: ej. actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60

subunidades proteicas).

El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.

 ¿Cómo se desnaturaliza una proteína? ¿Todos los enlaces se rompen?

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice

que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las

proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria),

quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura

tridimensional fija
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Estado nativo Estado desnaturalizado

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su

estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la

envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los

puentes de hidrógeno facilitarán la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La

precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice

entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada

 En la reacción Xantoproteica, ¿Cuál es la razón de que nuestra piel se pinte de

amarillo con el ácido nítrico?

Debido a que en la piel se encuentra la cisteína proveniente de la queratina de la piel, aquí

entra en reacción debido a que presenta grupos aromáticos en su estructura, la cual al ser

atacada por el ácido nítrico (como en la reacción xantoproteica), tiñe de amarillo la piel

humana.

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