PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS

Propiedades físicas y químicas se afectan durante el procesamiento, almacenamiento, preparación

y consumo del alimento.

El procesamiento de la materia prima se modifica la estructura nativa de las proteínas y se adquieren

nuevas propiedades que llevan a la formación del alimento.

Las características sensoriales resultan más importantes para el consumidor que el valor
nutrimental, que frecuentemente se altera para lograr buenas cualidades organolépticas

Los sistemas alimentarios son complejos y en ellos ocurren diversos fenómenos simultáneamente

 Por ejemplo, los atributos sensoriales de un pastel dependen de que ocurra gelificación,
espumado y emulsificación de los ingredientes utilizados
 la clara de huevo es capaz de generar gelificación, emulsificación, espumado, absorción de
agua y coagulación por calor, lo que la hace una proteína deseable en muchos alimentos.

A partir de la composición y de su secuencia de aminoácidos se pueden deducir las propiedades

fisicoquímicas como

 hidrofobicidad  carga neta

 hidrofilicidad  distribución de la carga
 tamaño  actividad superficial
 forma  viscosidad

Lo que a su vez determina las propiedades funcionales como

 Espumado  capacidad para ligar agua o aceite

 Gelificación  emulsificación
 formación de películas o estructuras
vítreas

PROPIEDADES DE HIDRATACIÓN

El agua es un componente esencial de los alimentos y modifica las propiedades fisicoquímicas de las
proteínas.

La gelación, la coagulación, la emulsificación y el espumado dependen de las interacciones proteína-

agua.

 Las moléculas de agua se unen a diferentes grupos en las proteínas, como los grupos
cargados mediante interacciones ion-dipolo.

La capacidad para ligar agua de las proteínas se expresa como los gramos de agua por gramo de
proteína cuando una proteína en polvo es equilibrada ron vapor de agua a una humedad relativa de
90 a 95%.

La mayoría de las proteínas cuentan con una monocapa de agua con actividad acuosa (aw) de 0,05
– 0,03 en tanto las multicapas de agua se forman en un rango de actividad de agua de 0,3 – 0,7.
El agua presente en la monocapa se asocia primariamente con los grupos iónicos, no se congela y
no toma parte en las reacciones químicas como solvente: se le denomina agua ligada o tipo I.

Los factores ambientales como:

 pH
 fuerza iónica
 tipo de sales
 temperatura
 conformación de la proteína

Influyen sobre la capacidad de éstas para ligar agua y presentan menor capacidad de hidratación en
su punto isoeléctrico, en el que predominan las interacciones proteína-proteína.

Una proteína desnaturalizada suele unir 10% más de agua que su equivalente en estado nativo,
aunado al hecho de que incrementa el área superficial de las proteínas

Solubilidad.- La solubilidad de la proteína afecta especialmente en los casos de

hinchamiento, espumado, emulsificación y gelificación.
La solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del equilibrio entre las
interacciones proteína-proteína y solvente-proteína, que a su vez dependen de su
hidrofobicidad y naturaleza iónica.
Las interacciones hidrofóbicas promueven las interacciones proteína-proteína que inciden
en una disminución de la solubilidad, mientras que las interacciones iónicas promueven la
relación proteína-agua que provoca un aumento de la solubilidad.
a) Albúminas: se solubilizan en agua a pH 6.6 (albúmina, ovoalbúmina y 𝛼-
latatoalbúmina).
b) Globulinas: son solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0 (glicinina, faseolina
y 𝛽-lactoglobulina).
c) Glucelinas: Son solubles en soluciones ácidas (pH 2) y alcalinas (pH 12) (glutelinas
de trigo).
d) Prolaminas: Son solubles en etanol al 70% (zeína, gluten de maíz y gliadinas del
trigo).

Solubilidad y Ph.- En los valores de pH superiores e inferiores al pH isoeléctrico, las

proteínas tienen una carga neta positiva o negativa, respectivamente. En el punto
isoeléctrico las proteínas presentan una solubilidad mínima.
Una proteína en su pI no es que no tenga carga, sino que las cargas positivas igualan a las
negativas en su superficie. En este punto, si la bidrofilicidad y las fuerzas de repulsión por
hidratación provenientes de estos residuos cargados son mayores que las interacciones
hidrofóbicas proteína-proteína, la molécula se mantendrá soluble en su pI.
 Solubilidad y fuera iónica.- La solubilidad disminuye para las proteínas que contienen una
alta incidencia de zonas no polares y se incrementa para las proteínas que no la contienen.
El descenso en Ja solubilidad se debe a que se incrementan las interacciones hidrofóbicas,
en tanto la causa de la mayor solubilidad es un descenso en la actividad iónica de la
molécula.

Solubilidad y temperatura.- A un pH y fuerza iónica constante, la solubilidad de muchas

proteínas por lo general se incrementa sometiéndola a una temperatura de entre O y 40 °C.
Se presentan excepciones cuando las proteínas son altamente hidrofóbicas, como la 𝛽-
caseína y algunas proteínas de los cereales, las cuales presentan relaciones negativas con
temperaturas superiores a los
40 °C. El aumento de la energía térmica causa desplegamiento de las proteínas, debido a
que los grupos no polares son expuestos, se da la agregación y precipitación de la proteínas
y por lo tanto la solubilidad disminuye.

Solubilidad y solventes orgánicos.- La adición de solventes orgánicos, como el etanol o la

acetona, incrementa las fuerzas electrostáticas intra e intermoleculares, tanto repulsivas
como atractivas.
Las interacciones electroestáticas intramoleculares repulsivas provocan que la molécula
proteínica se despliegue, estado en el que se promueve la formación de puentes de
hidrógeno intermoleculares entre los péptidos. Estas interacciones intermoleculares
polares favorecen la precipitación de la proteína en solventes orgánicos o reducen la
solubilidad en un medio acuoso.
La solubilidad de las proteínas está íntimamente relacionada con el estado estructural, por
lo que esta propiedad se puede utilizar como un indicador del grado de la desnaturalización
durante los procesos de extracción, aislamiento y procesos de purificación.

PROPIEDADES INTERFACIALES DE LAS PROTEÍNAS

Las propiedades de actividad superficial de las proteínas no dependen sólo de la relación

hidrofobicidad/hidrofiticidad, sino de la conformación de la proteína. En ello se debe considerar la
relación de la estabilidad/flexibilidad de la cadena polipeptídica y la adaptabilidad a los cambios en
el medio ambiente, así como los patrones de distribución de los grupos hidrofílicos e hidrofóbicos
en la superficie de la proteína.

Las proteínas presentan en su superficie activa tres atributos deseables:

a) capacidad para adsorberse rápidamente en una interfase

b) capacidad para desplegarse rápidamente y reorientarse en una interfase,
c) capacidad para interactuar con moléculas vecinas y formar películas viscoelásticas.

El número de segmentos peptídicos anclados en la interfase depende, en parte, de la flexibilidad de

la molécula: las que son altamente flexibles, como las caseínas, pueden realizar rápidamente
cambios conformacionales, lo que a su vez facilitará la adsorción de nuevos polipéptidos.
La fuerza mecánica de una película de proteína en una interfase depende de las interacciones de
cohesividad intermolecular, que pueden ser interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno e
interacciones hidrofóbicas.

Propiedades emulsificantes.- Para formular una emulsión se requiere: aceite, agua, agua,
un emulsificante y energía, por lo general mecánica. Las proteínas son las preferidas como
surfactantes para formular emulsiones alimenticias debido a que su superficie es activa y
favorece la resistencia a la coalescencia

Métodos para determinar las propiedades emulsificantes.- Las propiedades emulsificantes

de las proteínas se pueden evaluar por diversos métodos, entre ellos la determinar la
distribución del tamaño de las gotas de aceite formadas, la actividad emulsificante, la
capacidad emulsificante y la estabilidad de emulsión. Debe destacarse la complejidad de
interacciones que conducen a una determinada actividad funcional, por lo que no es fácil
elaborar una lista de valores y compararlos.

Índice de actividad emulsificante.- Las propiedades físicas y sensoriales de una emulsión

estabilizada con proteínas dependen del tamaño de las gotas formadas y el total del área
interfacial formada.

Proteína adsorbida.- La emulsión se centrifuga, la fase acuosa se separa, y la fase de la

crema se lava varias veces y se centrifuga para quitar cualquier proteína que se haya
adsorbido débilmente. La cantidad de proteína adsorbida en las partículas de la emulsión
se calcula a partir de la diferencia entre el total de la proteina inicial en la emulsión y la
concentración presente en el fluido lavado de la fase de la crema.

Capacidad emulsificante.- Es el volumen (ml) de aceite que puede ser emulsificado por
gramo de proteína, en un ensayo en el que se añade aceite paulatinamente y se reporta el
volumen adicionado antes de que ocurra la inversión de la fase, caracterizada por una
inversión de la emulsión de aceite en agua hacia agua en aceite.
Este método involucra la adición del aceite o grasa fundida, a velocidad y temperatura
constantes, sobre una solución acuosa de proteína con agitación continua con un
homogeneizador. El punto de inversión de la fase se reconoce por un cambio abrupto en la
viscosidad o color, o por un aumento en la resistencia eléctrica.

Estabilidad de emulsión.- Las emulsiones estabilizadas por proteínas a menudo son estables
por días y no se observa separación de la crema o de alguna fase incluso si se encuentran
almacenadas en condiciones ambientales. Para evaluar la capacidad estabilizadora somete
la emulsión a diferentes condiciones drásticas.

Factores que influyen en la emulsificación.- Las emulsiones estabilizadas por proteínas se

ven afectadas por las proteínas características moleculares de la proteína y por factores
intrínsecos como
 el pH
 la fuerza iónica
  la temperatura
 la presencia de surfactantes de bajo peso molecular
 de azúcares
 el volumen de la fase oleasa
 el tipo de proteína
 el punto de fusión del aceite empleado
Factores extrínsecos, como
 el tipo de equipo utilizado para formar la emulisón
 velocidad de incorporación del aceite
 el nivel de agitación

Hidrofobicidad.- Las propiedades emulsificantes de las proteínas tienen una baja

correlación con la hidrofobicidad superficial de las proteínas. Se ha relacionado con su
capacidad para reducir la tensión superficial en las interfases aceite-agua, así como para
incrementar el índice de actividad emulsificante; no se puede afirmar que mientras más
hidrofóbica sea la proteína será mejor agente emulsificante.

Propiedades espumantes.- Las espumas consisten en una fase continua acuosa y una fase
dispersa gaseosa (aire). Por lo general, las espumas estabilizadas por proteínas se forman
por burbujeo, batido o agitación de una solución proteínica. Las propiedades espumantes
se evalúan por diferentes principios. La capacidad espumante de una proteína se refiere a
la cantidad de área interfacial que puede ser creada por la proteína, que se puede expresar
en diversas formas, como sobrerrendimiento o poder de espumado.

Estabilidad de la espuma.- Se refiere a la capacidad de la proteína para estabilizar

la espuma contra la gravitación y el esrrés mecánico y se expresa como el tiempo
necesario para que se drene 50% de liquido de una espuma o para la reducción de
50% del volumen de la espuma.

Factores ambientales que influyen en la formación y estabilidad de la espuma

pH.- Diversos estudios han mostrado que las proteínas que estabilizan espumas son
más estables en el pH isoeléctrico de la proteína que en cualquier otro pH, si no hay
insolubilización. La clara de huevo posee buenas propiedades espumantes en un pH
de 8-9 y su punto isoeléctrico es en el pH de 4-5. En el pH isoeléctrico, o cerca de
éste, la reducida presencia de interacciones de repulsión promueve interacciones
favorables proteína-proteína y la formación de una película viscosa en la interfase,
lo que favorece la capacidad de espumado y la estabilidad de la espuma.

Sales.- El efecto de las sales sobre las propiedades espumantes de las proteínas
depende del tipo de sal y de las características de solubilidad de la proteína en esa
solución salina. La capacidad de espumado y la estabilidad de la espuma de la
mayoría de las proteínas globulares, como albúmina sérica bovina, albúmina de
 huevo, gluten y proteínas de soya, aumentan a medida que se incrementa la
concentración de NaCl.

Azúcares.- La adición de sacarosa, lactosa y soluciones azucaradas puede perjudicar

la capacidad espumante, pero mejorar la estabilidad de la espuma, pues
incrementan la viscosidad de la fase bulk y se reduce la velocidad de drenado del
fluido de la lamela.

Líquidos.- Cuando se presentan en una concentración mayoral 0.5%, los lípidos,

especialmente los fosfolípidos, afectan desfavorablemente las propiedades
espumantes de las proteínas, debido a que su superficie es más activa que la de las
proteínas, se adsorben en la interfase aire-agua y compiten con las proteínas e
inhiben su adsorción durante la formación de la espuma.

Concentración de proteína.- Una mayor concentración de proteína da firmeza a la

espuma, lo que se logra con un tamaño menor de burbuja y mayor viscosidad. Al
aumentar la viscosidad se facilita la formación de multicapas cohesivas de la película
de proteína en la interfase. La mayoría de las proteínas presentan capacidad de
espumado en un rango de concentración del 2 al 8%.

Temperatura.- Una desnaturalización parcial de las proteínas puede favorecer las

propiedades espumantes hasta cierto punto, ya que si se sobrecalientan pueden
perderse si ocurren reacciones proteína-proteína vía intercambio de disulfuro, o su
reversión a sulfhidrilos. Esto aumenta el peso molecular y tamaño del polímero, lo
que impide la adsorción en la interfase.

VISCOSIDAD

La aceptación de alimentos líquidos y semisólidos en la población, incluso de productos tipo salsas,

sopas, bebidas, etc., depende de la viscosidad y consistencia del producto. La primera se define
como la resistencia de una solución a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla.

El esfuerzo de cizalla es directamente proporcional a la velocidad de corte, es decir, la fuerza por

unidad de área, F/ A, es directamente proporcional al gradiente de velocidad entre las capas del
líquido, dv/dr.

 La constante de proporcionalidad h se conoce como el coeficiente de viscosidad. Los fluidos

que obedecen esta expresión son llamados fluidos newtonianos.
 La conducta del flujo de las soluciones se afecta principalmente por el tipo de soluto.
 El alto peso molecular delos polímeros solubles incrementa significativamente la viscosidad
aun en bajas concentraciones.
 Depende de sus propiedades moleculares como tamaño, forma, flexibilidad e hidratación.
  Cuando se comparan proteínas con el mismo peso molecular, las soluciones de
macromoléculas con estructura al azar presentan mayor viscosidad que las que tienen
estructuras compactas.

El comportamiento pseudoplástico se explica por la posibilidad de que las moléculas de proteína,

que son grandes, puedan orientar su eje mayor respecto de la dirección del flujo de su solución. La
desagregación de proteínas multiméricas contribuye a este comportamiento.

Al cesar el esfuerzo de cizalla o detenerse el flujo las proteínas requieren tiempo de relajación para
perder la orientación que habían ganado, si es que recobran su estado original. Las soluciones de
proteínas fibrilares como la gelatina o la actomiosina usualmente permanecen orientadas y por lo
tanto no recobran rápidamente su viscosidad original.

GELACIÓN

Un gel es una fase intermedia entre un sólido y un líquido. Técnicamente, se define como "un
sistema sustancialmente diluido, el cual no muestra flujo en estado estacionario"."

 Se logra al entrecruzar el polímero mediante uniones, covalentes o no covalentes, para

formar una red capaz de atrapar agua y sustancias de bajo peso molecular.

La gelación de proteínas se refiere a la transformación de una proteína en el estado "sol" a un estado

"gel", que se facilita por calor, enzimas o cationes divalentes bajo condiciones apropiadas y que
inducen la formación de una estructura de red, cuyos mecanismos de formación pueden diferir
considerablemente.

 Las interacciones involucradas en la formación de la red son principalmente puentes de

hidrógeno e interacciones hidrofóbicas y electrostáticas.
 Contribución varia con el tipo de proteína, condiciones de calentamiento, el grado de
desnaturalización y las condiciones ambientales.

Los geles que se forman sustancialmente por interacciones no covalentes (puentes de hidrógeno)
son térmicamente reversibles y cuando se calientan de nuevo se funden en un estado de progel.

Las prote!nas forman dos tipos de geles principales: geles opacos o coágulos y geles translúcidos. El
tipo de gel que se forme está dictado por las propiedades moleculares de la proteína y sus
condiciones de solución.

Las proteínas con grandes cantidades de aminoácidos no polares se agregan al desnaturalizarse y

forman agregados insolubles que se asocian al azar formando geles tipo coágulo, irreversibles

 La estabilidad de un gel ante fuerzas mecánicas y térmicas depende del número y tipo de
entrecruzamientos formados por cadena monomérica.
 Termodinámicamente un gel será estable sólo cuando la suma de las energías de interacción
de un monómero en un gel sea mayor que su energía cinética térmica.