Clase 7

Composición

Solubilidad de proteínas

La solubilidad de una proteína se define como el porcentaje de proteína que se mantiene

en disolución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas y que no sedimenta a
fuerzas centrifugas moderadas. Para que una proteína sea soluble debe interaccionar con
el disolvente, por eso su solubilidad también se define como el equilibrio
quilibrio entre las
interacciones proteína-proteína
proteína y proteína
proteína-disolvente.

Las proteínas pueden clasificarse según el grado de solubilidad:

1. Albuminas: solubles en agua a pH 6,6

2. Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7
3. Prolaminas: solubles en etanol al 70%
4. Gluteninas: solubles únicamente en soluciones muy ácidas o muy alcalinas

La solubilidad depende además de propiedades fisicoquímicas de la molécula como pH,

fuerza iónica, temperatura y tipo de disolvente.

A pH distinto de punto isoeléctrico,

isoeléct , las proteínas poseen cargas netas y se repelen entre
sí,, pudiendo interaccionar con las moléculas de aguay por lo tanto, son más solubles. A
medida que el punto isoeléctrico está más próximo,, la diferencia de cargas entre las
moléculas de las proteínas disminuye y cuando llega a ser lo suficientemente pequeña
pueden contactar, formar agregados y precipitar. Si se representa la solubilidad de una
proteína determinada en función del pH, se obtienen habitualmente curvas en forma de
U, donde la solubilidad mínima se corresponde con un pH coincidente con el punto
isoeléctrico.

Las proteínas son más solubles en agua cuanto más alejado está el pH de su punto
isoeléctrico, y por lo tanto, más puentes de hidrogeno se pueden establecer entre las
moléculas de agua y las proteínas.

La presencia de iones de sales neutras aumenta la solubilidad de las proteínas, ya que

pueden reaccionar con las cargas de estas disminuyendo la atracción electrostática entre
las cargas de distinto signo de las moléculas proteicas vecinas. Este efecto está en función
del número de cargas de las especies iónicas en disolución y de la concentración de la sal.
Las sales que contienen iones divalentes como; MgCl2 y MgSO4, son más adecuadas para
aumentar la solubilidad que NaCL o KCl. Si la concentración de la sal aumenta las
proteínas pueden precipitar debido a un exceso de iones (los que no están enlazados a las
proteínas) ya que compiten con ellas por el agua.

Normalmente, la solubilidad de las proteínas aumenta con la temperatura desde 0°C a

40°C. Por encima, la mayoría de ellas tienden a desnaturalizarse, lo que conlleva a una
pérdida de solubilidad.

La desnaturalización térmica de proteínas cambia su solubilidad porque hay un

incremento de los grupos hidrófobos en la superficie de la proteína (en estado nativo
están orientados hacia el interior de la molécula). El desdoblamiento altera el balance
proteína-proteína y proteína- disolvente.

Durante el almacenamiento en congelación disminuye la solubilidad de proteínas, debido

a las uniones interproteicas que se establecen cuando el agua se separa en forma de hielo.

Punto isoeléctrico
El punto isoeléctrico es el pH al que un polianfólito tiene carga neta cero. El concepto es
particularmente interesante en los aminoácidos y también en las proteínas. A este valor
de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.
Para calcularlo se deben utilizar los pKa.

(Los pKa a considerar para esta ecuación, en una tabla de pH, son los que contienen a la
especie química con carga igual a cero, cuando tienen más de un pKa).
Las moléculas complejas, tales como las proteínas, se combinan con los iones hidrógeno y
con otros iones presentes en la disolución, dando lugar a la carga neta de la molécula. A la
concentración de iones hidrógeno, o al pH, para el cual la concentración del ion híbrido de
una proteína es máxima y el movimiento neto de las moléculas de soluto en un campo
eléctrico es prácticamente nulo, se le denomina punto isoeléctrico.
Los aminoácidos pueden existir como sal interna, llamada zwitterión. Esto ocurre porque
un electrón del oxígeno del grupo carboxilo es atraído por el grupo amino NH2 (ya que al
nitrógeno le sobraban dos electrones de valencia) que está en posición alfa y quedando
este como grupo amoníaco NH3+.

Propiedades espumantes de las proteínas (libro sabri pag: 72)

La presencia de sales afecta el poder espumante de las proteínas, el efecto depende del
tipo de sales y de la solubilidad de las proteínas en esa solución salina. Así, el NaCl reduce
la estabilidad de las espumas debido a que provoca un descenso de la viscosidad. La
presencia de iones Ca2+ mejora la estabilidad al interaccionar con los grupos carboxílicos
de las proteínas.

La adición de azúcar a una espuma proteica mejora su estabilidad debido a que

incrementa la viscosidad, por lo tanto, reduce la pérdida del líquido de las laminillas.

La presencia de lípidos, aunque sea en cantidades muy pequeñas, modifica las

propiedades espumantes de las proteínas ya que se colocan en la interfase aire/agua e
impiden la adsorción de las proteínas durante la formación de espumas.

Al estudiar las propiedades espumantes de las proteínas es necesario distinguir entre las
características requeridas para la formación de espumas y las necesarias para que la
proteína proporcione una buena estabilidad (generalmente antagónicas)

Una determinada proteína puede tener una buena capacidad espumante si su molécula es
flexible y, por lo tanto, se extiende rápidamente en la interfase y si presenta un alto grado
de hidrofobicidad ya que así mejora su orientación. Sin embargo, para que la espuma sea
estable, es necesario que alrededor de cada burbuja de gas se forme una película proteica
espesa, continua, elástica e impermeable al aire.

Ejemplo: la beta-caseína, que presenta una estructura poco ordenada, hace disminuir
rápidamente la tensión superficial y facilita la formación rápida de espuma aunque la
película proteica que se forma en la interface es fina y la estabilidad mediocre. De forma
opuesta, la K-caseína se extiende poco en la interfase porque presenta una estructura más
rígida, por lo que la formación de espuma es más lenta, aunque la película que se forma es
compacta y resistente y la espuma más estable.
Las yemas no forman espuma si ayuda: si se bate la clara de un huevo, se verá que en 2
minutos aumento su volumen hasta 8 veces. Se puede batir una yema 10 minutos y con
suerte veremos que ha crecido el doble. Si las yemas son más ricas en proteínas que las
claras (Claras: 10.6% y yema 16.6%) ¡porque no pueden estabilizar las burbujas de aire y
formar una buena espuma?

Resulta que la yema es muy rica en proteínas y en emulsionantes pero tiene poca agua!! Si
agregamos 2 cucharadas de agua a una yema veremos cómo se forma la espuma. La otra
deficiencia de la yema es que sus proteínas son demasiado estables, ni la acción mecánica
ni la presencia de burbujas de aire consiguen que las proteínas de la yema se desplieguen
y se unan unas con otras formando una matriz reforzante. Por supuesto el calor si lo
consigue, como lo sabemos por los huevos duros. Así que complementaremos la yema con
líquido y el batido con un poco de calor y la mezcla crecerá hasta 3 o 4 veces de su
volumen original. Este es, exactamente el principio del sabayón!

Sabayón - Técnica del zabaglione: es una espuma estabilizada con calor

El método típico consiste en mezclar partes iguales de azúcar y yemas y añadir el vino,
colocar el cuenco a baño maría y batir durante varios minutos, hasta que la mezcla se
pone espumosa y espesa. Durante la mezcla y la formación inicial de la espuma, las
proteínas de la yema se desempaquetan y se preparan para la acción. La dilución, la acidez
y el alcohol del vino y las burbujas de aire fraccionan los gránulos de la yema y los
complejos de lipoproteínas en sus moléculas componentes, de modo que estas moléculas
pueden recubrir las burbujas de aire y estabilizarlas.

Cuando la temperatura llega a 50°C las proteínas de la yema comienzan a desplegarse y la

mezcla empieza a espesar, atrapa aire con más eficiencia y empieza a expandirse. Las
proteínas siguen desplegándose y uniéndose entre sí, y la espuma crece en montoncitos
esponjosos. La clave para un sabayón de máxima ligereza esta en dejar de calentar justo
cuando la espuma se encuentra en el límite entre líquido y sólido. Si se sigue calentando
se obtendrá una especia de esponja más firme y densa que acabara endureciéndose a
causa de la coagulación de proteínas.

Salsa Holandesa

Aunque son ricas en proteínas y fosfolípidos las yemas solas no forman espuma porque no
contienen suficiente agua. Si agregamos agua y batimos formamos espumas prodigiosas
pero poco duraderas, pero si se calienta mientras se bate las proteínas de la yema se
despliegan y se unen entre si, formando una red espesante y estabilizadora. Así se hacen
las saboyanas, sustituyendo al agua por algún líquido sabroso: caldo, zumo o puré.
Las salsas caliente de manteca emulsionada con huevo, como la salsa holandesa, se puede
hacer de esta forma mezclando la manteca suavemente al final, para no reventar las
burbujas (la manteca no hay q batirla porque la espuma ha creado una gran extensión
superficial sobre la que puede extenderse y quedar suspendida, más o menos como se
extiende la vinagreta sobre las hojas de lechuga).

Las proteínas de la yema se espesan a 50°C y pueden coagularse si la temperatura

aumenta demasiado por eso no hay que superar nunca los 60°C (teniendo en cuenta que
el jugo diluye un poco la preparación, pero no tanto como la leche empleada en la
elaboración de la crema inglesa)