Лекционный учебный материал по дисциплине

«Биохимия растений» по направлению подготовки

бакалавров «Агрохимия и агропочвоведение»

Лекция 1. Предмет и методы биохимии. Строение, свойства

и биологические функции углеводов и липидов.

Аннотация. Излагается история развития биохимии, что она изучает, какие

методы используются в биохимии. Даются современные сведения об основных группах
углеводов и липидов, их биологических функциях и содержании в растительных и
других продуктах. Указывается значение углеводов и липидов в формировании качества
растительной продукции.

Ключевые слова: биохимия (биологическая химия), метаболизм (обмен

веществ организма), углеводы, моносахариды, олигосахариды, полисахариды, сахара,
редуцирующие сахара, фуранозная и пиранозная формы моносахаридов, фосфорно-
кислые эфиры моносахаридов, альдоновые, альдаровые, уроновые кислоты, липиды,
жиры, фосфолипиды, гликолипиды, стероидные липиды, воски, незаменимые жирные
кислоты, числа жиров, прогоркание жиров, высыхание растительных масел.

Рассматриваемые вопросы:
1. Предмет и методы биохимии.
2. История развития биохимии.
3. Образовательное и практическое значение биохимии.
4. Строение, свойства и биологические функции моносахаридов.
5. Строение, свойства и биологические функции олигосахаридов.
6. Строение, свойства и биологические функции полисахаридов.
7. Строение, свойства и биологические функции жиров.
8. Строение, свойства и биологические функции фосфолипидов.
9. Строение, свойства и биологические функции гликолипидов.
10. Строение, свойства и биологические функции стероидных липидов.
11. Строение, свойства и биологические функции восков.

Модульная единица 1. Введение.

Цели и задачи изучения модульной единицы. Ознакомить студентов с
историей возникновения и развития биохимии, применением достижений биохимии в
различных сферах науки, образования и производства.
1.1. Предмет и методы биохимии.
Биохимия (биологическая химия) изучает химические процессы,
происходящие в живых организмах. Важнейшей ее задачей является исследование
химического состава растений, микроорганизмов, человека и животных как на
молекулярно-клеточном, так и организменном уровнях, а также выяснение строения,
функций и механизмов превращения веществ, участвующих в жизнедеятельности
организмов. Современную биохимию в полной мере можно считать наукой, главная
цель которой – это познание химических основ жизненных явлений.
В зависимости от объектов исследования в качестве самостоятельных
научных направлений выделяют биохимию микроорганизмов, растений, животных и
человека, а также техническую биохимию, изучающую химические процессы при
хранении и переработке продуктов растительного, животного и микробного проис-
хождения.
Химические превращения в живых организмах обычно называют
биохимическими реакциями или процессами, а образующиеся продукты таких реакций

1
- метаболитами. Вся совокупность биохимических реакций в организме объединяется
более общим названием - обмен веществ или метаболизм. Последовательности
биохимических реакций, связанных с синтезом и превращениями определенных хи-
мических веществ или групп структурно близких соединений, принято называть
метаболическими путями.
Являясь в своей основе химической наукой, биохимия широко использует
химические и физико-химические методы исследований: колориметрический и
спектроскопический анализ, различные виды хроматографии, избирательную адсорб-
цию, ультрацентрифугирование, электрофорез и изоэлектрофокусировку, рентгено-
структурный анализ, электронную микроскопию, ядерный магнитный резонанс,
применение радиоактивных и стабильных изотопов и др. Вместе с тем у биохимии
выработались и свои специфические методы исследований. Главные особенности этих
методов - применение щадящих способов выделения веществ, лиофильное высуши-
вание биологического материала и использование защитных добавок с целью
сохранения нативных свойств изучаемых веществ.
В процессе биохимических исследований очень часто используют
искусственные полипептиды и олигонуклеотиды, иммуносорбцию и иммунохими-
ческий анализ, а также специфические ферментные препараты, позволяющие
направленно изучать тот или иной биохимический процесс. С целью более глубокого
познания химических превращений, происходящих в организмах, проводится
моделирование биохимических процессов в искусственных системах вне организма, а
также разработаны специальные методики для проведения биохимических
экспериментов в живых объектах (растения, животные, микроорганизмы).

1.2.История развития биохимии.

Со времен глубокой древности люди в борьбе за свое существование
научились использовать многие биохимические процессы, которые были положены в
основу различных производств: приготовление хлеба, сыра, вина и пива, дубление кож,
ферментация чая и табака, получение кисломолочных и квашеных продуктов,
лекарственных, витаминных и других препаратов. Однако механизмы этих процессов
длительное время оставались неизвестными.
Интенсивное изучение органических веществ было начато в XVIII веке, когда
в химическом анализе стали применять количественные методы. Из тканей животных
и растений были выделены многие химические вещества и исследователи
предпринимали попытки выяснить их свойства и биологические функции в организме.
Особенно заметным событием в становлении биохимии как самостоятельной науки
следует считать открытие действия ферментов - биологических катализаторов белковой
природы, с помощью которых осуществляются химические реакции в живых
организмах. Ученый Российской академии наук К.С.Кирхгоф в 1814 году установил,
что в прорастающем зерне пшеницы содержится вещество, способное катализировать
гидролитическое превращение крахмала в декстрины и сахар. Это вещество впо-
следствии назвали амилазой. А в настоящее время известно, что гидролиз крахмала
катализирует не один фермент, а целая группа амилаз.
Открытие К.С.Кирхгофа положило начало активному исследованию
ферментативных реакций и к концу XIX века стало совершенно очевидным, что почти
все химические превращения в живых клетках происходят с участием ферментов и
благодаря действию этих катализаторов обеспечивается нормальная жизнедея-
тельность организмов. В дальнейшем Э.Бухнер (1897 г.) обнаружил в бесклеточных
дрожжевых экстрактах вещества, способные катализировать брожение сахара, и
таким образом было показано, что в основе микробиологических процессов также
находятся определенные химические реакции, которые происходят под воздействием
ферментов, выделяемых в окружающую среду микробными клетками.

2
 В течение XVIII-XIX веков проводилось изучение многих химических
веществ, входящих в состав растительных и животных тканей, определялось их
содержание и значение для питания и хозяйственной деятельности человека. В
середине XIX века, используя новые аналитические методы, Ю.Либих определил
содержание в пищевых продуктах белков, углеводов и жиров, а Н.Э.Лясковский
выполнил детальные исследования по оценке содержания белков в зерне пшеницы и
количества азота в растительных белках. В 1868 г. швейцарский химик И.Ф.Мишер
впервые обнаружил в клеточном ядре дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК). В 1880
году Н.И.Лунин открыл в молоке вещества, которые впоследствии назвали витаминами.
Э.Г.Фишер в 1901 г. сформулировал основные положения полипептидной теории
строения белков. Таким образом, к концу XIX века биохимия сформировалась как
самостоятельное научное направление, которое называли физиологической химией.
Современное название этой науки "биохимия", или "биологическая химия", было дано
в начале XX века (К.Нейберг,1903г.) и в дальнейшем оно уже окончательно вошло в
перечень фундаментальных биологических наук.
Бурное развитие биохимии наблюдалось в течение всего XX века, когда во
многих научных и образовательных учреждениях появились биохимические
лаборатории и кафедры. В результате развернувшейся исследовательской работы уже
проводилось не только изучение строения и функций органических веществ,
входящих в состав организмов, но и выяснение механизмов их синтеза, распада и
превращений.
С использованием современных методов определены структура, химический
состав и биологические функции отдельных компонентов живого организма: органов,
тканей, клеток, всех клеточных органелл и внутриклеточных мембранных комплексов.
Значительные успехи достигнуты в разработке теории ферментативного катализа и
регуляции химических процессов в организмах под действием аллостерических
ферментов, гормонов и регуляторных белков. В результате углубленного изучения
ультраструктуры клетки исследователям удалось сформулировать основные
концепции биоэнергетических процессов и биохимических превращений,
происходящих с участием клеточных мембран и связанных с ними ферментных
комплексов. Достижения биохимии послужили основой для познания молекулярных
основ морфогенеза и причин возникновения различных заболеваний, вызванных
недостатком витаминов, незаменимых аминокислот и жирных кислот, а также
болезней, связанных с недостаточным синтезом ферментов.
Биохимиками выполнены фундаментальные исследования по изучению особен-
ностей химического состава сельскохозяйственных, технических и лекарственных
растений, в результате которых раскрыты механизмы синтеза и превращений основных
химических веществ, участвующих в их жизнедеятельности и формировании урожая, а
также определяющих качество растительной продукции. В ходе таких исследований
установлено влияние природно-климатических факторов, агротехники и химических
средств на количественную и качественную изменчивость химического состава рас-
тений и растительных продуктов. В основном выяснены бихимические механизмы
превращений веществ, происходящих при хранении и переработке
сельскохозяйственной продукции.

1.3.Образовательное и практическое значение биохимии.

Основные направления развития современной биохимии - дальнейшее изучение
ферментативных и биоэнергетических процессов; познание регуляторных механизмов
на уровне отдельных органов, тканей, клеток и внутриклеточных структур, а также
целого организма; разработка биохимических основ управления процессами
жизнедеятельности организмов и оптимизации факторов внешней среды. Важное
значение имеет также теоретическое обоснование различных прикладных направлений

3
биохимии, связанных с развитием новых технологий получения пищевых продуктов,
кормовых и лекарственных препаратов, а также выращивания сельскохозяйственных
культур и создания высокопродуктивных генотипов животных, растений и
микроорганизмов.
В связи с тем, что биохимия изучает молекулярные процессы в организмах, она
служит теоретической основой для ряда других наук - физиологии, молекулярной
генетики, микробиологии, экологии, биотехнологии, фитопатологии, агрохимии,
химической защиты растений. Достижения биохимии находят широкое применение в
различных областях хозяйственной деятельности человека: селекции животных,
растений и микроорганизмов, медицине, пищевой, парфюмерной и биотехнологи-
ческой промышленности, сельском хозяйстве. Сведения по биохимии расширяют наши
представления об устройстве окружающего нас мира, и прежде всего мира живой
природы, поэтому они имеют важное образовательное значение.

Вопросы для повторения:

1. Что изучает биохимия? 2. Как подразделяют биохимию по объектам изучения?
3. Что называют метаболизмом? 4. Какие методы используются в биохимии? 5. Какие
открытия послужили началом для развития биохимии? 6. Каковы основные этапы
развития биохимии ? 7. С какими другими науками тесно связана биохимия? 8. Как
используются достижения биохимии в науке, производстве и образовательной
деятельности человека? 9. Каковы достижения биохимии по изучению
сельскохозяйственных растений?

Резюме по модульной единице 1.

Биохимия изучает химические процессы, происходящие в живых организмах. По
объектам изучения биохимию разделяют на биохимию микроорганизмов, растений,
животных и человека. Техническая биохимия изучает биохимические процессы,
происходящие при хранении и переработке продуктов растительного, микробного и
животного происхождения. Всю совокупность биохимических реакций, происходящих
в живом организме, называют метаболизмом, или обменом веществ организма. В
биохимии используются методы физики и химии, а также свои собственные методы
исследований, которые позволяют изучать строение, свойства и биологические
функции химических веществ организма в нативном состоянии. Началом развития
биохимии послужили открытия по изучению действия ферментов. В течение 19 века
были выделены из организмов и изучены многие органические вещества. А к концу 20
века для большинства из этих веществ выяснены механизмы их синтеза, превращений и
распада. Биохимия, изучающая молекулярные процессы в организмах, служит
теоретической базой для многих других наук. Достижения биохимии находят широкое
применение в медицине, сельском хозяйстве, в различных видах пищевых и других
производств.
Модульная единица 2. Углеводы.

Цели и задачи изучения модульной единицы.

Изучить строение, свойства и биологические функции основных групп
углеводов. Научить студентов использовать сведения об углеводах при оценке качества
растительной продукции.
Углеводы являются первичными органическими продуктами, которые
образуются в растительных клетках из углекислого газа, воды и
минеральных веществ, в процессе фотосинтеза. В дальнейшем из
углеводов синтезируются все другие органические вещества растительного

4
организма. На долю углеводов приходится до 80-90% общей массы сухого
вещества растений и они содержатся во всех растительных клетках.
Молекулы углеводов образуются из углерода, водорода и кислорода.
Однако в состав некоторых производных углеводов могут входить фосфор,
азот и сера. По составу и строению молекул углеводы разделяют на
моносахариды, олuгосахариды и полисахариды.
Моносахариды представляют собой линейные или замкнутые цепочки
из 3-7 углеродных атомов, имеющие гидроксильные, а также альдегидные
или кетонные группы. Молекулы олигосахаридов образуются из двух или
нескольких молекул моносахаридов, одинаковых или разных. Растворимые
в воде моно- и олигосахариды очень часто называют сахарами.
Полисахариды - это линейные или разветвленные полимеры, построенные
из многих молекул моносахаридов, и их молекулярные массы могут
достигать очень большой величины (от 2-3 тыс. до 1-2 млн.)

2.1. Строение, свойства и биологические функции моносахаридов.

Моносахариды - простые углеводы, в большинстве своем сладкие на
вкус, хорошо растворимые в воде. В зависимости от числа углеродных
атомов в молекуле их подразделяют на триозы, тетрозы, пентозы, гексозы и
гептозы. В связи с тем, что в молекулах моносахаридов имеются
альдегидные или кетонные группы, способные вступать в реакции
восстановления, их называют редуцирующими сахарами.
Моносахариды, содержащие альдегидную группу, принято называть
альдозами. К важнейшим альдозам растений относятся глицериновый
альдегид, эритроза, рибоза, ксилоза, арабиноза, глюкоза, манноза,
галактоза. Моносахариды, имеющие кетонную группу, называют кетозами.
К ним относятся диоксиацетон, рибулоза, ксилулоза, фруктоза,
седогептулоза.
Все моносахариды, кроме диоксиацетона, содержат асимметрические
атомы углерода и поэтому образуют стереоизомеры, различающиеся
оптическими свойствами. При пропускании через растворы таких
стереоизомеров плоскополяризованного света наблюдается вращение
плоскости поляризации света вправо или влево на строго определенный
угол.
Асимметрическим называют атом углерода, связанный ковалентными
связями с четырьмя разными группировками атомов. В молекуле
глицеринового альдегида имеется один асимметрический атом углерода
(отмечен звездочкой), у эритрозы - 2, у рибозы - 3, у глюкозы – 4.
Все моносахариды, имеющие пространственное расположение водорода

5
и гидроксильной группы у наиболее удалённого от альдегидной или
кетонной группы асимметрического атома углерода (последнего по
нумерации) такое же, как у правовращающего глицеринового альдегида,
относят к D-ряду и при написании их структурных формул гидроксильную
группу указывают справа от последнего по нумерации асимметрического
атома углерода (в представленных ниже формулах отмечен звездочкой).
Другие моносахариды, у которых пространственная ориентация водорода и
гидроксильной группы у последнего асимметрического атома углерода
такая же, как у левовращающего глицеринового альдегида, относят к L-
ряду и при написании их структурных формул гидроксильную группу у
последнего по нумерации асимметрического атома углерода указывают
слева.
В живых организмах преимущественно синтезируются и выполняют
биологические функции D-формы моносахаридов и значительно
реже L-формы.
Моносахариды, имеющие в молекуле 5 и 6 углеродных атомов, в водном
растворе образуют устойчивые циклические полуацетали в результате
внутримолекулярного взаимодействия альдегидной или кетонной группы с
гидроксильной группой, чаще всего находящейся у пятого или шестого
углеродного атома. При этом углеродный атом альдегидной или кетонной
группы (полуацетальный атом углерода) становится асимметрическим,
давая начало двум стереоизомерным формам с взаимно противоположной
пространственной ориентацией водорода и гидроксильной группы.
Стереоизомеры моносахаридов, у которых расположение водорода и
гидроксильной группы у полуацетального атома углерода такое же, как
и у последнего асимметрического атома углерода, называют a-фор-мами, а
стереоизомеры с противоположной конфигурацией группировок у
полуацетального атома углерода - b-формами. Между a- и b-формами
моносахаридов в водном растворе устанавливается динамическое
равновесие. Самопроизвольное превращение одной циклической формы в
другую происходит через альдегидную или кетонную форму, которая в
небольшом количестве также содержится в растворе.

6
 В связи с тем, что шестичленные циклические формы моносахаридов
являются производными гетероциклического соединения пирана, то их
называют пuранозамu. Пятичленные циклические формы моносахаридов,
являющиеся производными гетероциклического соединения фурана, назы-
вают фуранозами.
Альдегидные формы гексоз в водном растворе преимущественно
существуют в виде пираноз, так как шестичленная структура у них более
устойчивая. Фруктоза присутствует в растительных клетках в фуранозной
форме. У пентоз образуются как пиранозные, так и фуранозные формы.

7
 .

Для написания циклических форм моносахаридов обычно используют

циклические формулы, предложенные В. Хеуорсом. В этих формулах
циклическую структуру пираноз изображают в виде шестиугольника, в
котором линии на переднем плане обозначают более жирным шрифтом.
Над и под плоскостью шестиугольника отрезками вертикальных линий
указывают расположение водорода, гидроксильных групп и других
радикалов. Атомы углерода, образующие циклическую структуру, в
формулах Хеуорса не записывают.

В пространстве циклические формы моносахаридов могут существовать

в виде нескольких конформаций. Пиранозная структура чаще всего
образует конформации молекулы в форме "кресла" или "лодки". Более
устойчива конформация пиранозы в форме "кресла".
Фуранозная форма пентоз очень часто в пространстве реализуется в

8
виде двух конформаций, которые различаются положением второго и
третьего углеродных атомов:

В реакциях с кислотами моносахариды за счёт спиртовых гидроксилов

могут образовывать сложные эфиры, многие из которых играют важную
роль в обмене веществ организмов. Особенно большое биологическое зна-
чение имеют фосфорнокислые эфиры моносахаридов, образующиеся с ор-
тофосфорной кислотой. В молекулах фосфорнокислых эфиров моносаха-
ридов остатки ортофосфорной кислоты сокращённо обозначают - (Р).
В биохимических превращениях наиболее часто встречаются следующие
фосфорнокислые эфиры моносахаридов.
За счёт взаимодействия гидроксильной группы у полуацетального атома
углерода моносахариды способны образовывать производные, называемые
гликозидами. Неуглеводная часть гликозида (агликон), которая присоеди-
няется к полуацетальному атому углерода моносахарида, может быть пред-
ставлена разными соединениями (см. главу "Гликозиды"). Так, например,
при соединении b-D-глюкозы с ароматическим альдегидом ванилином
образуется гликозид – глюкованилин.

глюкованилин
Много глюкованилина накапливается в плодах ванили. При расщепле-
нии молекул глюкованилина под действием гидролитических ферментов
образуется альдегид ванилин, представляющий собой душистое вещество,
которое используется в пищевой и парфюмерной промышленности.

9
 При восстановлении альдегидных и кетонных групп моносахаридов
образуются многoатомные спирты. Глицериновый альдегид и
диоксиацетон восстанавливаются с образованием трёхатомного спирта –
глицерина, рибоза и рибулоза - с образованием пятиатомного спирта -
рибита, глюкоза и фруктоза - шестиатомного спирта - сорбита, манноза -
маннита, галактоза - дульцита.

Спирты, образующиеся из моносахаридов, имеют сладкий вкус.

Они представляют собой промежуточные продукты обмена веществ и
могут накапливаться в свободном виде в некоторых растениях. Сорбит
впервые был выделен из ягод рябины, его много также содержится в
плодах и листьях сливы, в плодах персиков, абрикосов, вишни, в яблоках
и грушах.
Маннит в значительном количестве содержится в засохших выделениях
на стволах некоторых видов ясеней, называемых "манной". Много его в
грибах и водорослях, луке, моркови, ананасах, особенно много в морской
капусте - до 20% от сухой массы. Дульцит подобно манниту выделяется на
листьях и коре некоторых деревьев.
При замещении гидроксильных групп в молекулах моносахаридов на
атомы водорода образуются дезоксипроизводные сахаров, из которых
наиболее важное биологическое значение имеют 2-дезоксирибоза и L-
рамноза:

10
 Дезоксирибоза входит в состав дезоксирибонуклеотидов, из которых
построены молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). L-рамноза
входит в состав многих растительных камедей и гликозидов, а в свободном
виде найдена в листьях сумаха.
В молекулах аминопроизводных моносахаридов происходит замещение
гидроксильной группы на аминогруппу. В природе наиболее известны D-
глюкозамин и D-галактозамин:

Глюкозамин входит в состав некоторых полисахаридов грибов и расте-

ний, а также является структурным компонентом хитина у насекомых и ра-
кообразных. Галактозамин - структурный компонент некоторых гликоли-
пидов.
Альдегидные и первичные спиртовые (-СН₂ОН) группы моносахаридов
могут подвергаться окислению с образованием карбоновых кислот. В ре-
зультате окисления гексоз возникают три вида кислот: альдоновые, альда-
ровые и уроновые. Если окислению подвергаются альдегидные группы
гексоз, то последние превращаются в альдоновые кислоты. Так, например,
глюкоза даёт начало глюконовой кислоте, которая является промежуточ-
ным продуктом в реакциях пентозо-фосфатного цикла (см. главу "Обмен
углеводов"). При одновременном окислении альдегидной и первичной
спиртовой групп образуются двухосновные оксикислоты - альдаровые кис-
лоты. Продукт окисления глюкозы - глюкаровая кислота, маннозы –
маннаровая кислота, галактозы - галактаровая кислота. В ходе био-
химических превращений моносахаридов окислению может подвергаться
только первичная спиртовая группа, а альдегидная группа остаётся без
изменения, в таком случае происходит синтез уроновых кислот. Поскольку
альдегидная группа у них не окисляется, они способны образовывать
циклические формы.

Уроновые кислоты играют роль промежуточных продуктов при синтезе

и превращениях моносахаридов, служат структурной основой ряда
полисахаридов - пектиновых веществ, гемицеллюлоз, растительных

11
камедей.
При нагревании моносахаридов с концентрированной кислотой
происходит их дегидратация (отщепление молекул воды), вследствие чего
пентозы превращаются в фурфурол, а гексозы - в оксимeтилфурфурол,
которые при конденсации с фенолом дают окрашенные продукты,
используемые для колориметрического определения сахаров.
2.2. Строение, свойства и биологические функции олигосахаридов.
По числу моносахаридных остатков в молекуле олигосахариды
называют дисахаридами, трисахаридами, тетрасахаридами. Связи между
остатками моносахаридов возникают за счёт взаимодействия гидроксиль-
ных групп и выделения молекул воды. Олигосахариды можно
рассматривать как гликозиды, у которых в качестве агликонов через атомы
кислорода присоединены остатки других моносахаридов. Из
олигосахаридов наиболее важное значение имеют сахароза, мальтоза,
целлобиоза и олигофруктозиды.
САХАРОЗА (тростниковый или свекловичный сахар). Молекула
сахарозы построена из остатков a-D-глюкозы и b-D-фруктозы,
соединенных через атомы кислорода связью, которая образуется между
первым углеродным атомом глюкозы и вторым углеродным атомом
фруктозы (а(1®2)-связь). Поскольку в образовании связи участвуют
гидроксильные группы полуацетальных атомов углерода глюкозы и
фруктозы, полученный дисахарид не обладает восстановительными
свойствами, то есть он не относится к редуцирующим сахарам. В молекуле
сахарозы глюкоза представлена в пиранозной форме, а фруктоза - в
фуранозной (нумерацией показаны атомы углерода фруктозного остатка):

В растениях сахароза выполняет роль основной транспортной формы

углеводов, как запасное вещество накапливается в значительных
количествах в корнеплодах, плодах и ягодах, зародышах семян. В
небольшом количестве содержится во всех растительных тканях. Особенно
много сахарозы накапливается в корнеплодах сахарной свеклы (до 16-
20%), стеблях сахарного тростника (в сердцевине до 14-18%), соке
сахарной пальмы и сахарного клёна. Из этих растений сахарозу получают
промышленным способом как продовольственный сахар, имеющий важное
значение в питании людей. При нагревании свыше температуры плавления
сахароза подвергается карамелизации. Этот процесс используется в
кондитерском производстве.
МАЛЬТОЗА (солодовый сахар). Молекулы мальтозы содержат по два
остатка a-D-глюкозы, соединенных гликозидной связью между первым и

12
четвертым атомами углерода (a(1®4)-связь). В связи с тем, что у второго
остатка глюкозы гидроксильная группа полуацетального атома углерода не
участвует в образовании связи, мальтоза в водном растворе может
находиться в двух стереоизомерных формах (a- и b-формы) и обладает, как
и глюкоза, восстановительными свойствами, поэтому относится к
редуцирующим сахарам.

В большом количестве мальтоза образуется при распаде крахмала, в

процессе прорастания зерна, клубней картофеля. Особенно много её
содержится в солоде, который получают при высушивании проросшего
зерна. Важную роль этот дисахарид играет в формировании хлебопекар-
ного теста, так как является источником глюкозы для процесса брожения и
образования углекислого газа.
ЦЕЛЛОБИОЗА. Её молекулы построены из двух остатков b-D-глюкозы,
соединённых гликозидной связью между первым и четвертым атомами
углерода (b(1®4)-связь).

В свободном виде целлобиоза обнаруживается в пасоке деревьев.

Большая её часть находится в связанном состоянии как основная
структурная единица полисахарида целлюлозы.
ОЛИГОФРУКТОЗИДЫ. В листьях и стеблях мятликовых трав,
зерновых злаков и лилейных растений содержатся олигосахариды,
включающие два и более остатков фруктозы. Они представляют собой
промежуточные продукты синтеза полисахаридов, образующихся из
фруктозы в процессе фотосинтеза, тогда как ассимиляционный крахмал у
этих растений не образуется. Кроме того, указанные олигосахариды
выполняют роль транспортных веществ.
Одним из хорошо изученных представителей олигофруктозидов
является b-левулин, в молекулах которого содержится по два фруктозных
остатка, соединенных гликозидной связью между первым и вторым
углеродными атомами (b(1®2)-связь). Много этого дисахарида содержится
в листьях, стеблях и созревающих зерновках злаковых растений, в
мятликовых травах.

13
 Общее содержание сахаров в различных растительных продуктах
изменяется в довольно широких пределах: зерно злаковых растений - 2-5%,
зерно зернобобовых - 2-8%, семена масличных культур - 2-5% (в ядрах),
клубни картофеля - до 1 %, большинство корнеплодов - 6-12%, сахарная
свекла - 14-20%, многие овощи -3-6%, лук репчатый - 5-10%, огурцы -
1,5%, плоды и ягоды - 6-12%, лимон - 1-3%, земляника - 12-20%, виноград
- до 26%, вегетативная масса мятликовых трав - 4-7%, бобовых трав - 6-
10%, зеленая масса кукурузы - 9-14% (последние три показателя даны в
расчете на сухую массу).
2.3. Строение, свойства и биологические функции полисахаридов.
Молекулы полисахаридов включают десятки, сотни и даже тысячи
моносахаридных остатков, соединенных такими же гликозидными связями,
как и в составе олигосахаридов. Большинство из них образуют линейные
полимеры, формирующие определённую пространственную структуру,
однако некоторые полисахариды имеют разветвлённые молекулы.
Моносахаридные остатки в составе полисахаридов находятся в
циклической форме в виде α- или b-стереоизомеров.
Большинство полисахаридов представляют собой сложные углеводы,
построенные из многократно повторяющихся остатков одного
моносахарида. Однако известны полисахариды, молекулы которых состоят
из остатков разных моносахаридов.
По выполняемым функциям различают запасные и структурные
полисахариды. Запасные - откладываются в клетках листьев или
запасающих тканей в виде упорядоченных структур - гранул. Структурные
- участвуют в построении клеточных стенок растений.
Крахмал. Крахмал - основное запасное вещество растений,
представляющее собой смесь двух полисахаридов - амилозы и
амилопектuна, различающихся по строению молекулы и физико-
химическим свойствам. Однако молекулы этих полисахаридов построены
из одного моносахарида - α-D-глюкозы, находящейся в пиранозной форме.
В молекулах амилозы остатки a-D-глюкозы соединены а(1®4)-связями,
образуя спиралевидно закрученные цепочечные структуры, включающие
от 100 до 1-2 тыс. глюкозных остатков (рис. 1). Молекулярная масса
амилозы обычно составляет от 20 до 500 тыс. Спиралевидное закручивание

14
молекулы происходит вследствие образования водородных связей между
остатками глюкозы, находящимися в соседних витках. В каждом витке
амилозы содержится шесть пиранозных cтpyктyp, соединённых в цепочку
гликозидными связями.

Амилоза растворяется в теплой воде и при добавлении водного раствора

йода в йодистом калии окрашивается в синий цвет вследствие того, что йод
образует комплeксы с остатками глюкозы. Водные растворы амилозы не
отличаются высокой вязкостью и при стоянии довольно быстро образуют
кристаллический осадок.
Амилопектин имеет разветвлённые молекулы, построенные из α-D-
глюкозы. В точках ветвления гликозидные связи образуются между первым
и шестым углеродными атомами глюкозных остатков (α(I®6)-связи).
Между точками ветвления глюкозные остатки так же, как в амилозе,
соединены α(I®4)-связями.

Точки ветвления в молекулах амилопектина имеются через каждые 12-

15 остатков глюкозы. Молекулярная масса амилопектина значительно
больше, чем у амилозы, и может достигать 1 млн. Схема строения
молекулы амилопектина показана на рисунке 2.
Амилопектин в тёплой воде не растворяется, а при более сильном
нагревании с водой образует очень вязкий коллоидный раствор - клейстер.
Температура клейстеризации картофельного и ржаного крахмала 55-65°С,
пшеничного и кукурузного - 60-70°С, крахмала риса - 70-80°C. Йодом
амилопектин окрашивается в красно-фиолетовый цвет. В амилопектине в
небольшом количестве содержатся остатки фосфорной кислоты,
соединённые эфирной связью с остатками глюкозы.
Соотношение амилозы и амилопектина в различных растительных
продуктах изменяется в очень широких пределах. В картофельном
крахмале на долю амилозы приходится около 20%, пшеничном и
кукурузном - около 25%, рисовом - 15-20%, в крахмале гороха и некоторых
сортов кукурузы - 50-80%. Крахмал яблок почти полностью состоит из

15
амилозы, а крахмал восковидных сортов кукурузы - только из
амилопектина.
У одного и того же вида растений содержание амилозы и амилопектина
в крахмале может изменяться в зависимости от фазы развития и условий
внешней среды. В разных органах растений синтезируется крахмал
совершенно определенного состава. Так, например, в крахмале клубней
картофеля обычно содержится 19-22% амилозы, а в молодых побегах в два
раза больше.
В растениях крахмал образуется в листьях как продукт фотосинтеза, а
также в зерновках и семенах, клубнях, корневищах, утолщенных частях
стеблей как запасное вещество. Фотосинтетический крахмал
откладывается в хлоропластах в виде гранул, называемых крахмальными
зёрнами, и довольно быстро используется в процессе дыхания и для
синтеза других веществ. Значительная его часть превращается в
транспортную форму углеводов - сахарозу, которая по флоемной системе
поступает в нефотосинтезирующие органы, распадается там до глюкозы и
фруктозы и в виде моносахаридов включается в различные
биосинтетические процессы.
Запасной крахмал также откладывается в виде зёрен и у целого ряда
растений накапливается в значительном количестве в запасающих тканях и
органах. В зерне злаковых его содержание обычно составляет 50-70%, в
рисе -75-80%, в зерне зернобобовых культур - 30-50%, в клубнях картофеля
- 12-20%, в клубнях батата, ямса и маниока - 20-30%, в листьях растений -
до 1-2%.
Крахмальные зёрна чаще всего имеют вид овальных или сферических
частиц (рис. 3), имеющих разную форму и размеры (2-170 мкм). Под
микроскопом можно различить их слоистое строение. Размеры и строение
крахмальных зёрен у разных видов и даже сортов растений имеют
характерную специфику и могут использоваться для идентификации
генотипов, а также обнаружения примесей одного растительного продукта
в другом.
Запасной крахмал вначале откладывается в пластидах, называемых
амилопластами. По мере наполнения происходит постепенная деградация
их мембранной структуры и они превращаются в крахмальные зерна.
Крахмалоносные растения представляют легковозобновляемое сырье
для перерабатывающей промышленности, которое используется для
получения продовольственного и технического крахмала, глюкозы,
этилового спирта и даже пластмасс, обладающих высокой прочностью и
экологической безопасностью (при сгорании не дают ядовитых
выделений).
Полифруктозиды. В растениях семейств лилейные, мятликовые,
астровые, колокольчиковые синтезируются запасные углеводы,
построенные из 4-40 остатков b-D-фруктозы, в связи с чем их называют
полифруктозидами, или фруктанами. Остатки фруктозы в их молекулах
соединены гликозидными связями, образующимися между вторым и

16
первым углеродными атомами (b (1®2)-связи).
Полифрутозиды содержатся в листьях, корнях, семенах указанных выше
растений, накапливаются в значительном количестве в нижней утолщённой
части стеблей мятликовых трав (до 6-8% сухой массы) и в созревающих
зерновках злаковых культур (рожь, пшеница, ячмень, овёс). В листьях они
являются основными продуктами фотосинтеза, тогда как
фотосинтетический крахмал у этих растений не образуется.
Из полифруктозидов наиболее хорошо изучен инулин, содержащий в
молекуле 37-44 фруктозных остатка. К одному из концов молекулы
инулина присоединён остаток α-D-глюкозы. Молекулярная масса инулина
5-6 тыс. Он хорошо растворяется в горячей воде, не обладает
восстановительными свойствами, хорошо усваивается организмами
человека и животных, в связи с чем растения, способные накапливать
инулин, используются как кормовые культуры и как сырьё для
промышленного получения фруктозы. Фруктозу получают из инулина
путём его кислотного гидролиза.
Большое количество инулина содержится в клубнях георгина и
артишока (до 50%), топинамбура (10-12%), корнях цикория (свыше 10%). В
чесноке общее содержание полифруктозидов достигает 20-30% и половину
из них составляет инулин.

Целлюлоза. Целлюлоза, или клетчатка - довольно устойчивое вещество

волокнистого строения, не растворяется в воде и органических
растворителях, однако хорошо растворимо в аммиачном растворе
гидроксида меди (реактив Швейцера). Молекулы целлюлозы состоят из
остатков b-D-глюкозы, соединенных b(1®4)-связями. В каждой молекуле
целлюлозы может содержаться 1500-10000 пиранозных остатков b-D-
глюкозы, образующих неразветвлённый полимер.
Между линейно вытянутыми молекулами целлюлозы, имеющими
свободные гидроксильные группы, возникают водородные связи, с
помощью которых нитевидные полимеры, построенные из остатков
глюкозы, объединяются в пучки, включающие несколько десятков молекул.
Такие целлюлозные пучки, или фибриллы, обладают очень высокой
прочностью и служат структурной основой клеточных стенок растений.
Как видно на электронной микрофотографии клеточной оболочки (рис. 4),

17
целлюлозные фибриллы размещаются слоями, образуя сетчатую структуру,
сквозь которую свободно проникает вода с растворенными в ней
веществами.

Целлюлоза в том или ином количестве содержится во всех растительных

тканях. Особенно много целлюлозы в растительных волокнах (хлопковом,
льняном) - 80-95%, древесине и соломе - 40-50%. В других растительных
продуктах её значительно меньше: зерно злаковых и зернобобовых культур
– 2-6%, зерно пленчатых злаков - 7-14%, семена масличных - 5-25%,
клубни картофеля - около 1 %, корнеплоды - 0,5-1,5%, овощи 0,5-1,2%
(томаты - 0,2%), плоды и ягоды - 0,5-2%, вегетативная масса кормовых трав
- 20-30% (последний показатель - в расчёте на сухую массу).
Целлюлоза практически не усваивается организмами человека и
нежвачных животных, тогда как жвачные животные способны её усваивать
с помощью ферментов микроорганизмов, обитающих в преджелудках этих
животных и участвующих в процессах пищеварения.
При нагревании с раствором кислоты целлюлоза подвергается
гидролизу, превращаясь в глюкозу, которая используется как источник
углерода для культивирования дрожжевых клеток с целью промышленного
получения этилового спирта и кормовых дрожжей с повышенным
содержанием белков и витаминов. При этом в качестве источника
целлюлозы служат отходы древесины и целлюлозосодержащие
растительные остатки - солома, корзинки подсолнечника, льняная костра,
стержни кукурузных початков, свекловичная меласса, картофельная мезга,
хлопковая шелуха и др. Большое количество целлюлозы расходуется для
химической переработки.
В построении клеточных стенок растений наряду с целлюлозой
участвуют также другие структурные полисахариды - гемицеллюлозы и
пектиновые вещества, которые связаны с молекулами целлюлозы
водородными связями.
Гемицеллюлозы. Гемицеллюлозы - это смесь полисахаридов, образу-
ющих при гидролизе маннозу, галактозу, ксилозу, арабинозу и уроновые
кислоты - глюкуроновую и галактуроновую. Они нерастворимы в воде, но
растворяются в щелочных растворах. В клеточных стенках растений
содержание гемицеллюлоз составляет около 30%. Много их накапливается
в древесине и соломе (10-30%), оболочках семян, кукурузных початках,
отрубях, вегетативной массе растений. Разные виды растений заметно
различаются по составу гемицеллюлоз.
ГАЛАКТАНЫ. Их молекулы построены из остатков b-D-галактозы,
соединённых b(1®4)-связями. В каждой молекуле объединяются более 100
остатков галактозы.

18
 Галактаны содержатся в составе клеточных стенок многих растений,
особенно много их в семенах люпина.
МАННАНЫ. Остатки маннозы в маннанах соединены b(1®4)-связями.
В каждой молекуле насчитывается от 200 до 400 моносахаридных единиц.
Много маннанов содержится в древесине хвойных деревьев и в клеточных
стенках водорослей.

КСИЛАНЫ. Их молекулы построены из остатков b-D-ксилозы в

пиранозной форме, соединённых b(1®4)-связями. В составе полимера
могут находиться до 200 ксилозных остатков. В соломе и древесине
содержание ксиланов достигает 25-28%.

В молекулах ксиланов обычно имеются ответвления в виде остатков

арабинозы, а также глюкуроновой и галактуроновой кислот. Ответвления
чаще всего образуются за счёт этерификации третьего углеродного атома
ксилозы. Карбоксильные группы остатков уроновых кислот образуют
эфиры с метиловым спиртом. Ксиланы разных растений отличаются
частотой и моносахаридным набором ответвлений в молекуле.
АРАБАНЫ. Это полисахариды клеточной стенки растений, которые
состоят из остатков a-L-арабинозы, соединённых гликозидной связью
между первым и пятым углеродными атомами. При этом к каждому
второму остатку арабинозы в линейной структуре присоединён в виде
ответвления еще один остаток арабинозы. В ответвлениях связь образуется
между третьим углеродным атомом арабинозы, находящейся в цепочке, и
первым углеродным атомом бокового остатка арабинозы.

19
 Как и целлюлоза, гемицеллюлозы не усваиваются организмом человека,
но могут усваиваться жвачными животными с помощью ферментов
микроорганизмов, находящихся в преджелудках.
ГЛЮКАНЫ. К глюканам относятся полисахариды, образуемые из b-D-
глюкозы, но в их молекулах остатки глюкозы соединяются не только
b(1®4) -связями, как в целлюлозе, но также и b(1®3)-связями или только
b(1®3)- связями. К таким полисахаридам относятся каллоза и лихенин.
Каллоза - полисахарид, включающий до 100 остатков b-D-глюкозы в
молекуле, соединённых b(1®3)-связями. Она содержится в ситовидных
трубках флоэмной системы растений. В молекулах лихенина остатки b-D-
глюкозы соединены как b(1®4)-связями, так и b(1®3)-связями
(встречаются с частотой около 30%). Лихенин входит в состав клеточных
стенок растений, особенно много его в лишайниках.
Пектиновые вещества. Пектиновые вещества в растениях
представлены двумя группами соединений - пектинами и
протопектинами, которые различаются строением и физико-химическими
свойствами.
Пектины - водорастворимые полисахариды, построенные из остатков α-
D-галактуроновой кислоты, которые соединены α(1®4)-связями. Большая
часть карбоксильных групп остатков галактуроновой кислоты связана
эфирными связями с остатками метилового спирта, а к другим
карбоксильным группам присоединены катионы кальция или магния. В
каждой молекуле пектина содержится более 100 остатков галактуроновой
кислоты.

Основная масса пектиновых веществ растений представлена

протопектином, который находится в структуре клеточных стенок.
Протопектин образуется в результате связывания эфирными связями
пектина с галактанами и арабанами, входящими в состав клеточной стенки
растения. Эфирные связи возникают между карбоксильными группами
пектина и гидроксильными группами гемицеллюлоз.
Полисахариды протопектина нерастворимы в воде и имеют более
высокую молекулярную массу по сравнению с пектинами. Много

20
протопектина накапливается в формирующихся плодах rpуши, яблони,
цитрусовых, айвы, что обусловливает их жёсткую консистенцию. При
созревании плодов происходит превращение протопектинов в пектины,
вследствие чего их консистенция становится мягкой.
Общее содержание пектиновых веществ в плодах и ягодах составляет
0,3-1,5%, в корнеплодах - 1,5-2,5%, клубнях картофеля 0,1-0,5%, в томатах
- 0,1-0,2%, в капусте - 0,3-2,0%, в кожуре апельсина и лимона - 4-7%.
Характерная особенность пектиновых веществ плодов и ягод -
способность образовывать желе, или студни, в насыщенном растворе
сахара (65-70%) и кислой среде (рН 3,1-3,5). Лучшей желирующей
способностью обладают более высокомолекулярные полисахариды
пектиновых веществ.
В стеблях льна пектиновые вещества скрепляют между собой волокна.
Для отделения раcтитeльных волокон производится росяная или водяная
мочка льносоломы, при которой происходит гидролиз пектиновых веществ
под действием ферментов микроорганизмов.
Камеди и слизи. Это растворимые в воде полисахариды, образующие
очень вязкие растворы вследствие их набухания.
Растительные камеди выделяются на стволах и ветвях некоторых
деревьев (вишневых, сливовых, миндальных) в виде клейких наплывов при
повреждениях. При гидролизе они дают галактозу, маннозу, рамнозу,
арабинозу, ксилозу, а также уроновые кислоты.
Слизи, откладываясь между плазмалеммой и клеточной стенкой,
способствуют удерживанию воды в клетках и полостях растения,
защищают от проникновения инфекции. При их гидролизе в основном
образуются пентозы (арабиноза и ксилоза), а также небольшое количество
галактозы, глюкозы и фруктозы.
Много слизей содержится в семенах льна, клевера, люцерны, ржи и
некоторых других растений. Повышенная вязкость ржи при размоле
вызвана наличием именно слизей, вследствие чего зерно ржи
размалывается значительно труднее, чем пшеница. Содержащиеся в
ржаной муке слизи замедляют гидролитические процессы при
формировании теста и тем самым улучшают его формоудерживающую
способность.
Камеди и слизи из различных растительных источников существенно
отличаются набором и удельным соотношением образующих их
полисахаридов. Они состоят из молекул разной степени полимеризации,
многие из которых имеют довольно высокую степень ветвления.
Вопросы для повторения.
1. Каковы структурные особенности стереоизомеров моносахаридов, относящихся к
D- или L-ряду? 2. Как образуются циклические формы моносахаридов и в чём состоят
различия а- и b-стереоизомеров? 3. Как записывается структура пиранозных и
фуранозных форм моносахаридов с помощью формул Хеуорса? 4. Какие образуются
конформации молекул у гексоз и пентоз? 5. Как образуются окисленные и
восстановленные производные, а также фосфорнокислые эфиры моносахаридов? 6. В

21
чём состоят особенности образования гликозидов, дезокси- и аминопроизводных
моносахаридов? 7. Каковы структурные и биологические особенности важнейших
альдоз и кетоз? 8. Как образуются молекулы сахарозы, мальтозы, целлобиозы, b-
левулина и других олигосахаридов? 9. Из каких моносахаридов и по какому принципу
строятся молекулы важнейших полисахаридов - крахмала, полифруктозидов,
целлюлозы и гемицеллюлоз, пектиновых веществ, камедей и слизей? 10. Какие
биологические функции выполняют указанные выше олигосахариды и полисахариды?
11. Каково содержание сахаров и различных полисахаридов в растительных продуктах?
12. Какие моносахариды и олигосахариды относятся к редуцирующим сахарам? 13.
Какое значение имеют углеводы в формировании качества растительных продуктов? 14.
Из каких основных компонентов состоит крахмал и каковы строение и свойства этих
компонентов? 15. Какие известны разновидности гемицеллюлоз и пектиновых веществ?

Резюме по модульной единице 2.

Углеводы являются важными компонентами клеток живых организмов. Одни из

них служат основным дыхательным материалом организмов (сахара, крахмал, по-
лифруктозиды) и откладываются в качестве запасных веществ, другие выполняют
структурные (целлюлоза, гемицеллюлозы, протопектин) и защитные (камеди и слизи)
функции. Большинство сахаров существуют в форме стереоизомеров и относятся, как
правило к D-ряду. Гексозы и пентозы существют в организмах преимущественно в виде
циклических форм (пиранозных или фуранозных).

Из моносахаридов образуются восстановленные (многоатомные спирты),

окисленные (альдоновые, альдаровые и уроновые кислоты) производные,
фосфорнокислые эфиры, амино- и дезоксипроизводные, гликозиды, которые являются
продуктами превращения моносахаридов и участвуют в метаболизме. Легкоусвояемые
формы углеводов (сахара, крахмал, полифруктозиды, пектиновые вещества) способны
накапливаться в значительном количестве в растительных продуктах и поэтому
определяют их питательную и техническую ценность.

Олигосахариды образуются из моносахаридов, остатки которых соединяются в

молекулах олигосахаридов О-гликозидными связями. Сахароза и олигофрукто-зиды
откладываются в запасающих органах растений или используются в качестве
транспортных форм углеводов в растительных организмах. Мальтоза – продукт распада
крахмала, целлобиоза в свободном виде не накапливается, так как используется в
синтезе целлюлозы.

Молекулы полисахаридов построены из остатков моносахаридов, которые

соединяются, как и в молекулах олигосахаридов, О-гликозидными связями. Молекулы
амилозы, полифруктозидов, пектинов, маннанов, галактанов представляют собой
цепочечные полимеры. Молекулы амилопектина, ксиланов, арабанов, камедей и слизей
имеют ответвления разной степени сложности. Крахмал, полифруктозиды, пектины
откладываются в запасающих органах растений. Целлюлоза, гемицеллюлозы,
протопектин участвуют в построении клеточных стенок растений.

Модульная единица 3. Липиды.

Цели и задачи изучения модульной единицы. Изучить строение, свойства и
биологические функции основных групп липидов. Научить студентов использовать
сведения о липидах при оценке качества растительной продукции.

22
 К липидам относятся вещества, различающиеся по химическому
составу, строению и выполняемым функциям, но обладающие близкими
фифизико-химическими свойствами. Все они содержат гидрофобные
радикалы и группировки, вследствие чего не растворяются в воде, но
хорошо растворимы в неполярных органических растворителях - эфире,
бензине, бензоле, хлороформе.
В зависимости от химического состава и строения липиды под-
разделяют на три класса: простые, сложные и стероидные.
Простые липиды представляют собой сложные эфиры спиртов и вы-
сокомолекулярных карбоновых кислот, к ним относятся жиры и воски.
Сложные липиды содержат в составе молекул, кроме спирта глицерина и
карбоновых кислот, остатки других соединений: ортофосфорной кислоты,
азотистых оснований, моносахаридов и др. Они образуют две группы
веществ - фосфолипиды и гликолипиды.
Стероидные липиды - это циклические соединения, являющиеся про-
изводными циклопентанопергидрофенантрена и представленные как сво-
бодными стероидными веществами, так и связанными формами в виде гли-
гликозидов и эфиров. К липидам очень часто относят также растворимые в
жирах витамины и пигменты.

Общее содержание структурных липидов в вегетативных частях

растений находится в пределах 0,1-0,5%. Накопление запасных липидов в
семенах различных растений достигает следующих величин: зерно
злаковых и зернобобовых культур - 1-8%, соя и хлопчатник - 20-30%,
подсолнечник, арахис, лен, конопля, рапс, горчица, маслины - 20-50%, мак,
клещевина, ядра орехов - 50-60%, в зародышах зерновок пшеницы - 8-14%,
кукурузы - 30-40%. Растения с высоким содержанием в семенах запасных
липидов выделены в особую группу масличных культур. Известны также
растения - накопители воска.

3.1. Строение, свойства и биологические функции жиров.

По химической природе жиры - это смесь сложных эфиров глицерина
и высокомолекулярных карбоновых кислот, называемых жирными кис-
лотами. Такие эфиры называют ацилглицеринами. Схематически
строение ацилглицеринов можно выразить в виде следующей формулы:
СН₂-О-СО-R₁
|
СН-О-СО-R₂ В этой формуле R1, R2 и R3 – радикалы жирных
| кислот.
СН₂-О-СО-R₃

Жиры в основном представлены триацилглицеринами, у которых к

глицерину присоединены сложноэфирной связью три радикала чаще всего
разных, а в одельных случаях одинаковых жирных кислот. Однако в

23
небольшом количестве в жире могут содержаться эфиры глицерина, в
молекулах которых имеются только два или даже один остаток жирной
кислоты, их соответственно называют диацилглицеринами и моноацил-
глицеринами.
Молекулы жирных кислот образуют вытянутую углеводородную цепь
с концевой карбоксильной группой. У растений, человека и животных они
обычно имеют чётное число углеродных атомов. Однако в клетках
микроорганизмов могут синтезироваться жирные кислоты с нечётным
числом атомов углерода, а в составе некоторых разновидностей липидов
бактерий, птиц и растений имеются жирные кислоты с боковыми
ответвлениями угродной цепи.
Животные жиры в основном построены из высокомолекулярных
насыщенных карбоновых кислот, имеющих высокие температуры
плавления (40-80ºC). В связи с этим животные жиры при обычной
температуре имеют твёрдую консистенцию. В жирах же растений
преобладают ненасыщенные кислоты, имеющие более низкие
температуры плавления, в связи с чем они существуют в жидком виде и их
называют маслами.
Из насыщенных кислот в составе жиров наиболее часто встречаются
пальмитиновая и стеариновая кислоты. В жирах тропических растений
довольно много лауриновой и миристиновой кислот, а в масле арахиса ‫ـ‬
арахиновой кислоты. Их структурные формулы следующие:

Ненасыщенные жирные кислоты содержат от одной до четырёх

двойных связей, которые чаще всего распределяются в углеводородном
радикале между концевой метильной группой и одним из углеродных
атомов в центральной его части. Между группировками атомов с двойными
связями находятся свободные метиленовые группы. Из ненасыщенных
кислот наиболее распространены в растительных жирах олеиновая,
линолевая, линоленовая, а в клетках печени животных и человека
содержится арахидоновая кислота. Они имеют следующие структурные
формулы:

Ненасыщенные жирные кислоты, содержащиеся в природных

жирах, имеют цис-конфигурацию и только в таком состоянии способны
выполнять свои биологические фунцции. Ниже показано простран-

24
ственное строение цис-изомеров линолевой и линоленовой кислот:

Организмы человека и животных не способны синтезировать

ненасыщенные жирные кислоты с двумя и больше двойными связями
(полиненасыщенные кислоты), хотя они необходимы для
жизнедеятельности этих организмов и должны в обязательном порядке
входить в состав пищи человека или кормов животных. В связи с этим
указанные жирные кислоты принято называть незаменимыми.
Незаменимые жирные кислоты способствуют выведению из организма
холестерина и повышают эластичность кровеносных сосудов, ослабляя
таким образом развитие атеросклероза. В связи с тем, что
полиненасыщенные кислоты участвуют в процессах обмена жиров,
локализованных в подкожной клетчатке, при их недостатке появляются
признаки кожных заболеваний - сухость кожи, образование экзем. Для
обеспечения организма незаменимыми жирными кислотами человеку
необходимо в сутки потреблять 20-25 г растительного масла.
Ненасыщенные жирные кислоты различают также по положению
двойных связей на ω-конце углеводородной цепи (на противоположном
конце от карбоксильной группы). В растительных жирах преобладают ω-6
кислоты, у которых двойные связи начинаются от шестого углеродного
атома на ω-конце их молекул. В жирах животного происхождения
(особенно в молоке и рыбе) содержится много ω-3 кислот, которые
оказывают наиболее благоприятное действие на организм человека.
В маслах определённых видов растений могут содержаться специ-
фические жирные кислоты, характерные только для этих генотипов. Так,
например, в касторовом масле (из семян клещевины) довольно много
рицинолевой кислоты, имеющей в составе углеводородного радикала одну
двойную связь и гидроксильную группу:
СН3(СН2)5СН(ОН)СН2СН=СН(СН2)7СООН
В маслах из семян растений семейства капустные (рапс, горчица,
рыжик) содержится мононенасыщенная эруковая кислота:
СН3(СН2)7СН=СН(СН2)11СООН
Ведётся направленная селекция этих растений с целью понижения в
масле содержания эруковой кислоты.
Каждый вид растений имеет совершенно определённый набор жирных
кислот в составе масла. Близкие между собой генотипы почти не
отличаются по составу масла. В то же время удельное соотношение
жирных кислот в масле одного и того же вида растений существенно
изменяется в зависимости от фазы развития и условий внешней среды.

25
 Жирные кислоты, входящие в состав масла, образуют с глицерином
смесь эфиров, которая включает разные по кислотному составу
ацилглицерины. Они могут быть однокислотные, если содержат остатки
одной кислоты, или разнокислотные с разными комбинациями кислотных
радикалов. Так, например, в оливковом масле, в котором преобладает
олеиновая кислота, довольно много содержится триолеина, а в касторовом
масле с участием рицинолевой кислоты образуется однокислотный
ацилглицерин - тририцинолеин. Во многих растительных маслах содер-
жатся ацилглицерины, образующиеся из пальмитиновой, олеиновой и
линолевой кислот - пальмитинодиолеин и пальмитиноолеинолинолеин.
В результате различных комбинаций с участием нескольких жирных
кислот формируется довольно большое разнообразие триацилглицеринов,
характерных для каждого вида растений.

В нерафинированном растительном масле, кроме ацилглицеринов, в

растворенном состоянии находятся свободные жирные кислоты и фос-
фолипиды (1-2%), стероидные липиды (0,1-1,5%), жирорастворимые ви-
тамины и пигменты. Вследствие того, что в большинстве растительных
масел растворены каротиноиды, они окрашены в желтый цвет.
Для получения кулинарных жиров, а также производства мыла
разработаны промышленные способы превращения растительных масел в
твердые жиры. С этой целью проводится гидрогенизация жидких
растительных жиров в присутствии катализаторов, при которой в
результате присоединения водорода происходит превращение в составе
ацилглицеринов ненасыщенных кислот в насыщенные, вследствие чего
жир приобретает твердую консистенцию.
Для характеристики свойств жира применяют показатели, называемые
числами жиров; наиболее важное значение имеют кислотное число,
йодное число и число омыления. При указании значений этих чисел
размерность обычно не записывается.
Кислотное число выражается количеством миллиграммов гидроксида
калия, необходимого для нейтрализации свободных жирных кислот,
содержащихся в 1 г жира. Оно характеризует содержание свободных
жирных кислот в жире. В масле из созревших семян концентрация
свободных кислот минимальная, поэтому кислотное число такого масла
имеет низкое значение (не более 1-2). Однако масло из недозревших семян
содержит много свободных жирных кислот и его кислотное число
увеличивается. Ещё большее увеличение кислотного числа наблюдается в
маслах из проростающих семян, в которых интенсивно происходит
гидролиз ацилглицеринов с образованием глицерина и свободных жирных

26
кислот. Если кислотное число растительного масла превышает 5, то оно не
может использоваться на пищевые цели и должно быть подвержено
дополнительной обработке.
Йодное число - это количество граммов йода, способное связываться
со 100 г жира. Поскольку йод присоединяется к жирам при разрыве
двойных связей в радикалах ненасыщенных жирных кислот, этот
показатель характеризует степень непредельности ацилглицеринов. Чем
больше двойных связей в кислотных остатках, тем выше йодное число
жира. Йодные числа животных жиров, содержащих остатки насыщенных
кислот, имеют низкие значения (30-70). Растительные жиры, образованные
главным образом из ненасыщенных кислот, отличаются более высокими
йодными числами (80-180).
Число омыления - количество миллиграммов гидроксида калия, необ-
ходимое для нейтрализации свободных и связанных в составе
ацилглицеринов жирных кислот, содержащихся в 1 г жира. Оно
характеризует среднюю величину молекулярной массы жирных кислот и
образующихся из них ацилглицеринов, входящих в состав жира.
Ацилглицерины, включающие радикалы низкомолекулярных жирных
кислот, имеют более высокое число омыления. Число омыления животных
жиров и жиров растений умеренных широт обычно находится в пределах
170-200, а жиров тропических растений - 200-250.
ПРОГОРКАНИЕ ЖИРОВ. При длительном хранении жиры под
воздействием ряда факторов подвергаются прогорканию, вследствие чего
они приобретают неприятный вкус и запах. Одной из причин прогоркания
растительных масел и содержащих их продуктов является действие
ферментов - липаз и липоксигеназ. Под действием липаз происходит
гидролиз сложноэфирных связей ацилглицеринов с образованием
глицерина и свободных жирных кислот. При этом некоторые жирные
кислоты имеют неприятный вкус и запах.
Фермент липоксигеназа катализирует окисление свободных жирных
кислот, превращая их в гидроперекиси:

Гидроперекиси, в свою очередь, как сильные окислители, подвергают

жирные кислоты дальнейшему окислению с образованием альдегидов и
кетонов, обладающих неприятным вкусом и запахом, характерным для
процесса прогоркания жиров.
Может также происходить неферментативное прогоркание жиров,
связанное с воздействием на них влаги, света и кислорода воздуха. На
первом этапе жир подвергается гидролизу, а затем ненасыщенные жирные
кислоты окисляются кислородом воздуха с образованием перекисей:

27
Затем перекиси подвергаются разложению, образуя низкомолекулярные
кислоты, а также альдегиды и кетоны с неприятным запахом.
Процесс прогоркания жиров могут также инициировать продукты
жизнедеятельности микроорганизмов. Для замедления окислительного
прогоркания растительных масел к ним добавляют вещества -
антиокислители, предохраняющие их от окисления. В растительном
масле содержится также природный антиокислитель - токоферол (витамин
E).
ВЫСЫХАНИЕ МАСЕЛ. Под действием кислорода происходит также
высыхание жиров, имеющих в своем составе радикалы
полиненасыщенных жирных кислот. В процессе окисления этих кислот
происходит их деградация по двойным связям с образованием углекислого
газа, воды и летучих альдегидов. Одновременно происходит
полимеризация масел. Окисляющийся жир постепенно густеет на воздухе
и образует эластичную пленку, которая не растворяется в органических
растворителях и устойчива к различным внешним воздействиям. Эти
свойства растительных жиров используются для приготовления олифы,
лаков и красок.
По способности к высыханию и в зависимости от состава жирных
кислот растительные масла разделяют на четыре группы.
Хорошо высыхающие масла имеют высокое содержание полиненасы-
щенных жирных кислот и характеризуются высокими йодными числами
(140-180). Их используют как сырье для лакокрасочной промышленности.
К таким маслам относятся льняное, конопляное, тунговое, перилловое.
Образующаяся при их высыхании пленка не растрескивается под
воздействием влаги и солнечных лучей и сохраняет эластичность.
Слабо высыхающие масла имеют йодные числа в пределах 100-130.
Образующаяся при их высыхании пленка растрескивается на воздухе. К
этой группе относятся пищевые масла - подсолнечное, соевое, хлопковое,
оливковое, горчичное, рапсовое, кукурузное и др.
Невысыхающие масла - касторовое, арахисовое. Они имеют низкие
йодные числа (80-100) и содержат в своем составе специфические
жирные кислоты (рицинолевую, арахиновую), определяющие их
невысыхаемость на воздухе. Эти масла находят применение в медицине,
а также в технике для приготовления невысыхающих смазочных
материалов.
Твёрдые растительные масла содержат много насыщенных кислот,
определяющих их твёрдую консистенцию. К твёрдым относятся масла
многих тропических растений - пальмовое, кокосовое, масло бобов какао
и др.

28
 Селекционерами совместно с генетиками и биохимиками проводятся
работы по созданию новых сортов масличных культур с повышенным
накоплением масла и заданным составом жирных кислот.
Жиры обладают высокой энергетической ценностью и поэтому ис-
пользуются живыми организмами в качестве запасных веществ. При их
окислении выделяется значительно больше энергии в расчёте на единицу
массы, чем при окислении углеводов или белков. Определено, что
энергетическая ценность 1 г жира составляет в среднем 39 кДж энергии,
углеводов - 17-20 кДж, белков - 22-24 кДж. В результате изучения
химического состава растений выяснено, что более чем у 90%
растительных видов основными запасными веществами семян являются
жиры. Следует также учитывать, что при окислении жиров по сравнению
с белками и углеводами выделяется значительно больше и воды, которая
имеет важное биологическое значение для организмов.
Для оценки накопления жиров в растительных продуктах очень часто
используют показатель - сырой жир, который выражает общее содержание
липидов, переходящих при экстракции в растворитель – диэтиловый эфир.
В сыром жире основной липидный компонент – это собственно жир,
однако в определенном количестве в экстракт переходят и другие фракции
липидов, которые находятся в несвязанном состоянии.

3.2. Строение, свойства и биологические функции фосфолипидов.

Фосфолипиды - белые воскообразные вещества, хорошо растворимые
в органических растворителях - эфире, бензоле, хлороформе. На воздухе
они быстро окисляются и темнеют. От жиров фосфолипиды отличаются
наличием в их молекулах фосфатной группы, к которой сложноэфирной
связью присоединяется азотистое или другое соединение. Строение
фосфолипидов можно представить следующей формулой:

В этой формуле R₁ и R₂ – радикалы жирных кислот, а R₃ – остаток

азотистого или другого соединения.
В состав фосфолипидов чаще всего входят пальмитиновая,
стеариновая, олеиновая и линолевая кислоты, причём ненасыщенная
кислота связана со вторым углеродным атомом глицеринового остатка.
Молекулы фосфолипидов обладают заметно выраженной
полярностью. Углеводородные радикалы жирных кислот представляют
гидрофобную часть молекулы, а остатки азотистых соединений,
глицерина, спирта инозита проявляют гидрофильные свойства, вследствие

29
чего в водном растворе и на границе двух фаз они приобретают
определённую ориентацию.
Благодаря этим свойствам фосфолипиды играют важную роль в
формировании структуры клеточных мембран. В составе мембран они
находятся в соединении с белками в виде липопротеидов и могут
участвовать в регуляторных процессах. Как поверхностноактивные
вещества фосфо-липиды используются в качестве эмульгаторов при
изготовлении кондитерских изделий. Они улучшают хлебопекарные
свойства пшеничной муки.
В семенах растений фосфолипиды откладываются в качестве
запасных веществ, повышая таким образом их пищевую и кормовую
ценность. В зерновках злаковых растений содержание фосфолипидов
составляет 0,2-0,6%, а в семенах масличных и бобовых культур - 1-2%, в
зародышах различных семян - 1,5-3%.
Простейшими фосфолипидами следует считать фосфатидные
кислоты, которые представляют собой диацилглицерины, соединённые
слож-ноэфирной связью с остатком ортофосфорной кислоты:

Фосфатидные кислоты содержатся в растениях в небольших

количествах, так как являются промежуточными продуктами липидного
обмена. Они найдены в зародышах семян и в листьях растений в виде
солей с катионами кальция, калия и магния.
Значительно больше синтезируется в растениях фосфолипидов,
имеющих остатки этаноламина и холина, их соответственно называют
фосфатидилэтаноламинами и фосфатидилхолинами. Они входят в состав
клеточных мембран и откладываются в семенах в качестве запасных
веществ. Фосфатидилэтаноламины и фосфатидилхолины образуют смеси
близких по свойствам липидов, различающихся остатками жирных кислот.

В составе митохондриальных и хлоропластных мембран

содержатся фосфолипиды, у которых к фосфатидной кислоте
сложноэфирной связью присоединяется остаток аминокислоты серина
или глицерина, их называют соответственно фосфатидилсеринами и
фосфатидилглицеринами.

30
 Фосфатидилглицерины составляют почти половину от всех липидов
хлоропластных мембран и в их молекулах находятся остатки транс-
изомера ненасыщенной гексадеценовой кислоты:

В клеточных мембранах многих растений и некоторых водорослей

обнаружены фосфолипиды, у которых с фосфатидной кислотой связаны
остатки моносахаридов (глюкозы, галактозы, арабинозы), а также одного
из изомеров циклического спирта инозита – миоинозита.

С участием миоинозита и указанных моносахаридов могут

синтезироваться более сложные фосфолипиды, у которых между
миоинозитом и одним из моносахаридов образуется гликозидная связь, а
миоинозит полученного гликозида через остаток ортофосфорной кислоты
присоединяется к какому-либо фосфолипиду (чаще всего к фосфати-
дилэтаноламину).

3.3. Строение, свойства и биологические функции гликолипидов.

Гликолипиды в отличие от фосфолипидов не содержат остатков
ортофосфорной кислоты. В их молекулах к диацилглицерину гликозидной
связью присоединяются остатки галактозы или сульфоглюкозы.

Такие липиды в большом количестве содержатся в мембранах

хлоропластов растений и некоторых водорослей. В галактозилдиацил-

31
глицеринах основной ненасыщенной жирной кислотой является
линоленовая кислота.

3.4. Строение, свойства и биологические функции стероидных

липидов.
Стероидные липиды, или стеролы - это полициклические спирты,
производные циклопентанопергидрофенантрена, которые присутствуют в
клетках растений в свободном виде или в составе гликозидов. Образуя с
белками сложные комплексы, они участвуют в построении клеточных
мембран. Стероиды хорошо растворяются в органических и жировых
растворителях, поэтому содержатся в растительных маслах.
В семенах растений содержание стероидных липидов колеблется в
пределах 0,05-1,5%, в вегетативных частях - 0,05-0,2% (в расчёте на
сухую массу). Особенно много стеролов в дрожжах (свыше 2%).
Все растительные стеролы имеют стероидное ядро, к которому в
положениях 10 и 13 присоединены метильные радикалы, в положении 3 -
гидроксильная группа, а в положении 17 - углеводородный радикал
разного строения. В стероидном ядре встречаются разные комбинации
двойных связей.

Одним из важных представителей стероидных липидов является

эргостерол, который в значительном количестве содержится в листьях и
плодах растений. При облучении эргостерола ультрафиолетовыми лучами
его молекула подвергается структурной модификации, превращаясь в
витамин D2 (эргокальциферол). Препараты этого витамина получают в
большом количестве из эргостерола, образующегося в клетках дрожжей.
В семенах растений в довольно большом количестве содержатся
стероидные липиды, не способные превращаться в витамины. К ним от-
носятся b-ситостерол, стигмастерол, спинастерол, кампестерол,
холестерол и некоторые другие. Все они являются полициклическими
спиртами, которые различаются числом двойных связей в стероидном
ядре и строением боковой цепи. Ниже показано строение некоторых из
этих липидов:

32
 Стероидные производные входят в состав многих биологически
активных соединений, играющих важную роль в жизнедеятельности как
растений, так и животных организмов: гормонов, сердечных гликозидов,
гликоалкалоидов, желчных кислот, витаминов.

3.5. Строение, свойства и биологические функции восков.

К воскам относятся сложные эфиры высокомолекулярных
одноатомных спиртов и карбоновых кислот, имеющие твёрдую или
жидкую кон-систенцию. В состав таких эфиров очень часто входят
спирты:
цетиловый СН3(СН2)₁₄СН₂ОН
цериловый СН3(СН2)₂₄СН₂ОН
мирициловый СН3(СН2)₂₉СН₂ОН
Из карбоновых кислот в состав эфиров воска входят как обычные
жирные кислоты, так и специфические высокомолекулярные карбоновые
кислоты. Наиболее часто встречаются следующие кислоты:
карнаубовая СН₃(СН₂)₂₂СООН

33
 церотиновая СН₃(СН₂)₂₅СООН
монтановая СН₃(СН₂)₂₇СООН
Наряду с эфирами в восках содержатся углеводороды, ацилглицерины,
свободные карбоновые кислоты и спирты, а также терпены,
представляющие собой углеводороды, построенные из нескольких молекул
изопрена (см. главу «Вещества вторичного происхождения»). Уг-
леводороды могут составлять 20-70% массы воска.
Твёрдым воском покрываются листья, стебли, цветки, плоды и
семена растений для защиты от воздействия неблагоприятных факторов
внешней среды: предохранение от излишней потери воды или чрезмерного
смачивания, от воздействия ультрафиолетовых лучей и механических
повреждений, от поражения вредителями и проникновения бактериальной
и грибной инфекции.
Жидкий воск содержится в тканях растений. Особенно много его в
оболочках плодов и семян, где он во взаимодействии с твердым воском
образует структурную основу покровной ткани.
Содержание воска в оболочках семян обычно находится в пределах
0,01-0,2%, в оболочках плодов - 3-18% (в расчёте на сухую массу). При
повреждении воскового налёта на поверхности плодов и овощей во время
транспортировки и хранения они быстрее поражаются инфекцией и
подвергаются порче.
Известны растения (в основном тропического происхождения),
способные накапливать много воска, который используется для про-
мышленной переработки (изготовление свечей, мастики, лекарственных
средств). Воск может откладываться толстым слоем на поверхности
листьев (восконосная пальма карнауба), стволов (пальмы из рода
Ceroxylon), плодов (мирика восконосная), а также в тканях стеблей
(лангсдорфия подземная). Особой ценностью обладает воск,
образующийся в семядолях растений хохобы (симмондсия китайская),
который имеет жидкую консис-тенцию и используется в медицинских
целях.

Вопросы для повторения.

1. Каковы основные группы липидов и какие они выполняют функции в
организмах? 2. Из каких жирных кислот и ацилглицеринов образуются молекулы
жиров? 3. В чём состоят особенности твёрдых и жидких жиров, а также жиров разных
растений? 4. Какие жирные кислоты называют незаменимыми и почему? 5. Для чего и
как используются показатели, называемые числами жиров? 6. Какие химические
изменения происходят в процессах прогоркания и высыхания жиров? 7. Как
классифицируют растительные масла по способности к высыханию? 8. Каковы
структурные и функциональные особенности различных групп фосфолипидов и
гликолипидов? 9. Какие известны разновидности стероидных липидов? 10. В чём
состоят химические и биологические особенности воска у различных видов растений?
11. В каком количестве содержатся различные группы липидов в растительных
продуктах? 12. Как влияют липиды на качество растительной продукции?

34
 Резюме по модульной единице 3.

К липидам относятся жиры, фосфолипиды, гликолипиды, стероидные липиды и

воска. Все они преставляют собой гидрофобные вещества, растворимые в неполярных
органических растворителях. Важнейшие компоненты липидов – насыщенные и
ненасыщенные жирные кислоты. Полиненасыщенные жирные кислоты с двумя и более
двойными связями не могут синтезироваться в организмах человека и животных, их
называют незаменимыми жирными кислотами. Основными источниками этих кислот
для указанных организмов служат растительные жиры, которые называют маслами в
связи с тем, что в их составе преимущественно содержатся остатки ненасыщенных
жирных кислот, имеющих низкие температуры плавления и обусловливающие жидкую
консистенцию растительных жиров.

Жиры представляют собой смесь сложных эфиров глицерина и жирных кислот,

называемых ацилглицеринами. Состав ацилглицеринов растительных масел зависит от
вида и органа растений, а также от условий их выращивания. Свойства жиров
оценивают с помощью показателей, называемых числами жиров (кислотное число,
йодное число, число омыления). Жиры откладываются в растениях как запасные
вещества и поэтому влияют на качество растительной продукции.

Фосфолипиды включают остатки глицерина, нысыщенных и ненасыщенных

жирных кислот, а также азотистых оснований и некоторых соединений. Они участвуют
в формировании клеточных мембран. Фосфатидилэтаноламины и фосфатидилхолины
входят в различные клеточные мембраны и откладываются в семенах растений в
качестве запасных веществ. Фосфатидилсерины и фосфатидилинозиты в большом
количестве содержатся в составе хлоропластных и митохондриальных мембран,
фосфатидилглицерины – в составе хлоропластных мембран. Фосфолипиды участвуют
также в регуляторных процессах в составе клеточных мембран.

Гликолипиды состоят из остатков глицерина, остатков линоленовой и других

жирных кислот, а также остатков галактозы и сульфоглюкозы. Много их содержится в
составе хлоропластных мембран. Стероидные липиды представлены производными
циклопентанопергидрофенантрена, содержатся в свободной форме и в виде гликозидов.
Они участвуют в построении клеточных мембран, эргостерол является провитамином
D. Многие стеролы относятся к физиологически активным веществам. Воски
образуются из высокомолекулярных одноатомных спиртов и специфических
высокомолекулярных карбоновых кислот. В состав восков также входят углеводороды,
ароматические и красящие вещества. Воском покрыты поверхности листьев, цветков,
семян, плодов, стволов и ветвей растений, они образуют структуру семенных и
плодовых оболочек.

Тестовые задания к лекции 1. Тесты № 1-28.

Лекция 2. Строение, свойства и биологические функции

аминокислот, нуклеотидов, белков и витаминов.
Аннотация. В данной лекции даётся биохимическая характеристика протеи-
ногенных и других аминокислот, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, основных
групп белков и витаминов. Раскрывается биологическая роль этих веществ в
растительных и других организмах. Отмечается влияние белков, аминокислот и
витаминов на качество растительной продукции. Даются сведения о содержании белков

35
и витаминов в сельскохозяйственных растениях и получаемой из них растительной
продукции.

Ключевые слова: протеиногенные аминокислоты, незаменимые аминокислоты,

меланоидины, меланины, пуриновые нуклеотиды, пиримидиновые нуклеотиды,
нуклеозиды, дифосфат- и трифосфатпроизводные нуклеотидов, полипептидная теория
строения белков, первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белков,
пептидная связь, гидрофобное ядро белковой молекулы, нативная конформация
белковой молекулы, денатурация белков, фибриллярные и глобулярные формы
белковых молекул, протеины, протеиды, альбумины, глобулины, проламины,
глютелины, гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, гистоны, полноценные и
неполноценные белки, биологическая ценность белков, водорастворимые и
жирорастворимые витамины, провитамины, антивитамины.
Рассматриваемые вопросы:
1. Строение, свойства и биологические функции аминокислот.
2. Строение, свойства и биологические функции нуклеотидов.
3. Строение, свойства и биологические функции белков.
4. Строение, свойства и биологические функции витаминов.

Модульная единица 4. Аминокислоты, нуклеотиды и белки.

Цели и задачи изучения модульной единицы. Изучить строение, свойства и
биологические функции аминокислот, нуклеотидов, витаминов и основных групп
белков. Научить студентов использовать сведения об аминокислотах, нуклеотидах,
белках и витаминах при оценке качества растительной продукции.

4.1. Строение, свойства и биологические функции аминокислот.

Аминокислоты - это первичные азотистые вещества растений,
которые синтезируются с использованием минерального азота,
поступающего главным образом из почвы. В молекулах аминокислот
имеются карбоксильные и аминные группировки, соединённые с
органическим радикалом алифатической, ароматической или
гетероциклической природы. Если аминокислота содержит одну
карбоксильную и одну аминную группу, связанную со вторым углеродным
атомом ( α-положение), строение такой аминокислоты можно выразить
следующей формулой:

Аминокислоты, имеющие одну карбоксильную и одну аминную

группу, принято называть моноамuномонокарбоновымu. У большинства из
них аминогруппа находится в α-положении по отношению к атому
углерода карбоксильной группы. Однако известны также некоторые
аминокислоты, у которых аминогруппа связана с другими углеродными
атомами (_b, γ, d и др., см. табл. 1).
В организмах также синтезируются аминокислоты с двумя кар-

36
боксильными или двумя аминными и другими азотсодержащими
группировками. Аминокислоты, содержащие две карбоксильные и одну
аминную группы, обычно называют моноамuнодuкaрбоновы.мu, а
имеющие две аминные и одну карбоксильную - диаминомонокарбоновымu.
Кроме того, аминокислоты различаются по строению радикала R, который
может быть представлен неразветвлённой, а иногда и разветвлённой
углеродной цепью, ароматическими и гетероциклическими производными.
Наряду с аминокислотами важную роль в обмене азотистых веществ
играют некоторые иминокислоты (пролин, пипеколииовая кислота и др.),
содержащие вторичную аминную группировку (═NH). Они близки по
физико-химическим свойствам к истинным аминокислотам и выполняют
сходные биологические функции.
Важные функции в растительном организме выполняют производные
аминокислот – амиды и бетаины, из которых наиболее хорошо изучены
аспарагин, глутамин и гликоколбетаин. Аспарагин и глутамин участвуют в
построении белковых молекул, являются продуктами обмена многих
азотистых веществ. Гликоколбетаин ─ продукт азотного обмена у
некоторых растений, служит активным донором метильных групп.
Все аминокислоты, за исключением глицина, содержат асим-
метрические атомы углерода и проявляют оптическую активность.
D- и L-формы аминокислот различают по положению водорода и
аминогруппы у α-углеродного атома. За эталон сравнения принимаются
конфигурации молекул L- и D-серина. Изомеры аминокислот, имеющие
расположение в пространстве водорода и аминогруппы у α-углеродного
атома такое же, как у L-серина, относят L-ряду, а сходное с конфигурацией
молекулы D-серина – к D-ряду.

Направление и угол вращения плоскости поляризации света у разных

аминокислот и их оптических изомеров зависит от строения радикала R,
реакции среды (рН), природы растворителя и растворённых в нём веществ.
Подавляющее большинство природных аминокислот синтезируется в
организмах в виде L-форм, а D-формы аминокислот встречаются редко,
чаще всего в клетках микроорганизмов. При химическом синтезе
образуется смесь L- и D-изомеров аминокислот.
Ферментные системы растений, человека и животных специфически
приспособлены катализировать биохимические реакции, происходящие с
участием L-изомеров аминокислот, и не способны к превращениям D-
изомеров, которые даже могут ингибировать биохимические процессы в
организме. В опытах установлено, что только метионин может усваиваться
организмами человека и животных как в L-форме, так и D-форме.

37
 Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века, а к концу
этого века уже были выделены и изучены почти все аминокислоты,
входящие в состав белков. В настоящее время известно более 200
аминокислот. Важнейшая биологическая роль аминокислот - построение
белковых молекул. Аминокислоты, участвующие в синтезе белков, принято
называть протеиногенными, их насчитывается 18. Кроме того, в синтезе
белков принимают участие два амида - аспарагин и глутамин.
После синтеза белковой молекулы в ней могут происходить
модификации радикалов некоторых аминокислот, поэтому при анализе
состава белков, кроме протеиногенных, обнаруживают некоторые другие
аминокислоты (оксипролин, оксилизин и др.).
Аминокислоты, не участвующие в синтезе белков, являются
важными метаболитами, с участием которых происходит синтез
протеиногенных аминокислот, а также всех других азотистых веществ
растительного организма: нуклеотидов, амидов, азотистых оснований,
алкалоидов, некоторых липидов, многих витаминов, хлорофилла,
фитогормонов (ауксинов, цитокининов), некоторых фитонцидов. Строение
и биологическая роль важнейших аминокислот представлены в таблице 1.
Растения и природные формы микроорганизмов способны син-
тезировать все необходимые им аминокислоты из других органических
веществ, тогда как организмы человека и животных не способны к синтезу
некоторых аминокислот, входящих в состав белков. Эти аминокислоты
называют незаменимыми и они должны поступать в организм с пищей.
Для взрослого человека незаменимыми являются 8 аминокислот:
лизин, триптофан, метионин, треонин, лейцин, валин, изолейцин,
фенилаланин. Для детей и некоторых групп животных незаменимыми
также являются аргинин, гистидин и цистеин. При недостатке
незаменимых аминокислот ослабляется синтез белков, что может быть
причиной тяжелых заболеваний. А их недостаток в растительных кормах
снижает выход животноводческой продукции в расчете на единицу массы
затраченного корма, в результате чего повышается ее себестоимость.
В целях составления правильного пищевого рациона для каждого
вида организмов с учетом возрастного и физического состояния
определены ежедневные нормы потребления незаменимых аминокислот. В
среднем для человека они составляют, г: валин–5,0, лейцин–7,0, изолейцин
–4,0, лизин–5,5, триптофан–1,0, треонин–4,0, метионин–3,5, фенилаланин
–5,0.
Чаще всего в кормах сельскохозяйственных животных в недостаточном
количестве содержатся такие незаменимые аминокислоты, как лизин,
триптофан и метионин. Для балансирования кормов по содержанию
этих аминокислот разработаны промышленные способы их получения. В
связи с тем, что лизин и триптофан усваиваются животными только в виде
L-изомеров, то для производства кормовых препаратов указанных
аминокислот применяют микробиологический синтез, при котором
реализуется природный механизм образования L-изомеров аминокислот.

38
Поскольку метионин может усваиваться животными в виде D- и L-форм, то
для его промышленного получения используется менее затратный
химический синтез, дающий рацемическую смесь оптических изомеров
этой аминокислоты.
Содержание свободных аминокислот в растениях зависит от вида
органа или ткани, возраста растений, внешних условий и особенно
подвержено большим изменениям в зависимости от интенсивности
протекания тех биохимических процессов, которые сопряжены с их
потреблением (синтез белков, нуклеиновых кислот и других азотистых
веществ). Концентрация аминокислот повышается при ослаблении
ростовых процессов, недостатке питательных элементов, избыточном
азотном питании, усилении процессов распада белков при старении
растений или прорастании семян.
Концентрации отдельных аминокислот могут возрастать в результате
метаболитных нарушений в организме и под воздействием стрессов. Так,
например, при вододефицитном стрессе в клетках растений происходит
накопление аминокислоты пролина, а при избыточном аммонийном
питании – накопление аспарагина, глутамина и аргинина.

39
40
41
42
 СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
Чистые препараты аминокислот - белые кристаллические вещества,
имеющие высокие температуры плавления (свыше 200˚С). Многие из них
хорошо растворяются в воде, за исключением кислот с гидрофобными
радикалами. В водном растворе карбоксильные группы аминокислот
подвергаются диссоциации с образованием катионов водорода, а азот
аминогруппы довольно активно присоединяет катионы водорода,
превращаясь в заряженную группировку, в результате чего образуется
биполярное соединение:

В сильно кислой среде диссоциация карбоксильных групп

подавляется высокой концентрацией ионов водорода и в таких условиях
заряд молекулы будет положительным, так как он определяется зарядом
атома азота, присоединившего протон:

При понижении концентрации ионов водорода (увеличение рН)

степень диссоциации карбоксильных rpyпп yвeличивaeтcя, а взаимо-
действие ионов водорода с азотом аминогруппы ослабляется, вследствие
чего при определенном значении рН большая часть карбоксильных групп
будет диссоциировать и молекула аминокислоты приобретает

43
отрицательный заряд.
В щелочной среде под воздействием высокой концентрации
гидроксид-ионов происходит связывание катионов водорода, при-
соединенных к аминогруппе, с образованием воды, в результате чего заряд
молекулы будет определяться только зарядом карбоксильной группы:

При определенном значении рН среды положительный заряд

аминогрупп полностью уравновешивается отрицательным зарядом
карбоксильных групп и молекулы аминокислоты становятся элекrpо-
нейтральными. Такое состояние молекулы принято называть изо-
электрической точкой. Если рН среды ниже рН изоэлектрической точки
молекулы аминокислоты, то она заряжена положительно за счет заряда
аминогруппы и ведет себя в водном растворе как катион. При рН среды
выше рН изоэлектрической точки молекула аминокислоты заряжена
отрицательно за счет диссоциации карбоксильной группы и ведет себя в
водном растворе как анион.
Опытным путём определено, что изоэлектрические точки моно-
аминомонокарбоновых кислот находятся в слабокислой среде(рН 5-6,5),
так как кислотные свойства у них выражены несколько сильнее, чем
основные. У моноаминодикарбоновых кислот кислотные свойства
выражены значительно сильнее, поэтому их изоэлектрические точки
находятся в кислой среде (рН 3-3,2). У диаминомонокарбоновых кислот
сильнее выражены основные свойства, в связи с чем их изоэлектрические
точки смещены в щелочную сторону (рН 9,7-10,8).
В связи с тем, что в молекулах аминокислот имеются как кислотные,
так и основные группировки, они проявляют амфотерные свойства и могут
взаимодействовать и с кислотами, и с основаниями, образуя соответствую-
щие соли:

Своими карбоксильными и аминными группировками аминокислоты

могут вступать и в другие химические реакции, с помощью которых можно
проводить качественный и количественный анализ этих соединений. При
взаимодействии аминокислот со спиртами образуются сложные эфиры,
которые подвергаются вакуумной перегонке при разных физических
параметрах. Благодаря этому можно разделять смеси аминокислот путём

44
получения и фракционной перегонки их эфиров.
Аминокислоты довольно легко вступают в реакции с редуцирую-
щими сахарами, образуя при этом темноокрашенные продукты–
меланоидины. На первом этапе взаимодействия аминокислоты и
моносахарида образуются продукты их разложения: из сахаров – фурфурол
или оксиметилфурфурол, а из аминокислоты – альдегид, углекислый газ и
аммиак. На следующем этапе фурфурол или оксиметилфурфурол, вступая в
соединение с аминокислотами, образуют меланоидины. Интенсивность
реакции усиливается при повышенной температуре, которая создается при
термической обработке рacтитeльной продукции или её перерaботке
(сушка овощей, фруктов и продуктов из картофеля, выпечка хлеба,
получение макарон и кондитерских изделий). Аналогичные явления
наблюдаются при самосогревании зерна.
Промежуточные продукты меланоидинообразования – альдегиды
создают специфический запах, характерный для тех или иных пищевых
продуктов. Фурфурол имеет запах яблок, оксиметилфурфурол – запах мёда,
изовалериановый альдегид, образуемый из аминокислоты лейцина, – запах
ржаного хлеба. Конечные продукты реакций взаимодействия аминокислот
с редуцирующими сахарами – меланоидины вызывают потемнение
растительных продуктов, что ухудшает их товарные свойства. В процессе
хлебопечения реакции образования меланоидинов влияют на
формирование цвета, вкуса и аромата ржаного и пшеничного хлеба.
В результате ферментативного окисления ароматических амино-
кислот тирозина и фенилаланина также образуются темноокрашенные
продукты - меланины, вызывающие потемнение на воздухе очищенных
клубней картофеля, измельченных корнеплодов, овощей и фрyкroв. Эти
вещества совместно с меланоидинами определяют тёмный цвет ржаного
хлеба и вызывают потемнение макарон при сушке.
Меланины синтезируются в ходе крнденсации продуктов окисления
тирозина и фенилаланина, возникающих под действием фермента
тирозиназы (см. стр. …).

В целях предотвращения потемнения растительных продуктов при

хранении, сушке и переработке применяются технологии выращивания
сельскохозяйственных культур, не допускающие накопления в товарной
продукции редуцирующих сахаров и свободных аминокислот.

45
 4.2. Строение, свойства и биологические функции нуклеотидов.
Наряду с аминокислотами важнейшей группой азотистых веществ
являются нуклеотиды. Их биологическое значение для жизнедеятельности
организмов определяется тем, что они используются для построения
молекул нуклеиновых кислот - дезоксирибонуклеиновой (ДНК) и рибонук-
леиновой (РНК), входят в состав каталитических центров ферментов,
участвуют в биоэнергетических процессах и синтезе углеводов, липидов,
белков, алкалоидов и других веществ. Некоторые нуклеотиды способны
выполнять регуляторные функции.
Главные структурные компоненты нуклеотидов–азотистые основания,
пентозы (рибоза или дезоксирибоза) и остаток ортофосфорной кислоты. В
зависимости от углеводного компонента различают две группы нук-
леотидов: рибонуклеотиды, содержащие остаток рибозы, и дезоксирибо-
нуклеотиды, имеющие в своем составе остаток дезоксирибозы.
Дезоксирибонуклеотиды используются организмами для синтеза ДНК, а
рибонуклетиды входят в состав РНК, ферментов и макроэргических нук-
леозидполифосфатов.
Рибоза и дезоксирибоза в составе нуклеотидов находятся в b-D-фура-
нозной форме:

Нуклеотиды образуются из двух типов азотистых оснований – произ-

водных пиримидина и пурина. Свойства оснований они проявляют в
водном растворе при взаимодействии с молекулами воды. Из
пиримидиновых осно-ваний наиболее важное значение имеют урацил,
тимин и цитозин как основные структурные единицы нуклеотидов,
образующих нуклеиновые кислоты. Кроме них, известны и другие
основания - 5-метилцитозин, псевдоурацил, 5-оксиметилцитозин и др. 5-
Метилцитозин и 5-оксиметилцитозин в небольшом количестве могут

46
содержаться в составе нуклеотидов ДНК и РНК, псевдоурацил - в
транспортной РНК.
Из пуриновых оснований наибольшее значение имеют аденин и гуанин,
так как они используются для синтеза нуклеиновых кислот. В составе
нуклеиновых кислот в небольшом количестве обнаружены также и другие
основания, которые образуются в результате химической модификации
аденина и гуанина: 7-метилгуанин, 2-метиладенин, N-диметилгуанин и др.
Важными промежуточными метаболитами являются гипоксантин, ксантин,
аллантоин. В некоторых растениях они могут накапливаться в свободном
состоянии.
Все азотистые основания интенсивно поглощают ультрафиолетовый свет
при длинах волн 200-280нм.
При соединении азотистых оснований с молекулой рибозы или
дезоксирибозы образуются соединения, называемые нуклеозидами, так как
между пентозой и основанием возникает гликозидная связь. Основания в
данном случае можно рассматривать как агликоны по отношению к
пентозе.

В нуклеозидах гликозидная связь возникает между первым углеродным

атомом пентозы в b-фуранозной форме и азотом пуринового (в девятом
положении) или пиримидинового (в первом положении) основания.
Азотистые основания аденин, гуанин, цитозин и урацил образуют при со-
единении с рибозой нуклеозиды - аденозин, гуанозин, цитидин и уридин,

47
а с дезоксирибозой – дезоксиаденозин, дезоксигуанозин, дезоксицитидин,
дезоксиуридин. Тимин, соединяясь с дезоксирибозой, даёт дезоксити-
мидин.

Азотистые основания и нуклеозиды могут накапливаться в растениях в

значительном количестве при интенсивном распаде нуклеиновых кислот.
Фосфорнокислые эфиры нуклеозидов называют нуклеотидами. В
составе нуклеотидов остатки ортофосфорной кислоты могут
присоединяться к пятому или третьему атомам углерода рибозы или
дезоксирибозы, а у некоторых рибонуклеотидов ещё и ко второму атому
углерода рибозы. У свободных нуклеотидов фосфатная группа обычно
находится у пятого углеродного атома рибозы или дезоксирибозы. В
нейтральной среде остатки ортофосфорной кислоты в молекулах
нуклеотидов сильно диссоциированы, вследствие чего могут присоединять
катионы, поэтому при химическом выделении нуклеотиды
кристаллизуются в виде солей.
Изучение пространственной структуры азотистых оснований методом
рентгеноструктурного анализа показывает, что все они имеют почти
плоскую конформацию. У них довольно легко происходит
перегруппировка двойных связей, которая сопровождается таутомерными
превращениями. Например, гуанин может существовать в виде двух
таутомерных форм:

Плоскость гетероциклического ядра основания в структуре нуклеозидов

и нуклеотидов может занимать в пространстве два положения по
отношению к пентозе, образуя две противоположные конформации - син-
конформацию и анти-конформацию. В анти-конформации структура
азотистого основания развернута от пентозы, а в син-конформации
ориентирована над её плоскостью. В свободном состоянии пиримидиновые
нуклеотиды находятся преимущественно в анти-конформации, а
пуриновые довольно легко переходят из одной формы в другую.

48
 В связи с тем, что у нуклеотидов сильно выражены кислотные свойства,
их называют кислотами с учетом названий азотистых оснований и
углеводного компонента. Так, например, рибонуклеотид, имеющий остаток
аденина, называют адениловой кислотой, или аденозинмонофосфатом
(АМФ). Дезоксирибонуклеотид, образованный из тимина, называют
дезокситимидиловой кислотой, или дезокситимидинмонофосфатом
(дТМФ). Названия других нуклеотидов представлены в таблице 2.
В растениях найдены циклические формы нуклеотидов – адено-
зинмонофосфата и гуанозинмонофосфата, которые по-видимому
выполняют регуляторные функции. Строение циклического АМФ можно
представить слудующей формулой:

2. Названия важнейших нуклеотидов.

Азотистые Рибонуклеотиды Сокращён- Дезоксирибонук- Сокращён-
основания ное обо- Леотиды ное обо-
значение значение
Аденин Адениловая АМФ дезоксиаденило- дАМФ
кислота, аде- вая кислота,
нозинмонофосфат дезоксиадено-
зинмонофосфат
Гуанин Гуаниловая ГМФ дезоксигуанило- ДГМФ
кислота, гуа- вая кислота,
нозинмонофосфат дезоксигуано-
зинмонофосфат
Цитозин Цитидиловая ЦМФ дезоксицитиди- ДЦМФ
кислота,цити-динмонофосфат ловая кислота,
дезоксицитидин-
монофосфат
Урацил Уридиловая УМФ
кислота, ури-
динмонофосфат
Тимин дезокситимиди- ДТМФ
ловая кислота,
дезокситимидин-
монофосфат
Гипоксан- инозиновая ИМФ
тин кислота, ино-
зинмонофосфат

49
 Путём фосфорилирования нуклеотиды превращаются в более активные
формы - нуклезиддифосфаты и нуклеозидтрифосфаты, в виде которых, как
мы увидим далее, они участвуют в различных биохимических процессах –
синтезе нуклеиновых кислот, сложных углеводов и липидов, коферментов
и витаминов, запасании и переносе энергии.
Из адениловой кислоты образуются аденозинди- и аденозинтрифосфат
(АДФ и АТФ), из гуаниловой кислоты - гуанозинди- и гуанозинтрифосфат
(ГДФ и ГТФ), из цитидиловой кислоты - цитидинди- и цитидинтрифосфат
(ЦДФ и ЦТФ), из уридиловой кислоты - уридинди- и уридинтрифосфат
(УДФ и УТФ), из инозиновой кислоты – инозинди- и инозинтрифосфат
(ИДФ и ИТФ). Из дезоксирибонуклеотидов также синтезируются
соответствующие ди- и трифосфаты: дезоксиаденозинди- и
дезоксиаденозинтрифосфат (дАДФ и дАТФ), дезоксигуанозинди- и
дезоксигуанозинтрифосфат (дГДФ и дГТФ), дезоксицитидинди- и
дезоксицитидинтрифосфат (дЦДФ и дЦТФ), де-зокситимидинди- и
дезокситимидинтрифосфат (дТДФ и дТТФ). Строение ди- и трифосфатов
нуклеозидов можно представить следующими формулами:

Свободные нуклеотиды содержатся во всех растительных клетках.

Они возникают или в процессе активного синтеза азотистых веществ, или в
результате распада нуклеиновых кислот, который может интенсивно
происходить при неблагоприятных условиях произрастания, а также при
хранении и переработке растительных продуктов. Так, например, при
разваривании клубней картофеля образующиеся в результате распада
нуклеиновых кислот свободные нуклеотиды оказывают влияние на
формирование вкусовых качеств варёного картофеля.
По интенсивности образования различных фракций нуклеотидов можно
судить о направленности биохимических процессов в организме. Если в
клетках и тканях организма повышается содержание
трифосфатпроизводных нуклеотидов, то это свидетельствует об
активизации его жизнедеятельности, тогда как накопление монофосфатов
наблюдается при усилении процессов распада веществ, характерных для
стареющего организма.

50
 4.3. Строение, свойства и биологические функции белков.
Белки - неотъемлемые компоненты любой живой клетки, которые
обеспечивают и поддерживают ее жизнедеятельность. Молекулы белков
представляют собой биополимеры, построенные в основном из амино-
кислот. Кроме аминокислот в состав белковых молекул могут входить
другие органические и неорганические компоненты. В белках содержится
50-55% углерода, 20-24% кислорода, 7% водорода, 0,5-3% серы; в состав
некоторых белков могут также входить фосфор и различные металлы.
Огромное структурное разнообразие белков и широкий диапазон
изменения их физико-химических свойств позволяют этим биополимерам
выполнять разнообразные и жизненно важные функции в живом
организме. В каждой растительной клетке одновременно функционируют
несколько тысяч различных белков. Все биохимические реакции в клетке
происходят с участием каталитических белков - ферментов. Структурная
основа биологических мембран цитоплазмы и внутриклеточных
органоидов также построена с участием белков. Защитную функцию
выполняют белковые антитела и стрессовые белки, образующиеся под
воздействием стрессовых факторов. Важную роль выполняют в
растительных клетках регуляторные и транспортные белки, способные
обратимо изменять свою конформацию и таким образом активно
участвовать в поддерживании жизнедеятельности растения как
саморегулирующейся системы.
В семенах и других органах растений откладываются запасные бел-
ки, которые в значительной степени определяют питательную, кормовую и
технологическую ценность растительной продукции. Много белков на-
капливается в зерне зернобобовых культур - 20-30%, в сое и люпине - 30-
40%, в семенах масличных культур - 15-30%. Содержание белков в другой
растительной продукции составляет, %: зерновки злаковых растений – 9-
18; кукуруза и рис – 6-10; клубни картофеля – 1,5-2; корнеплоды – 1-1,5;
овощи, плоды и ягоды – 0,5-2; цветная капуста – 2-3; брюссельская капуста
и чеснок –6-8; вегетативная масса мятликовых трав – 5-15, бобовых трав –
15-25 (последние два показателя даны в расчёте на сухую массу).
СТРОЕНИЕ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Первый белковый препарат был выделен из пшеничной муки в 1728
году Я.Б.Беккари и назван клейковиной. В 1809-10 г.г. появились первые
сведения об элементном составе, а в 1836 г. предложена первая эмпири-
ческая формула белков. В дальнейшем довольно активно многими иссле-
дователями проводилось изучение продуктов распада белковых веществ
и появлялось все больше и больше сведений о том, что основными про-
дуктами гидролитического разложения белков являются аминокислоты.
К 1899 г. уже было известно 13 аминокислот, большинство из которых
были идентифицированы как продукты гидролиза белков.
Основополагающий вклад в разработку теории строения белков
внесли работы Э.Фишера, который в 1901 г. предположил и затем экспери-
ментально обосновал положение о том, что белковые молекулы постро-

51
ены из аминокислот, остатки которых соединены пептидными связями.
Образующиеся таким путем полимеры обычно называют полипептидами,
а учение о построении белковых молекул из аминокислот, соединенных
пептидными связями, - полипептидной теорией строения белков.
В образовании пептидной связи участвуют α-аминокислоты, которые
взаимодействуют своими аминными и карбоксильными группами, при
этом высвобождаются молекулы воды. У диаминомонокарбоновых кислот
пептидную связь может образовать только аминогруппа, находящаяся в α-
по-ложении, а у моноаминодикарбоновых кислот - карбоксильная
группа, имеющая в α-положении аминогруппу. Углеводородные радикалы
амино-кислотных остатков, соединенных пептидными связями, остаются
в виде боковых радикалов. Так, например, из аланина, аспарагиновой
кислоты и лизина образуется трипептид:

Название пептида составляется из названий образующих его амино-

кислот, при этом аминокислота, имеющая свободную карбоксильную
группу, записывается в конце формулировки, а у других аминокислот
окончание изменяют на "ил" и их перечисляют в названии пептида в том
порядке, в котором они находятся в структурной формуле полученного
соединения. В соответствии с этим выше представленный трипептид имеет
название - аланиласпарагиллизин.
Методом рентгеноструктурного анализа показано, что атомные
группировки пептидной связи расположены в одной плоскости, образуя
преимущественно транс-конфигурацию относительно связи C-N, которая в
значительной мере имеет характер двойной связи, и вращение вокруг этой
связи сильно ограничено.

52
 В целом пространственное построение полипептидной цепи можно
представить как последовательность плоских структур, образуемых эле-
ментами пептидной связи, которые соединены через α-углеродные атомы
аминокислотных радикалов. Поскольку связи у α-углеродных атомов не
являются двойными, вокруг них возможно вращение расположенных в
плоскости пептидной связи группировок.
Если поменять порядок соединения аминокислот в пептиде, то мы
получим несколько изомеров. Чаще всего в состав белковых полипепти-
дов могут входить 100-400 аминокислотных остатков, которые, соединяясь
пептидными связямми в определенном порядке, могут давать огромное
число изомерных молекул, способных выполнять разнообразные биологи-
ческие функции. В общем виде строение полипептида можно выразить
следующей формулой:

В этой формуле аминокислотные остатки соединены связями -СО-

NH-, которые и называют пептидными, а R1, R2, R3...Rn - радикалы амино-
кислотных остатков, содержащие различные группировки атомов и обра-
зующие боковые ответвления в молекуле полипептида.
На противоположных концах полипептидной цепи имеются свобод-
ная аминная и свободная карбоксильная группы, по которым определяют
направленность полипептида. Аминокислота на конце полипептидной
цепи, имеющая свободную аминогруппу в α-положении, называется N-
концевой аминокислотой, а аминокислота на противоположном конце
полипептида, имеющая свободную карбоксильную группу, не
использованную для образования пептидной связи, - C-концевой
аминокислотой. Определение N- и C-концевых аминокислот имеет важное
значение для выяснения строения белковой молекулы, так как позволяет
установить в ней число полипептидных цепей.
Большинство известных белков содержат в молекуле более одной
полипептидной цепи и этим существенно отличаются от обычных
пептидов, имеющих одну полипептидную цепь и более низкую
молекулярную массу. Однако чёткую границу между пептидами и
белками провести довольно трудно; и те, и другие имеют вполне
определенную пространственную структуру и выполняют свою
биохимическую функ-цию. Основными критериями следует считать
степень полимерности молекулы, обеспечи-вающую ей необходимые
коллоидные, осмотические, буферные и другие свойства, характерные для
белков, а также способность формировать определённую
пространственную структуру. Самая низкая степень полимерности
известных белков составляет не менее 50 аминокислотных остатков в

53
одной молекуле. Вместе с тем известны некоторые белки, молекулы
которых насчитывают свыше тысячи аминокислотных остатков.
Пептиды в различных организмах очень часто синтезируются с по-
мощью тех же механизмов, как и белки, и представляют собой важные
промежуточные продукты обмена веществ, многие из них выполняют
регуляторные функции и относятся к физиологически активным соеди-
нениям. Однако известны пептиды, в синтезе которых принимают участие
аминокислоты, не входящие в состав белков, они способны образовывать
циклические структуры. К таким пептидам относятся антибиотики грами-
цидин, циклоспорин, тироцидин и токсины бледной поганки. К пептидам,
выполняющим регуляторные функции, относятся многие гормоны
человека и животных (окситоцин, вазопрессин, адренокортикотропный
гормон и некоторые другие).
Из растительных пептидов наиболее хорошо изучен глютатион,
структура которого была выяснена в 1945 г. Ф.Гопкинсом. Молекула глю-
татиона включает остатки трёх аминокислот - глутаминовой кислоты, цис-
теина и глицина. Глицин и цистеин соединены пептидной связью, а
цистеин и глутаминовая кислота - псевдопептидной (или изопептидной)
связью, которая образуется при взаимодействии аминогруппы цистеина с
карбоксильной группой глутаминовой кислоты, не имеющей в α –положе-
нии аминогруппы и в составе белковых полипептидов обычно
находящейся в составе бокового радикала.
H2N-CH-CH2-CH2-CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
│ │
COOH CH2SH
глютатион
Высокая биологическая активность глютатиона обусловлена его спо-
собностью участвовать в восстановительных реакциях, так как под дей-
ствием фермента он может легко отщеплять водород от сульфгидрильной
группы (-SH) и переходить в восстановленную форму, образуя димеры,
связанные дисульфидными (-S-S-) связями. Схематически образование
окисленных димеров глютатиона можно представить следующим образом:
фермент
R-SH + HS-R ¾¾® R-S-S-R + фермент - H2
Глютатион содержится во всех растительных клетках и оказывает
влияние на активность многих ферментов, катализирующих превращения
белков.
Учитывая высокую биологическую активность многих пептидов,
разрабатываются технологии их химического синтеза с целью получения
искусственных гормонов, антибиотиков, различных медицинских препа-
ратов. Как показывают опыты, путем химического синтеза можно полу-
чать полипептидные цепи, содержащие до 100 аминокислотных остатков.
Особенно значительные успехи достигнуты в результате сочетания хими-
ческого и ферментативного синтезов. Так, например, из природных поли-
пептидов путем частичного гидролиза выделяют пептидные фрагменты

54
нужного состава, а затем их соединяют с помощью химических реакций
или ферментативного синтеза, получая таким образом биологически
активные пептидные препараты.
После того, как была сформулирована и экспериментально подтвер-
ждена полипептидная теория строения белков, следующим этапом было
определение структурных формул белков, показывающих последова-
тельность соединения аминокислотных остатков в белковых молекулах.
Впервые это удалось выполнить Ф.Сенгеру в 1954 г., применившему
новые подходы в химической идентификации концевых аминокислот у
различных пептидов, которые могут быть получены при частичном
гидролизе полипептидов изучаемого белка.
Сопоставление аминокислотных последовательностей перекрываю-
щихся фрагментов полипептидных цепей гормона поджелудочной железы-
инсулина позволило ему с достаточно высокой точностью определить
последовательность соединения аминокислотных остатков в молекуле
этого белка. Как оказалось, молекула инсулина состоит из двух
полипептидных цепей, в одной из которых содержится 30 аминокислотных
остатков, в другой - 21. Полипептидные цепи в двух положениях
соединены дисуль-фидными связями, которые образуются при
взаимодействии сульфгид-рильных групп (-SH) цистеиновых радикалов
точно по такому же меха-низму, как у димеров глютатиона. Положение
этих цистеиновых остатков в полипептидных цепях инсулина показано на
рисунке 5.
Следует учитывать, что нумерацию аминокислотных остатков в по-
липептидах принято исчислять в направлении от N-концевой
аминокислоты к С-концевой. В короткой цепи инсулина образуется еще
одна дисульфидная связь между остатками цистеина в 6-м и 11-м
положениях. В длинной цепи N-концевая аминокислота - фенилаланин, С-
концевая аминокислота - аланин; в короткой цепи N-концевая
аминокислота – глицин, С-концевая - аспарагин. Таким образом, на
примере инсулина мы видим, что молекула белка может быть построена не
из одного полипептида и разные полипептидные цепи в молекуле белка
могут соединяться дисульфидными связями за счёт цистеиновых остатков.
Вслед за инсулином были расшифрованы аминокислотные последо-
вательности различных пептидов и белков: окситоцина, вазопрессина,
РНК-полимеразы, пепсина, трипсина, лизоцима, цитохромов, гемоглоби-
на, папаина и многих других полиаминокислотных соединений. Уже к 1975
г. насчитывалось 600 белков с известными аминокислотными после-
довательностями, к 1985 г. - свыше 2500. В настоящее время работа по
анализу аминокислотных последовательностей в белках почти полностью
автоматизирована и число таких белков уже значительно превышает 20
тысяч.
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ. Последовательность соедине-
ния аминокислот в полипептидных цепях белковой молекулы принято
называть первичной структурой белка. Она определяется последователь-

55
ностью нуклеотидов конкретного участка ДНК, кодирующего данный
полипептид и называемого геном.
Замена даже одной аминокислоты в структуре белка может сущест-
венно изменить его функцию. Поэтому полипептиды можно рассматривать
как "отпечатки" кодирующих их генов и использовать для распознавания
генотипов, а также установления между ними генетического родства. Так,
например, в короткой полипептидной цепи инсулина человека в
положениях 8, 9 и 10 находится последовательность аминокислот Thr-Ser-
Ile, в инсулине овцы - Ala-Gly-Val, в инсулине коровы - Ala-Ser-Val, в
инсулине собаки - Thr-Ser-Ile, то есть такая же аминокислотная
последовательность, как и у человека, что свидетельствует о меньшем
филогенетическом различии между этими организмами.
В других исследованиях, связанных с изучением аномальных форм
гемоглобина, установлено, что во многих случаях замена в одной из его
полипептидных цепей хотя бы одной аминокислоты на другую вызывает
нарушение физиологической функции этого белка, которое приводит к
серьезным клиническим последствиям для организма человека.
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ. Полипептидная цепь, вклю-
чающая последовательность аминокислотных остатков, характерную для
данного белка, формирует вполне определённую пространственную
структуру, которую обычно называют конформацией белковой молекулы.
Пространственное же строение каждого отдельного участка полипептид-
ной цепи представляет собой вторичную структуру белка.
Формирование вторичной структуры белковых молекул зависит от
физико-химических параметров аминокислотных остатков и их последова-
тельности в полипептидной цепи. Как уже было отмечено, атомные груп-
пировки пептидной связи располагаются в одной плоскости, а каждая
такая плоскостная структура соединяется с соседней через α-углеродные
атомы аминокислотных радикалов ковалентными связями, вокруг которых
возможно вращение плоскостных структур пептидных связей. Угол пово-
рота по каждой из этих связей для каждого аминокислотного остатка
вполне определенный, зависящий от строения аминокислотного радикала.
Если на конкретном участке молекулы полипептида группируются
аминокислотные остатки с близкими углами вращения по указанным
связям, то и формируется однотипная вторичная структура.
В стабилизации вторичной структуры полипептида важную роль
играют водородные связи, возникающие между группировками пептидных
связей по следующей схеме: ═N-H.....O=C═
Одна из разновидностей вторичной структуры белка - α-спираль, ко-
торая была установлена в 1951 г. Л.Полингом и Р.Кори методом рент-
геноструктурного анализа. При формировании α-спирали происходит спи-
ралевидное закручивание полипептидной цепи, которое стабилизируется
за счет образования водородных связей, возникающих в определённом
порядке между NH- и CO-группами пептидных связей, находящихся в
соседних витках спирали (рис. 6). NH-группа пептидной связи каждого

56
аминокислотного остатка соединяется водородной связью с CO-группой
пептидной связи другого аминокислотного остатка, удалённого в полипеп-
тидной цепи от первого на 4 аминокислотных остатка, считая по направ-
лению цепи назад.
Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали, при этом
атомы кислорода, соединенные двойной связью с атомами углерода, об-
ращены от атомов углерода по спирали вперед, а атомы водорода, сое-
диненные с атомами азота, обращены от атомов азота по спирали назад.
Боковые радикалы аминокислот также ориентированы вдоль оси спирали
по направлению, противоположному направлению полипептидной цепи
(направление полипептидной цепи принято считать от N-конца к C-концу).
Внутри α-спирали не образуется полости, так как всё пространство пол-
ностью занято группировками пептидных связей и α-углеродных атомов.
На поверхности α-спирали находятся боковые радикалы аминокислот,
которые могут взаимодействовать как между собой, так и с веществами
окружающей среды.
Большинство известных белков образуют α-спираль, у которой спи-
ралевидное закручивание полипептидной цепи происходит по
направлению движения часовой стрелки. Расчеты показывают, что на
каждый виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, а ход
спирали при удлинении цепи на один аминокислотный остаток равен 0,15
нм. Диаметр условной цилиндрической поверхности, на которой находятся
α-углеродные атомы аминокислотных радикалов, составляет 1,01 нм (рис.
7).
Спиралевидная конфигурация вторичной структуры является основ-
ной для фибриллярных белков, как например, белка волос, шерсти, перьев,
рогов - кератина. Однако длина спирализованных участков глобулярных
белков небольшая и обычно составляет несколько витков (3-4 оборота α-
спирали). Спирализация полипептидной цепи возникает в том случае,
когда на определенном её участке группируются остатки α-аланина,
лейцина, фенилаланина, тирозина, триптофана, цистеина, метионина,
гистидина, аспарагина, глутамина, валина.
Довольно часто в структуре глобулярных белков встречаются изгибы
и петли, поворачивающие пептидную цепь на определенный угол.
Наиболее характерной формой такой структуры является так
называемый b-изгиб, поворачивающий пептидную цепь на 180˚. Обычно b-
изгиб включает 3-4 аминокислотных остатка, ключевым из которых
является остаток аминокислоты глицина.
Остатки аминокислоты пролина вызывают излом образующейся α-
спирали с отклонением от оси спирали на угол 20˚-30˚. Это объясняется
тем, что азот пролина, входящий в структуру пептидных группировок, не
связан с атомом водорода и поэтому не образует водородной связи.

57
 Есть аминокислоты, которые, исходя из строения радикала, форми-
руют другой тип вторичной структуры (серин, изолейцин, треонин, лизин,
аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты), его называют b-структу-
рой. В b-структуре водородные связи образуются между CO- и NH-груп-
пами, находящимися в соседних отрезках полипептидной цепи, которые
имеют параллельную или противоположную направленность; в соответ-
ствии с этим и b-структуры называют параллельными или антипараллель-
ными.
В двух соседних цепях, формирующих b-структуру, в образовании
водородных связей участвует половина CO- и NH-групп, что связано с че-
редованием пространственного расположения аминокислотных радикалов.
Боковые радикалы соседних аминокислотных остатков находятся в транс-
положении по отношению к пептидной группировке, поэтому в
образовании водородных связей с соседней полипептидной цепью
участвует каждая вторая пептидная группа. Оставшиеся свободными СО- и
NН-группы могут образовывать водородные связи с аналогичными
группами еще одной цепи с противоположной стороны, а она со
следующей пептидной цепью и т. д. Таким образом, с помощью
водородных связей могут быть соединены несколько пептидных цепей (2-
10) протяженностью до 8 аминокислотных остатков вдоль каждой из
цепей, а у некоторых даже больше.
Отходящие в противоположные стороны от каждой полипептидной
цепи радикалы аминокислотных остатков образуют поверхности,
имеющие складчатое строение. Складки этих поверхностей определяются
углами связей α-углеродных атомов аминокислотных остатков (рис. 8).
Очень часто поверхность b-структуры закручивается под определенным
углом, образуя уже супервторичную структуру.
Вторичная структура полипептидов в виде α-спирали и b-структур
относится к структурам, которые периодически повторяют в простран-
стве свои конфигурации, в связи с чем их называют регулярными
структурами. Однако практически в каждой белковой молекуле имеются
участки с вполне определенной пространственной конфигурацией, но она
не повторяется в других участках. Такие разновидности вторичной
структуры белка принято называть нерегулярными структурами.
Каждый белок в зависимости от первичной структуры,
определяющей набор и последовательность аминокислотных остатков в
его полипептидных цепях, имеет вполне определенные группировки
аминокислот на отдельных участках молекулы, которые в зависимости от
их физико-химических параметров способны формировать тот или иной

58
тип вторичной структуры. Поэтому в данном белке в соответствии с
последовательностью соединения аминокислот на каждом участке
реализуется совершенно определённый тип вторичной структуры.
Известно очень мало белков, имеющих на всех участках молекулы
одинаковую вторичную структуру. К таким белкам относятся кератин
(структурный белок шерсти, перьев, рогов) и коллаген (белок сухожилий),
имеющие конфигурацию молекулы в виде α-спирали. Другим примером
являются белки шелка (фиброин) и семян канавалии (конканавалин А),
образующие преимущественно b-структуры. Большинство же белков
формируют смешанный тип вторичной структуры, включающий на
конкретных участках молекулы и α-спираль, и b-структуры, и нерегурные
структуры. Так, например, в белке миоглобине 79% составляющих его
аминокислотных остатков образуют вторичную структуру в виде α-
спирали, 16% приходится на участки с нерегулярной структурой и 5%
участвуют в образовании b-изгибов. В растительном белке папаине 28%
вторичной структуры представлено α-спиралями, 14% - b-структурами,
17% -b-изгибами и 41% - нерегулярными структурами.

Участок антипараллельной b-структуры

Участок параллельной b-структуры

(стрелками показаны направления полипептидных цепей)

59
 На рисунке 9 показана схема возможного образования вторичных
структур на одном из участков полипептидной цепи ферментного белка
глицеральдегидфосфатдегидрогеназы. Как видно из представленной
схемы, последовательности аминокислотных остатков 9 ® 22, 33 ® 45, 78
® 81, 85 ® 88, 95 ® 98, 100 ® 112, 129 ® 133 образуют спиралевидную
вторичную структуру, тогда как аминокислотные последовательности
1®7, 26®32, 56®75, 90®94, 115®120, 126®128, 142® 147 образуют b-
структуры, другие аминокислотные остатки участвуют в формировании
изгибов и нерегулярных структур.
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ. Порядок размещения в
пространстве всех атомных группировок полипептидной цепи принято
называть третичной структурой белковой молекулы. Впервые понятие о
третичной структуре белков было сформулировано в 1958 г. Д.Кендрью на
основе рентгеноструктурного анализа пространственной конфигурации
белка миоглобина, в результате чего удалось выяснить трёхмерную
структуру этого белка.
В процессе дальнейших исследований было установлено, что в
построении третичной структуры белка важную роль играют некова-
лентные взаимодействия между радикалами аминокислотных остатков,
находящимися на поверхности вторичных структур, а также дисульфидные
связи, возникающие в результате взаимодействия сульфгидрильных
групп
(-SH) остатков аминокислоты цистеина. При формировании третичной
структуры реализуются три типа нековалентных взаимодействий:
образова-ние водородных связей, электростатические и гидрофобные
взаимодей-ствия.
Водородные связи соединяют между собой функциональные группы
боковых цепей аминокислотных остатков:
R-OH....O=C-R R-O....H-N-R R-C=O....H-N-R
‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬
ОH Н Н NН2 Н

Насыщенность белковой молекулы водородными связями весьма

велика – не менее 90% от возможного их образования. Важное значение
для стабилизации третичной структуры белков имеют также водородные
связи, которые образуют группировки полипептидов с молекулами воды,
формирующими жидкую фазу белкового раствора.
Между заряженными группировками аминокислотных остатков
возникают силы электростатического взаимодействия:
R-COO‾....H3N⁺-R
Формированию компактной пространственной структуры в значи-
тельной степени способствуют гидрофобные взаимодействия между
неполярными группировками боковых радикалов аминокислот, входящих
в состав полипептидной цепи. В результате гидрофобных взаимодействий
происходит отталкивание молекул воды от поверхности гидрофобных

60
группировок и сближение последних, вследствие чего полипептидная
цепь свертывается в виде глобулы. При этом большая часть гидрофобных
радикалов оказывается внутри глобулы и таким образом защищается от
контакта с молекулами воды, а гидрофильные радикалы, наоборот,
находятся на поверхности белковой глобулы, они образуют водородные
связи с молекулами воды и стабилизируют пространственную структуру
белка.
К аминокислотам, имеющим гидрофобные радикалы, относятся
глицин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, фенилаланин, цистеин,
метионин. Гидрофильные радикалы имеют аминокислотные остатки
треонина, серина, триптофана, тирозина, аспарагина и аспарагиновой
кислоты, глутамина и глутаминовой кислоты, лизина, гистидина.
Образующаяся в результате гидрофобных взаимодействий
простран-ственная структура полипептида имеет довольно плотную
упаковку, вследствие чего её очень часто называют гидрофобным ядром
белковой молекулы. Вокруг ядра формируется оболочка из гидрофильных
аминокислотных остатков, в которые могут быть включены и гидрофоб-
ные радикалы, образующие гидрофобные выходы на поверхность белко-
вой глобулы. За счет формирования таких структур обеспечивается спе-
цифичность взаимодействия белковой молекулы с веществами
окружающей среды. В состав гидрофильной оболочки, окружающей
гидрофобное ядро, входят также молекулы воды, связанные водородными
связями с полярными группировками белковой молекулы.
У многих белков важным фактором стабилизации третичной
структуры являются дисульфидные связи, которые образуются при
взаимодействии остатков цистеина по такому же механизму, как и при
формировании димеров глутатиона. Однако образование дисульфидных
связей не является обязательным условием стабильности третичной
структуры белка, так как известно довольно много белков, формирующих
устойчивую простран-ственную структуру только за счет нековалентных
взаимодействий.
При формировании третичной структуры белка может возникать не
одно, а два и более гидрофобных ядра, включающих достаточно большие
отрезки одной и той же полипептидной цепи. Между этими ядрами
образуются впадины и полости, имеющие существеннное значение для
функционирования белка.
Третичная структура полипептидов складывается из элементов
вторичной структуры. Так, в составе ряда белков третичная структура
представлена только α-спиралями, которые размещаются в пространстве
в виде параллельных участков. Вместе с тем известны белки, построенные
в основном из b-структур, свернутых в пространстве под определенным
углом. Однако у многих белков пространственная конфигурация молекулы
формируется в виде смешанных структур, включающих определенные
сочетания α-спиралей и b-структур. При этом довольно часто внутренняя

61
часть молекулы полипептида представлена b-структурами, которые на
поверхности окружены α-спиралями.
На рисунке 10 показана третичная структура ферментных белков
триозофосфатизомеразы и лизоцима. В молекуле триозофосфатизомеразы
в центральной части представлены b-слои, которые окружены α-
спиралями. В лизоциме часть третичной структуры (в верхней части
рисунка) образована в виде b-структур, а другая часть (в нижней части
рисунка) представлена α-спиралями.
Для существующих в природе белков установлено строгое
соответствие между первичной и третичной структурами полипептидов.
Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи
предопределяет ее пространственную конфигурацию. Этот принцип
подтверждается в опытах по конструированию аминокислотных
последовательностей полипептидов, способных формировать простран-
твенную структуру заданного типа.
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ. Многие белки
представяют собой сложные молекулы, образующиеся при нековалентном
взаимодей-ствии двух или нескольких полипептидов, каждый из которых
имеет свою третичную структуру. Такие белки принято называть
олигомерами, а образующие их полипептиды - полипептидными
субъединицами белка. Способ совместной упаковки и размещения в
пространстве полипептидных субъединиц олигомерных белков называют
четвертичной структурой белка.
Впервые четвертичную структуру белка установили методом
рентгеноструктурного анализа при изучении пространственной конфигура-
ции молекул гемоглобина (Перутц М., 1959). В этих исследованиях было
определено, что молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц:
двух α-полипептидных цепей по 141 аминокислотному остатку в каждой
и двух b-цепей по 146 аминокислотных остатков в каждой. Субъединицы
гемоглобина размещаются впространстве симметрично, занимая вершины
тетраэдрической структуры (рис. 11).
В молекуле гемоглобина наблюдается более сильное взаимодействие
между разными субъединицами и относительно слабее выражена связь
между одноименными субъединицами, вследствие чего формируются
довольно устойчивые димеры разных субъединиц (ab), из которых уже
формируется структура тетрамерной молекулы за счет более слабых
взаимодействий. Такой порядок взаимодействия субъединиц гемо-глобина
приводит к образованию совершенно однотипных молекул a2b, тогда как
другие сочетания субъединиц неустойчивы.
Если характер взаимодействия между всеми субъединицами олиго-
мерного белка одинаковый, то возможно возникновение молекул с разным
набором полипептидов. Так, например, у тетрамера, молекулы которого
образуются из двух типов субъединиц А и Б, формируются олигомеры
следующего состава: А4, А3Б, А2Б2, АБ3, АБ4. Все они представляют собой

62
структурно близкие белки, выполняющие одну и ту же функцию в орга-
низме. Молекулы олигомерного белка, построенные из разных полипеп-
тидных субъединиц и выполняющие одну и ту же биологическую функ-
цию, принято называть множественными молекулярными формами, или
изоформами, данного белка.
Соединение полипептидных субъединиц в олигомерные молекулы
происходит за счет нековалентных взаимодействий. Важную роль играют
водородные связи, которые образуются между накладывающимися эле-
ментами b-структур, входящих в состав белковых субъединиц, а также в
результате взаимодействия радикалов аминокислот, имеющих группи-
ровки:
-CОOH, -OH, =NH, -NH2.
При рассмотрении третичной структуры белков было показано,
что в поверхностной оболочке, окружающей гидрофобное ядро, также
содер-жится много гидрофобных радикалов аминокислот, которые в
результате сближения поверхностей третичных структур двух субъединиц
вступают в гидрофобные взаимодействия, что вносит существенный
вклад в форми-рование четвертичной структуры белков. Причем у
некоторых белков гидрофобные взаимодействия являются главными
факторами формирова-ния их четвертичной структуры. Так, например, у
ряда регуляторных белков имеются характерные последовательности
аминоислотных остатков, в которых с определенной частотой встречается
гидрофобный радикал лейцина (в одном и том же положении через каждые
2 витка α-спирали). В результате взаимодействия двух субъединиц
происходит гидрофобное совмещение их спиралевидных конфигураций и
образование двойной спирали, соединяющей данные субъединицы в одну
молекулу. Такой тип гидрофобного взаимодействия между полипептидами
белка получил название "лейциновых петель".
Важными факторами формирования четвертичной структуры белков
являются электростатические взаимодействия между заряженными груп-
пировками соседних субъединиц, представленными радикалами дикарбо-
новых (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и диаминомонокарбоно-
вых (лизин, аргинин) кислот. Таким образом, в результате совместного
действия всех указанных факторов образуется достаточно устойчивая
простран-ственная структура олигомерной молекулы белка.
Наиболее часто четвертичная структура белков представлена диме-
рами, тримерами, тетрамерами и гексамерами, хотя и известны белки,
содержащие в молекуле 8, 12, 24 и более субъединиц. Биологическая роль
четвертичной структуры белков заключается в том, что путем соединения
сравнительно небольших структурных элементов оказывается возможным
формирование более сложных структур, обеспечивающих белку большую
лабильность, способность выполнять конкретную биологическую функ-
цию, возможность совмещения в одной пространственной структуре нес-
колько функционально активных центров.

63
 КОНФОРМАЦИЯ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
В клетках живого организма при определенной температуре, pH и
концентрации физиологической среды белковые молекулы образуют тер-
модинамически наиболее устойчивую в этих условиях пространственную
структуру, обеспечивающую выполнение белком его биологической функ-
ции. Такую пространственную структуру называют нативной конформа-
цией белковой молекулы.
При изменении физиологических условий молекулы белков могут
обратимо изменять свою нативную конформацию, при этом изменяется и
их биологическая активность. Обратимые изменения нативной
конформации белков (перестройка их пространственной структуры)
имеют важное значение для регуляции ферментативной активности,
транспорта ионов и метаболитов через мембраны, регулирования
проницаемости клеточных мембран.
Как указывалось ранее, образование пространственной структуры
белков определяется генетически детерминированной последователь-
ностью соединения аминокислотных остатков в полипептидных цепях.
Следовательно, нативная конформация белка зависит от его первичной
структуры. Но вместе с тем для формирования нативной конформации
белка требуется и весь набор факторов внутренней физиологической среды
данной клетки (определенный pH, присутствие определенных ионов и
других кофакторов).
Построение пространственной структуры белковой молекулы проис-
ходит в процессе ее синтеза по мере удлинения полипептидной цепи, что,
вероятно, и предопределяет последовательность взаимодействия группиро-
вок при формировании вторичной и третичной структуры синтезируемого
полипептида. В специальных опытах показано, что в белковой молекуле
имеются аминокислотные остатки, которые являются активными инициа-
торами нековалентных взаимодействий, облегчающих формирование про-
межуточных структур в процессе перехода белка к нативной конфор-
мации.
В правильном построении пространственной структуры белковых
молекул участвуют специализированные белки - шапероны. Особенно
много таких белков синтезируется в стрессовых условиях. Они образуют
комплексы с полипептидными цепями, предотвращая их агрегацию в
процессе формирования вторичной и третичной структуры. Один из
участков белка-шаперона нековалентно связывается с развернутой
полипептидной цепью, а другой присоединяет АТФ. При гидролизе АТФ
шаперон переходит в другое конформационное состояние и его комплекс с
формирующим пространственную структуру полипептидом распадается.
Известны и другие белки - катализаторы формирования простран-
ственной структуры полипептидов. Так, в клетках высших организмов
обнаружен фермент протеиндисульфидизомераза, катализирующий пра-
вильное образование дисульфидных связей при формировании третичной

64
структуры полипептидов. Он прелставляет собой димерный белок, содер-
жащий в активном центре остатки аминокислоты цистеина.
В построении нативной конформации белка лимитирующей стадией
может быть переход группировок пептидных связей из цис- в транс-
конфигурацию. Особенно медленно проходит цис-транс-изомеризация
группировок пептидных связей, образованных иминогруппой пролина. Для
ускорения таких превращений в клетках организмов имеется специальный
фермент пролил-цис-транс-изомераза.
Характерные особенности пространственной конфигурации гомоло-
гичных белковых молекул, выполняющих одну и ту же функцию у разных
организмов, определяются наличием одинаковых аминокислотных
остатков в ключевых положениях, сильно влияющих на конформацию
молекулы, тогда как в других положениях могут находиться разные
аминокислотные остатки. Но они слабее влияют на конформацию
молекулы.
Весьма характерное строение имеют мембранные белки, которые,
как правило, содержат трансмембранные фрагменты в виде α-спиралей; от
них отходят внемембранные полипептиды, обеспечивающие связь с
окружающей физиологической средой. Трансмембранные полипептидные
фрагменты могут быть образованы и в виде b-структур. Основные
функции мембранных белков - транспорт молекул и ионов через мембрану,
межклеточные взаимодействия, образование ионных каналов, передача
внешних сигналов в клетку и др.
Под влиянием сильно действующих факторов (высокая температура,
экстремальные значения pH, присутствие катионов тяжелых металлов,
применение органических растворителей и детергентов) может происхо-
дить разупорядочивание системы водородных связей, электростатических
и гидрофобных взаимодействий в молекулах белков, что вызывает су-
щественное изменение их вторичной и третичной структуры, приводящее
к утрате нативной конформации. При этом белок уже не может выполнять
свойственную ему биологическую функцию. Необратимое изменение
пространственной структуры белковых молекул, которое сопровождается
потерей их нативных свойств, называют денатурацией белков.
Наглядным примером денатурации является тепловая денатурация
белков. При повышении температуры возрастает амплитуда колебаний
атомов, что приводит к разрыву водородных связей и ослаблению элек-
тростатических взаимодействий в молекулах белков, в результате чего
происходит необратимое свертывание и осаждение белков из раствора.
Большинство белков подвергаются денатурации при температуре 70–80˚C.
Однако некоторые белки отличаются довольно высокой термостабиль-
ностью. Так, например, ферменты термофильных бактерий сохраняют
каталитическую активность при температуре 80˚C.
Известны вещества, стабилизирующие нативную структуру
белковых молекул, и их присутствие в растворе повышает температуру

65
дена-турации белков. К таким веществам относятся водорастворимые
соли, содержащие катионы кальция (Ca2+).
Денатурация белков может происходить в сильно кислой или
сильно щелочной среде. В сильно кислой среде практически полностью
подавляется диссоциация карбоксильных групп аминокислотных
радикалов дикарбо-новых кислот и заряд белковой молекулы определяется
положительными зарядами радикалов диаминомонокарбоновых кислот,
взаимное отталкива-ние которых вызывает разрыв водородных связей и
ослабление электростатических взаимодействий, стабилизирующих
третичную структу-ру молекулы. В результате белки утрачивают нативную
конформацию и подвергаются коагуляции (осаждению).
В сильно щелочной среде (pH>11) утрачивается положительный
заряд радикалов диаминомонокарбоновых кислот и заряд белковой моле-
кулы определяется отрицательными зарядами карбоксильных групп ди-
карбоновых аминокислот, взаимное отталкивание которых вызывает раз-
рыв водородных связей и ослабление электростатических взаимодействий
в молекуле, вследствие чего происходит существенное изменение про-
странственной структуры и денатурация белка.
Сильным денатурирующим действием обладают катионы тяжелых
металлов, трихлоруксусная, хлорная, вольфрамовая и некоторые другие
кислоты, которые образуют с белками нерастворимые соли.
Некоторые органические растворители (спирт, ацетон, формамид)
способны взаимодействовать с гидрофобными радикалами
аминокислотных остатков белков и с молекулами воды, вызывая
ослабление гидрофобных взаимодействий и разрыв водородных связей,
стабилизирующих третичную структуру полипептидов, в результате чего
происходит денатурация белковых молекул.
Установлено, что денатурация белков в растворе или во влажном
состоянии происходит значительно легче и быстрее, чем в высушенном
состоянии, и это используется при разработке технологий сушки биоло-
гического материала и различных растительных продуктов (зерна,
макарон, овощей и фруктов). Сведения о денатурации белков также
учитываются при выпечке хлеба и кондитерских изделий, приготовлении
консервов и других пищевых продуктов.
РАЗМЕРЫ И ФОРМЫ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Определенные представления о пространственном строении и форме
белковых молекул были получены в исследованиях с использованием
электронного микроскопа. У многих белков форма молекул компактна и
представляет шарообразные или вытянутые в виде эллипсоида частицы
диаметром 10-30 нм. Другие белковые молекулы вытянуты в виде нитей
диаметром 5-15 нм и длиной несколько сотен нм, третьи образуют палоч-
ковидные структуры диаметром 10-20 нм и длиной 100-300 нм.
Наиболее точные сведения о пространственном строении белков
были получены методом рентгеноструктурного анализа, с помощью
которого изучают структуру белковых молекул в кристаллическом

66
состоянии. Как было выяснено, в белковых кристаллах полностью
сохраняется нативная конформация молекулы, которая стабилизируется
большим количеством криталлизационной воды.
Длинные нитевидные формы белковых молекул принято называть
фибриллярными белками. Они содержат длинные параллельные
полипептидные цепи, скрепленные поперечными связями (рис.12). Эти
белки отличаются высокой механической прочностью и обычно
выполняют структурную функцию. К фибриллярным белкам относятся
коллаген сухожилий, миозин мышц, фиброин шелка, кератин волос и
перьев.
Молекулы со сферической формой называют глобулярными белками.
Их полипептидные цепи свернуты в глобулы, имеющие форму эллипсоида
вращения разной степени вытянутости. К глобулярным белкам относятся
ферменты, регуляторные и транспортные белки, запасные растительные
белки.
Между глобулярными и фибриллярными конформациями белковых
молекул имеется много переходных форм, характерных для многих белков.
В связи с большими различиями формы белковых молекул и
высокой степенью их полимерности существенные трудности возникают
при определении молекулярных масс белков, поэтому для этих целей
разра-ботаны специальные методы исследований. Для хорошо
растворимых и очищенных от примесей белков молекулярные массы могут
быть опреде-лены с довольно высокой точностью по изменению
осмотического давления белкового раствора. Между молекулярной массой
белков и величиной осмотического давления их растворов наблюдается
обратная заисимость.
Для кристаллических форм хорошо очищенных белков
молекулярные массы с высокой степенью точности определяют методом
рент-геноструктурного анализа.
При определении молекулярных масс белков очень часто исполь-
зуется метод седиментационного анализа, основанный на измерении ско-
рости седиментации (осаждения) молекул белков под действием
большой центробежной силы, возникающей при высокоскоростном
центри-фугировании белкового раствора. Первая установка для
высокоскоростного центрифугирования (ультрацентрифуга) была
сконструирована Т. Сведбергом и Д.Б.Никольсом в 1923 г. В современных
ультрацентрифугах можно создавать центробежное ускорение более
500000 g. Под действием центробежной силы молекулы белка, равномерно
распределенные в растворе, начинают перемещаться с определенной
скоростью в направлении действия центробежной силы, образуя
удаляющуюся от центра вращения границу раздела между
осаждающимися белками и чистым растворителем. Положение границы
раздела через определённые промежутки времени регистрируется с
помощью оптической системы и на основе этих результатов

67
определяется коэффициент седиментации , который и выражает скорость
седиментации белков.
По мере возрастания молекулярной массы белка коэффициент се-
диментации увеличивается, однако строго прямой зависимости между
этими показателями не наблюдается, так как скорость седиментации зави-
сит также от формы молекул.
Значение коэффициента седиментации принято выражать в
специальных единицах - сведбергах, которые обозначают символом S.
Один сведберг (1S) численно равен 1×10-13 секунды. Для большинства
расти-тельных белков коэффициенты седиментации находятся в пределах
1-20S.
На основе коэффициентов седиментации и диффузии белковых мо-
лекул рассчитаны молекулярные массы многих белков, выделенных из
различных объектов:
рибонуклеаза 12640 α-амилаза 97600
гемоглобин 64500 каталаза 247500
глиадин пшеницы 27500 эдестин конопли 300000
альбумин яйца 44000 уреаза сои 483000
зеин кукурузы 50000 пепсин 35500
Для определения молекулярных масс полипептидов, входящих в
состав олигомерных белков, находит широкое применение метод электро-
фореза заряженных частиц в полиакриламидном геле, который позволяет
проводить очень точное разделение полипептидов под воздействием
электрического поля.
Под влиянием электрического поля заряженные молекулы полипеп-
тидов движутся к аноду или катоду через пористый носитель, которым
является полиакриламидный гель, образующийся при совместной полиме-
ризации акриламида и бисакриламида в определенной буферной среде.
Этот гель сильно гидратирован и имеет поры определенных размеров в
зависимости от соотношения акриламида и бисакриламида. Скорость дви-
жения заряженных частиц в пористом носителе зависит от величины
заряда, молекулярной массы и пространственной конфигурации молекул,
поэтому в результате электрофореза разделяемые частицы, различающиеся
по электрическому заряду и пространственным параметрам, распреде-
ляются в полиакриламидном геле в виде узких зон, которые окрашиваются
специальным красителем. Размеры окрашенных зон точно указывают
концентрацию выделенных при электрофорезе полипептидов, а их общее
число - наличие в изучаемой смеси разных полипептидов (рис. 13).

СВОЙСТВА И МЕТОДЫ ИЗУЧЕНИЯ БЕЛКОВ

В зависимости от состава аминокислотных группировок белковые
молекулы, находясь в растворенном состоянии, могут вступать в различ-
ные химические реакции, с помощью которых можно проводить качес-
твенные тесты на наличие тех или иных группировок в молекуле белка, а
также проводить качественные реакции для обнаружения белков. Так,

68
например, при взаимодействии белков с крепкой азотной кислотой обра-
зуется жёлтое окрашивание, которое свидетельствует о наличии радика-
лов ароматических аминокислот. Такая качественная реакция на белки
получила название ксантопротеиновой реакции.
При добавлении к щелочному раствору белка небольшого коли-
чества медного купороса происходит образование комплексного
соединения катионов меди (Cu2+) с пептидными группировками белка,
окрашивающего раствор в сине-фиолетовый цвет. Эту реакцию называют
биуретовой, так как такое же окрашивание с катионами меди дает биурет,
имеющий группировку -CО-NН- .
В молекулах белков в составе аминокислотных радикалов имеются
аминные и карбоксильные группы, которые, как и в аминокислотах, в
зависимости от реакции среды могут образовывать анионы или катионы,
способные в электрическом поле двигаться соответственно к аноду или
катоду. При определенном значении pH, индивидуальном для каждого
типа белков, устанавливается равенство положительных и отрицательных
зарядов и суммарный заряд молекулы становится равным нулю. Такое
состояние белковой молекулы называют изоэлектрической точкой.
При pH физиологической среды ниже pH изоэлектрической точки
белка белковая молекула заряжена положительно за счет заряда аминных
групп, присоединяющих катионы водорода. Если же pH среды выше pH
изоэлектрической точки белка, белковая молекула заряжена отрицательно
вследствие диссоциации карбоксильных групп. И в том, и в другом случае
все молекулы данного белка имеют одинаковый по величине заряд, кото-
рый обусловливает взаимное отталкивание молекул, вслебствие чего они
легче удерживаются в растворе.
В изоэлектрической точке между молекулами белка нет электрос-
татического отталкивания и они легко переходят в осадок. Вследствие
того, что белки в изоэлектрической точке имеют минимальную
растворимость, для их выделения применяется специальный прием,
называемый изоэлектрическим осаждением.
Значение pH изоэлектрической точки белков зависит от их ами-
нокислотного состава, определяющего число свободных аминных и
карбоксильных групп в молекуле. При увеличении в белке содержания
остатков дикарбоновых кислот pH изоэлектрической точки смещается в
кислую сторону, а при возрастании количества остатков диамино-
монокарбоновых кислот - в щелочную сторону.
Растворимость белков зависит от степени гидратации белковой
молекулы, которая определяется наличием на её поверхности гидро-
фильных группировок, способных образовывать с молекулами воды водо-
родные связи или вступать в электростатические взаимодействия. В
результате таких взаимодействий вокруг белковой молекулы формируется
гидратная оболочка, включающая несколько слоев молекул воды и удер-
живающая белковую молекулу в растворенном состоянии. Если под воз-
действием каких-либо факторов убрать гидратную оболочку вокруг бел-

69
ковых молекул, то они вступают в межмолекулярные взаимодействия
между собой, образуя более крупные агрегаты, способные осаждаться из
раствора.
При насыщении белкового раствора некоторыми органическими
растворителями (спирт, ацетон) или солями, которые сильнее связывают
молекулы воды, чем белки, происходит обезвоживание белковых молекул,
вследствие чего они в результате агрегации образуют более крупные
частицы и выпадают в осадок. Для предотвращения денатурации
осаждение белков органическими растворителями проводится при
пониженной температуре (-5˚C). Выделенные таким способом белки
после удаления органического растворителя снова можно растворить в
воде или слабом рстворе соли, при этом белки сохраняют свои нативные
свойства.
Процесс осаждения белков в насыщенных растворах нейтральных
солей называют высаливанием. Высаливание белков очень часто приме-
няется для выделения и очистки ферментов и других белковых препа-
ратов.
Сухие препараты белков или сухая растительная масса, содержащая
белки, способны впитывать воду, при этом происходит увеличение объема
и может создаваться очень сильное давление. Такие свойства белков назы-
вают набуханием. Процессы набухания белков играют важную роль при
прорастании семян и учитываются при разработке технологий хранения и
переработки растительной продукции (набухание белков при созревании
теста, приготовлении кондитерских изделий; набухание зерна при его
замачивании и др.).
Белковые молекулы вследствие крупных размеров не способны
диффундировать через биологические мембраны, которые свободно про-
ницаемы для молекул воды и низкомолекулярных незаряженных веществ.
Благодаря этому свойству белков возможна локализация ферментов и
катализируемых ими реакций в замкнутых межмембранных отсеках
растительной клетки - компартментах.
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
Огромное разнообразие белков по составу и строению молекул,
физико-химическим свойствам и выполняемым функциям не позволяет
создать единой классификации белковых веществ. По составу молекул
белки подразделяют на два больших класса - протеины и протеиды.
Протеины - это типичные полипептиды, образованные только из
аминокислот. Протеиды имеют в своем составе полипептидные
группировки, с которыми прочно связаны другие соединения
неаминокислотной (небелковой) природы.
ПРОТЕИНЫ. Молекулы протеинов заметно различаются по физико-
химическим свойствам и это положено в основу их классификации по
группам растворимости или выполняемым функциям.
Растворимые в воде протеины называют альбуминами. Типичными
представителями альбуминов являются белок куриного яйца - овальбумин,

70
водорастворимые белки зерна пшеницы, ржи, ячменя - лейкозины, легуме-
лин из зерна гороха и других зернобобовых культур.
Альбумины содержатся во всех тканях растений и обладают высокой
биологической активностью, так как к ним относятся многие белки-фер-
менты, белковые ингибиторы ферментов, белки-антивитамины, многие
регуляторные белки.
Белки, растворимые в растворах нейтральных солей, называют гло-
булинами. Чаще всего для извлечения глобулинов используют 5-10% рас-
творы NaCl или KCl.
Глобулины содержатся во всех клетках и тканях живых организмов и
выполняют жизненно важные функции. К глобулинам относятся многие
ферментные и регуляторные белки, а также запасные белки семян и других
органов растений. Многие растительные глобулины выделены в
кристаллическом виде и хорошо изучены. Так, из семян сои выделен гли-
цинин, из фасоли - фазеолин, из гороха - легумин, из конопли - эдестин,
из люпина - конглютин, из картофеля - туберин.
В семенах злаковых растений накапливается очень много запасных
белков, растворяющихся в 70% водном растворе этанола, их называют
проламинами. Синтез в семенах проламинов - генетическая особенность
злаковых растений, тогда как в других растениях эти белки не образуются.
Они также не синтезируются в вегетативных органах растений (в том числе
и злаковых). Название проламины этой группе белков было дано
вследствие того, что при их гидролизе образуется много аминокислоты
пролина и аммиачного азота.
Проламины - основные белки клейковины пшеницы и других злако-
вых растений. Проламин пшеницы называют глиадином, проламин кукуру-
зы - зеином, проламин овса - авенином, проламин ячменя - гордеином, про-
ламин ржи - секалином.
Белки, не растворимые в воде, водных растворах солей и спирта, но
хорошо растворяющиеся в щелочных растворах (0,1-0,2% раствор NaOH),
называют глютелинами. Они содержатся в любых растительных клетках,
но особенно их много в семенах злаковых растений. Глютелины входят в
состав клейковины. В семенах эти белки выполняют роль запасных
веществ, а в листьях глютелины по-видимому являются структурными
белками. Наиболее хорошо изучены глютелины пшеницы - глютенины и
глютелины риса - оризенины.
Альбумины, глобулины, проламины и глютелины растений состоят
из большого набора индивидуальных белков. Методом электрофореза
каждая из этих групп белков может быть разделена на 20-30 компонентов,
различающихся по электрофоретической подвижности, а методом изо-
электрофокусирования - на несколько десятков белковых компонентов.
В хромосомах клеточных ядер содержатся водорастворимые белки -
гистоны, играющие важную роль в образовании структуры хроматина, так
как связаны с ДНК. Они имеют высокую концентрацию основных ами-
нокислот - лизина и аргинина (25-30%), поэтому относятся к щелочным

71
белкам, у которых очень сильно выражены свойства оснований. Основная
функция гистонов - упаковка молекул ДНК в ядрах клеток высших
организмов. Гистоны H2a, H2б, H3 и H4, взаимодействуя с ДНК, образуют
упорядоченные ядерные структуры - нуклеосомы, связь между которыми
обеспечивают гистоны H1. Гистоны, богатые аргинином (H3 и H4), у
разных организмов очень мало отличаются по их аминокислотным
последовательностям, а богатый лизином гистон H1 по составу
аминокислот проявляет довольно высокую видовую специфичность.
К протеинам также относятся склеропротеины, представляющие бел-
ки, которые нерастворимы в воде и большинстве других растворителей.
Они выполняют структурную функцию, образуя длинные параллельные
полипептидные цепи, соединенные поперечными связями в прочные
структуры. К этой группе белков относятся коллаген сухожилий, миозин
мышц, кератин волос, эластин кровеносных сосудов, фиброин шелка.
ПРОТЕИДЫ. В зависимости от химической природы небелковой
части протеиды разделяют на несколько групп: гликопротеиды,
хромопротеиды, липопротеиды, флавопротеиды, металлопротеиды,
нуклеопротеиды и др.
Гликопротеиды. В составе молекул гликопротеидов к белку через
аминокислотные остатки присоединены моносахариды или их
производные - манноза, галактоза, глюкозамин, глюкуроновая кислота и др.
К гли-копротеидам относятся многие ферменты, мембранные белки,
защитные белки иммуноглобины и лектины, некоторые запасные белки
(вицилин семян фасоли), белок внеклеточного матрикса - ламинин,
некоторые ядовитые белки (рицин клещевины).
Липопротеиды. Они образуются при соединении белков с липидами
и являются основными компонентами цитоплазматических,
хлоропластных и митохондриальных мембран. При образовании
мембранных липопротеидов к C или N-концам полипептидных цепей белка
присоединяется гликолипидная или липидная группировка, которая делает
эту часть мо-лекулы белка гидрофобной и поэтому способной к
взаимодействию с липидными компонентами мембраны. Липидная часть
липопротеида обычно представлена фосфатидилинозитом и
диацилглицерином.
Нуклеопротеиды. Соединения белков с нуклеиновыми кислотами,
играют важную роль в процессах жизнедеятельности организмов,
связанных с передачей наследственной информации. Они являются
главным веществом хромосом, рибосом и пластидных факторов наслед-
ственности.
Фосфопротеиды. Это белки, в которых к остаткам серина, треонина,
тирозина, имеющим HO-группы, сложноэфирной связью присоединяются
остатки ортофосфорной кислоты. Фосфорилирование белков играет
важную роль в регулировании активности ряда ферментов:
гликогенфосфорилаз (катализирующих фосфоролиз гликогена),
гликогенсинтетаз (катализирую-щих синтез гликогена), синтетаз жирных

72
кислот, пируватдегидрогеназы, многих ферментов, образующих систему
клеточного деления. Фосфорили-рованию могут подвергаться также и
другие белки – регуляторные, защитные, транспортные, запасные.
Металлопротеиды. Имеют в своем составе группировки, содержа-
щие атомы металлов. К ним относятся белки, обладающие каталитичес-
кими свойствами: цитохромы, пероксидаза, каталаза, глобины (осу-
ществляющие связывание и перенос кислоода), в состав которых входит
железо; аскорбинатоксидаза, фенолоксидазы, тирозиноксидаза,
пластоцианин, содержащие медь; нитратредуктаза, содержащая молибден;
нитрогеназа, содержащая молибден и железо; многие другие ферменты.
Известны белки-ферменты, имеющие в своем составе производные
витаминов и нуклеотидные группировки, в связи с чем такие белки
можно назвать витаминопротеидами и нуклеотидопротеидами. Более
подробно они будут рассмотрены в главе "Ферменты".
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
Систематические исследования аминокислотного состава белков
были начаты во второй половине девятнадцатого века, когда были
разработаны химические методы определения аминокислот в белковых
гидролизатах. Однако значительные успехи в аминокислотном анализе
полипептидов были достигнуты после разработки хроматографических
методов изучения органических веществ. В современных исследованиях
для определения аминокислотного состава белков применяется метод
ионообменной хроматографии с использованием аминокислотных
анализаторов, которые в автоматическом режиме разделяют смесь
аминокислот, полученных в результате гидролиза белков, на
ионообменнике, производят их окрашивание и измерение оптической
плотности окрашенного раствора, после чего данные спектрофото-
метрических измерений выводятся на регистрирующее устройство.
Гидролиз белков проводится в кислой или щелочной среде, а также
с помощью протеолитических ферментов. В ходе гидролиза пептидные
связи, соединяющие аминокислотные остатки в белке, расщепляются и
образуется смесь свободных аминокислот.
Как показали исследования, белки разных видов растений, а также
разных органов одного и того же растения могут заметно различаться по
содержанию аминокислот (табл. 3 и 4).
В альбуминах по сравнению с проламинами существенно выше
концентрация аргинина, глицина, лизина, метионина и триптофана, но
значительно меньше содержание лейцина, пролина, тирозина, фенил-
аланина.
В специфическом белке эндосперма пшеницы - пуротионине пол-
ностью отсутствуют гистидин, метионин и триптофан, но повышено со-
держание лизина (15%) и аргинина (18%).
Белки зерна зернобобовых и семян масличных культур по амино-
кислотному составу близки к глобулинам, так как на 60-70% состоят из

73
 3. Средний аминокислотный состав белков
некоторых растительных продуктов (%)* .
Аминокислот Зерно Зерно Зерно высо- Листья Казеин
ы мягкой обычной колизиновой клевера Молока
пшеницы кукурузы кукурузы
Аланин 3,8 8,0 5,9 6,5 3,5
Аргинин 4,4 4,3 4,3 6,5 4,0
Аспарагиновая кислота 5,3 6,0 8,4 10,0 7,2
Валин 4,5 4,4 4,5 5,3 6,2
Гистидин 2,4 2,3 3,0 2,5 3,2
Глицин 4,1 3,2 3,4 5,4 1,9
Глутаминовая кислота 30,4 23,8 21,3 11,5 15,0
Изолейцин 2,9 2,6 2,8 5,3 6,6
Лейцин 7,2 11,9 11,7 8,9 9,9
Лизин 2,8 2,4 3,3 6,2 6,6
Метионин 1,4 2,1 2,7 1,7 2,4
Пролин 10,7 9,5 6,2 5,1 8,6
Серин 4,2 4,3 4,0 4,6 5,9
Тирозин 2,6 3,1 3,4 4,0 5,1
Треонин 2,8 3,2 3,6 5,4 4,6
Триптофан 1,4 0.6 1,0 1,6 1,4
Фенилаланин 4,3 4,1 5,8 6,8 4,9
Цистин (цистеин) 2,2 2,3 2,5 0,9 0,8
________________________________________________________________
*Вследствие потерь при гидролизе выход аминокислот не равен 100%.

этих белков. Аминокислотный состав белков клубней картофеля, корне-

плодов, овощей, плодов и ягод, вегетативной массы растений довольно
близок к альбуминам и глобулинам, поскольку эти белки составляют 65-
75% общей массы белков указанных растительных продуктов.
Растительные белки - источники незаменимых аминокислот для
человека и сельскохозяйственных животных, так как являются основными
компонентами пищи или корма. Под действием пищеварительных фер-
ментов белки корма гидролизуются до аминокислот, которые затем по-
ступают в кровь и используются для синтеза белков организма животных.
Потребность животного организма в незаменимых аминокислотах
определяется средним аминокислотным составом синтезируемых белков
и, кроме того, учитывается коэффициент использования каждой амино-
кислоты, зависящий от химического состава корма, а также особенностей
пищеварительной системы и обмена веществ организма данного вида
животных. Этот показатель обычно выражают в г в расчете на 100 г
белка корма и он выражает необходимую пропорцию аминокислот в
кормовом белке.
Если содержание незаменимых аминокислот в кормовом белке точно
соответствует установленной пропорции (то есть потребности), то все они

74
 4. Аминокислотный состав очищенных растительных протеинов (%).
Аминокислоты Альбу- Глобу- Легу- Зеин Оризе- Эталон
мин лин мин куку- нин ФАО
проса ячменя сои рузы риса
Аланин 6,9 4,8 3,4 8,8 5,4
Аргинин 9,1 10,6 7,0 1,3 7,5
Аспарагиновая кислота 4,6 10,9 12,2 4,9 7,6
Валин 5,1 6,3 4,3 3,6 6,4 4,2
Гистидин 2,6 2,5 2,3 1,0 2,2
Глицин 6,3 5,5 3,6 1,1 4,1
Глутаминовая кислота 21,2 14,0 20,8 23,4 17,7
Изолейцин 3,1 3,3 5,1 3,3 5,8 4,2
Лейцин 6,0 6,5 6,3 18,6 9,3 4,8
Лизин 6,5 4,7 4,2 0,2 4,0 4,2
Метионин 1,7 1,1 1,3 0,9 1,9 2,2
Пролин 4,9 4,2 4,9 9,2 5,4
Серин 4,5 6,2 6,5 4,9 4,8
Тирозин 3,1 3,1 3,9 5,0 3,8
Треонин 4,6 5,1 4,5 2,8 4,1 2,8
Триптофан 1,5 1,1 1,4 0,1 1,2 1,4
Фенилаланин 3,3 4,5 4,9 6,9 5,6 2,8
Цистин (цистеин) 2,4 2,3 1,4 1,0 0,5
________________________________________________________________

полностью используются для синтеза белков животного организма и такой

кормовой белок называют полноценным. Если же в кормовом белке хотя
бы одной аминокислоты содержится недостаточно, то она будет
лимитировать синтез белков в животном организме и для образования
определённой массы животного белка потребуется восполнять недостаток
этой аминокислоты добавлением дополнительного количества корма, что
вызы-вает перерасход корма и увеличение затрат на создание одной
единицы животноводческой продукции. Кроме того, другие аминокислоты
в таких условиях оказываются в избытке и должны превращаться в
организме в другие органические вещества. Кормовые белки с низким
содержанием незаменимых аминокислот принято называть
неполноценными белками.
По средним нормам питания человеку необходимо потреблять 8-
10 г полноценного белка в расчете на 1 МДж обменной энергии,
содержащейся в пище, коровам - 8-12 г, свиньям - 10-14 г, птице - 12-15 г.
(Обменная энергия - часть общей энергии, доступная для использования в
процессе обмена веществ организма).
Для каждого вида организмов с учетом их возраста и физиологи-
ческого состояния определены оптимальные нормы содержания незаме-
нимых аминокислот в кормовых белках. Наиболее часто в качестве
эталона полноценных пищевых и кормовых белков используются

75
нормативы, разработанные экспертами Продовольственной и
сельскохозяйственной организации ООН (ФАО) и Всемирной организации
здравоохранения (ВОЗ). В таблице 4 приведен эталон аминокислотной
шкалы, рекомендуемый ФАО/ВОЗ для кормовых белков при кормлении
крупного рогатого скота. Пищевая биологическая ценность такого белка
принимается за 100%, а другие белки в опытах или с помощью расчетов
сравнивают с эталоном.
Более высокую биологическую ценность имеют белки животного
происхождения: белок яйца и казеин молока - 100%, белки мяса и рыбы -
95%. Из растительных белков наиболее полноценными являются альбу-
мины, их биологическая ценность составляет 85-95%. В альбуминах
имеется некоторый дефицит по содержанию метионина и изолейцина.
Биологическая ценность глобулинов составляет 80-90%, в них имеется
значительный дефицит по метионину и меньший - по изолейцину и
триптофану. Последнее не относится к глобулинам сои, в которых
отмечается лишь некоторый недостаток метионина.
Биологическая ценность глютелинов - 70-80%, в них понижена кон-
центрация триптофана, метионина и лизина. Меньший дефицит по
указанным аминокислотам имеют оризенины, у которых биологическая
ценность составляет около 90%. К неполноценным белкам относятся
проламины, имеющие биологическую ценность 40-50%. В этих белках
очень мало содержится триптофана, лизина и метионина и понижена
концентрация валина и изолейцина.
Проламины - специфические белки зерна злаковых растений,
поэтому у них суммарный белок зерновок так же, как и проламины, имеет
довольно низкую биологическую ценность: белок зерна кукурузы - 52-
58%, пшеницы, ячменя и проса - 60-70%, ржи и овса - 70-75%.
Суммарные белки зерна зернобобовых и семян масличных культур,
клубней картофеля, корнеплодов, овощей, плодов и ягод, а также
вегетативной массы кормовых трав и других растений вследствие
повышенной концентрации глобулинов и альбуминов характеризуются
довольно высокой биологической ценностью - 80-90%.
Для оценки биологической ценности белков очень часто используют
показатель - индекс незаменимых аминокислот, который рассчитывают по
формуле:

где числитель - содержание незаменимых аминокислот в оцениваемом

белке, знаменатель - содержание тех же аминокислот в эталонном белке
(по ФАО/ВОЗ), n - число аминокислот, 100 - пересчет в проценты.
Указанный способ определения биологической ценности белков
удобен тем, что позволяет использовать данные аминокислотного анализа.

76
 Более точные результаты по оценке биологической ценности белков
дают методы, основанные на использовании живых организмов. Одним из
таких методов является расчет показателя "эффективность белка",
который выражается отношением привеса животных к массе
потреблённого кормового белка. В этом случае оценка биологической
ценности белка производится по интенсивности роста опытных животных.
Для взрослых животных биологическую ценность белка корма оп-
ределяют по методу Томаса и Митчелла, который основан на учете отно-
шения азота корма, отложенного в теле животного, к общему количеству
переваренного азота.
Если содержание белков в растительной массе, используемой для
кормления животных, ниже, чем требуется по нормам кормления, то во
избежание перерасхода корма и повышения себестоимости животновод-
ческой продукции количество белка в корме балансируют путем введения
белковых добавок с повышеным содержанием незаменимых аминокислот.
По такому же принципу контролируется содержание в кормовом белке
незаменимых аминокислот, недостающее до нормы количество какой-либо
аминокислоты балансируют добавлением в корм чистых препаратов
дефицитных аминокислот или белковой массы с более высоким содер-
жанием данной аминокислоты по сравнению с принятым эталоном.
В нашей стране и за рубежом разрабатываются и реализуются
научные программы, связанные с созданием новых генотипов растений,
отлича-ющихся повышенным содержанием белков с улучшенным
аминокислотным составом. Примером тому может служить создание
высоколизиновых гибридов кукурузы, у которых уровень урожайности
примерно такой же, как и у обычных гибридов, однако в их зерновках
накапливается больше белков с повы-шенным содержанием лизина (на 50-
80%) и триптофана (на 30-50%).
Высоколизиновые гибриды кукурузы получены от скрещивания
обычной кукурузы с генотипами, имеющими гены Опейк-2 и Флаури-2,
которые вызывают изменение состава белков зерна: массовая доля спир-
торастворимых белков-зеинов, имеющих низкую биологическую ценность,
снижается в 2,5-3 раза, а доля других белков (альбуминов, глобулинов и
глютелинов) возрастает. В результате таких изменений белкового
комплекса зерна биологическая ценность суммарного белка зерна
значительно повышается. Использование зерна высоколизиновой
кукурузы для кормления животных позволяет существенно повысить их
продуктивность и сократить затраты кормового белка на создание одной
единицы животноводческой продукции на 20-25%.
Во многих лабораториях проводится селекционно-генетическая
работа по улучшению аминокислотного состава белков зерна ячменя на
основе скрещиваний с высоколизиновыми формами Хайпроли и Ризо
1508, а также поиск генетических источников высокого содержания
белков с улучшенным аминокислотным составом для пшеницы, проса,
тритикале и других злаковых культур.

77
 Определенные надежды возлагают на новые методы создания
ценных генотипов растений, основанные на использовании достижений
гене-тической и клеточной инженерии. Так, например, путем
направленного мутагенеза в ген спирторастворимого белка зерна
кукурузы α-зеина введены дополнительные кодоны лизина и в результате
включения такого модифицированного гена в генотип кукурузы были
получены линии с повышенным содержанием лизина в белках зерна.
В 1986 г. Дж.М.Джейнс с помощью ферментов синтезировал ген,
кодирующий структуру белка с высокой концентрацией незаменимых
аминокислот (80%). В настоящее время разрабатываются способы вве-
дения этого гена в генотипы злаковых растений.

Вопросы для повторения:

1. Каковы основные характеристики моноаминомонокарбоновых,
моноаминодикарбоновых и диаминомонокарбоновых кислот? 2. Какие стереоизомеры
аминокислот синтезируются в живых организмах? 3. В чём состоят структурные и
биологические особенности протеиногенных аминокислот? 4. Что выражает понятие
"незаменимые аминокислоты"? 5. В виде каких форм находятся аминокислоты в
растворе и как они взаимо-действуют с кислотами, основаниями, азотистой кислотой,
формальдегидом? 6. Какие образуются продукгы при взаимодействии аминокислот с
редуцирующими сахарами и кислородом воздуха и как они влияют на товарные
свойства растительной продукции? 7. В зависимости от каких факторов изменяется
концентрация аминокислот в растительных тканях? 8. Из каких структурных
компонентов состоят ри-бонуклеотиды и дезоксирибонуклеотиды? 9. Какие
конформации молекул имеют разные нуклеотиды? 10. Как образуются нуклеозиды и их
фосфорнокислые эфиры? 11. Каковы химические свойства нуклеотидов и какие они
выполняют биологические функции? 12. Как называют нуклеотиды и их ди- и
трифосфаты? 13. Каковы структурные особенности пуриновых и пиримидиновых
оснований, входящих в состав нуклеотидов? 14. Каковы функции белков в живых
организмах и сколько их содержится в различных растительных продуктах? 15. В чём
состоят основные положения полипептидной теории стоения белков? 16. Чем
отличаются белки от пептидов? 4. Какие имеются сведения о первичной структуре
белков? 17. Как формируется вторичная, третичная и четвертичная структура белков?
18. В чём состоят особенности структуры олигомерных белков? 19. Чем отличаются
нативная и денатурированная конформации белковых молекул? 20. Какие известны
катализаторы формирования пространственной структуры полипеп-тидов? 21. Как
происходит денатурация белков? 22. Как определяются размеры и форма белковых
молекул и какие имеются сведения об этих показателях? 23.Какие применяются методы
изучения физико-химических свойств белков? 24. Какие принципы положены в основу
классификации белков и какие известны разновидности белковых групп в соответствии
с современной классификацией? 25. Как определяют аминокислотный состав белков?
26. Как различаются растительные белки по содержанию аминокислот? 27. Как
определяют биологическую полноценность белков? 28. Какие имеются сведения о
биологической ценности растительных белков? 29. Какие разрабатываются методы
создания генотипов растений с повышенным содержанием незаменимых аминокислот
в белках?

78
79