Investigación de biología

DIFERENTES ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

Estructura primaria
Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos. El primer puesto de la cadena corresponde al grupo amino terminal, y la estructura
primaria es la secuencia en la que están situados todos los constituyentes hasta llegar al carboxilo
terminal. Esta secuencia está codificada genéticamente

Existen cadenas polipeptídicas de cualquier número de aminoácidos, sin que exista una solución
de continuidad entre péptidos y proteínas. Por convención, se suele considerar proteína a quellos
polipéptidos con un peso molecular del orden de 10.000 o más.

Estructura secundaria
La estructura secundaria es la forma en la que la cadena polipeptidica se pliega en el espacio. En
una proteína, cada tramo de cadena polipeptídica tiene distinta estructura secundaria. Existen
varias formas definidas de estructura secundaria, las más importantes de las cuales son las
llamadas hélice y hoja plegada .

Las estructuras secundarias definidas están mantenidas por puentes de hidrógeno formados
exclusivamente entre los grupos amino y carboxilo que constituyen el esqueleto de la cadena
polipeptídica. Consecuentemente, los parámetros estructurales (distancias, ángulos) serán iguales,
independientemente de la proteína y de los aminoácidos que formen la estructura.

Estructura terciaria
La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se organizan en el espacio los diferentes
tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria definida, como las
hélices u hojas o no tenerla. La estructura terciaria está mantenida por enlaces iónicos y de
puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoáciodos, enlaces hidrofóbicos y
eventualmente puentes disulfuro.

Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria de una proteína es la forma en la que se asocian las distintas
subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder hablar de estructura
cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por varias subunidades. Como ejemplos de
proteínas con estructura cuaternaria se puede considerar la hemoglobina, las inmunoglobulinas o
la miosina.
 ¿QUÉ ES UNA ENERGIA DE ACTIVACION?
Es la energía mínima que deben poseer las entidades químicas -átomos, moléculas, iones o
radicales- para producir una reacción química. La energía de activación representa una barrera
energética que tiene que ser sobrepasada para que la reacción tenga lugar

¿QUÉ ES EL SITIO O CENTRO ACTIVO?

es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica
que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio
activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede
sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde
tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de éste es lo que determina la especificidad de
las enzimas. En el sitio activo sólo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo
hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se
denominan residuos de unión, mientras que los que participan de forma activa en la transformación
química del sustrato se conocen como residuos catalíticos. El acoplamiento es tal que E. Fisher
(1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a
una cerradura". Aunque actualmente esta idea es obsoleta, y se utiliza un modelo de encaje
inducido propuesto por Daniel E. Koshland en 1958.

FUERZA VAN DER WAALS

En fisicoquímica, las fuerzas de Van der Waals o interacciones de Van der Waals, son las
fuerzas atractivas o repulsivas entremoléculas (o entre partes de una misma molécula) distintas a
aquellas debidas a un enlace intramolecular (Enlace iónico, Enlace metálico y enlace covalente de
tipo reticular) o a la interacción electrostática de iones con otros o con moléculas neutras.1 El
término incluye:

 Fuerza entre dos dipolos permanentes (interacción dipolo-dipolo o fuerzas de Keesom).

 Fuerza entre un dipolo permanente y un dipolo inducido (fuerzas de Debye).
 Fuerza entre dos dipolos inducidos instantáneamente (fuerzas de dispersión de London).

También se usa en ocasiones como un sinónimo para la totalidad de las fuerzas intermoleculares.

Estas fuerzas fueron nombrados en honor al físico neerlandés Johannes Diderik van der
Waals (1837—1923), premio Nobel de Física en 1910, que en 1873 fue el primero en introducir sus
efectos en las ecuaciones de estado de un gas (véase ecuación de Van der Waals).