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UNIDAD 1: ETAPA 2
BIOTECNOLOGÍA
305689_471 GRUPO 31
MARZO 2018
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UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA
Introducción
tres hipótesis, de las cuales se debe con bibliografía que asegure una buena argumentación.
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UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA
Objetivos
Analizar la ponencia a refutar y reconocer los conceptos para buscar una contra
contra evidencia
1. hipótesis. El inhibidor es el agente cuya
reversibles
inhibidores de la enzima α-
de α-amilasa y tripsina de la
tienen subunidades de Mr
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12000-16000, encontrándose en
El inhibidor de α-amilasa de
Mr 45000 compuesta de
subunidades de Mr 15000 -
no de plantas y bacterias.
2. Hipótesis Se hace necesario describir la La actividad de la Según (Godfrey y
Las diferencias de enzima amilasa y los tipos enzima se determina Reinchelt, 1993). La
medio del cultivo 1 que hace parte de las funciones solución de disminución de la
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azar los enlaces glucósidos alfa He, Guo, & Sun, S and RUBIO G, José
fuente de alimento
vulgaris L. ), maíz
O A DE excelentes
necesario que en la
pH
Medio Temper UA/en semilla ocurran
medio
de atura zimátic cambios
de
cultivo de a postraduccionales
cultivo
M1 30°C 5,9 5,4 como la
M1 35°C 5,4 4,6 glicosilación y
M2 30°C 5,9 13,3
proteólisis, y crear
M2 35°C 5,2 14,2
así un sitio de unión
a la enzima blanco.
Chrispeels (1997)
los genes de
proteínas de semilla
son expresados en
plantas heterólogas,
los productos de la
trangénesis son
correctamente
procesados y
transportados hasta
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las vacuolas
especializadas para
lo formación de un
inhibidor de
amilasas activo.
Algunos inhibidores
de α- amilasas
inhiben la actividad
tanto en insectos
como en mamíferos,
otros inhiben
solamente las α-
amilasas de insectos
trigo, maíz y
Amaranthus spp,
entre otros
(Gatehouse 1999;
También hay
especificidad en el
ya que la formación
del complejo
inhibidor más
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amilasa tiene un pH
amilasas en el
intestino de insectos
del orden
Coleoptera pero no
en el alcalino del
orden Lepidoptera
(Chrispeels 1997).
El almidón siendo la
principal fuente de
humano. Es la
principal fuente de
almacenamiento de
energía en los
vegetales, ya que se
encuentra en grandes
cantidades en las
diversas variedades
ejemplo, en los
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UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA
granos de cereales,
entre 60 y 75% de su
puede encontrarse en
tubérculos, semillas
de leguminosas y en
algunas frutas, y su
concentración varía
con el estado de
madurez de estos.
(Hernández M,
Torruco J, Guerrero L,
Betancur D, 2008).
Estructuralmente, el
almidón consiste en
dos polisacáridos
químicamente
distinguibles: la
amilosa y la
amilopectina. La
amilosa es un
polímero lineal de
unidades de glucosa
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UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA
(1-4), en el cual
6) pueden estar
presentes. En virtud
convencionales más
importantes para la
extracción de este
granos de cereales
arroz y sorgo;
tubérculos como la
sagú; encontrándose
también en hojas,
semillas de
leguminosas y frutas.
((Hernández M,
Torruco J, Guerrero L,
Betancur D, 2008).
En los experimentos
realizados se
3 es la más efectiva
para degradar el
la enzima α-amilasa,
condiciones se
medios ricos en
fuentes de carbono y
nitrógeno. El aporte
medio 1 es la yuca
con un menor
contenido de amilosa
y amilopectina y en el
medio 2 la harina de
cantidad de almidón.
Aunque las
concentraciones son
evidentemente se
en el aporte de
degradado por la
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enzima α-amilasa, lo
actividad enzimática
en la muestra 2, tal y
como se muestran en
los resultados de la
tabla 3.
medios de cultivo
presentan
inhibidores de la
enzima alfa-amilasa,
si un inhibidor es
competitivo,
disminuirá la
velocidad de
reacción cuando no
sustrato, este
"ganará". Es decir,
la enzima de
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cualquier forma
puede alcanzar la
velocidad máxima
de reacción siempre
sustrato. En ese
de enzima estarán
ocupadas por el
inhibidor. (Open
Stax - Enzymes,
2016)
diferencias del pH como función de pH. De una en los mecanismos Recuperado de:
las curvas de velocidad cinética A., (2002). Matiz, A.; Poutou, RA.
Bioquímica
como función del pH se puede (2003). Producción de
Cuantitativa.
determinar los de la unión a-Amilasa con celulas
El inhibidor no
ionizable de una enzima. Si libres e inmovilizadas
competitivo, es una
una variación enzimática se de Thermus sp Revista
sustancia similar en
repite varia veces con una MVZ Córdoba, vol. 8,
estructura al sustrato,
cantidad constante de enzima y núm. 2, pp. 310-317
con quien compite
se repite y con cantidades Universidad de
por el sitio activo de
crecientes de abstracto y se Córdoba Montería,
la enzima, la
mide cada vez la velocidad Colombia. Recuperado
velocidad máxima de
inicial. de:
la reacción no se
http://www.redalyc.org/
altera, para alcanzarla
Esta refleja las ionizaciones de pdf/693/69380202.pdf
sería necesario poner
cierto resto de aminoácidos que
más cantidad de
deben estar en un estado de
sustrato en el medio
ionización específico para la
de reacción, lo que se
actividad enzimática.
refleja en la
correspondiente
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moléculas de enzima,
provocando la (2012).
pH inicial de cada
enzimática se llaman
muestra y no se
inhibidores
controló el pH, no
enzimáticos. Ciertas moléculas
tuvieron diferencias
pueden inhibir la acción
significativas en el pH
catalítica de una enzima, estos
final y la temperatura
inhibidores pueden ocupar
fue constante en los
temporalmente en el centro
dos medios de
activo por semejanza
cultivo; por lo tanto
estructural, con el sustrato
se permite aseverar
original.
que según Badui
amplia distribución en la
posición reguladora.
producción de enzimas y el
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UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA
activadas en desdoblamiento en
la molécula de almidón a pH de
se enzimas se producen en
fermentación de sustratos, es
tropicales, en pH de un rango de 5
crecimiento en pH 5 y pH 7
Demostrando el carácter
funcionamiento que su
ambientes.
Conclusiones
científico, así mismo, se buscó como refutar esa hipótesis por medio de argumentos de
Referencias Bibliográficas
Reduca (Biología). Serie Fisiología Vegetal. 2 (3): 119-145, 2009 Metabolismo secundario
de plantas Adolfo Ávalos García. Elena Pérez-Urria Carril.
Departamento de Biología Vegetal I (Fisiología Vegetal).Facultad de Biología.
Universidad Complutense. Madrid.
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https://es.slideshare.net/Lissette1084/29818992-elaboraciondelvino
https://centrocampillo.wordpress.com/2015/05/15/el-proceso-de-elaboracion-del-vino/