ENZIMAS

ENZIMAS
1.- CONCEPTOS BASICOS

1.1 Catálisis:aumento de la velocidad de una

reacción química.

elemento que aumenta la velocidad con

1.2 Catálizador:la que ocurre una reacción química sin
este sufrir cambios permanentes por la
reacción.
sustancias orgánicas, en su mayoría de
1.3 Enzimas: naturaleza proteica, que actúan como
catalizadores específicos de las
reacciones químicas en los procesos
metabólicos de las células vivas.
 ENZIMAS
2.- Términos asociados a las enzimas

.- Reacción química, sustratos y productos

Productos
Sustratos
 ENZIMAS
2.- Términos asociados a las enzimas
.- Centro activo= sitio de unión + sitio de
catálisis
3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS
3.1.- Poder Catalítico

Las enzimas
aumentan la
velocidad de la
reacción en
factores de 106
a 1018

a) Orientan los b) Agregan cargas a los

sustratos sustratos
c) Inducen la deformación de los
3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS
3.2.- Alto Grado de
Especificidad
3.2.1 Especificidad de
acción
Una enzima es capaz de catalizar SOLO UNA reacción
de UN sustrato específico.

3.2.2 Especificidad de
Sustrato
Las enzimas actúan sobre su SUSTRATO NATURAL o
sobre
SUSTRATOS ANÁLOGOS.
3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS

3.3.- Su actividad puede regularse.

3.4.- No catalizan reacciones que sean termodinámicamente

desfavorables.

3.5.- Su acción no altera el balance energético ni modifica el

equilibrio químico de la reacción que catalizan.

3.6.- Actúan en soluciones acuosas en condiciones

suaves de temperatura y pH.
4.- NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

4.1 Por el Sistema Tradicional

Nombre de sustrato + sufijo “asa”
SUSTRATO NOMBRE DE LA ENZIMA
UREA UREASA
AMILOSA AMILASA

LACTOSA LACTASA
4.- NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

4.2 Por el Sistema de la IUBMB

Nombre trivial
ENZIMA: Nombre sistémico
Número de clasificación
Enzima
ATP + D-glucosa ADP + D-glucosa-6-P

Hexoquinasa
ENZIMA: ATP: Glucosa fosfotransferasa

E.C. 2.7.1.1
4.- NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
4.2.1 Clases de enzimas según IUBMB
• 1.-Oxidoreductasas
• 2.- Transferasas
• 3.- Hidrolasas
• 4.- Liasas
• 5.- Isomerasas
• 6.- Ligasas
5.- MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-
SUSTRATO
5.1 Modelo de Emil-Fisher o de la Llave y la
Cerradura
5.- MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-
SUSTRATO
5.2 Modelo de Koshland o del Ajuste Inducido
6.- FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA

• 1.- Concentración del Sustrato

• 2.-Temperatura
• 3.- pH del medio
• 4.- Concentración de la enzima
• 5.- Presencia de activadores
• 6.- Presencia de inhibidores
6.1- EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
“CINÉTICA ENZIMÁTICA”

Ecuación Química de Michaelis-

Menten
6.1- EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
“CINÉTICA ENZIMÁTICA”

Ecuación Matemática de Michaelis-

Menten
6.2- EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
6.3- EFECTO DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
6.3- EFECTO DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Pepsina Tripsina
6.3- EFECTO DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Colinesterasa
6.4- EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La velocidad
de acción de la
enzima (V)
será función
lineal de la
concentración
de la enzima [E]
siempre y
cuando la
concentración
del sustrato [S]
sea alta.

Tiempo de la Reacción
6.5- EFECTO DE LOS ACTIVADORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

Tiempo de la Reacción
6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

Inhibir: detener temporalmente una acción.

elemento extraño o condición

Inhibidor: desfavorable a una acción que detiene a
la misma .

Inhibición REDUCCIÓN o PERDIDA MOMENTÁNEA

de la actividad de una enzima debido a la
enzimática: presencia de un elemento extraño o de
una condición desfavorable a la reacción.
6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

Tiempo de la Reacción
6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

Competitiva
Reversible No competitiva
Mixta

Inhibición
Enzimática

Irreversible
6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

Inhibición Competitiva
6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Aumenta el Km de la reacción
6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Inhibición No Competitiva
6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Disminuye Km y Vmax.
 6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

Inhibición Irreversible
. Existe modificación química permanente de la enzima.

. No se cumple el principio de Michaelis-Menten

. Permite reconocer los grupos funcionales reactivos de la enzima

inhibida.

INHIBICIÓN IRREVERSIBLE = INACTIVACIÓN

 7.- ENZIMAS ALOSTERICOS

• .- Cumplen papeles de reguladores de los

procesos metabólicos.
• .- No siguen la cinética clásica de
Michaelis – Mentén
• .- Poseen uno o más reguladores o
efectores: positivos o negativos.
• .- Poseen sitios de enlaces para los
efectores.
 7.- ENZIMAS ALOSTERICOS

7.1.- Regulador alostérico positivo.

 7.- ENZIMAS ALOSTERICOS

• 7.2.-Regulador alostérico negativo

8- IMPORTANCIA BIOMÉDICA DE LAS ENZIMAS

Análisis Clínicos Asociados a Procesos

Patológicos
Daño en el tejido
[ Enzima] en Sangre
Presencia de activadores

[ Enzima] en Sangre Deficiencia en el tejido

8- IMPORTANCIA BIOMÉDICA DE LAS ENZIMAS
 8- IMPORTANCIA BIOMÉDICA DE LAS ENZIMAS

Análisis Clínicos Asociados a Procesos

Patológicos
ENZIMAS DIAGNOSTGICO

Transaminasa SGPT Pruebas de funcionamiento hepático

Transaminasa SGOT Infartos al miocardio y afecciones hepáticas

Fosfatasa Alcalina Pruebas de funcionamiento hepático

Alteraciones de los huesos ( Paget, Osteomalacia)
Deshidrogenasa láctica Infartos al miocardio
Afecciones musculares
Amilasa y Lipasa Cuadros de pancreatitis aguda
Pancreática
Creatinina Fosfoquinasa Infartos al miocardio
CPK
COENZIMAS Y VITAMINAS

COENZIMAS
Y
VITAMINAS
 COENZIMAS Y VITAMINAS
1.- TERMINOS ASOCIADOS

APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA

(inactiva) (activa)

COENZIMAS: son cofactores orgánicos no proteicos que al unirse a una

enzima inactiva (APOENZIMA) la transforman en una enzima catalíticamente activa
(HOLOENZIMA).

Las coenzimas actúan:

.- Alineando el sustrato con el centro el activo
.- Ofreciendo sitio adicional de enlace para el sustrato
.- Interactuando en el mecanismo químico de la catálisis
 2.-CLASIFICACIÓN DE LAS COENZIMAS

• 2.1.- CLASIFICACIÓN ESTRUCTURAL

– 2.1.1.- Coenzimas Nucleotídicas
– 2.1.2.- Coenzimas no Nucleotídicas

2.2.- CLASIFICACIÓN FUNCIONAL

2.2.1.- Coenzimas vitamínicas
2.2.2.- Coenzimas no vitamínicas
 3.- VITAMINAS

• 3.1.- Vitaminas.
– Sustancias orgánicas, ESENCIALES en su mayoría para los animales
superiores, que consumidas en cantidades adecuadas ayudan a
garantizar el correcto funcionamiento celular.

• 3.2.- Clasificación de las vitaminas

• 3.2.1.- Vitaminas hidrosubles
• Vitaminas del complejo B (B1, B2, B3,B5, B6, B8,
B9,B12)
• Vitamina C

• 3.2.1.- Vitaminas liposolubles:

• Vitaminas A, D, E, K
3.3.- VITAMINAS Y COENZIMAS QUE GENERAN.
Vitamina Coenzima que generan
Tiamina (B1) Pirifosfato de Tiamina (PPT)
Riboflavina (B2) Flavin Adenin Dinucleotido (FAD)
Flavin Adenin Mononucleotido (FMN)
Niacina (B3) Nicotinamina Adenin Dinucleotido (NAD)
(Ácido Nicotínico) Nicotinamina Adenin Dinucleotido Fósfato (NADP)
Ácido Pantoténico Coenzima A
(B5)
Piridoxima (B6) Fosfato de Piridoxal

Biotina (B8) Biocitina

Cobalamina (B12) Coenzima B12

 3.4.- VITAMINAS HIDROSOLUBLES. FUNCIONES.
Vitamina Funciones en el cuerpo
Vitamina B1 (tiamina) Coenzima en reacciones metabólicas
Vitamina B2 (riboflavina) Constituyente de coenzimas en el metabolismo energético
Niacina Constituyente de dos coenzimas en el metabolismo
energético
Vitamina B6 (piridoxina) Coenzima en el metabolismo de aminoácidos
Ácido pantoténico Constituyente de la coenzima A, participa en el metabolismo
energético
Ácido fólico Coenzima del metabolismo de ácidos nucleicos y
aminoácidos
Vitamina B12 Coenzima en el metabolismo de ácidos nucleicos
Biotina Coenzima para la síntesis de grasas, metabolismo de
aminoácidos y formación de glucógeno.
Colina Constituyente de fosfolípidos, precursor del neurotransmisor
acetilcolina.
Vitamina C (ácido ascórbico) Mantenimiento de cartílagos, huesos y dentina, síntesis de
colágeno.