Tabla de contenido

INTRODUCCIÓN:......................................................................................................................3
CAPÍTULO I...............................................................................................................................4
LAS PROTEÍNAS.......................................................................................................................4
1. Etimología........................................................................................................................4
2. Concepto..........................................................................................................................4
3. Generalidades...................................................................................................................4
4. Enlace peptídico...............................................................................................................4
5. Estructura de las proteínas................................................................................................5
PROTEÍNAS: CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL.....................................................................5
5.1. Estructura primaria...................................................................................................6
5.2. Estructura secundaria................................................................................................7
5.3. Estructura terciaria..................................................................................................11
5.4. Estructura cuaternaria.............................................................................................12
6. Tamaño de las moléculas complejas...............................................................................13
7. Asociaciones de las proteínas.........................................................................................14
7.1. Asociaciones entre proteínas..................................................................................14
7. Propiedades de las proteínas...............................................................................................15
7.1. Solubilidad..................................................................................................................15
7.2. Especificidad...............................................................................................................15
7.3. Desnaturalización........................................................................................................15
8. Clasificación de proteínas...............................................................................................16
8.1. Holoproteínas o proteínas simples..........................................................................16
8.2. Heteroproteínas o proteínas conjugadas......................................................................16
10. En que alimentos se encuentran..............................................................................20
CAPITULO 2................................................................................................................................21
AMINOACIDOS...........................................................................................................................21
Conceptos:.............................................................................................................................21
Estructura de los aminoácidos:..............................................................................................22
11. CONCLUCIONES.....................................................................................................30
12. REFERENCIA BIBLIOGRAFICA:...........................................................................31
DEDICATORIA

A mis padres.
INTRODUCCIÓN:
Las proteínas son moléculas que pueden llegar a tener un enorme grado de complejidad
estructural. Pensando en la variedad casi ilimitada de funciones que las proteínas
desempeñan, no es de extrañar dicha complejidad estructural. Sin embargo, por lo que
ahora sabemos, la estructura de las proteínas presenta una serie de regularidades que
facilitan el estudio sistemático de la misma. En esta introducción veremos algunos
aspectos generales de la estructura de las proteínas, para pasar a continuación a temas
más específicos de la misma.
El concepto más sencillo que podemos tener de una proteína es que se trata de un
polímero lineal de aminoácidos. Por lineal entendemos que los aminoácidos están
unidos a lo largo de una sola línea, con un principio (que convencionalmente asignamos
al N-término y un final (que es el C-término). Es decir, la cadena no presenta
ramificaciones, y la unión entre aminoácidos se hace mediante enlaces peptídicos
establecidos entre el grupo -carboxilo de un aminoácido con el -amino del siguiente.
Tendemos a pensar en las proteínas como un sustantivo incontable: una sustancia
homogénea, algo que debería estar en tu dieta en cierta cantidad. Sin embargo, si alguna
vez trabajas en un laboratorio de biología molecular (por ejemplo, durante unas
prácticas en el verano), ya no pensarás lo mismo.
¿Cómo es posible? Tú mismo comprobarás que las proteínas no son simplemente una
sustancia, sino que hay muchísimas proteínas diferentes en un organismo o incluso en
una sola célula. Además, son de todos los tamaños, formas y tipos que puedas imaginar,
y cada una tiene una función única y específica. Algunas son componentes estructurales
que le dan forma a las células o las ayudan a moverse. Otras actúan como señales,
yendo y viniendo entre las células como mensajes en una botella. Otras son enzimas
metabólicas que unen o rompen biomoléculas necesarias para las células. ¡Lo más
probable es que durante tu investigación uno de estos actores moleculares únicos se
vuelva tuyo!
Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos
y son mucho más diversas en estructura y función que otras clases de macromoléculas.
Una sola célula puede contener miles de proteínas, cada una con una función única.
Aunque tanto sus estructuras como sus funciones varían mucho, todas las proteínas se
componen de una o más cadenas de aminoácidos. En este artículo veremos con más
detalle los componentes, las estructuras y las funciones de las proteínas.
 CAPÍTULO I

LAS PROTEÍNAS

1. Etimología.
Cuando el químico holandés Gerardus Johannis Mulder (1802-1880) descubrió en 1838
que ciertas sustancias derivadas de los aminoácidos constituían la materia básica del
organismo de plantas y animales, las llamó proteínas, término ideado por el químico
sueco Berzelius (1779-1848), quien lo tomó del griego proteios ‘primario’,
‘primigenio’, ‘primero’, derivado de protos ‘primero’, con origen en el indoeuropeo per-
‘hacia’, ‘a través’. Protos está en el nombre de numerosas palabras de nuestra lengua,
tales como protagonista, protoplasma, protón, etcétera. El adjetivo que corresponde a
proteína es proteínico, que no debe ser reemplazado por proteico, que significa
‘cambiante’, en recuerdo del dios marino Proteo, a quien los griegos atribuían el poder
de cambiar de forma.
2. Concepto.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida
P y S y otros elementos (Fe,Cu, Mg,…). Son polímeros no ramificados de aminoácidos
(aa) que se unen mediante enlaces peptídicos. Son las moléculas orgánicas más
abundantes en los seres vivos. Su importancia radica en la variedad de funciones
diferentes que pueden desempeñar.
3. Generalidades.
El número mínimo de aminoácidos en una proteína es de 50. En las proteínas los
aminoácidos se unen por medio de enlaces peptídicos por ello. Son considerados
polipéptidos.
La unión de un bajo número de aminoácidos que forma la molécula da lugar a los
péptidos y si el número de aminoácidos que forman la molécula no es mayor de 10, se
denomina oligopéptido; si es superior a 10, se llama polipéptido y si el número es
superior a 50 aa, se habla ya de proteína.
En resumen las proteínas son biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres
vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.
4. Enlace peptídico
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas.
Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo
carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido. La
formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de
condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con
la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. El
grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un
tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir
añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un
COOH terminal. Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico
(-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
5. Estructura de las proteínas.
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una
cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia
de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria
de la proteína. La estructura primaria de una proteína es determinante en la función que
cumplirá después, así las proteínas estructurales (como aquellas que forman los
tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan
enlaces químicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman. Sin
embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones
en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero lineal. Tal plegamiento
se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos
por el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la formación de puentes disulfuro y
también en parte es ayudado por otras proteínas. Así, la estructura primaria viene
determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número
de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados y la forma en que se pliega
la cadena se analiza en términos de estructura secundaria. Además las proteínas adoptan
distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La
estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el
espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína. Así mismo, las proteínas no
se componen, en su mayoría, de una única cadena de aminoácidos, sino que se suelen
agrupar varias cadenas polipeptídicas (o monómeros) para formar proteínas
multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las proteínas, a la
agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en complejos
macromoleculares mayores.
PROTEÍNAS: CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL.
Las proteínas, como ya se dijo anteriormente, no son polímeros al azar de longitud indefinida,
sino que cada una de ellas tiene una determinada composición en aminoácidos y estos 7 están
ordenados en una determinada secuencia. Hay que añadir a ello que en las células vivas las
cadenas polipeptídicas de las proteínas no se encuentran extendidas ni plegadas al azar
adoptando estructuras caprichosas o variables, sino que cada una de ellas se encuentra
plegada de un modo característico, que es igual para todas las moléculas de una misma
proteína, y que recibe el nombre de estructura o conformación tridimensional nativa de la
proteína. Una clara evidencia en favor de esta idea la constituye el hecho de que las proteínas
puedan cristalizar, ya que la disposición ordenada de la materia cristalina sólo es posible
cuando las unidades moleculares individuales que componen el cristal son idénticas. Desde
que en 1926 James Sumner consiguió obtener cristales del enzima ureasa, centenares de
proteínas han sido obtenidas en estado cristalino.
 El plegamiento de una cadena polipeptídica se realiza mediante rotaciones de los
enlaces simples del esqueleto. En principio, los sustituyentes de los átomos que se
encuentran a ambos lados de un enlace simple pueden adoptar infinitas posiciones
(conformaciones) mediante simples rotaciones de dicho enlace. Dado que el
esqueleto de una cadena polipeptídica consta de centenares de enlaces simples,
cabría esperar que dicha cadena pudiera adoptar un número elevadísimo de
conformaciones diferentes. Sin embargo, existen una serie de restricciones a la
libertad de giro de estos enlaces (la mayoría de ellas derivadas de la interacción de
la cadena polipeptídica con las moléculas de agua que la rodean) las cuales
determinan que sólo sea posible una conformación tridimensional estable.
La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de una gran
complejidad: existen distintos niveles de plegamiento que se superponen unos a
otros. Debido a ello, para sistematizar el conocimiento acerca de este fenómeno, se
establecen una serie de niveles dentro de la estructura de la proteína que se conocen
como estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Los continuos
avances en la comprensión de la 8 estructura y el plegamiento de las proteínas han
hecho necesaria en los últimos años la definición de dos niveles estructurales
adicionales: la estructura supersecundaria y el dominio.

Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:

• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace
peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que determinan la conformación
(estructuras secundaria y terciaria) y la asociación (estructura cuaternaria y quinaria)
son de tipo no covalente.
5.1. Estructura primaria.
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena
proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados
Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como
en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras
posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en
n, siendo n el número de aminoácidos que componen la molécula proteica.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos
aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a
partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.
Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino
(condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena
lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido siguiente). Por lo
tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es:
(-NH-C=-CO-)

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su

función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte),
sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una
enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa,
podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o,
incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.
La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de
nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado código genético, que se puede
utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas
modificaciones durante la transcripción del ADN no siempre permiten que esta
conversión pueda hacerse directamente.
Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre 80 y
300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes:
son los enlaces peptídicos.
5.2. Estructura secundaria.
La estructura secundaria de una proteína es el modo característico de plegarse la misma
a lo largo de un eje. Es el primer nivel de plegamiento, en el que los distintos restos de
aminoácidos se disponen de un modo ordenado y repetitivo siguiendo una determinada
dirección. En las proteínas fibrosas(aquéllas cuyas cadenas polipeptídicas están
ordenadas formando largos filamentos u hojas planas) las estructuras primaria y
secundaria especifican completamente la conformación tridimensional; estas proteínas
no presentan por lo tanto niveles superiores de complejidad Fue precisamente en las
proteínas fibrosas, dada su mayor simplicidad estructural, donde fue estudiada
inicialmente la estructura secundaria; particularmente en dos tipos de proteínas de
origen animal muy abundantes: las queratinas y los colágenos. Ambas son proteínas
insolubles que desempeñan importantes funciones de tipo estructural en los animales
superiores. Existen dos tipos de queratinas de diferente dureza y consistencia, las α-
queratinas(por ejemplo las que abundan en el pelo o en las uñas) y las β-queratinas
(telas de araña, seda, etc.).
El análisis de la estructura secundaria de las proteínas fibrosas fue abordado
inicialmente mediante la técnica de difracción de rayos X (basada en la capacidad de los
átomos de difractar los RX en función de su tamaño). Esta técnica es aplicable al
análisis de estructuras cristalinas, sin embargo, la microscopía electrónica reveló que las
proteínas fibrosas presentaban estructuras repetitivas que eran susceptibles de análisis
mediante esta técnica. Los primeros análisis de difracción de rayos X de las queratinas,
realizados por Willian Atsbury (Figura 8.8)en la década de los años 30, proporcionaron
datos acerca de estructuras que se repetían con una periodicidad fija a lo largo de sus
cadenas polipeptídicas, siendo estas periodicidades diferentes según se tratase de α o de
β-queratinas. Dado que las cadenas polipeptídicas extendidas no presentan estructuras
repetitivas que puedan dar lugar a estas periodicidades, se concluyó que dichas cadenas
debían encontrarse plegadas de un modo regular que era diferente en cada tipo de
queratinas. Pocos años más tarde, L. Pauling y R. Corey (Figura 8.9), dos investigadores
norteamericanos, obtuvieron con gran precisión la longitud de estas periodicidades (0,56
nm en las α y 0,70 nm en las β-queratinas). Por otra parte, aplicando la técnica DRX a
pequeños péptidos (dos o tres residuos aminoácidos) en estado cristalino Pauling y
Corey pudieron conocer la estructura íntima del enlace peptídico. Observaron que este
enlace era ligeramente más corto de lo que sería un enlace 10 simple C-N, lo que les
permitió deducir que poseía un carácter parcial de doble enlace. Ello es debido a que el
nitrógeno del grupo peptídico posee un orbital vacante que le permite compartir en
resonancia un par de electrones del doble enlace C-O. El carácter parcial de doble
enlace impide que el enlace peptídico pueda girar sobre sí mismo; los cuatro átomos del
grupo peptídico son coplanares, estando el oxígeno y el hidrógeno en posición trans.
Esta falta de libertad de giro supone una primera restricción en el número de
conformaciones posibles de la cadena polipeptídica, que estaría entonces constituida por
una serie de planos rígidos formados por los diferentes grupos peptídicos, los cuales
podrían adoptar diferentes posiciones unos con respecto a otros mediante giros de los
enlaces sencillos que flanquean cada uno de estos planos (ver Figura 8.11). Pauling y
Corey construyeron modelos moleculares de gran precisión (con bolas y varillas) hasta
que encontraron unos que encajaban con los datos experimentales, es decir, hasta que
encontraron modelos que, respetando las restricciones de giro del enlace peptídico,
explicaban las periodicidades obtenidas. A la vista de estos modelos pudieron observar
(suponemos que con gran regocijo) que no sólo eran posibles, sino que, de ser reales,
presentarían una gran estabilidad, ya que todos los grupos peptídicos del esqueleto
quedaban colocados en la relación geométrica adecuada para poder establecer puentes
de hidrógeno entre ellos, circunstancia esta que proporcionaría una gran estabilidad a la
estructura. Los modelos encontrados fueron denominados respectivamente hélice α (que
es la estructura secundaria de las α-queratinas) y conformación β (que es la estructura
secundaria de las β-queratinas). Con posterioridad se descubrió la estructura secundaria
del colágeno, la cual se 11 denominó hélice del colágeno. En la hélice-α (ver Figura
8.12) el esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra arrollado de manera compacta
alrededor del eje longitudinal de la molécula, y los grupos R de los distintos restos
aminoácidos sobresalen de esta estructura helicoidal, que tiene forma de escalera de
caracol. Cada giro de la hélice abarca 3,6 residuos aminoácidos, ocupando unos 0,56 nm
del eje longitudinal, lo que se corresponde con la periodicidad observada por DRX. El
rasgo más sobresaliente de esta estructura es que todos los grupos peptídicos de los
diferentes restos aminoácidos quedan enfrentados en la relación geométrica adecuada
para formar puentes de hidrógeno entre sí; estos puentes se establecen entre el oxígeno
del grupo carboxilo de cada residuo aminoácido y el hidrógeno del grupo amino que se
encuentra cuatro residuos más allá en dirección carboxi-terminal (algo más de una
vuelta completa de hélice). Así, cada vuelta sucesiva de la hélice α se mantiene unida a
las vueltas adyacentes mediante varios puentes de hidrógeno intracatenarios que,
actuando cooperativamente, proporcionan a la estructura una considerable estabilidad.
En la conformación β, también llamada hoja plegada, el esqueleto de la cadena
polipeptídica se dispone en zig-zag con los grupos R de los distintos aminoácidos
proyectándose 12 alternativamente a uno y otro lado de dicho esqueleto (ver Figura
8.13). Cada zig-zag representa 0,70 nm de longitud de la cadena, coincidiendo con la
periodicidad observada por DRX. Muchas de estas cadenas colocadas paralelamente
unas a otras forman una estructura que recuerda a una hoja de papel plegada, en la que
los grupos R de los aminoácidos se encuentran sobresaliendo por ambas caras de dicha
hoja. En este caso, los grupos peptídicos de los diferentes restos aminoácidos establecen
puentes de hidrógeno con los de las cadenas vecinas (puentes de hidrógeno
intercatenarios). La hélice del colágeno es un tipo de estructura secundaria que sólo
aparece en esta proteína. Se trata de un arrollamiento helicoidal con tres residuos
aminoácidos por vuelta en el que la cadena polipeptídica se encuentra más extendida
que en la hélice α (Figura 8.13). Tres de estas hélices se encuentran a su vez arrolladas
en una estructura superhelicoidal que da lugar a la molécula de tropocolágeno, que es la
unidad que se repite a lo largo de las fibras de colágeno. La hélice-α y la conformación
β son las estructuras secundarias más frecuentes no sólo en la proteínas fibrosas sino en
todo tipo de proteínas. Existen otros tipos de estructura secundaria cuya presencia se
encuentra limitada a algunas proteínas especializadas. Recientemente se ha descubierto
una estructura secundaria, denominada giro o codo β (Figura 8.15), que está presente en
muchas proteínas diferentes allí donde la cadena polipeptídica cambia abruptamente de
dirección. El codo β consta de cuatro residuos aminoácidos que forman un bucle
cerrado con los grupos peptídicos que lo flanquean unidos por puente de hidrógeno.
Ahora bien, )qué es lo que determina que una cadena polipeptídica adopte una u otra de
estas posibles estructuras secundarias conocidas? Los estudios realizados acerca de la
estructura de cadenas polipeptídicas formadas por un solo tipo aminoácido
(poliaminoácidos), así como diversas consideraciones teóricas (basadas en el tamaño o
carga eléctrica de los grupos R de los distintos aminoácidos de una cadena), llevaron a
la conclusión de que es la secuencia de aminoácidos, es decir, la estructura primaria, lo
que determina el modo en que una cadena polipeptídica ha de plegarse a lo largo de un
eje, es decir, su estructura secundaria. Es la naturaleza y posición de los grupos R a lo
largo de la cadena, es decir, su secuencia, lo que propicia o impide el plegamiento según
uno u otro modelo.

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica

adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH-
del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H).
De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor
energía libre, y por tanto, más estables.
5.2.1. Hélice alfa.
En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de
hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los
giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una
conformación denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace
peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de hidrógeno se
forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en posición n y el
grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en posición n-4. El otro
puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en
posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4.
Cada vuelta de la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.

Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del helicoide,
lo que evita problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia, esta estructura
puede albergar a cualquier aminoácido, a excepción de la prolina, cuyo Ca no tiene
libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina
suele determinar una interrupción en la conformación en héliceα. Los aminoácidos
muy polares (Lys, Glu) también desestabilizan la hélice a porque los enlaces de
hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones electrostáticas de atracción
o repulsión. Por este motivo, la estructura en héliceα es la que predomina a valores
de pH en los que los grupos ionizables no están cargados.

5.2.2. Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus
enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β,
que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de
los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del
esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras β de distintas cadenas
polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una misma cadena
polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.
Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela, y si
las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.
 5.2.3. Giros beta
Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están
conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con
una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la
cadena principal de un polipeptido como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en
estructuras de tipo α o β) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La
conformación de los giros β está estabilizada generalmente por medio de un puente
de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β.

5.2.4. Hélice de colágeno

Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno. El
colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo
con función estructural ya que es particularmente rígida.
Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres
aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o
hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.
La frecuencia periódica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del
colágeno en forma de hélice levógira. La glicina, sin cadena lateral, permite la
aproximación entre distintas hélices, de forma que tres hélices levógiras se asocian
para formar un helicoide dextrógiro.
5.2.5. Láminas beta o láminas plegadas
Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí
estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los
enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran
estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por
dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o
antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por
medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los
aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera
de un acordeón.
5.3. Estructura terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que
componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras
moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que
constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la
estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
5.3.1. Tipos de estructura terciaria
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

• Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es
mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la
fibroína de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u
 hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan
sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
• Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe
una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente
esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice
a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.
5.3.2. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las
distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces propios de
la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.
• Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente disulfuro entre
dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre
las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
• Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo
opuesto
2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular:
• Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula
evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con
carácter hidrofóbico.
• Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la
molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en
disolución.
• No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura
terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y
entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico,
ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA.
Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que
actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de las
proteínas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las
estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se
pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la
asociación de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria.
5.4. Estructura cuaternaria
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se
trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
 El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que
integran el oligómero.
 La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
 La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas
que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de
sus monómeros componentes.
Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como
pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el
caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un
homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo
son. En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente
disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas. La figura siguiente
corresponde a la hemoglobina.
En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de
la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la
tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra
levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras
en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que
forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura
de hoja b orientadas de forma antiparalela.

Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar
una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:

• Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la

hexoquinasa.
• Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
• Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la
hemoglobina.
• Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad
funcional, como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostérico con
seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.

La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación

de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que
mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las
mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las
interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno),
aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se
mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros 19 Estructura y
Propiedades de las Proteínas se realiza de forma espontánea, lo que indica que el
oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.

6. Tamaño de las moléculas complejas.

Las proteínas presentan tamaños moleculares muy variables (desde unos pocos miles de
daltons a más de un millón). Algunas proteínas están formadas por una sola cadena de
aminoácidos, mientras que otras, llamadas proteínas oligoméricas, están formadas por
varias cadenas individuales denominadas protómeros o subunidades. Se ha podido
comprobar que en la mayor parte de los casos las cadenas individuales de aminoácidos
presentan pesos moleculares que oscilan entre los 12.000 y los 36.000 daltons, lo que se
corresponde con una longitud de entre 100 y 300 restos aminoácidos. Sin embargo
existen moléculas proteicas más pequeñas como la insulina (51 aminoácidos y 5.700
daltons) y mucho más grandes como la apolipoproteína B, una proteína transportadora
de colesterol, con 4.536 aminoácidos y 513.000 daltons, que representa la cadena
individual de aminoácidos más grande conocida hasta la fecha. Las proteínas de mayor
tamaño están formadas invariablemente por varias cadenas de aminoácidos.

7. Asociaciones de las proteínas

En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros grupos de
biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen
un carácter permanente. Se pueden dar asociaciones entre proteínas o de éstas con otras
biomoléculas.
7.1. Asociaciones entre proteínas.
Las proteínas α y β-tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman unos
dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtúbulos, cuya función es fundamentalmente estructural, ya que
forman parte del citoesqueleto de las células (que contribuyen a dar forma a las
células), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que
participan en la motilidad celular). La fibrina es otra proteína que forma una
asociación supramolecular. Los monómeros de fibrina se unen mediante enlaces
covalentes para formar la malla tridimensional característica del trombo o coágulo
sanguíneo. 20 Estructura y Propiedades de las Proteínas
Las proteínas se pueden asociar:
• Con azúcares
• Con lípidos
• Con ácidos nucleicos
7.1.1. Asociaciones entre proteínas y azúcares
Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar asociaciones
supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos. Polimerización
de la fibrina Coágulo sanguíneo Proteoglicano de tipo muy grande 21 Estructura y
Propiedades de las Proteínas
 7.1.2. Asociaciones entre proteínas y lípidos
Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones
supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas
biológicas.
7.1.3. Asociaciones entre proteínas y ácidos nucleicos
Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden originar
asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.

7. Propiedades de las proteínas.

Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo
de los radicales R libres y de que estos se puedan interrelacionar con el medio.
7.1. Solubilidad
Debido a su gran tamaño son insolubles en agua o se disuelven formando
coloides. Este es el caso de las proteínas globulares cuyos radicales se ionizan y
establecen puentes de hidrógeno con el agua formando coloides. Las fibrilares son
insolubles.
7.2. Especificidad
Los glúcidos y lípidos son los mismos en todos los seres vivos pero las proteínas
son específicas de cada especie e incluso algunas de cada individuo. Esta
especificidad se basa en el plegamiento de la 6 cadena peptídica como
consecuencia de su secuencia de aa y esta es el reflejo de la información genética,
ya que la síntesis de proteínas está controlada por los ácidos nucleicos.
Así proteínas homólogas (que desempeñan la misma función) presentan
diferencias en su secuencia de aa y serán grandes entre especies alejadas
evolutivamente y pequeñas entre especies emparentadas. Ejemplo: Será más
parecida la hemoglobina humana a la del chimpancé que a la del perro. De ahí que
la estructura primaria se utilice para estudios evolutivos.
Esta propiedad es la responsable de rechazos en trasplantes e injertos. Al
introducir una nueva proteína el organismo la reconoce como extraña y fabrica
anticuerpos para su destrucción.
7.3. Desnaturalización
Es un cambio en la estructura tridimensional de la proteína cuando se la somete a
cambios bruscos de PH, de temperatura, acción de rayos ultravioletas, detergentes,
ácidos o bases fuertes, agitación fuerte lo que provoca la rotura de los enlaces con
la consiguiente pérdida de su estructura y por tanto de su función. No afecta a la
estructura primaria.
Si la desnaturalización es suave, al restablecer las condiciones iniciales puede
recuperar su estructura y a esto se le llama renaturalización.
La desnaturalización provoca generalmente una disminución de la solubilidad y la
proteína precipita.
Ejemplo: La leche que se corta cuando la caseína, que era soluble, se desnaturaliza
y precipita formando el yogurt. (Se debe a que las bacterias transformaron la
lactosa en ácido láctico provocando un ascenso de Ph)
 8. Clasificación de proteínas
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composición
química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad, una clasificación que engloba
dichos criterios es:
8.1. Holoproteínas o proteínas simples.
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o
fibrosas.

8.1.1. Globulares.
Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el
agua.
La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte,
son ejemplos de proteínas globulares. Algunos tipos son:

 Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

 Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
 Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
 Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
 Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas, etc.
8.1.2. Fibrosas
Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunas
proteínas fibrosas son:
 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
 Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
 Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
 Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)
8.2. Heteroproteínas o proteínas conjugadas.
Formadas por dos moléculas:
• Grupo proteico: una proteína
• Grupo prostético: una molécula no proteica.

Puede unirse mediante enlace débil o covalente. Si una heteroproteína pierde su grupo
prostético recibe el nombre de apoproteína, Según la naturaleza del grupo prostético se
clasifican en:
8.2.1. Glucoproteínas.
Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una fracción
proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secreción
como las salivales, glucoproteínas de la sangre, y glucoproteínas de las membranas
celulares. Algunas de ellas son:
 Ribonucleasa
 Mucoproteínas
 Anticuerpos
  Hormona luteinizante
8.2.2. Lipoproteínas
Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene lípidos
apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa externa polar formada por
fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas).
Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los
tejidos a través de la sangre.
Las lipoproteínas se clasifican según su densidad:
 Lipoproteínas de alta densidad.
 Lipoproteínas de baja densidad.
 Lipoproteínas de muy baja densidad.
8.2.3. Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que puede ser ARN o
ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas, que son identificables en
las hebras de cromatina. Otros ejemplos serían la telomerasa, una ribonucleoproteína
(complejo de ARN/proteína) y la protamina. Su característica fundamental es que
forman complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que
sólo se unen a éstos de manera transitoria, como las que intervienen en la regulación,
síntesis y degradación del ADN.
8.2.4. Cromoproteínas
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por lo que
reciben también el nombre de pigmentos que pueden ser de dos tipos:
• Porfirínico:
Derivados de la metalporfirina, que es una porfirina (anillo tetrapirrólico) que lleva en
su interior un catión metálico. Si lleva Fe2+, el metal se llama grupo hemo. El más
importante es la hemoglobina, que transporta el oxígeno por la sangre. La mioglobina
por el músculo y los citocromos que transportan electrones.
• No porfirínico:
Por ejemplo la hemocianina, pigmento azul por presencia de cobre que transporta
oxígeno por la sangre de algunos crustáceos y moluscos.
9. Funciones y ejemplos de proteínas
Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien diferenciadas.
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales.
Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las
células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular
funciones, reparar daños. Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma
forma: por unión selectiva a moléculas.
Las proteínas estructurales se unen a moléculas de otras proteínas y las funciones que
realizan incluyen la creación de una estructura mayor mientras que otras proteínas se
unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus sustratos,
anticuerpos a los antígenos específicos, hormonas a sus receptores específicos,
reguladores de la expresión génica al ADN.
Las funciones principales de las proteínas son las siguientes:
9.1. Estructural
La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran
importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido
conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de
proteínas se forma la estructura del organismo.
Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de
los cromosomas que regulan la expresión genética. Las glucoproteínas actúan como
receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de
sustancias.
También es una proteína con función estructural la queratina de la epidermis.
9.2. Enzimatica
Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas.
Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.
En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de poder
interaccionar, en forma específica, con muy diversas moléculas. A las substancias que
se transforman por medio de una reacción enzimática se les llama substratos. Los
substratos reconocen un sitio específico en la superficie de la proteína que se
denomina sitio activo.
Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la proteína, quedan orientados de tal
manera que se favorece la ruptura y/o formación de determinadas uniones químicas, se
estabilizan los estados de transición al mismo tiempo que se reduce la energía de
activación. Esto facilita la reacción e incrementa su velocidad varios órdenes de
magnitud.
Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la transformación de
sólo un substrato o grupo funcional, pudiendo discriminar entre dos enantiomorfos
(grupos funcionales donde los radicales de sus carbonos asimétricos se disponen al
contrario) Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la
reacción que cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre
en "asa".
Por ejemplo:
• A las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito se les denomina
oxigenasas.
• A las que transfieren un residuo de ácido glucurónico del ácido UDP glucurónico a
un metabolito o xenobiótico, se le conoce como UDP glucuronil transferasa,
 • A las enzimas que catalizan la adición de una de las cuatro bases a una molécula de
ADN en formación se le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que
hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.
Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genérica a las enzimas que catalizan
un tipo de reacción, por ejemplo a las que catalizan la oxidación de los metabolitos vía
la transferencia de un átomo de hidrógeno a un determinado receptor, se les conoce
como deshidrogenasas. En ocasiones se dice alcohol deshidrogenasa, o aldehído
deshidrogenasa, cuando el compuesto que sede el hidrógeno es un alcohol o un
aldehído. Sin embargo, en realidad las enzimas son más específicas que eso y actúan
sobre un alcohol determinado y no en todos. De hecho, el nombre debería ser más
específico y referirlo al nombre del substrato, por ejemplo; si el substrato es etanol la
enzima debe de llamarse etanol deshidrogenasa. Hay otro tipo de reacciones en las que
las enzimas que las catalizan reciben un nombre genérico, como las quinasas que
catalizan la transferencia a un substrato de un ión fosfato del ATP. La glucoquinasa
cataliza la fosforilación de glucosa en el carbón 6 para formar glucosa 6 fosfato.
Existe un método sistemático, aprobado por las asociaciones internacionales de
bioquímica, para integrar el nombre de una enzima, pero el mencionado anteriormente
es el que se utiliza en este trabajo.
9.3. Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que
regulan los niveles de glucosa en sangre. También hormonas segregadas por la hipófisis
como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los
tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o la
calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
9.4. Defensiva
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o
infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son
proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y
tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación
coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos ante posibles antígenos.
9.5. Transporte
Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la
mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos
vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de
proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina.
Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que
transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.
9.6. Reserva
Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el
organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función
de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara
de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos
últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
9.7. Reguladoras
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los
siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos
digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que
suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la
división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.
9.8. Contracción muscular
La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las
proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función
contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos. 8.9. Función homeostática
Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el
pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de
las proteínas.
10. En que alimentos se encuentran.
Los alimentos más ricos en proteínas en su mayoría son los de origen animal, como los
huevos, la carne, el pescado, o los lácteos. Sin embargo, existen muchos alimentos de
origen vegetal que contienen una alta cantidad de proteínas en su composición.
Entre los alimentos de origen animal que contienen más cantidad de proteínas de alto
valor biológico podemos encontrar en primer lugar el huevo, seguido de la leche
humana, la leche de vaca, la carne y el pescado. Sin embargo, no debemos olvidarnos de
que en este caso sólo hablamos de las proteínas, y que a la hora de realizar una dieta,
deberíamos mirar todos los componentes de cada alimento, además del origen del
mismo para poder sacar el mejor rendimiento del mismo.

Respecto a los alimentos de origen vegetal, tenemos un amplio y desconocido listado de

los que contienen alto contenido en proteínas. El tofu, por ejemplo, es uno de los
alimentos vegetales que más proteínas pueden aportar. Se obtiene de la leche de soja, y
contiene 10g de proteína por cada 100g de producto. Otro alimento vegetal rico en
proteínas es la quinoa, cereal que contiene casi el doble de proteínas que cualquier otro
alimento de su categoría. El cacahuete, la avena y el arroz integral, por ejemplo,
contienen también alto nivel proteínas de alto valor biológico asimilables por el
organismo.

Los deportistas frecuentemente utilizan suplementos nutricionales ricos en proteínas,

cuando es difícil obtener mediante los alimentos la cantidad y calidad de proteína
necesaria para una buena recuperación y rendimiento. No debemos pensar que se trata
de suplementos nocivos, si no que bien elegidos pueden ser una excelente ayuda para
cualquier deportista en cualquier momento de la competición o entrenamiento.
PROTEÍNAS. RELACIÓN ESTRUCTURA-FUNCIÓN. Las proteínas son las macromoléculas más
versátiles de cuantas existen en la materia viva: desempeñan un elevado número de funciones
biológicas diferentes. Cada proteína está especializada en llevar a cabo una determinada
función. Entre las funciones de las proteínas cabe destacar las siguientes: catalíticas,
estructurales, de transporte, nutrientes y de reserva, contráctiles o mótiles, de defensa,
reguladoras del metabolismo, y otras muchas que determinadas proteínas desempeñan en
organismos concretos. La función de una proteína depende de la interacción de la misma con
una molécula a la que llamamos ligando (en el caso particular de los enzimas el ligando recibe
el nombre de sustrato). El ligando es específico de cada proteína. A su vez, la interacción entre
proteína y ligando reside en un principio de complementariedad estructural: el ligando debe
encajar en un hueco existente en la superficie de la proteína (el centro activo) tal y como lo
haría una llave en una cerradura (ver Figura 8.21). Sólo aquel o aquellos ligandos capaces de
acoplarse en el centro activo de la proteína serán susceptibles de interactuar con ella. 18 Hay
que tener en cuenta que este acoplamiento no es meramente espacial, sino que la proteína
"ve" en su ligando, además de la forma, la distribución de cargas eléctricas, sus distintos grupos
funcionales, y, en general, las posibilidades de establecer interacciones débiles con él a través
de los grupos R de los aminoácidos que rodean el centro activo (el ligando "atraca" en el centro
activo como lo haría un barco en un muelle, se establecen entre ambos "amarras" en forma de
interacciones débiles que hacen más estable la asociación). De lo anteriormente expuesto es
fácil deducir que para que una proteína desempeñe su función biológica debe permanecer
intacta su conformación tridimensional nativa. Si se pierde dicha conformación, y por lo tanto
se altera la estructura del centro activo, ya no habrá acoplamiento entre proteína y ligando (no
se "reconocerán") y la interacción entre ambos, de la que depende la función, ya no tendrá
lugar. Como corolario de este razonamiento podemos afirmar que la función biológica de una
proteína depende de su conformación tridimensional. En resumen, la secuencia de
aminoácidos de una proteína determina su conformación tridimensional, y ésta, a su vez, su
función biológica.

CAPITULO 2

AMINOACIDOS

Conceptos:
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la
composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo
o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan
saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina
radical (-R).
La fórmula general de un aminoácido es:
Estructura de los aminoácidos:
Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono
se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en
el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la
disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono α se habla de α-L-
aminoácidos o de α-D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran
aminoácidos de configuración L. Configuraciones L y D de los aminoácidos:

Simple C-N, lo que les permitió deducir que poseía un carácter parcial de doble enlace. Ello es
debido a que el nitrógeno del grupo peptídico posee un orbital vacante que le permite
compartir en resonancia un par de electrones del doble enlace C-O. El carácter parcial de doble
enlace impide que el enlace peptídico pueda girar sobre sí mismo; los cuatro átomos del grupo
peptídico son coplanares, estando el oxígeno y el hidrógeno en posición trans.
Esta falta de libertad de giro supone una primera restricción en el número de conformaciones
posibles de la cadena polipeptídica, que estaría entonces constituida por una serie de planos
rígidos formados por los diferentes grupos peptídicos, los cuales podrían adoptar diferentes
posiciones unos con respecto a otros mediante giros de los enlaces sencillos que flanquean
cada uno de estos planos. Pauling y Corey construyeron modelos moleculares de gran precisión
(con bolas y varillas) hasta que encontraron unos que encajaban con los datos experimentales,
es decir, hasta que encontraron modelos que, respetando las restricciones de giro del enlace
peptídico, explicaban las periodicidades obtenidas.
A la vista de estos modelos pudieron observar (suponemos que con gran regocijo) que no sólo
eran posibles, sino que, de ser reales, presentarían una gran estabilidad, ya que todos los
grupos peptídicos del esqueleto quedaban colocados en la relación geométrica adecuada para
poder establecer puentes de hidrógeno entre ellos, circunstancia esta que proporcionaría una
gran estabilidad a la estructura.
Los 20 aminoácidos (genéricamente aa) tienen todos un grupo carboxilo y un grupo amino
unidos al mismo átomo de carbono (carbono α en la figura siguiente). Difieren en sus cadenas
laterales, o grupos R, los cuales varían en estructura, tamaño y carga eléctrica aspectos que
influye en la solubilidad en agua de estas moléculas. A los aminoácidos estándar se les ha
asignado abreviaturas de tres letras y símbolos de una letra que se utilizan para indicar la
composición y secuencia de los mismos en el contexto de las proteínas.
Existen 20 aminoácidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por su radical R:
Los aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí
solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la
ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos
esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas. Cuando un alimento contiene
proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena
calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos
vegetales como la espelta, la soja y la quinoa. Solo ocho aminoácidos son esenciales
para todos los organismos, algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos
podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato. En humanos se han descrito estos
aminoácidos esenciales:

• Fenilalanina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
• Arginina
• Histidina

FENILALANINA:
La fenilalanina es un aminoácido (abreviado frecuentemente como Phe o F). Se
encuentra en las proteínas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los
10 aminoácidos esenciales para el ser humano. La fenilalanina está presente también en
muchos psicoactivos.
La cadena lateral característica de este aminoácido contiene un anillo bencénico, y es
por tanto uno de los aminoácidos aromáticos. Su uso excesivo produce efectos laxantes,
junto con la tirosina y el triptófano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio
de una reacción catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La L-
fenilalanina es también el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-
dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a través de una etapa en la que se
forma tirosina.
Por otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura de neuropéptidos como
la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona
adrenocorticotrópica(ACTH), angiotensina, sustancia P y colecistoquinina.
La fenilalanina utiliza los mismos canales transportadores que el triptófano para
atravesar la barrera hematoencefálica. En cantidades excesivas, la suplementación
puede interferir con la producción de serotonina y otros aminoácidos aromáticos, como
así también en la producción de óxido nítrico, debido al consumo excesivo de los
cofactores asociados, hierro o tetrahidrobiopterina, Las correspondientes enzimas para
la producción de estos compuestos son las de la familia de las aminoácido aromático
hidroxilasas y óxido nítrico sintasas.
ISOLEUCINA.
La isoleucina (abreviada Ile o I)2 es uno de los aminoácidos naturales más comunes,
además de ser uno de los aminoácidos esenciales para el ser humano (el organismo no
lo puede sintetizar). Su composición física es casi idéntica a la de la leucina, variando
únicamente por la colocación de sus átomos que es ligeramente diferente, dando lugar a
propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar (por tanto hidrofóbica), un
grupo sec-butilo (1-metilpropilo).
La isoleucina fue descubierta en 1904 por el químico alemán Félix Ehrlich, en los
solubles de melazas.
A pesar de que este aminoácido no es producido endógenamente por los animales, estos
lo tienen almacenado en altas cantidades como componentes de proteínas. Alimentos de
origen animal que lo contienen son huevos, proteínas de soya, pavo, pollo, cordero,
queso y pescado. También lo contienen algas marinas, y amaranto o kiwicha.
La isoleucina es un aminoácido tanto glucogénico como cetogénico. Después de una
transaminación con α-cetoglutarato, el esqueleto de carbón puede ser convertido en
succinil CoA, y entregado al ciclo del ácido tricarboxílico para oxidación o conversión
en oxaloacetato para la glucogénesis. También puede ser convertido en acetil CoA y
entregado al ciclo del ácido tricarboxilico al condensarse con oxaloacetato para formar
Citrato. En mamíferos, el acetil CoA no puede ser revertido a un carbohidrato, pero
puede ser usado para sintetizar cuerpos cetónicos o ácidos grasos, por lo que es
cetógeno.

LEUCINA
La leucina (abreviada Leu o L)2 es uno de los veinte aminoácidos que utilizan
las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA,
UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-
metilpropilo). Es uno de los aminoácidos esenciales. Como un suplemento en la dieta,
se ha descubierto que la leucina reduce la degradación del tejido muscular
incrementando la síntesis de proteínas musculares en ratas viejas.3 La leucina se usa en
el hígado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y muscular, se usa para la
formación de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos es cerca de siete veces mayor
que el uso en el hígado.

LISINA
La lisina (abreviada Lys o K) es un aminoácido componente de las proteínas
sintetizadas por los seres vivos. Tiene carácter hidrófilo, es uno de los 10 aminoácidos
esenciales para los seres humanos, y consecuentemente debe ser aportado por la dieta.
Dada la desigual distribución de la lisina entre los distintos alimentos, algunas dietas,
especialmente las basadas en cereales, pueden ser deficientes en ella. Esta deficiencia no
suele tener consecuencias, dado que la mayor parte de las dietas contienen un exceso de
proteínas. En este caso, simplemente se sintetizaran aquellas para las que haya
suficiente lisina, y el resto de los aminoácidos en exceso se metabolizarán para producir
energía y urea.
Actúa químicamente como una base, al igual que la arginina y la histidina, ya que su
cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa en la
formación de puentes de hidrógeno o en enlaces de tipo iónico en las cadenas de
proteína, estabilizando las estructuras terciaria y cuaternaria. dado que su grado de
ionización depende del pH, estos enlaces son sensibles a cambios en él.
Este grupo amino, además de proveer de carga positiva a las proteínas cuando está
protonado, es acetilable por enzimas específicas, conocidas como acetiltransferasas. Se
considera que esta acetilación es una modificación post-traduccional, puesto que se
produce después de la traducción de la proteína a partir del ARN mensajero. Sin
embargo, sus modificaciones post-traduccionales más comunes incluyen la metilación
del grupo ε-amino, que da como resultado la metil-, dimetil- y la trimetillisina. Esto
último ocurre en la calmodulina.
El colágeno contiene hidroxilisina, que se deriva de la lisina por acción de la lisil
hidroxilasa. La O-glicosilación de los residuos de lisina en el retículo endoplásmico o en
el aparato de Golgi se utiliza para marcar ciertas proteínas para la secreción de la célula.

METIONINA
Junto a la cisteína, la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que
contienen azufre. Este deriva de la S-Adenosil metionina (SAM), sirviendo como
donante de metilos (la SAM también es usada por las plantas en la síntesis del etileno,
en un proceso conocido como ciclo de la metionina o ciclo de Yang).
La metionina es un intermediario en la biosíntesis de la cisteína, la carnitina, la taurina,
la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en la conversión de metionina
pueden desembocar en ateroesclerosis.
La metionina es uno de los dos aminoácidos codificados por un único codón del código
genético, el AUG (el otro es el triptófano, que está codificado por el codón UGG), que
es también el mensaje que indica al ribosoma el inicio de la traducción de una proteína
desde el ARNm. Como consecuencia la metionina es el primer aminoácido incorporado,
a pesar de que suele ser eliminada en las modificaciones postraduccionales en las
diferentes células.

TREONINA
La treonina (abreviada Thr o T)2es uno de los veinte aminoácidos que componen
las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como
ACU, ACC, ACA o ACG.
La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de
fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas
genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de
hidrolizados de proteínas para su uso farmacéutico.
Como un aminoácido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en
humanos, por lo que debe ingerirse en proteínas que consume. En plantas y
microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del ácido aspártico por la vía α-
Aspartil-semialdehído y homoserina. Enzimas involucradas en su síntesis incluyen:4 La
Treonina actúa conjuntamente con otros dos aminoácidos: la metionina y el ácido
aspartico ejerciendo labor de metabolizar las grasas que se depositan en órganos como
el hígado.

 Asparto quinasa

 α-Aspartil-semialdehído deshidrogenasa

 Homoserina deshidrogenasa

 Homoserina quinasa

 Treonina sintasa

TRIPTOFANO
El triptófano (abreviado como Trp o W) es un aminoácido esencial en
la nutriciónhumana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el código
genético (codón UGG). Se clasifica entre los aminoácidos apolares, también
llamados hidrófobos. Se caracteriza por una cadena lateral con el grupo indol. Es
esencial para promover la liberación del neurotransmisor serotonina, involucrado en la
regulación del sueño y el placer. Su punto isoeléctrico se ubica a pH=5.89. La falta de
triptófano puede contribuir negativamente a cuadros de ansiedad, insomnio y estrés.

 Como aminoácido esencial ayuda a que el organismo elabore sus

propias proteínas.

 El triptófano es esencial para que la glándula pineal segregue la melatonina, que

es una hormona cerebral.

 Favorece el sueño, ya que la serotonina es precursora de la hormona melatonina,

vital para regular el ciclo diario de sueño-vigilia.

 En algunos casos se observa un efecto antidepresivo debido a la serotonina.

 El efecto tranquilizante de la serotonina actúa como un ansiolítico.

 El triptófano es muy útil en problemas de obesidad donde el componente

ansioso sea muy importante (por ejemplo en bulimias). El triptófano ayuda a que la
serotonina controle el apetito evitando así la típica ansiedad por la comida, sobre
todo en aquellas personas que no pueden dejar de comer todo el día.
 Al actuar sobre el estrés nos puede ayudar "de rebote" a controlar los niveles
de insulina, ya que esta hormona acusa, en gran manera, el estado de
nuestro sistema nervioso.

 Sirve en casos de agresividad debido a tensión nerviosa por ansiedad.

 Ayuda a la formación de vitamina B3 o niacina. De hecho, con cada

60 miligramos de triptófano en la dieta, nuestro cuerpo elabora 1 mg de niacina.

 Es muy importante tomarlo media hora antes de los alimentos o fuera de las
comidas ya que si no, actúa como simple aminoácido o proteína, pero no efectúa su
función beneficiosa sobre el sistema nervioso.

 El triptófano no debe usarse junto con medicamentos antidepresivos o

tranquilizantes sin el consentimiento de un médico especialista.

 El L-5-Hidroxitriptófano (5-HTP) es una variante más eficaz que el triptófano.

VALINA
La valina (abreviada Val o V) es uno de los veinte aminoácidos codificados por
el ADNen la Tierra, cuya fórmula química es HO2CCH(NH2)CH(CH3)2. En el ARN
mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en
humanos, es uno de los aminoácidos esenciales. Forma parte integral del tejido
muscular, puede ser usado para conseguir energía por los músculos en ejercitación,
posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en
la reparación de tejidos.
La valina es la responsable de una enfermedad genética conocida como anemia de
células falciformes, la persona que la padece tiene un tipo de hemoglobina especial
llamada hemoglobina S, que hace que los glóbulos rojos tengan una forma de hoz en
vez de tener la tradicional forma de plato, y que tengan una vida media entre seis y diez
veces menor, causando anemia y otras complicaciones.
La anemia de células falciformes se produce por una codificación anómala de la
hemoglobina por la que la valina ocupa el lugar de otro aminoácido, el ácido glutámico.
Valina es un aminoácido esencial, por lo que debe ser digerido, normalmente como un
componente de proteínas. Es sintetizado en plantas a través de muchos pasos a partir
del ácido pirúvico. La cascada inicial también termina en leucina. El intermediario,
ácido α-oxoisovalerianico, pasar por una aminación con glutamato. Enzimas
involucradas en la biosíntesis incluyen:5

 Acetohidroxiácido sintasa

 Ácido acetohidroxi isomeroreductasa

 Dihidroxi-ácido deshidratasa

 Valina aminotransferasa
ARGININA
La arginina (abreviado como Arg o R) es uno de los 20 aminoácidos que se encuentran
formando parte de las proteínas.2 En el tejido hepático, la arginina puede ser sintetizada
en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Este aminoácido se encuentra involucrado
en muchas de las actividades de las glándulas endocrinas.3 Su cadena lateral está
formada por un grupo guanidino.
La arginina es un aminoácido condicionalmente esencial (se necesita en la dieta solo
bajo ciertas condiciones), y puede estimular la función inmunológica al aumentar el
número de leucocitos. La arginina está involucrada en la síntesis
de creatina, poliaminasy en el ADN. Puede disminuir el colesterol para mejorar la
capacidad del aparato circulatorio,4 así como estimular la liberación de hormona de
crecimiento (somatropina),5 reducir los niveles de grasa corporal y facilitar la
recuperación de los deportistas debido a los efectos que tiene de
retirar amoníaco (residuo muscular resultante del ejercicio anaeróbico) de los músculos
y convertirlo en urea que se excreta por la orina.6 Se emplea en la biosíntesis de
la creatina. Se suele encontrar en ciertos productos ergogénicos que contienen óxido
nítrico (NO) ya que potencia los efectos vasodilatadores.7
La arginina se caracteriza por tener un grupo guanidinio (H-N=(NHR)NH2), y por lo
tanto cuando se ioniza tiene menor densidad de carga que otros aminoácidos como
la lisina, y mayor que la histidina.
La arginina es un aminoácido que se incluye en las dietas equilibradas de los gatos, su
ausencia puede provocar serios trastornos relacionados con exceso de amoníaco en sus
tejidos.8

HISTIDINA
La histidina (abreviado como His o H) es un aminoácido esencial en animales (no puede
ser fabricado por su propio organismo y debe ser ingerido en la dieta), mientras que
bacterias, hongos y plantas pueden sintetizarlo internamente.2 Es uno de los 20
aminoácidos que forman parte de las proteínas codificadas genéticamente. Se abrevia
como His o H. Su grupo funcional es un imidazol cargado positivamente. Fue
purificado por primera vez por Albrecht Kossel en 1896, Alemania.
Los productos lácteos, la carne, el pollo y el pescado contienen histidina. La histidina es
un precursor de la histamina, en la que se transforma mediante una descarboxilación. La
histamina es una sustancia liberada por las células del sistema inmune durante una
reacción alérgica. Participa también en el desarrollo y manutención de los tejidos sanos,
particularmente en la mielina que cubre las neuronas.
La histidina tiene un pKa de 6,5. Esto significa que, pequeñas variaciones
del pHfisiológico cambiarán su carga total. Por debajo de un pH de 6, el anillo imidazol
está mayoritariamente protonado, con carga positiva. El anillo imidazol es
también Hidrocarburo aromático.
Durante la catálisis, el nitrógeno básico de la histidina es capaz de captar un protón de
la serina, tironina y cisteína, por eso forma parte del centro catalítico de
determinados enzimas.
Su cadena lateral está cargada positivamente (aminoácido básico) a valores de pH
fisiológico. De los veinte alfa-aminoácidos, únicamente la histidina (con un pkH=6)
ioniza dentro de la escala de pH fisiológicos. A un pH de 6, su grupo lateral imidazol
sólo está cargado en un 50% lo que hace que la histidina sea neutra en un extremo
básico del espectro de pH fisiológico. Este hecho tiene como consecuencia que
las cadenas laterales de la histidina participen en las reacciones catalíticas de las
enzimas.
En lo que respecta a su papel en la molécula de hemoglobina, el quinto ligando del
hemo Fe(II) es HisF8, la histidina proximal (cercana). En la oxihemoglobina el Fe(II)
está posicionado 0,22 Å fuera del plano del hemo de la lado de la histidina proximal y,
además, está coordinado por oxígeno. La histidina distal (distante) se une mediante un
puente de hidrógeno al oxígeno. En la hemoglobina la sexta posición del ligando Fe (II)
se movió hasta un punto de 0,55 Å fuera del plano del hemo.
Se degrada por alfa-cetoglutarato, aunque la conversión de la histidina en glutamato es
más complicada respecto a la del resto de aminoácidos que se degradan mediante esta
reacción. Se desamina de forma no oxidativa, luego se hidrata y su anillo imizol se cliva
para formar N-formiminoglutamato. Luego el grupo formimino transfiere el
tetrahidrofolato para formar ácido glutámico y N5-formimino-tetrahidrofolato.

11. CONCLUCIONES
 Las necesidades proteínicas no varían según el trabajo desarrollado, sin embargo, si
es insuficiente la dotación de estos elementos básicos, el cuerpo echará mano de las
proteínas como combustible y no quedarán bastantes para fabricar
convenientemente el tejido corporal.
 Las proteínas son los constituyentes químicos fundamentales de la materia viva.
Constituyen alrededor del 50% en peso seco del cuerpo son las más versátiles y
diversas.
 Cada tejido recoge constantemente de la sangre los aminoácidos especiales que
necesita para su reparación o crecimiento. Un cuerpo que se desarrolla necesita un
amplio suministro de aminoácidos para ayudar al crecimiento de sus tejidos. Por
eso, los niños y los adolescentes necesitan más proteínas que los adultos.

12. REFERENCIA BIBLIOGRAFICA:

 Haper´s illustreted Biochemistry(Robert Murray y otros). ISBN 0-07-138901-6.
26a edición.
 https://www.monografias.com/docs/Conclusion-de-proteinas-FKZFAGFC8G2Y
 https://www.monografias.com/trabajos7/sipro/sipro2.shtml#conclusioa
 https://es.slideshare.net/yoselinnlilian/monografia-proteinas
 https://es.slideshare.net/tabareto/introduccion-proteinas
 https://senpe.com/documentacion/monografias/senpe_monografias_proteinas_pat_r
enal_cronica5.pdf
 http://www.edu.xunta.gal/centros/iespuntacandieira/system/files/04_Prote
%C3%ADnas.pdf
 http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema08.pdf