Introducción:

Las células llevan a cabo simultáneamente una gran cantidad de reacciones químicas
necesarias para la vida. Muchos de los productos de esas reacciones se necesitan
inmediatamente, y si no fuera por la participación de las enzimas, algunas reacciones no se
producirían tan rápido.

Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar sin la
presencia de los enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente son proteínas,
catalizan las reacciones bioquímicas, permitiendo que los sustratos se conviertan en los
productos que necesita la célula. Como todo catalizador, los enzimas no se consumen en
las reacciones que catalizan, pero a diferencia de otros catalizadores de naturaleza
inorgánica, las reacciones que catalizan son muy específicas: sólo interaccionan con
determinados sustratos, y sólo facilitan el curso de determinadas reacciones. Un enzima
que podemos encontrar en todos los seres vivos es la catalasa, necesaria para
descomponer el peróxido de hidrógeno, un compuesto tóxico, que se produce durante el
metabolismo celular.

Estructura y función de una enzima:

Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura
globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un
pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el
sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si
sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en
reacciones equivocadas. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los
productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato.
Las enzimas reducen la energía de activación necesaria para llevar a cabo una reacción;
es decir, reducen la barrera de energía que hay que sobrepasar para que la reacción se
lleve a cabo. Las enzimas trabajan óptimamente bajo condiciones específicas y ciertos
cambios pueden alterar el funcionamiento de la enzima, desactivarla o hasta destruirla.
Algunas enzimas necesitan activadores para cambiar su conformación de modo que pueda
formarse el complejo enzima–sustrato. Estos activadores se conocen como cofactores y
pueden ser tan simples como iones metálicos. Los cofactores orgánicos se conocen como
coenzimas. Las enzimas pueden afectarse negativamente por inhibidores que impidan la
actividad enzimática. Estos inhibidores pueden afectar el sitio activo de dos maneras:
competitivamente, al bloquear el sitio activo, o no competitivamente, al pegarse en otro
lugar de la enzima y alterar indirectamente la forma del sitio activo. (AVERS, CHARLOTTE
J. 1991).

Los propósitos de esta práctica fueron: primero conocer que es una enzima y cómo esta
actúa en reacciones intracelulares y este se llevó a cabo con la observación de los
resultados de las diferentes reacciones, el segundo identificar factores que afectan la
actividad enzimática y este se llevó a cabo con la observación de la reacción de los
diferentes ácidos en la enzima. El tercero distinguir entre inhibición competitiva e inhibición
no-competitiva y esto se hace con la investigación del porqué de los resultados obtenidos
en la práctica.
Cuestionario:
ENZIMAS: ¿Qué son? ¿Cómo actúan? ¿Qué factores afectan a su actividad?

Buscar información sobre la enzima catalasa: ¿Qué reacción cataliza? ¿Dónde se

encuentran?