UNIVERSIDADE FEDERAL DO PARANÁ

SETOR DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS

Programa de Mestrado PROFBIO
Ensino de Biologia em Rede Nacional
Tema: 2
Tópico 3 -
Mestrandas: Amanda Nogueira Rosa e Deborah Frank Mota.

ESTRUTURA DE PROTEÍNAS
I – Alfa-hélice
Foto 1 – Ligações peptídicas (estrutura primária) e ligações de hidrogênio. Sem
cadeias laterais.

Ligações peptídicas: As ligações peptídicas formadas por reações de

desidratação, que unem o grupo carboxila de um aminoácido ao grupo amino do
próximo aminoácido. As ligações peptídicas são formadas uma a uma, iniciando
com o aminoácido na terminação amino (N-terminal).

Ligações de hidrogênio: ligações entre os elementos repetitivos da

cadeia principal polipeptídica (e não entre as cadeias laterais dos aminoácidos).
Na cadeia principal, os átomos de oxigênio apresentam carga parcial negativa,
e os átomos de hidrogênio ligados aos átomos de nitrogênio apresentam carga
parcial positiva; assim, ligações de hidrogênio podem ser formadas entre esses
átomos.
Individualmente, essas ligações de hidrogênio são fracas, mas como estão
presentes em grande quantidade ao longo de regiões relativamente longas da
cadeia polipeptídica, elas são capazes de manter uma estrutura específica de
partes da proteína.

Foto 2 – Ligações entre cadeias laterais (dois exemplos)

Interação hidrofóbica: aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas

(apolares) geralmente se agrupam na parte central da proteína, sem contato com
a água. Portanto, a “interação hidrofóbica” é, na verdade, resultado da exclusão
de substâncias apolares pelas moléculas de água. Uma vez que as cadeias
laterais dos aminoácidos apolares estão próximas, forças de van der Waals as
mantêm unidas.

Ligação entre grupos carregados: Ligação iônica ou ponte salina - A interação

entre grupos carregados com cargas opostas, que formam um par iônico ou uma
ponte salina, pode exercer tanto um efeito estabilizante quanto desestabilizante
na estrutura da proteína.

II – Beta pregueada

III) Analise as estruturas montadas e responda:

1. Que forças se encarregam de manter as estruturas proteicas estáveis?
As ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e ligações dissulfeto)
ligando OS aminoácidos em uma cadeia polipeptídica formando a estrutura
primária e as ligações não covalentes, entre as cadeias laterais, ligações de
hidrogênio, pontes salinas, interações hidrofóbicas

2. Como as interações entre as cadeias laterais podem estabilizar a alfa-hélice

e folha beta-pregueada

3. Levando em consideração o tratamento com as variáveis selecionadas,

discuta os possíveis efeitos nas estruturas montadas:
a) elevação da temperatura;
b) alteração do pH;
c) troca de solvente aquoso por solvente orgânico.
*o professor pode resgatar aqui os resultados obtidos no ensaio de
caracterização de biomoléculas (Tópico 1).

4. Com base na polaridade das estruturas montadas indique como as diferentes

superfícies estariam distribuídas na estrutura de uma proteína (superfície,
interior). Explique.