Os peptídios, peptídeos ou péptidos são biomoléculas formadas pela ligação de dois

ou mais aminoácidos atrávés de ligações peptídicas, estabelecidas entre um grupo amina

de um aminoácido, e um grupo carboxilo do outro aminoácido. Os peptídios são
resultantes do processamento de proteínas e podem possuir na sua constituição 2 ou
mais aminoácidos.

São divididos em:

 2 aminoácidos: Dipeptídeo
 3 aminoácidos: Tripeptídeo
 4 ou mais aminoácidos: Polipeptídeo
  estrutura primária - somente uma cadeia linear com ligações peptídicas;
  estrutura secundária - existência de ligações por pontes de hidrogénio, que
permitem que a proteína tenha uma estrutura α-hélice (com uma cadeia
polipeptídica que se enrola sobre si mesma), ou uma estrutura β-pregueada (com
duas cadeias polipeptídicas);
  estrutura terciária - formas obtidas a partir das estruturas secundárias;
existência de ligações dissulfito ou dissulfureto (2 átomos de enxofre)
  estrutura quaternária - interações químicas existentes entre unidades terciárias

Nos peptídios está contido um grupo α- amino livre e um grupo α-carboxila livre. Ambos os
grupos se ionizam de maneira igual que o fazem nos aminoácidos livres, contudo, os valores
numéricos são diferentes nas constantes de ionização, o que é em virtude da ausência, no
carbono α, do grupo de carga oposta. Todos aminoácidos constituintes apresentam os grupos
α- amino e α-carboxila ligados covalentemente entre si, tornando parte das ligações
peptídicas, a qual não se ioniza e, desta forma, não colabora para o comportamento
acidobásico global dos peptídios. Porém os grupos R de determinados aminoácidos podem se
ionizar contribuindo para as propriedades acidobásicas globais dos peptídios que os
contenham. Desta forma, os grupos α- amino livre, α-carboxila livre e a natureza de inúmeros
grupos R ionizáveis prevêem o comportamento acidobásico de um peptídio. Os peptídios têm
curvas de titulação características e pH isoelétrico característico, assim como os aminoácidos
livres, no qual eles não se moverão quando submetidos a um campo elétrico. Em algumas
técnicas utilizadas para separar peptídios e proteínas entre si, essas propriedades são
exploradas.

Os peptídios participam de reações químicas características. Para liberar os aminoácidos

unidos, as ligações peptídicas podem ser hidrolisadas por aquecimento tanto com ácido forte
quanto com base forte. Na determinação da composição em aminoácidos da proteína, a
hidrólise das ligações peptídicas é um passo necessário. Determinadas enzimas denominadas
proteases, que são enzimas proteolíticas, ou seja, clivam as ligações peptídicas das proteínas,
podem hidrolisar as ligações peptídicas. Essas enzimas possuem a função de degradar
proteínas que se tornaram desnecessárias ou danificadas e também auxiliam na digestão de
alimentos protéicos, podendo ser encontradas em todas as células e tecidos