CUESTIONARIO

1.- Explique la función del sistema buffer frente a los H+ y a los OH-

2.- Porqué las proteínas son amortiguadoras del pH?

Las proteínas y aminoácidos como tampón Los aminoácidos y proteínas son electrolitos
anfóteros, es decir, pueden tanto ceder protones (ácidos) como captarlos (bases) y, a un
determinado pH (en su pI), tener ambos comportamientos al mismo tiempo. La carga depende
del pH del medio. En un medio muy básico se cargan negativamente, mientras que en el
fuertemente ácido lo hacen positivamente. Desde el punto de vista fisiológico este tipo de
amortiguador es resulta de especial interés a nivel tisular.

3.-Cuáles son las enzimas proteolíticas?

Las enzimas proteolíticas (o proteasas), son las enzimas que digieren las
proteínas. Incluyen a las proteasas pancreáticas quimotripsina y tripsina, la bromelina
(enzima de piña), la papaína(enzima de papaya), proteasas fungales y la peptidasa de
serratia (la enzima del "gusano de seda").

4.- Qué son zimógenos. Ejemplos

Zimógeno

Estructura tridimensional de una enzima.

Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza

ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio
bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar
la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa a ser una enzima activa. El cambio
bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una parte específica de la enzima
precursora se esconde del resto para activarla. La cadena de aminoácidos que se libera
por la activación se llama péptido de activación.

Función[editar]
Los zimógenos son utilizados en muchas reacciones biológicas, como en la digestión o en
la coagulación sanguínea. Son un brillante ejemplo de regulación endógena de las
enzimas, de cómo controlar su función. Las modificaciones que sufren los zimógenos son
irreversibles, por lo que para poder detener las reacciones que llevan a cabo es necesario
un inhibidor de la enzima a la que dan lugar. Cabe destacar el ejemplo
del tripsinógeno (zimógeno), que da lugar a la tripsina (enzima), que a su vez activa otros
zimógenos. Para poder detener la activación de los zimógenos, la tripsina no se puede
volver a convertir en tripsinógeno, sino que debe secretarse un inhibidor de la tripsina para
detener su acción.

Ejemplos[editar]
A continuación se indican algunos de los zimógenos más conocidos:

 Angiotensinógeno.
 Tripsinógeno.
 Quimotripsinógeno.
 Pepsinógeno.
 La mayor parte de las proteínas del sistema de coagulación.
 Algunas de las proteínas del sistema del complemento.
 Procaspasas.
 Proelastasa.
 Prolipasa.
 Procarboxipolipeptidasas.

5.- Cuáles son las propiedades del agua como disolvente?

PROPIEDADES FISICA PROPIEDADES QUIMICA

 Amplio margen en temperatura en  Su gran capacidad de formación de
que permanece en fase liquida enlaces de hidrógenos.
(0 – 100 °C)
 La anómala variación de su densidad  Su capacidad de disociación.
con la temperatura.
 Su elevada constante dialéctica
 Su carácter dipolar
 Su calor especifico y calor de
evaporización elevados.

6.- Explique en qué consiste las reacciones de acoplamiento que sucede en las células. Clases
y diferencias
 7.- Cuáles son los sustratos y enzimas del ciclo de Krebs

Tipo de
Sustrato Coenzima Enzima Inhibidor Activador Producto
reacción
Citrato,
Acetil- NADH,
1 Oxalacetato Citrato sintasa Condensación - Citrato
CoA, agua Succinil-
CoA
cis-Aconitato,
2a Citrato - Deshidratación
Aconitasa - - acqua
2b cis-Aconitato Agua Hidratación Isocitrato
Oxalsuccinato,
3a Isocitrato NAD+ Oxidación
NADH
Isocitrato NADH, Ca2+,
deshidrogenasa ATP ADP α-
3b Ossalsuccinato H+ Descarboxilación cetoglutarato,
CO2
α- NADH,
α- NAD+, Descarboxilación Succinil-CoA,
4 cetoglutarato Succinil- Ca2+
Cetoglutarato CoA-SH oxidativa NADH, CO2
deshidrogenasa CoA
GDP, Succinil-CoA Trasferencia de Succinato,
5 Succinil-CoA - -
Fosfato sintetasa fosfato GTP, CoA-SH
Succinato Fumarato,
6 Succinato FAD Oxidación - -
deshidrogenasa FADH2
7 Fumarato Agua Fumarasa Hidratación - - L-Malato
Malato Oxalacetato,
8 L-Malato NAD+ Oxidación - -
deshidrogenasa NADH

8.- Explique cada una de las variables de la ecuación de Leningrado Burk

9.- Explique la Teoría de Monod y de Koshland

10.- Cuáles son las diferencias entre la energía de Gibs, Entalpía y Entropía?

11.- Explique las reacciones químicas que se producen cuando el oxalacetato se transporta
de la matriz mitocondrial al citosol.

12.- Qué son proteínas desacopladoras. Importancia.

13.- Qué son coenzimas. Ejemplos y cuál es su precursor?

Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a

una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.
Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son
claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o
donando electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a otra.

Principales coenzimas[editar]

Coenzima A.

 FAD (flavín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.

 FMN (flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones.
 NAD+(nicotín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.
 NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato):
 Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en
la descarboxilación del ácido pirúvico) y de grupos acilo en general.
 Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.
 Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre moléculas.
 TPP (pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehído; forma parte, entre
otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.
 Vitamina C.
 PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.
 PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.
 FH4 (ácido tetrahidrofólico): transferencia de grupos formilo, metenilo y metileno.
 Biocitina: transferencia de dióxido de carbono.
 Ácido lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina.

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/vitaminas%20como%2
0precursores.html

14.- Explique la función de la lisosima, tripsina y carboxipeptidasa

La lisozima, también llamada muramidasa, es una enzima de 14,4 kilodalton que daña
las células bacterianascatalizando la hidrólisis de las uniones beta 1,4 entre los residuos
de ácido N-acetilmurámico y N-acetil-D-glucosamina en un peptidoglicano. La lisozima es
abundante en numerosas secreciones como la saliva, las lágrimas y el moco. Está
presente también en los gránulos citoplasmáticos de los neutrófilos
polimorfonucleares PMN. Una gran cantidad de esta enzima puede hallarse en las claras
de huevo.
Actúa como una barrera frente a las infecciones, también es muy abundante en la clara del
huevo, de donde se extrae para su uso industrial, en particular para el control de las
bacterias lácticas en los vinos. La lisozima fue descubierta por Fleming, el mismo que
descubrió la penicilina. Además de encontrarse en la saliva y en las lágrimas, la lisozima
está presente en el bazo, los pulmones, los leucocitos, el plasma, la leche y el cartílago. La
deficiencia en lisozima, debida a mutaciones en el gen LYZ situado en el cromosoma 12,
ha sido asociada a displasias esqueléticas y a un aumento de la propensión a las
infecciones.
La tripsina es secretada en el páncreas, actúa en el duodeno hidrolizando péptidos en sus
componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez
son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada proteínas en el
estómago). Esto es necesario para el proceso de absorción de las proteínas presentes en
la comida, ya que a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con respecto a
las proteínas, son aún demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana del
intestino
Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima del grupo de las peptidasas o proteasas
capaces de hidrolizar un enlace peptídicosituado en el extremo carboxi-terminal de
una proteína o polipéptido, liberando de esta forma el aminoácido situado al final de la
cadena. La actividad enzimática de estas proteínas se encuentra descrita por los números
EC 3.4.16, 3.4.17 y 3.4.18.
Las carboxipeptidasas contrastan con las aminopeptidasas, las cuales rompen enlaces
peptídicos pero al otro extremo de la cadena polipeptídica.
Tanto los animales, entre ellos los seres humanos, como las plantas contienen varios tipos
de carboxipeptidasas que cumplen diversas funciones que van desde el catabolismo a la
maduración de proteínas. En los seres humanos las carboxipeptidasas A1, A2 y B son
producidas en el páncreas como proenzimas inactivas, y activadas por
la enteropeptidasa una vez que llegan al lumen intestinal con la secreción pancreática.1

15.- Explique la función de la Renina, angiotensina aldosterona, vasopresina.

Renina es el nombre de una enzima que segregan ciertas células

renales. Cabe recordar que las enzimas son proteínas que se encargan
de catalizar reacciones metabólicas, actuando sobre
diversas moléculas.
Conocida también como angiotensinogenasa,
esta enzima es segregada cuando
el organismoexperimenta una volemia
reducida (es decir, registra un volumen de sangre
circulante bajo) o hipotensión (baja presión arterial). La renina permite
la activación del llamado sistema renina-angiotensina, que
contribuye a la regulación de los fluidos extracelulares y de la presión de
la sangre.

El sistema renina-angiotensina (RAS) o sistema renina-angiotensina-

aldosterona (RAAS) es un sistema hormonal que ayuda a regular a largo plazo la presión
sanguíneay el volumen extracelular corporal. La renina es secretada por las células
granulares del aparato yuxtaglomerular, localizadas en la arteria
aferente.1 Esta enzima cataliza la conversión del angiotensinógeno (proteína secretada en
el hígado) en angiotensina I que, por acción de la enzima convertidora de
angiotensina (ECA, secretada por las células endoteliales de los pulmones
fundamentalmente, y de los riñones), se convierte en angiotensina II. Uno de los efectos
de la A-II es la liberación de aldosterona.

La vasopresina, también conocida como hormona antidiurética o HAD, es una proteína

segregada por una glándula llamada hipotálamo y liberada por la hipófisis, otra glándula.
La vasopresina está involucrada en la regulación de la volemia, es decir, el volumen de
sangre que circula en el organismo y la concentración de agua. Su principal efecto es la
contracción de los vasos sanguíneos arteriales que provocarán un aumento de la presión
sanguínea; también actúa sobre el riñón promoviendo la retención de agua incrementando
la reabsorción de ésta. En caso de deshidratación aumenta la secreción de vasopresina
mientras que en caso de señal de hidratación aumentada, su secreción se detiene.

16.- Las características de la estructura de la hemoglobina y las diferencias entre su estado

relajado y tenso.

 La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, está constituida

por cuatro cadenas polipeptídicas: alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A –la
forma más frecuente en el adulto- es una combinación de dos cadenas alfa y dos
cadenas beta. Debido a que cada cadena tiene un grupo proteico hem, hay 4 átomos
de hierro en cada molécula de hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una
molécula de oxígeno, siendo pues un total de 4 moléculas de oxígeno las que pueden
transportar cada molécula de hemoglobina.

17.- Qué metabolitos se usan para calcular la osmolaridad plasmática? Y cómo se calcula?

18.- Escriba la ecuación química que indique el agua de oxidación.

 http://plandemejoramiento10belcycarreno.blogspot.pe/

19.- En qué formas se encuentra el CO2 producido en los procesos metabólicos.

20.- Bajo qué formas se elimina el exceso de H+ en la orine?