CUESTIONARIO

1. Averigua en que consiste y para qué sirven las siguientes reacciones: Ehrlich,
Hopkins, Sakaguchi y Xantoproteica para la identificación de ciertos aminoácidos
particulares.

 REACCIÓN DE EHRLICH: La presencia de anillos aromáticos fenólicos o

nitrogenados en la cadena lateral de los Aminoácidos se puede identificar
mediante la reacción con ácido sulfanílico y nitrito de Sodio por
formación de sales de Diazonio fuertemente coloreadas permitiendo así
detectar la presencia de Tirosina e Histidina libres o formando péptidos y
proteínas.
 REACCIÓN DE HOPKINS: El anillo indólico presente en la cadena lateral
de los alfa-aminoácidos libres o haciendo parte de péptidos y proteínas
se puede reconocer mediante reacción con el ácido glioxílico a pH ácido,
puesto que forma complejos de coloración violeta o amarillo violeta,
permitiendo así identificar al triptófano.
 REACCIÓN DE SAKAGUCHI: El grupo guanidinio presente en la cadena
lateral de la Arginina reacciona con soluciones de alfanaftol en presencia
de Bromo en medio alcalino formando complejos coloreados rosados o
rojos.
 REACCIÓN XANTOPROTEICA: Los anillos aromáticos presentes en
algunos aminoácidos reaccionan con ácido nítrico concentrado formando
nitro derivados de color amarillo o anaranjado por lo cual esta reacción
permite reconocer la presencia de Tirosina, Fenilalanina y Triptófano.

2. Establece una tabla indicando como se ve un resultado positivo con estas

reacciones y que significa.

REACCIONES RESULTADO POSITIVO Y QUE SIGNIFICA

La presencia de anillos aromáticos fenólicos o nitrogenados
en la cadena lateral de los Aminoácidos se puede
EHRLICH identificar mediante la reacción con ácido sulfanílico y
nitrito de Sodio por formación de sales de Diazonio
fuertemente coloreadas permitiendo así detectar la
presencia de Tirosina e Histidina libres o formando
péptidos y proteínas.
El anillo indólico presente en la cadena lateral de los
alfa-aminoácidos libres o haciendo parte de péptidos
HOPKINS y proteínas se puede reconocer mediante reacción
con el ácido glioxílico a pH ácido, puesto que forma
complejos de coloración violeta o amarillo violeta,
permitiendo así identificar al triptófano.
 Es una reacción de los compuestos que contengan
grupo guanido o guanidino. De ahí que sea una
indicación de la presencia de arginina libre de
proteínas que contengan arginina. La prueba consiste
SAKAGUCHI en tratar la muestra con alfa-naftol e hipoclorito de
sodio o hipobromito de sodio, con lo cual se
desarrollará un color rojo intenso. El desarrollo del
color se altera o se previene por completo por la
presencia de amino, histidina o triptófano.
Es debida a la formación de un compuesto aromático
nitrado de color amarillo, cuando las proteínas son
tratadas con ácido nítrico concentrado. La prueba da
XANTOPROTEICA resultado positivo en aquellas proteínas con
aminoácidos portadores de grupos bencénicos,
especialmente en presencia de tirosina. Si una vez
realizada la prueba se neutraliza con un álcali vira a un
color anaranjado oscuro.

3. En una tabla presenta la composición de las muestras de proteínas.

CLARA DE HUEVO LECHE DESCREMADA

Agua 88.0 % Agua 89.8 %

Lactosa 4.8 %
Proteínas 11.0 %
Grasa 0.8 %
Grasa 0.2 % Caseína 3.4 %
Minerales 0.8 % Albumina 0.4 %
Cenizas 0.7 %

COLAPEZ
Calorías 18 g.
Carbohidratos 0 g.
Grasas 0 g.
Proteínas 4,5 g.
4. ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? Explica al menos 4 formas
de hacerlo.

La desnaturalización de las proteínas consiste en la pérdida de la estructura

tridimensional por distintos factores ambientales, como temperatura, pH o
ciertos agentes químicos. La pérdida de la estructura da como resultado la
pérdida de la función biológica asociada a esa proteína, ya sea enzimática,
estructural, transportadora, entre otras.

FORMAS DE HACERLO:
1. El calor es una de las formas más fáciles y la forma más común de
desnaturalizar una proteína. Cuando la proteína en cuestión está presente
en los alimentos, el simple hecho de cocinar la comida desnaturalizará las
proteínas. Muchas proteínas se pueden desnaturalizar al exponerlas a una
temperatura de 100 °C (212 °F) o mayor. Esto les permite a las proteínas
coagular y reducir su solubilidad.
2. El alcohol interrumpe los enlaces de hidrógeno que ocurren entre los grupos
amida. Cuando una proteína se expone a una solución de alcohol, las
moléculas de alcohol forman nuevos enlaces con la cadena de proteína. Usa
una solución de alcohol al 70 % para romper la pared celular de las bacterias
y desnaturalizar la proteína.
3. Los metales pesados pueden alterar los enlaces en la proteína, haciendo que
pierda su estructura. Las sales de los metales pesados como el mercurio y el
plomo se pueden usar para desnaturalizar varias proteínas. Estas sales están
disponibles en la mayoría de los proveedores de productos químicos, y
siempre se deben usar con precaución y con los equipos de seguridad
adecuados, incluyendo guantes y protección para los ojos.
4. Cambia el pH. La estructura interna de una proteína se puede descomponer
cuando su entorno es muy ácido o muy alcalino, ya que interrumpen los
enlaces iónicos que mantienen juntos los puentes de sal de la proteína.
Añade una solución ácida o básica a la proteína. El entorno debe estar en un
pH superior a 10 o inferior a 4 para promover la desnaturalización.