MARCO TEORICO

Hidrólisis de Proteínas

La hidrólisis de proteínas es la ruptura de la estructura primaria, es decir la ruptura de la

secuencia de una proteína.

La hidrólisis de las proteínas termina por fragmentar las proteínas en aminoácidos.

Existen 3 tipos de hidrólisis:

Hidrólisis ácida: Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácidas

fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el triptófano y parte de la serina
y la treonina.

Hidrólisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrólisis anterior, pero con
gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH e BaOH).

Hidrólisis enzimática: Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo

incompleta, sin embargo, no se produce racemización y no se destruyen los aminoácidos; por
lo tanto, es muy específica.

Las proteínas son los compuestos más abundantes que juegan un papel crucial en casi todos
los procesos biológicos. Catálisis, transporte, movimiento coordinado, excitabilidad y control
del crecimiento y diferenciación.

Cada molécula proteica se puede considerar como un polímero de alfa aminoácidos. Hay
proteínas puras y proteínas compuestas que contienen un grupo prostético unido mediante un
enlace covalente o no covalente (glicoproteínas, lipoproteínas, metaloproteinas,
nucleoproteínas, etc.)

La solubilidad depende del tamaño, la forma de la molécula, del grupo, disposición de los
grupos laterales de los aminoácidos, del contenido en electrolitos y el pH medio. Las proteínas
de la dieta se degradan a aminoácidos mediante la acción simultánea de varias proteínas
peptídicas. Las enzimas hidrolíticas de las proteínas se forman como pro-enzimas inactivas en
la célula de la mucosa del estómago, del intestino delgado y en las células acinares del
páncreas.

Cuando se libera la secreción digestiva se inicia la activación a menudo auto catálisis de la

proenzimas, transformándose en enzimas activas proteólisis limitada.

El efecto hidrolisante de la papaína se va a medir determinando la cantidad de aminoácidos

libres por el reactivo de la Ninhidrina

La reacción con la ninhidrina produce colores que sirve como base para la cuantificación de
todos los aminoácidos. La intensidad del color producido por la reacción con los aminoácidos
primarios se evaluará midiendo la absorbancia de luz con la longitud de onda de 570nm. La
ninhidrina poderosa agente oxidante, causa la descarboxilación oxidativa de los alfa
aminoácidos produciendo CO2. NH3 y un aldehído con átomo de carbono menos que el
aminoácido progenitor.

La ninhidrina reducida reacciona luego con el aminoácido liberado, formando un complejo

azul-purpura que absorbe al máximo la luz, producido en condiciones estándares, la base de
una prueba cuantitativa extremadamente útil para los aminoácidos.
DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD:

Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un
número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado
de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte.
Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.

Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar.
Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas,
ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La
mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las
enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las
proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:

Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas
como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran lasseroglobulinas (sangre), ovo globulina,
inmunoglobulinas, etc.

CONCLUSIONES

Discusión

Según: (benitez, 2008) El material de partida utilizado para la obtención de los

hidrolizados proteicos puede ser de origen animal, vegetal o bacteriano. Entre los
vegetales, los más usados son las proteínas de soja, trigo y arroz, principalmente en
países desarrollados. De los sustratos de origen animal se emplea el pescado,
principalmente en países orientales, como Japón o Corea. También se han aprovechado
las proteínas de residuos cárnicos como tendones o huesos y de microorganismos,
como algas.

 Concordamos con lo dicho por el autor Nuestro grupo realizo el hidrolizado con
pescado reyneta.