Академический Документы
Профессиональный Документы
Культура Документы
Bioquímica
Aminoácidos y Péptidos
Integrantes:
ERIK CUPUL
RIGOBERTO MORENO
JAIME ACOSTA
JULIO DUARTE
DANIEL MEDINA
Formula general:
Existen más de 150 aminoácidos, pero de todos ellos solo 20 son necesarios
para los seres vivos estos se encuentran representados por símbolos de una
letra:
Los α-aminoácidos
Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se
les llama Esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el
desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los
tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos
son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Fenilalanina (Phe)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
y en niños:
Arginina (Arg)
Histidina (His)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce
como No Esenciales y son:
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteina (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Aminoácidos no proteicos
Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas
proteínas. Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la
proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido
formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.
Hay tres formas de Biotina: Biotina Libre (La única util para los seres humanos)
Biocitina (e-biotina-L-Lisina) y dos sulfoxidos L y D de la Biotina.
Ácido-básicas.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico.
Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga
neta será cero
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la
glicina) por lo cual presentan isómeros. Uno de ellos se denomina D y el otro L.
Salvo algunas exepciones, los aminoácidos en la naturaleza se en cuentran en
su forma L (grupo amino a la izquierda).
Químicas.
Alanina
Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los
seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como GCU, GCC, GCA o
GCG.
Arginina
Asparagina
La asparagina (asparragina o esparraguina, abreviada Asn o N) es uno de los
20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del ácido aspártico. En
el ARN mensajero está codificada como AAC o AAU.
A uno de sus subproductos se lo suele culpar del olor de la orina de quien haya
consumido espárragos.
Cisteína
Fenilalanina
Fenilalanina (Phe / F)
Glicina
La glicina (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los
seres vivos. En el código genético está codificada como GGT, GGC, GGA o
GGG.
Ácido glutámico
Glutamina
Isoleucina
Leucina
Metionina
La metionina (Met, M) es uno de los aminoácidos esenciales que forman las
proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como AUG.
Su fórmula química es C5H11NO2S
Prolina
La prolina (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los
seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o
CCG.
Se trata del único alfa-iminoácido (su amina en alfa es una amina secundaria
en lugar de una amina primaria). Este aminoácido no esencial se forma
directamente a partir de la cadena pentacarbonada del glutamato.
Serina
Triptófano
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Aspártico Asp D
Cisteina Cys C
Fenilalanina Phe F
Glicina Gly G
Glutámico Glu E
Glutamina Gln Q
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Prolina Pro P
Tirosina Tyr Y
Treonina Thr T
Triptófano Trp W
Serina Ser S
Valina Val V
Hidroxipolina
(Dato General Conocimiento cultural).
La ornitinina y prolina formadas ams que nada por el ácido glutámico se vuelve
a convertir en acido glutámico. La prolina oxidasa miticondriana efectua la
oxidación a ácido 1- pirrolina 5- carbox{ilico; esta enzima es diferente de la
reductasa dependiente del NADPH resposable de la formaci{on de la prolina.
Por hidrólisis se origina el semialdeh{ido gl{utamico, elñ cual también puede
formarse a partir de la ornitina por transaminación.
PÉPTIDOS
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen
menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár
formadas por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos.
Son las mismas que para los aminoácidos; es decir, las que dé su grupo amino,
carboxilo y R. Estas reacciones (sobre todo las del los grupos amino y
carboxilo) se han empleado para secuenciar péptidos.
PEPTIDOS NATURALES
La anserina y la carnosina
Son dos dipéptidos presentes en el tejido muscular de los vertebrados, que
contienen B-alanina , su función en el organismo es quizá como amortiguador
del pH de las células musculares.
Aspartame
Endulzarte comercial, capaz de endulzar 200 veces mas que el azúcar de
mesa (sacarosa), es conocido como nutrasweet cuando es ingrediente de un
producto y como Equal cuando se vende como sustituto de azúcar.
Glutationa
Péptidos Hormonales
Oxitocina
Estimula la contracción del músculo uterino y la expulsión de la leche de las
glandulas mamarias
Vasopresina
Angiotensina
Somatosina
Acetilcolina
Antibioticos peptidicos
Para la mayoría de los aminoácidos el pK del grupo ─COOH (que tiene mayor
acidez) posee un valor aproximado de 2, mientras que el del grupo ─NH 3+
(menos acido) tiene un valor aproximado de 9 a 10.
En las soluciones muy acidas (pH cercano a 1) solo existe la sustancia
─COOH/-NH3+ (con carga +1); en las soluciones muy alcalinas (pH cercano a
11) solo existe la sustancia ─COOH/-NH2 (carga -1). Cuando aminoácido
posee carga neutra se dice que se encuentra en forma isoelectrica (─COO-/-
NH3+), el pH en el que existe esta condición se le llama punto isoelectrico (pI).
El valor de pI de cualquier aminoácido neutro se puede calcular obteniendo el
promedio de los valores de pKa
pI= pKa1+pKa2.
Referencias bibliográficas:
Conn E., Stumpf P., Outlines Of Biochemistry, Edit.: WIE, 1976, EE. UU.
Lehninger A., Bioquímica, Edit.: Omega, 1991, España.
Bohinski R., Bioquímica, Edit.: Pearson Educación, 1991, México.
Toporek M., Bioquímica, Edit.: Mc GrawHill Iberoamericana, 1984, México.
http://marc.pucpr.edu/facultad/jescabi/Q%20231/Notas%20Capitulo%204.pdf