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RESUMÃO DA APROVAÇÃO AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

Marcus Felipe O. B. Alencar mfebar@icloud.com - @fpbarros88

AMINOÁCIDOS

O TERMO RESÍDUO DE AMINOÁCIDO SE REFERE A PERDA DE ÁGUA QUANDO UM AMINOÁCIDO SE LIGA A OUTRO (LIGAÇÃO PEPTÍDICA)

O PRIMEIRO AMINOÁCIDO DESCOBERTO FOI A ASPARAGINA.

TODOS OS 20 AMINOÁCIDOS SÃO α-aminoácidos PORQUE TEM UM GRUPO CARBOXILA E UM GRUPO AMINO LIGADOS AO CARBONO α (CARBONO QUIRAL)

O QUE DIFERENCIA OS AMINOÁCIDOS SÃO AS SUAS CADEIAS LATERAIS (GRUPOS R)

o VARIAM EM ESTRUTURA, TAMANHO E CARGA ELÉTRICA. INFLUENCIAM A SOLUBILIDADE EM ÁGUA.

A ESTRUTURA GERAL DOS AMINOÁCIDOS É:

EM ÁGUA.  A ESTRUTURA GERAL DOS AMINOÁCIDOS É:  SOMENTE A GLICINA NÃO APRESENTA ESSA

SOMENTE A GLICINA NÃO APRESENTA ESSA ESTRUTURA.

o NO LUGAR DO GRUPO R EXISTE OUTRO ÁTOMO DE HIDROGÊNIO.

OS AMINOÁCIDOS POSSUEM 2 ESTEREOISÔMEROS POSSÍVEIS (ENANTIÔMEROS) -> L / D

OS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS EM PROTEÍNAS SÃO ESTEREOISÔMEROS L.

OS AMINOÁCIDOS SÃO CLASSIFICADOS QUANTO A SUA POLARIDADE (TENDENCIA EM REAGIR COM A ÁGUA):

o

GRUPOS R APOLARES (ALIFÁTICOS): HIDROFÓBICOS

o

GRUPOS R AROMÁTICOS: HIDROFÓBICOS

o

GRUPOS R POLARES SEM CARGA: HIDROFÍLICOS

o

GRUPOS R COM CARGAS POSITIVAS: + HIDROFÍLICOS (BÁSICOS)

o

GRUPOS R COM CARGA NEGATIVA: ÁCIDOS

LIGAÇÕES DISSULFETOS ENTRE AMINOÁCIDOS DO TIPO CIS SERVEM PARA ESTABILIZAR A ESTRUTURA DE MUITAS PROTEÍNAS (LIG. COVALENTE)

O TRIPTOFANO, A TIROSINA E A FENILALANINA ABSORVEM A LUZ ULTRAVIOLETA.

o A FORTE ABSORBÂNCIA DE LUZ É USADA POR PESQUISADORES PARA CARACTERIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS!

A ADIÇÃO DE GRUPOS FOSFORIL, METIL, ACETIL, ADENILIL, ADP-RIBOSIL OU OUTROS GRUPOS A RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICOS PODE AUMENTAR OU DIMINUIR A ATIVIDADE DE UMA PROTEÍNA.

AMINOÁCIDOS PODEM AGIR COMO ÁCIDOS E BASES FRACOS QUANDO APRESENTAM GRUPOS R IONIZÁVEIS.

ZWITTERÍON É UM AMINOÁCIDO SEM UM GRUPO R IONIZÁVEL, DISSOLVIDO EM ÁGUA COM PH NEUTRO QUE PODE AGIR COMO ÁCIDO (DOADOR DE PRÓTONS) OU BASE (RECEPTOR DE PRÓTONS).

o

SÃO CHAMADOS DE “ANFOTÉRICOS” OU “ANFÓLITOS”

o

COOH (CARBOXILA): COMPORTA-SE COMO ÁCIDO.

o

NH2 (AMINA): COMPORTA-SE COMO BASE.

A TITULAÇÃO ÁCIDO-BASE ENVOLVE A ADIÇÃO OU REMOÇÃO GRADUAL DE

PRÓTONS.

ENVOLVE A ADIÇÃO OU REMOÇÃO GRADUAL DE PRÓTONS.  O PKa É UMA MEDIDA DA TENDÊNCIA

O PKa É UMA MEDIDA DA TENDÊNCIA DE UM GRUPO DOAR UM PRÓTON, COM ESSA TENDÊNCIA DIMINUÍNDO 10 VEZES À MEDIDA QUE O PKa AUMENTA EM UMA UNIDADE.

O AMBIENTE QUÍMICO AFETA O PKa DE UM GRUPO FUNCIONAL.

CURVAS DE TITULAÇÃO PODEM INFORMAR A CARGA ELÉTRICA DOS AMINOÁCIDOS.

GRUPOS COM CARGAS OPOSTAS DIMINUEM O PKa, PELA ESTABILIZAÇÃO DO ZWITTERION.

O PKa NORMAL PARA A CARBOXILA É DE CERCA DE 4,8.

O PKa NORMAL PARA UM GRUPO AMINO É DE 10.6.

ÁTOMOS DE OXIGÊNIO ELETRONEGATIVOS NA CABOXILA PUXAM OS ELÉTRONS PARA LONGE DO GRUPO AMINO, REDUZINDO O PKa.

PONTO ISOELÉTRICO (PI): É O VALOR DE PH ONDE O AMINOÁCIDO OU UMA PROTEÍNA, APRESENTA CARGA ELÉTRICA IGUAL A ZERO.

PEPTÍDEOS

SÃO BIOMOLÉCULAS FORMADAS PELA LIGAÇÃO DE DOIS OU MAIS AMINOÁCIDOS ATRÁVÉS DE LIGAÇÕES PÉPTIDICAS, ESTABELECIDAS ENTRE UM GRUPO AMINA DE UM AMINOÁCIDO, E UM GRUPO CARBOXILA DO OUTRO AMINOÁCIDO.

o

2 AMINOÁCIDOS: DIPEPTÍDEO

o

3 AMINOÁCIDOS: TRIPEPTÍDEO

o

4 AMINOÁCIDOS: TETRAPEPTÍDEO

o

POUCOS AMINOÁCIDOS: OLIGOPEPTÍDEO

o

ATÉ 100 AMINOÁCIDOS: POLIPEPTÍDEO

AS PROTEÍNAS SÃO DIFERENTES DOS POLIPEPTÍDEOS PORQUÊ TEM MILHARES

DE AMINOÁCIDOS E MASSA MOLECULAR ACIMA DE 10.000.

MILHARES DE AMINOÁCIDOS E MASSA MOLECULAR ACIMA DE 10.000. AMINOTERMINAL CARBOXITERMINAL LIGAÇÕES PEPTÍDICAS

AMINOTERMINAL

CARBOXITERMINAL

LIGAÇÕES PEPTÍDICAS OCORREM ENTRE DOIS AMINOÁCIDOS, COM REMOÇÃO DE UMA MOLÉCULA DE ÁGUA. (DESIDRATAÇÃO)

o

OCORRE ENTRE O GRUPO CARBOXILA DE UM AMINOÁCIDO E O GRUPO AMINO DE OUTRO.

o

É DO TIPO TRANS.

o

RÍGIDA E PLANAR.

O RESÍDUO DE AMINOÁCIDO NA EXTREMIDADE COM UM GRUPO α-AMINO

LIVRE É CHAMADO DE RESÍDUO AMINOTERMINAL (OU N-TERMINAL); O

RESÍDUO NA OUTRA EXTREMIDADE, QUE TEM UM GRUPO CARBOXILA LIVRE, É

O RESÍDUO CARBOXITERMINAL (C-TERMINAL).

A EXTREMIDADE AMINOTERMINAL É LOCALIZADA À ESQUERDA E A

EXTREMIDADE CARBOXITERMINAL À DIREITA. A SEQUÊNCIA É LIDA DA

ESQUERDA PARA A DIREITA, COMEÇANDO COM A EXTREMIDADE AMINOTERMINAL.

OLIGOPEPTÍDEOS COM ATIVIDADE BIOLÓGICA:

o INSULINA: ABSORÇÃO CELULAR DE GLICOSE

o

GLUCAGON: AÇÃO OPOSTA À INSULINA

o

OCITOCINA: CONTRAÇÃO UTERINA NO PARTO.

o

BRADICININA: INIBE A REAÇÃO INFLAMATÓRIA NOS TECIDOS.

o

ASPARTAME: CORANTE ARTIFICIAL.

PROTEÍNAS

AS PROTEÍNAS SÃO AS MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS MAIS ABUNDANTES QUE OCORREM EM TODAS AS CÉLULAS.

SÃO INSTRUMENTOS MOLECULARES QUE EXPRESSAM A INFORMAÇÃO GENÉTICA.

AS PROTEÍNAS COMPÕEM A ESTRUTURA DE DIVERSOS ORGANISMOS:

o

ENZIMAS

o

HORMÔNIOS

o

ANTICORPOS

o

TRANSPORTADORES

o

FIBRAS MUSCULARES

o

PENAS

o

TEIAS DE ARANHA

o

PROTEÍNAS DO LEITE

o

ANTIBIÓTICOS

SÃO CONSTITUÍDAS POR UM CONJUNTO DE 20 AMINOÁCIDOS.

OS AMINOÁCIDOS QUE FORMAM AS PROTEÍNAS SE LIGAM DE MODO COVALENTE (+ ESTABILIDADE!)

SÃO MACROMOLÉCULAS COMPOSTAS BASICAMENTE POR CADEIAS LINEARES DE AMINOÁCIDOS.

FUNÇÕES:

o

CATÁLISE ENZIMÁTICA

o

TRANSPORTE E ESTOQUE

o

MOVIMENTO

o

SUPORTE MECÂNICO

o

PROTEÇÃO IMUNE

o

SINALIZAÇÃO INTRA E EXTRACELULAR

o

ESTRUTURAL

o

DEFESA

A GRANDE VARIEDADE FUNCIONAL ESTÁ RELACIONADA COM AS DIFERENTES ESTRUTURAS TRIDIMENSIONAIS DAS PROTEÍNAS.

PROTEÍNAS CONJUGADAS SÃO AQUELAS QUE CONTÉM OUTROS GRUPOS QUÍMICOS ALÉM DOS AMINOÁCIDOS.

o

A PARTE NÃO AMINOÁCIDO É CHAMADA DE GRUPO PROSTÉTICO.

o

EXEMPLO DE PROTEÍNAS CONJUGADAS:

o

LIPOPROTEÍNAS

o

GLICOPROTEÍNAS

o

METALOPROTEÍNAS

o

FOSFOPROTEÍNAS

o

HEMOPROTEÍNAS

CÁLCULO DO NÚMERO DE AMINOÁCIDOS DE UMA PROTEÍNA:

o MASSA MOLECULAR / 110

A FUNÇÃO DE UMA PROTEÍNA DEPENDE DE SUA SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS.

PROTEÍNAS POLIMÓRFICAS: SÃO AQUELAS QUE POSSUEM VARIAÇÕES NAS SEQUÊNCIAS DE AMINOÁCIDOS NA POPULAÇÃO HUMANA.

PROTEÍNAS DOBRADAS EM QUALQUER UMA DE SUAS CONFORMAÇÕES FUNCIONAIS, SÃO CHAMADAS DE PROTEÍNAS NATIVAS.

AS CONFORMAÇÕES QUE EXISTEM EM DETERMINADAS CONDIÇÕES SÃO AQUELAS TERMODINAMICAMENTE MAIS ESTÁVEIS (ENERGIA DE GIBBS MENORES).

LIGAÇÕES N-Cα E Cα-C PODEM GIRAR PARA DEFINIR OS ÂNGULOS DIEDROS φ E ψ, RESPECTIVAMENTE.

PARA DEFINIR OS ÂNGULOS DIEDROS φ E ψ, RESPECTIVAMENTE.  CONFORMAÇÕES MAIS ESTÁVEIS DE UMA PROTEÍNA:

CONFORMAÇÕES MAIS ESTÁVEIS DE UMA PROTEÍNA:

o

ESTABILIZADA POR INTERAÇÕES FRACAS

o

LIGAÇÕES DISSULFETO

o

LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO

o

INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS E IÔNICAS

 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS: o PRIMÁRIA: SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS o SECUNDÁRIA: LIGAÇÕES ENTRE O H

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS:

o

PRIMÁRIA: SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS

o

SECUNDÁRIA: LIGAÇÕES ENTRE O H DO GRUPO AMINO + OXIGÊNIO DO GRUPO C=O. ESTÁVEIS.

α-HÉLICE

CONFORMAÇÕES- β

VOLTA- β

o

TERCIÁRIA: LIGAÇÕES DE ENXOFRE (PONTES DISSULFETO).

o

QUATERNÁRIAS: UNIÃO DE VÁRIAS ESTRUTURAS TERCIÁRIAS.

INTERAÇÕES ENTRE CADEIAS LATERAIS DOS AMINOÁCIDOS PODEM ESTABILIZAR OU DESESTABILIZAR A ESTRUTURA α -HELICE.

RESTRIÇÕES QUE INFLUENCIAM A ESTABILIDADE DE UMA α -HELICE:

o

A TENDÊNCIA INTRÍNSECA DE UM RESÍDUO DE AMINOÁCIDO DE FORMAR UMA HÉLICE A;

o

AS INTERAÇÕES ENTRE OS GRUPOS R, ESPECIALMENTE AQUELES ESPAÇADOS POR TRÊS (OU QUATRO) AMINOÁCIDOS;

o

OS VOLUMES DE GRUPOS R ADJACENTES;

o

A OCORRÊNCIA DE RESÍDUOS PRO E GLY;

o

INTERAÇÕES ENTRE OS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS DAS EXTREMIDADES DO SEGMENTO HELICOIDAL E O DIPOLO ELÉTRICO INERENTE DA HÉLICE α.

NA CONFORMAÇÃO β, O ESQUELETO DA CADEIA POLIPEPTÍDICA ESTÁ ESTENDIDO EM FORMA DE ZIGUE-ZAGUE, EM VEZ DE EM ESTRUTURA HELICOIDAL.

o APARÊNCIA PREGUEADA DA FOLHA

o

LIG. DE HIDROGÊNIO SÃO FORMADAS DENTRO DA FOLHA.

o

AS CADEIAS POLIPEPTIDICAS PODEM SER TANTO PARALELAS QUANTO ANTI-PARALELAS.

o

OS GRUPOS R DOS AMINOÁCIDOS ADJACENTES SE PROJETAM DA ESTRUTURA EM ZIGUE-ZAGUE EM DIREÇÕES OPOSTAS, CRIANDO UM PADRÃO ALTERNADO.

VOLTAS β SÃO COMUNS EM PROTEÍNAS.

o

É UMA VOLTA DE 180° QUE ENVOLVE 4 RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS.

o

ESTABILIZADAS POR LIG. DE HIDROGÊNIO ENTRE AMINOÁCIDOS PRÓXIMOS.

MOTIVO OU ENOVELAMENTO É UM PADRÃO DE ENOVELAMENTO IDENTIFICÁVEL, ENVOLVENDO DOIS OU MAIS ELEMENTOS DA ESTRUTURA SECUNDÁRIA E A CONEXÃO ENTRE ELES.

o O ENOVELAMENTO DE MUITAS PROTEÍNAS NECESSITA DE CHAPERONAS.

ENOVELAMENTO DE MUITAS PROTEÍNAS NECESSITA DE CHAPERONAS .  DOMÍNIO É UMA PARTE DA CADEIA POLIPEPTÍDICA

DOMÍNIO É UMA PARTE DA CADEIA POLIPEPTÍDICA QUE É INDEPENDENTEMENTE ESTÁVEL OU PODE SE MOVIMENTAR COMO UMA ENTIDADE ISOLADA EM RELAÇÃO AO RESTO DA PROTEÍNA.

o

SÃO AUTÔNOMOS FUNCIONALMENTE.

o

SÃO COMBINAÇÕES DE MOTIVOS.

o

PROTEÍNAS PEQUENAS TEM 1 DOMÍNIO (A PROPRIA PROTEÍNA)

QUESTÃO DE PROVA
QUESTÃO
DE
PROVA

INTERAÇÕES QUE ESTABILIZAM A ESTRUTURA TERCIÁRIA:

o

COORDENAÇÃO POR ÍON METÁLICO

o

INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS

o

PONTES DISSULFETO

o

ATRAÇÃO ELETROSTÁTICA

o

LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO ENTRE GRUPOS R

A AUSÊNCIA DE ESTRUTURA NATIVA PODE LEVAR A AUSÊNCIA DE FUNÇÃO.

PROTEÍNAS FIBROSAS: CADEIAS EM ARRANJO DE FOLHAS OU FEIXES; CONSISTEM PRINCIPALMENTE DE UM ÚNICO TIPO DE ESTRUTURA SECUNDÁRIA, FORNECEM SUPORTE, FORMA E PROTEÇÃO EXTERNA AOS VERTEBRADOS.

PROTEÍNAS GLOBULARES: CADEIAS ENOVELADAS EM FORMAS ESFÉRICAS OU GLOBULARES, COSTUMA CONTER DIVERSOS TIPOS DE ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS; FUNÇÕES DE ENZIMAS E PROTEÍNAS REGULATÓRIAS.

DESNATURAÇÃO: PERDA DE ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL SUFICIENTE PARA CAUSAR A PERDA DE FUNÇÃO.

o

AGENTES DESNATURANTES: CALOR, PH, SOLVENTES ORGÂNICOS, DETERGENTES.

o

A DESNATURAÇÃO FREQUENTEMENTE LEVA À PRECIPITAÇÃO DE PROTEÍNAS.

RENATURAÇÃO: OCORRE QUANDO CERTAS PROTEÍNAS GLOBULARES REASSUMEM SUAS ESTRUTURAS NATIVAS E SUAS ATIVIDADES BIOLÓGICAS AO RETORNAREM ÀS CONDIÇÕES NAS QUAIS A CONFORMAÇÃO NATIVA É ESTÁVEL.

VAI PARA A P1 SABENDO

1. DESCREVER AS PROPRIEDADES DOS AMINOACIDOS ENCONTRADOS NAS PROTEÍNAS.

2. DESCREVER A DISSOCIAÇÃO DOS AMINOACIDOS EM FUNÇÃO DA VARIAÇÃO DO PH

3. CALCULAR O pI D EUM AMINOACIDO, DADO OS SEUS pKs.

4. REPRESENTAR A LIGAÇÃO PEPTÍDICA ENTRE DOIS AMINOACIDOS

5. IDENTIFICAR NA CADEIA POLIPEPTIDICA: O AMINO-TERMINAL, CARBOXI-TERMINAL, OS RESÍDUOS DE AMINOACIDOS, OS RADICAIS E A LIGAÇÃO PEPTIDICA.

6. CARACTERIZAR OS DIFERENTES NÍVEIS ESTRUTURAIS E DESCREVER AS FORÇAS RESPONSÁVEIS PELOS MESMOS.

7. CARACTERIZAR DESNATURAÇAO PROTEICA COMO UMA MODIFICAÇÃO DAS PROPRIEDADES FÍSICAS, QUÍMICAS E BIOLÓGICAS DAS PROTEÍNAS.

8. DESCREVER A ESTRUTURA, PROPRIEDADE E FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS.