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FUNCIÓN Y ESTRUCTURA DE LOS ANTICUERPOS

Los Anticuerpos son proteínas variables producidas por los linfocitos B Cada anticuerpo es especifico; cada uno puede unirse a un solo antígeno o a un número
del sistema inmunitario en respuesta a una infección. Circulan como uno muy pequeño de antígenos diferentes. El sistema inmunitario de un individuo puede
de los componentes principales del plasma en la sangren y la linfa. Su producir anticuerpos contra un inmenso número de sustancias diferentes, tantos como la
función es captar los microorganismos patógenos y sus toxinas cuando gran cantidad de antígenos a los que probablemente se verá expuesta durante su vida, el
estos se encuentran en los espacios extracelulares del cuerpo. Las número total de anticuerpos específicos diferentes que puede producir un individuo se
moléculas a las que se unen los anticuerpos son, por definición, conoce como Repertorio de anticuerpos y puede alcanzar una cifra de 10 a la 16.
antígenos. Todos los tipos de macromoléculas biológicas funcionan
Los anticuerpos son las formas secretadas de las proteínas conocidas como
como antígenos, pero las proteínas y los hidratos de carbono son los
Inmunoglobulinas (Ig). Antes de encontrar su antígeno una célula B madura expresa la
más comunes. La unión de los anticuerpos a un patógeno puede
inmunoglobulina en una forma unida a la membrana que funciona como el receptor de la
inactivar al patógeno y también tornarlo susceptible a la destrucción por
célula B para el antígeno. El desarrollo de estas células B:
otros componentes del sistema inmunitario. Es decir, la función de una
molécula de anticuerpo en la defensa del huésped es reconocer a su
antígeno correspondiente, unirse a él y conducirlo unido a otros
componentes del sistema inmunitario. Estos luego destruyen el
antígeno lo eliminan del cuerpo. La unión al antígeno y la interacción
con otras células y están a cargo de partes diferentes de la molécula de
anticuerpo.
La estructura de los anticuerpos: Las inmunoglobulinas forman un grupo
muy diverso pero relacionado de proteínas. Todas contienen al menos
cuatro subunidades: dos Cadenas Livianas (L) idénticas de ~23 kDa y dos
cadenas pesadas (H, del ingles heavy, pesada) idénticas de 53 a 75 kDa.
Estas subunidades se asocian por enlaces disulfuro e interacciones
covalentes para formar una molécula simétrica en forma Y con la Las cadenas polipeptídicas de anticuerpos diferentes varían mucho en su secuencia de
formula (LH)2 . aminoácidos y las diferencias de secuencia se concentran en la región del extremo amino
de cada tipo de cadena; esta región se conoce como región variable o región V. Esta
variabilidad es la razón de la gran diversidad de especificidades de unión al antígeno que
existe entre los anticuerpos, porque las regiones V apareadas de una cadena pesada y una
cadena liviana forman el sitio de unión al antígeno. Por consiguiente, cada molécula de
anticuerpo con forma de Y tiene dos sitios de unión al antígeno idéntico, uno al final de
cada brazo. Las partes restantes de la cadenas livianas y pesadas tienen una variación
mucho menor de secuencia de aminoácidos entre anticuerpos diferentes, y, por ende, se
conocen como regiones constantes o regiones C.
Las cinco clases de inmunoglobulinas (Ig)difieren en el tipo de La papaína es una enzima que divide a las inmunoglobulinas en dos
cadena pesada que contienen y, en algunos casos, en su estructura fragmentos idénticos conocidos como Fab (del inglés antigen binding
subunitaria. fragment) que en la actualidad se sabe que son los que se unen al
antígeno. El fragmento que corresponde al tallo de la Y se llaman Fc
Por ejemplo, la IgM presenta cinco moléculas en forma de Y (Fragmento cristalizable) . La formación de puentes disulfuro internos en
acomodadas alrededor de una subunidad J central; la IgA se las cadenas H o L da como resultado la formación de dominios proteicos
encuentra como monómeros, dímero y trímeros, Y predomina en el globulares (característico de todos los miembros de la superfamilia de las
tracto intestina y defiende contra patógenos mediante la adhesión inmunoglobulinas). Las cadenas livianas se componen de un dominio
a sus sitios antigénicos, así como por bloqueo a su unión a las variable (V) y uno constante (C), denotados como VL y CL,
superficies epiteliales (externas). Las distintas clases de respectivamente; mientras que las cadenas pesadas presentan un
inmunoglubinas también tienen diferentes funciones fisiológicas. La dominio variable y tres constantes, VH, CH1, CH2 y CH3, respectivamente.
IgM es la más efectiva contra microorganismos y es la primera que Las regiones variables y el primer dominio constante de las cadenas
se secreta en respuesta a un antígeno. La IgG, la inmunoglobulina pesadas (VH y CH1) se asocian con las cadenas livianas (VL y CL) para
más común, esta distribuida en partes iguales entre la sangre y el formar dos sitios idénticos de unión al antígeno, los fragmentos Fab4-6,
líquido extravascular. La IgE, que por lo general está presente en la cada uno de los cuales contiene las Regiones de Determinación de
sangre en concentraciones mínimas, protege contra parásitos y ha Complementariedad o simplemente CDR (del inglés complementarity
sido implicada en las reacciones alérgicas. La IgD, que también está determining region), tres aportados por la cadena ligera y otro total por la
presente en pequeñas cantidades, no tiene una función conocida. cadena pesada, las cuales interaccionan directamente con un antígeno
específico, siendo los CDR3 los que interaccionan más estrechamente con
En la IgD una parte relativamente no estructurada ubicada en el
éste. Por otro lado, las regiones CH2 y CH3 de las cadenas pesadas forman
medio de las cadenas pesadas forman una región de bisagra flexible
la fracción cristalizable o fragmento Fc, región que cumple con funciones
por la que la molécula puede ser degradada para producir
efectoras, tales como transporte placentario, potenciación de la
determinados fragmentos de anticuerpo. Estos fragmentos fueron
fagocitosis (opsonización) o citotoxicidad celular dependiente de
útiles para proporcionar información sobre la estructura y la función
anticuerpo7. En los anticuerpos aparecen, además de las cuatro cadenas
de los anticuerpos porque pueden usarse para el análisis separado
polipeptídicas básicas, un componente glicosídico en el dominio CH2 que
de las funciones de unión al antígeno y efectora la molécula.
representa el 2-14% del peso total de la molécula.

Bibliografía

 Voet. D., Voet. J. , Pratt. C. (2007). Fundamentos de Bioquímica:


La vida a nivel Molecular- 2 Ed. Editorial Médica Panamericana,
Capitulo 28. Pág 1104 a la 1107.
 Parham. P. (2006). Inmunología- 2 Ed.Editorial Médica
Panamericana, Capitulo 2. Pág 39 a la 43.