Enzimas

Características
• Catalizadores orgánicos específicos: aceleran la velocidad de una
reacción química, sin consumirse en ésta.
• En su mayoría proteicos, también algunos RNAs pueden ser
catalíticos.
Substrato(s) + Enzima -> Complejo ES -> Producto(s) + Enzima

substratos
producto

Complejo enzima
enzima-substrato
Sitio activo
Llave-cerradura Ajuste inducido

substrato
Sitio
Complejo enzima activo
substrato
Sitio
activo

enzima
 Cómo actúan las enzimas?
• Aceleran una reacción al disminuir
la energía de activación requerida
– Energía de activación: energía
requerida para romper enlaces
químicos pre existentes
• Al disminuir la energía de
activación, un mayor numero de
moléculas pueden participar en la
reacción aumento de velocidad de
la reacción global
 Especificidad
• Por lo general, cada enzima es específica para un substrato y
reacción determinadas.
– Lipasa
– Sacarasa
– Amilasa
 Temperatura óptima

• Las enzimas son termolábiles

• Temperaturas elevadas
desnaturalizan enzimas
 pH óptimo
• Cada enzima posee actividad apenas
en un rango de pH específico. pH óptimo pH óptimo
para la para la
pepsina tripsina

• Dentro de este rango, un valor

Tasa de reacción
optimo donde la velocidad de
reacción es máxima.

• Una variación del pH -> cambios de

conformación e inactivación de la pH de reacción
enzima
 Holoenzimas
• Algunas enzimas necesitan un
Cofactor, componente no proteico adicional para
coenzima,
grupo
Substrato ejercer actividad catalítica.
prostético
• Holoenzima: hace referencia a la enzima
funcional acompañada del componente
no proteico
• El componente no proteico puede ser
Apoenzima inactiva Componente Holoenzima un ion metálico (cofactor:Mg, Fe, Cu ) o
(porción proteica) no proteico activa un compuesto orgánico (coenzima,
activador
NADPH, NADH, ATP)
• La apoenzima es afuncional sin el
cofactor o la coenzima
 Proenzimas o zimógenos
• Enzimas sintetizadas en la Sitio de
clivado
forma de precursor inactivo.
• La activación ocurre por la
activación de otras enzimas
• Ej.: tripsinógeno – tripsina
– Pepsinogeno pepsina
– Coagulación sanguínea
 Vías metabólicas
• Reacciones en secuencia ordenada

• El producto de una reacción catalítica

sirve de substrato para la siguiente
enzima de la vía

Substrato substrato substrato substrato substrato

A Catálisis
B Catálisis
C Catálisis
D Catálisis
E
por la por la por la por la
enzima 1 enzima 2 enzima 3 enzima 4
 La actividad enzimática se encuentra regulada
La secuencia de reacciones se detiene
(inhibición de retroacción)

Substrato substrato substrato substrato substrato

A Catálisis
B Catálisis
C Catálisis
D Catálisis
E
por la por la por la por la
enzima 1 enzima 2 enzima 3 enzima 4

El producto
E inhibe a la
enzima 1
Inhibición alostérica

Substrato

Sitio activo Enzima Sitio activo

distorsionado

Sitio alostérico
Activador
alostérico
Activación alostérica

Sitio activo Substrato

Substrato
distorsionado Sitioactivo
Sitio activo

Sitio
Sitio alostérico
alostérico Activadoralostérico
Activador alostérico
 Tipos de inhibición enzimática
Inhibición reversible: el inhibidor
forma enlaces débiles con la
enzima
sustrato
Inhibidor
competitivo

sustrato
enzima Inhibidor no competitivo
induce un cambio en la forma
de la enzima, así el substrato
Inhibidor competitivo interfiere no puede unirse a la enzima
(o compite) con el sitio activo de
la enzima, así el substrato no enzima
puede unirse a la enzima Inhibidor no
competitivo
 Inhibición irreversible
• El inhibidor se combina con la enzima, destruyéndola o
desactivándola permanentemente.
• Venenos
• Metales pesados
• Insecticidas
 Vitaminas
• Hidrosolubles: complejo B (B1, B2, B3, B5, B6, B8, B9, B12), C.
– Componentes de coenzimas o grupos prostéticos

• Liposolubles: vitaminas A, D, E, K
– No se han descubierto funciones de coenzima en este grupo.
Bibliografía
Biología De Solomon