ENZIMAS DE USO CLÍNICO Y DIAGNÓSTICO

Varón de 37 años de edad, soltero, vigilante, con tiempo de enfermedad de 4 días

aproximadamente. Ingresa al hospital por presentar malestar general, coloración amarillenta de piel
y mucosas y días antes alza térmica no justificada ni cuantificada. Abdomen distendido y dolor a
nivel de reborde costal derecho. Presenta náuseas y vómitos por lo que no tolera alimentos por vía
oral. El laboratorio mostró: AST 1 200 UI/l (VN 7 a 20) ALT: 1800 UI/l. (VN 9 a 30 U/l) Fosfatasa
alcalina: 125 U/l (VN 130U/l) Gammaglutamiltranspeptidasa: 160U/l, Bilirrubina total: 4 mg/dL
Bilirrubina directa: 3 mg/dL. Inmunoserología: Antígeno de superficie de la hepatitis B: reactivo.

CUESTIONARIO
1. ¿Qué es una enzima, coenzima, isoenzima?

Los enzimas: son proteínas que catalizan

reacciones químicas en los seres vivos. Los
enzimas son catalizadores, es decir,
sustancias que, sin consumirse en una
reacción, aumentan notablemente su
velocidad. No hacen factibles las reacciones
imposibles, sino que solamente aceleran las
que espontáneamente podrían producirse.
Ello hace posible que en condiciones
fisiológicas tengan lugar reacciones que sin
catalizador requerirían condiciones
extremas de presión, temperatura o pH.
 Coenzima: es una molécula orgánica pequeña
necesaria para la actividad de una enzima. Las
coenzimas son cofactores de naturaleza
orgánica. La tetrahidrobiopterina, el ATP, el GTP,
el NAD, la coenzima A o la coenzima Q son
algunos ejemplos de coenzimas. Muchas
coenzimas son vitaminas o derivados de ellas
especialmente de la vitamina B. Normalmente
sufren reacciones de oxidación, reducción y
transferencia de grupos químicos. Las coenzimas
sufren las transformaciones químicas necesarias
para la catálisis enzimática.

Isoenzimas: son enzimas que difieren en la secuencia

de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción
química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes
parámetros cinéticos o propiedades de regulación
diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el
ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades
particulares de un determinado tejido o etapa del
desarrollo. En bioquímica, las isoenzimas son isoformas
(variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas.

2. ¿Cuál es el papel de las enzimas con respecto a la energía de activación?

Las enzimas cumplen con el papel de reducir la energía de activación. esto quiere
decir que permiten que los sustratos puedan reaccionar sin necesidad de que tengan
una alta energía cinética. esto se logra porque las enzimas tienen una superficie en
la que los sustratos pueden entrar y reaccionar. esta superficie se llama SITIO
ACTIVO de la enzima. Cabe mencionar que el sitio activo de cada enzima es muy
específico; reconoce a solo un tipo de sustratos, lo que quiere decir que hay una
enzima distinta para cada reacción llevada a cabo en los seres vivos. Cuando los
sustratos entran al sitio activo se hallan muy juntos, y la configuración 3D de la
enzima cambia y los obliga a reaccionar. Después de reaccionar, los sustratos se
convierten en productos, los cuales ya no encajan con el sitio activo de la enzima
puesto que son distintos a los sustratos originales de la enzima. Esto provoca que
salgan de la enzima y así es cada ciclo de la enzima.
3. ¿Por qué las enzimas no se expresan en mg/ ml o en mmol /litro
frecuentemente?

No se usan porque las unidades internacionales (SI) de medida son: katal que es la
cantidad de enzima que cataliza una reacción con velocidad de 1 mol/s. Otras
unidades de actividad enzimática son las Unidades internacionales (U/L) o sus
submúltiplos(mU/mL). una unidad internacional se define como la cantidad de
enzima que cataliza la reacción de un micromol de sustrato por minuto en
determinadas condiciones de pH, temperatura y conc. de sustrato.

4. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de reacción? Mencione

algunos ejemplos.

La comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica introdujo en 1964,

para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificación sistemática, en la cual se
consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reacción implicada:

1.Oxidoreductasas:
Estas enzimas catalizan la transferencia de electrones desde una molécula que va a
ser el agente reductor hasta otra molécula receptora y esta será el agente oxidante.
Las enzimas Oxidoreductasas reaccionan de la siguiente manera:
AH2 + O2 → A + H2O

Se clasifican en:
 Deshidrogenadas.
 Oxidasas.
 Peroxidasas.
 Oxigenasas.
 Hidroxilasas.
 Reductasas.
2.Transferasas:
Estas enzimas catalizan la transferencia de un grupo funcional de una molécula
donante a una molécula receptora.
Las enzimas Transferasas reaccionan de la siguiente manera:
AB + C → A+ CB

Se clasifican en:
 Grupos Monocarbonados.
 Grupos Aldehído o Ceto.
 Acil Transferasas.
 Glicosiltransferasas.
 Alquil o Ariltranferasas.
 Grupos Nitrogenados.
 Grupos Fosfato.
 Grupos Sulfato.

3.Hidrolasas:
Estas enzimas son capaces de “hidrolizar” ósea descomponer enlaces químicos por
su reacción con el agua.
Las enzimas Hidrolasas reaccionan de la siguiente manera:
AB + H2O → AH + BOH

Se clasifican en:
 Esterasas.
 Glucosidasas.
 Éter Hidrolasa.
 Peptidasas.
 Acil anhidro Hidrolasas.
 Helicasas.
4.Liasas:
Estas enzimas son las encargadas de catalizar la ruptura de enlaces químicos en
compuestos orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis y a la oxidación.
Como resultado del proceso de la ruptura de los enlaces se forman frecuentemente
nuevos dobles enlaces o nuevas estructuras en anillos.
Las enzimas Liasas reaccionan de la siguiente manera:
AB → A + B

Se clasifican en:

 Actúan sobre enlaces C-C.

 Actúan sobre enlaces C-O.
 Actúan sobre enlaces C-N.
 Actúan sobre enlaces C-S.
 Actúan sobre enlaces C- Haluro.
 Actúan sobre enlaces P-O.

5.Isomerasas:
Estas enzimas son las encargadas de transformar un isómero de un compuesto
químico en otro
Las enzimas Isomerasas reaccionan de la siguiente manera:
ABC → ACB
 Se clasifican en:
 Rasemasas y Epimerasas.
 Cis-Trans- Isomerasas.
 Oxidoreductasas Intramoleculares.
 Transferasas Intramoleculares.
 Liasas Intramoleculares.

6.Ligasas:
Son las enzimas capaces que catalizar la unión entre dos moléculas de gran tamaño,
para dar lugar a un nuevo enlace químico.
Las enzimas Ligasas reaccionan de la siguiente manera:
A + B + XTP → AB + XDP + Pi

Se clasifican en:

 Forman enlaces C-O.

 Forman enlaces C-S.
 Forman enlaces C-N.
 Forman enlaces C-C.
 Forman enlaces esters fosforicos.
 Actúan sobre enlaces N-metal.

5. ¿En qué casos las enzimas facilitan el diagnóstico de enfermedades?

Los estudios de enzimas sirven para el diagnóstico clínico de diversas enfermedades

ya que el valor de la enzima tiende a aumentar o disminuir ante alguna enfermedad.
Algunas enzimas para el diagnóstico clínico serian:
Fosfatasa ácida, Adolasa, Fosfatasa alcalina, GGT, TGO, Lipasa, TGP, Amilasa,
Transferasa, Transaminasa.
 Fosfatasa Alcalina: En huesos, placenta e hígado. Disminución en desnutrición y
deficiencia de proteínas. Aumento en tuberculosis, tumores óseos, consolidación
ósea.
TGO: En hígado y musculo cardiaco. Disminuye por penicilina. Aumenta por infarto,
hepatitis o traumatismo.
GGT: En riñón, hígado, páncreas e intestino. Disminuye por ingestión de algunos
medicamentos. Aumenta por alcoholismo, obesidad, insuficiencia renal, hepatitis,
tumor hepático, cirrosis.

Amilasa: En glándulas salivales y páncreas. Disminuye por cáncer pancreático o

toxemia del embarazo. Aumenta por pancreatitis aguda, cáncer de páncreas,
paperas, embarazo ectópico.
Lipasa: En hígado, estomago, intestinos y leche materna. Disminuye por embarazo,
tuberculosis, diabetes mellitus. Aumenta por pancreatitis aguda, carcinoma
pancreático y gastroenteritis.

6. ¿Cómo es la distribución de las enzimas a nivel celular?

Las enzimas, normal y comúnmente actúan en el interior celular, las enzimas

respiratorias están en las mitocondrias, las que participas de la síntesis de las
proteínas en los ribosomas. Sólo las enzimas digestivas actúan en la cavidad gástrica,
oral o intestinal y muy pocas actúan en el torrente sanguíneo como los factores de
coagulación de la sangre
Bioquímica

ALUMNA: Genesis Paisig Chilet