LAS ENZIMAS

 Son proteínas de estructura terciaria o cuaternaria

Las enzimas actúan como un catalizadores biológicos

Catálisis: proceso de aceleración de una reacción química por efecto de un

catalizador.

 Todas las reacciones celulares están catalizadas por enzimas

BIOCATALIZADORES.
 Si no fuera así, las reacciones se producirían muy lentamente debido a la estabilidad de las
biomoléculas.
 Casi todas son de naturaleza proteica aunque hay algunas que no; ARN catalíticos y
anticuerpos catalíticos
Se las denomina de la siguiente manera

Se indica el nombre del sustrato sobre el que actúa.

Se añade el cambio que le produce.
Terminación –asa.

Así, por ejemplo, la enzima que polimeriza el ADN a partir de sus monómeros es la
ADN polimerasa.
 Clasificación de las enzimas (I)
HIDROLASAS
Glucosa-6-fosfatasa

Catalizan reacciones
de hidrólisis con
intervención del agua
D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO

Piruvato-
LIASAS descarboxilasa

Catalizan la adición de
grupos funcionales diversos
ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO

TRANSFERASAS Aspartato-
aminotransferasa
O QUINASAS

Catalizan la transferencia
de grupos funcionales o
radicales entre moléculas ÁCIDO ÁCIDO ÁCIDO
ÁCIDO OXALACÉTICO
ASPÁRTICO CETOGLUTÁRICO GLUTÁMICO
 Clasificación de las enzimas (II)
ISOMERASAS Triosafosfato-
isomerasa

Catalizan reacciones de
transformación de
moléculas en sus isómeros.
DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO

OXIDORREDUCTASAS Malato-
deshidrogenasa

Catalizan reacciones
de oxidorreducción.
ÁCIDO OXALACÉTICO ÁCIDO MÁLICO

SINTETASAS O LIGASAS Catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.

AcetilCoA
carboxilasa

ACETIL COENZIMA A MALONIL COENZIMA A

Mecanismo de actuación
enzimática:

1) Se forma un complejo: enzima-

substrato o substratos.
productos
2) Se une la coenzima a este sustrato
complejo.

3) Los restos de los aminoácidos

que configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello
debilitan los enlaces
necesarios para que la Enzima
reacción química se lleve a
cabo a baja temperatura y no Enzima inactiva
se necesite una elevada
energía de activación. Centro activo

4) Los productos de la reacción

se separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta
para nuevas catálisis.
Coenzima
5) Las coenzimas colaboran en el
proceso; bien aportando
energía (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la
catálisis enzimática
 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

TODAS las de las proteínas y además…

 Gran actividad catalítica: aumentan la velocidad de
reacción 106-1014 veces. No alteran el equilibrio y una
vez finalizada quedan libres y listas para actuar.
 Especificidad: actúan sobre uno o pocos sustratos
para catalizar una transformación química
 Actúan en condiciones de pH y temperatura suaves
 Su actividad es regulable (estímulos intra o
extracelulares)
 ESPECIFICIDAD

 De acción; una enzima solo media una reacción que

sufra ese sustrato no todas.
 De sustrato: Cada enzima actúa sobre un sustrato o
un número reducido
❖ Absoluta: actúa sobre un solo sustrato
❖De grupo: transforma sustratos que presenten
un determinado enlace
❖Estereoquímica: si actúa en formas o L o D
MODELO LLAVE CERRADURA/AJUSTE INDUCIDO
 Mecanismo de acción enzimática (III)

MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ENCAJE INDUCIDO

Sustrato Sustrato

Enzima
Enzima

En ambos casos, la unión de una

enzima con su sustrato es
altamente específica

Complejo
enzima- sustrato

El centro activo tiene la misma forma antes y El centro activo modifica ligeramente su
después de la unión con el sustrato forma durante la unión con el sustrato
 ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

APOENZIMA Fracción protéica

 Muchas enzimas son holoenzimass
COFACTOR Fracción prostética

Los cofactores se clasifican atendiendo a su naturaleza química y a su grado de unión al

apoenzima

ACTIVADORES INORGÁNICOS Iones metálicos unidos permanentemente al apoenzima

COENZIMAS Molécula orgánica compleja + frecuentemente una vitamina

El apoenzima determina la especificidad de la reacción.

Apoenzima y cofactor por separado son inactivos.
Un cofactor puede constituir diferentes holoenzimas

Sufren una reacción reversible

ATP ADP + P
Posteriormente se regeneran
 ELEMENTOS DE UNA
REACCIÓN ENZIMÁTICA

EL CENTRO ACTIVO DEL

ENZIMA

Es una equidad tridimensional

en la que encaja el SUSTRATO ESPECIFICIDAD

Molecula(s) que va a
Es una pequeña porción del transformar el enzima
enzima.
 REACCIÓN ENZIMÁTICA

COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO: alcanza el estado

activado o de transición
 Mecanismo de acción enzimática (II)
Centro activo del enzima
Complejo
enzima-sustrato
(ES)

Enzima (E)
Enzima (E) (no se modifica)
Sustratos (S)

Aminoácidos catalíticos Productos (P)

Aminoácidos de unión

E + S → ES → E + P
 Mecanismo de acción enzimática
Las enzimas actúan como un catalizador:

Energía de activación
 Disminuyen la energía de activación. sin la enzima

 No cambian el signo ni la cuantía de la

variación de energía libre. Energía de activación
con la enzima
 No modifican el equilibrio de la reacción. Energía
Energía de
los reactivos
 Aceleran la llegada del equilibrio. Variación
de la
Al finalizar la reacción quedan libres y energía
pueden reutilizarse.
Energía de
los productos
Progreso de la reacción
Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima.

1)
2)La
Lareacción no se produce
enzima disminuye o
pues hace
elimina falta una
la energía deenergía
de activación
activación para quey la
necesaria
Enzima transcurra espontáneamente.
reacción transcurre
espontáneamente.

Substrato

Producto
 Cinética de la reacción enzimática
La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal a medida que
aumenta la concentración de sustrato en el medio.
Cuando se alcanza una determinada velocidad de reacción (Vmax), ésta ya no aumenta
aunque sigua incrementándose la concentración de sustrato. Se dice, entonces que la
enzima está saturada.
La concentración de sustrato a la que
la velocidad de reacción es la mitad de
la velocidad máxima es la constante
de Michaelis (Km).
Vmáx
El valor de Km también indica la
afinidad de la enzima por el sustrato.

1 Afinidad y saturación son

V
2 máx inversamente proporcionales.
Una enzima con alta afinidad tiene una
Km baja y se satura muy pronto.

Km Una enzima con poca afinidad tiene

una Km alta y tarda más en saturarse
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA CINÉTICA

AQUELLOS QUE DESNATURALIZAN PROTEÍNAS

• pH – Concepto pH óptimo
• Temperatura – Temperatura óptima
• Sustancias químicas

Inhibidores
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

son
Son sustancias que
disminuyen, neutralizan o
INHIBIDORES
regulan la actividad
enzimática.

IRREVERSIBLES REVERSIBLES

COMPETITIVA Unión del I al centro activo

El inhibidor se une
covalentemente al Unión del I al un lugar
enzima y lo inutiliza diferente al centro activo
permanentemente NO COMPETITIVA (alosterismo)

(suelen ser
venenos)
 Regulación de la actividad enzimática
Inhibidores

INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
El inhibidor se une al centro activo del enzima de manera permanente

Enzima Inhibidor

Citocromo oxidasa KCN (cianuro potásico) Se detiene la respiración celular

(Enzima respiratoria) (Veneno) Muerte por asfixia inmediata

Muchos venenos actúan como inhibidores irreversibles

INHIBICIÓN competitiva
El inhibidor competitivo se une al centro activo
del enzima.

En una inhibición competitiva se puede alcanzar la misma velocidad máxima

aumentando la concentración de sustrato.
 Regulación de la actividad enzimática
Inhibidores
Sustancias que detienen la actividad de la enzima, impidiendo, por tanto la formación de productos

INHIBICIÓN REVERSIBLE
REVERSIBLE COMPETITIVA
El inhibidor ocupa el centro activo del enzima, por lo que el sustrato no puede unirse
Sustrato
Cuando el inhibidor
desaparece, el enzima
recupera su función normal

Inhibidor Los sustratos no

pueden unirse al
centro activo

Inhibidor unido
a la enzima

Enzima COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR

E-I
 INHIBICIÓN no competitiva
El inhibidor no competitivo se une a un lugar diferente del centro activo y también puede
hacerlo al complejo enzima-sustrato.

La Km se mantiene
constante en presencia
(Es característico de los enzimas alostéricos) del I no competitivo.
 Regulación de la actividad enzimática
Inhibidores

TIPOS DE INHIBICIÓN REVERSIBLE

REVERSIBLE NO COMPETITIVA
El inhibidor ocupa un segundo centro activo del enzima. El sustrato puede unirse o no, pero no se lleva
a cabo la reacción
El inhibidor se encuentra en su
Elcentro activo
inhibidor se El sustrato en
encuentra puede
su
unirse activo,
centro pero noelse produce
sustrato nola
reacción
puede unirse Sustrato

Enzima

Segundo
centro activo

Inhibidor

COMPLEJO
COMPLEJOENZIMA-SUSTRATO-INHIBIDOR
ENZIMA-INHIBIDOR
E-I E-S-I
COMPARATIVA
INHIBICIÓN acompetitiva

El inhibidor acompetitvo sólo

se une al complejo enzima-
sustrato.
OTROS TIPOS DE REGULACIÓN
REGULACIÓN POR SÍNTESIS

El enzima se produce en la cantidad y en el momento que se necesita y se

degrada rápidamente al finalizar su acción

REGULACIÓN SOBRE SU ACTIVIDAD

La enzima presenta dos conformaciones, activa e inactiva cuya

transformación se produce por unión de un ligando
ENZIMAS MODIFICADOS COVALENTEMENTE

Fosforilado/no fosforilado (quinasa/fosfatasa)

ENZIMAS ALOSTÉRICOS
Modificación por unión de un ligando
 ENZIMAS ALOSTÉRICOS

Los enzimas alostéricos son capaces de adoptar al

menos dos conformaciones diferentes y estables; una
activa y otra inactiva.

El paso de una a otra suele estar inducido por la

unión de ciertas moléculas llamadas ligandos o
efectores a determinados lugares de la
enzima(distintos al centro catalítico) que son
conocidos como centros reguladores
 Inhibición alostérica.

sustrato

Enzima activa

Sin inhibidor

Enzima inactiva

Los inhibidores alostéricos

se unen a una zona de la
enzima y cambian la con inhibidor
configuración del centro
activo de tal manera que
impiden que el sustrato
se pueda unir a él. inhibidor
 Inhibición alostérica
Sustrato Enzima
Enzima inactiva Centros activos
activa modificados

Los sustratos
no pueden
unirse al
centro activo

Ligando Centro Ligando unido al

regulador centro regulador

Sustrato
Modulación negativa: unido la enzima es inactiva. Suelen ser los productos
(señal de “ya hay suficiente”)
Modulación positiva: la unión aumenta la actividad. Suele ser el sustrato (evita acumulación)
REGULACIÓN POR PRODUCTO FINAL

La L-isoleucina
es un inhibidor
competitivo de
la treonina
deshidratasa
OTROS TIPOS DE REGULACIÓN
CIMÓGENOS

• Son enzimas que se secretan inactivos.

• Una vez expulsados se activan llevan a cabo su función.
• Es un mecanismo de protección.
• Ejemplos:
– Pepsinógeno
– Tripsinógeno
– Procarboxipeptidasa
– Procolágeno
MECANISMOS PARA MEJORAR EFICACIA
DE ENZIMAS

 1. Compartimentación celular: La presencia de orgánulos celulares permite

la concentración de las enzimas que actúan en una ruta metabólica, mejorando
la eficacia del proceso.
 2. Reacciones en cascada: Son reacciones en las que la el producto de la
misma actúa de catalizador de la siguiente reacción, y de la misma forma el
producto de esta segunda reacción catalizaría la tercera reacción. Por ejemplo
esto sucede en la coagulación de la sangre o en la reacción inmunitaria del
complemento.
 3. Complejos multienzimáticos: Consiste en la agrupación de las enzimas
que actúan en una ruta metabólica. La reacción se favorece ya que el producto
de la primera reacción sirve de sustrato para la segunda y así sucesivamente,
debido a la proximidad entre S y E.
 4. Isozimas: Son variedades de la misma enzima. Son enzimas que tienen el
mismo sustrato y realizan la misma reacción en diferentes tejidos (lactato-
deshidrogenasa de músculos y corazón)
1. Indica los valores de pH para los cuales dos enzimas tienen la misma
velocidad de reacción.
2. Determina el intervalo del pH para el cual tiene actividad catalítica las
tres enzimas, pero con velocidades de reacción distintas.
3. Para valores máximos de acidez , ¿cuál es la enzima con mayor
actividad catalítica?
4. ¿Qué valores y qué unidades se emplean para representar la velocidad
de reacción?.
5. Si el pH de la sangre es 7'3 , razona qué enzimas podrían presentar
actividad catalítica en el plasma sanguíneo.
 Basándonos en los cambios ocurridos al aumentar la
concentración de sustrato, ¿Cómo podría saber si la
inhibición de una enzima está siendo producida por
un inhibidor competitivo o por uno no competitivo?
 Describa y explique cómo afecta a la velocidad de
reacción enzimática y a la afinidad de una enzima
por el sustrato las inhibiciones competitiva y no
competitiva. Represente gráficamente la respuesta.