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FACULTAD DE MEDICINA

DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA MÉDICA

ENZIMAS I
Propiedades Generales.
Estructura. Clasificación

Lic. Jorge Alberto Salomón Hdez.


jorge.salomon04@liveusam.edu.sv
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
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VALOR DEL MES:


“SABIDURÍA”
“El principio de la sabiduría es el temor de
Jehová; Los insensatos desprecian la sabiduría
y la enseñanza” Proverbios 1:7
“No reprendas al escarnecedor, para que no te
aborrezca; Corrige al sabio, y te amará” Prov. 9:8
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
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OBJETIVO:
Explicar correctamente las
propiedades más importantes de
los catalizadores biológicos y no
biológicos, en forma oral o escrita
según clase, consulta Bibliográfica y
discusiones de laboratorio
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
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CONTENIDO:
1. Definición: de catalizadores, de Sustrato, de
reacciones y clase de reacciones
2. Importancia
3. Clasificación de las enzimas: a) Por el lugar
donde actúan b) Por la complejidad de su
estructura, c) Por su composición y d) Por las
Reacciones que catalizan
4. Nomenclatura
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
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¿Qué es una Enzima?
¿Por qué son importantes las Enzimas?

LAS REACCIONES CELULARES BÁSICAS


Todas las células llevan a cabo funciones vitales:
Ingestión de nutrientes
Eliminación de desperdicios
Crecimiento
Reproducción
Las células obtienen de los alimentos la energía necesaria
para cada una de estas funciones básicas. Y para ello
requieren de enzimas
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¿Qué son las enzimas?
Son proteínas que actúan como catalizadores
biológicos (proteicos), que aceleran las Reacciones
Biológicas que son energéticamente posibles
¿Qué hacen las enzimas y cómo lo hacen?
Aumentan la velocidad de las reacciones
disminuyendo la energía de activación, requiere
menos energía que la reacción sin catalizar; al
hacerlo, no afectan al equilibrio químico sino que sólo
aumentan las velocidades de los procesos bioquímicos.
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Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo


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Las enzimas en general, aportan velocidad,
Especificidad y control regulatorio de las
reacciones del cuerpo.
Las reacciones catalizadas por Enzimas tienen
tres Pasos básicos:
1. Unión del sustrato: E+S ES
2. Conversión del sustrato unido a la enzima en
producto unido a la enzima
ES EP
3- Liberación del producto
EP E + P
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LAS ENZIMAS
son las más espectaculares,
más abundantes, específicas y
quizás las bioquímicamente
más importantes de todas las proteínas.
Ellas aceleran los miles de reacciones químicas
que se efectúan en el organismo disminuyendo el
nivel de la "energía de activación" propia de la
reacción.
Por lo que son catalizadores Biológicos
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Características Generales de las Enzimas


Alta Especificidad de Reacción: Una
enzima es capaz solo de realizar cierto tipo de
reacción

Alta Especificidad de Sustrato: Solo


interactúan con cierto tipo de sustratos

Alta Eficiencia: Son capaces de transformar


rápidamente a sustratos en productos
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Características Generales de las Enzimas


No sufren cambios químicos irreversibles
en su estructura durante la catálisis

Pueden ser reguladas por otros metabolitos

Su actividad depende de: pH y temperatura


por lo que son sensibles a ellos

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Importancia de las Enzimas
1. Aumentan la Velocidad de las reacciones en
condiciones adecuadas de pH y Ta
2. Regulan las reacciones metabólicas por lo tanto
regulan el metabolismo
3. La determinación de su actividad en muestras
biológicas, (plasma, LCR, amniótico, tejidos, etc.)
permiten el diagnóstico, pronóstico y tratamiento
de enfermedades congénitas (fenilcetonuria, etc.) o
adquiridas (Infarto del miocardio, hepatitis,
pancreatitis)
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¿Químicamente qué es una Enzima?


Macromolécula
¿FUNCIONALMENTE
QUÉ ES UNA Proteica
ENZIMA?:
CATALIZADOR
BIOLÓGICO ENZIMA

E
+
SUSTRATO PRODUCTOS
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La enzima (Proteína) atrae al sustrato, el sustrato


se une en un sitio especifico de la Enzima (sitio
catalítico), dando como resultado el complejo E-S
de ello resulta el o los productos y la enzima intacta
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SITIO CATALÍTICO O CENTRO ACTIVO
o Sitio de la E donde se une el S.
o Sitio donde se efectúa la catálisis, se forma el producto y se
libera de la E
El S se une a la enzima a través de numerosas interacciones
débiles como son: puentes de hidrógeno, etc.

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¿Son las enzimas los únicos biocatalizadores?
No. También hay biocatalizadores NO proteicos que se
llaman Ribozimas. Su nombre se debe a que son
ácidos ribonucleicos y enzima
Peptidil transferasa

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ESPECIFICAS DE TEJ. U
INTRACELULAR ORIENTADORAS DE ÓRGANOS

SITIO DE
ACCIÓN FUNCIONALES DEL
PLASMA
EXTRA-CELULAR
DE SECRESIÓN
MONOMÉRICAS

OLIGOMÉRICAS
CLASIFICACI
ÓN ENZIMAS ESTRUCTURA SIST. MULTIENZIMÁT.
ASOCIADOS A
MEMBRANA

COMPLEJOS
ENZIMÁTICAS

COMPOSICIÓ SIMPLES
N
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CONJUGADAS

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INTRACELULAR ESPECIFICAS DE TEJIDO U


SITIO DE ORIENTADORAS DE
ACCIÓN ÓRGANOS
EXTRA-CELULAR

Las enzimas son proteínas


sintetizadas en los
ribosomas, (dentro de las
células) sólo cuando su
sustrato está en el interior de
las células las llamamos
intracelulares
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ENZIMAS ESPECÍFICAS DE
TEJIDO O DE ORGANO
Son enzimas que están
presentes en concentración
apreciable sólo en un
determinado órgano
Ej: Acetil colinesterasa
(Glóbulos rojos y sinapsis n.)
Fosfatasa Ácida Prostática FAP
(Marcador Tumoral de
Próstata)
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Enzimas específicasFACULTAD
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tejido u orientadoras
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órganos: Pueden ser
intracelulares o
extracelulares.
Están presentes en
concentración apreciable
sólo en un determinado
órgano, son las que le
ayudan al médico a dar
un determinado
diagnóstico.
ej. CPK MM, CPK MB y CPK
BB.
Ej. CPK=creatina-fosfocinasa
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Enzimas Intracelulares: enzimas cuyo
sustrato se encuentra en el interior de las
células. Ej. Enzimas que participan en la
glucólisis y Ciclo de Krebs.
a) Ejemplo: Hexocinasa.

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*La mayoría de las enzimas son intracelulares


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Enzimas Extracelulares: su sustrato está fuera
de la célula
a) Enzimas funcionales del plasma: El plasma
es su lugar normal de acción. Ejemplo:
Enzimas de la coagulación, LPL

b) Enzimas de secreción: Son aquellas que


van a ser secretadas por una glándula y
van ejercer su acción en otro sitio. Ejemplo
Amilasa
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CLASIFICACIÓN DE LA ENZIMAS POR SU COMPOSICIÓN

Por su composición:
 Se clasifican en 2 clases generales:
a) Proteínas simples: Que sólo contienen residuos de
aminoácidos. Solo cadenas polipeptídicas
b) Proteínas conjugadas: Compuestas por una parte
proteica o Apoenzima y una no proteica llamada cofactor. Se les
conoce también como HOLOENZIMAS

HOLOENZIMA = Apoenzima + cofactor


(parte proteica) (parte no proteica)
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COFACTOR: Son derivados de iones metálicos o
vitaminas, que participan en la catálisis enzimática.

Proceden de las
vitaminas
Coenzima
NO Permanece
fuertemente unida a
Cofactor la proteína

Asociada
Grupo permanentemente
prostético
a la
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe enzima
hacerlo

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¿Qué son los cofactores?
Son iones o vitaminas y sus derivados, que
participan en la catálisis enzimática
1- La mayoría de cofactores son derivados de
vitaminas y de iones metálicos
2- Son especies químicas pequeñas
3- Unos son solubles en agua y otros en solventes
de grasas (orgánicos)
4- Son estables al calor excepto la vitamina C
5- No dan la especificidad de la reacción
Las enzimas con metales fuertemente unidos se
llaman: Metaloenzimas Ej: Anhidrasa carbónica
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FUNCIONES DE LOS COFACTORES


1- Alteran la estructura tridimensional de las
proteínas, la del sustrato adherido o la de
ambos, a fin de incrementar al máximo la
interacción entre estos

2- Intervienen de manera efectiva en la


reacción global, como otro sustrato
Ejemplo: CITOCROMO OXIDASA

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Clasificación de las Enzimas por su estructura
Monoméricas sistema multienzimático
ureasa Vía de glucólisis

Complejo
multienzimático

Oligoméricas Sistema multienzimático


asociado a membrana
Lactato DH
Enzimas de
Cadena
respiratoria
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Clasificación de las Enzimas por su estructura
a) Enzimas monoméricas:
están constituidas por una
sola cadena polipeptídica

b) Enzimas oligoméricas:
constan de varias cadenas
polipeptídicas.
Iguales: Homo-oligoméricas
Distintas: Hetero-oligoméricas
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LDH
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c) Sistemas multienzimáticos SISTEMAS MULTIENZIMÁTICOS
ASOCIADOS A MEMBRANA
asociados a membrana:
Complejos organizados formados
por varias enzimas diferentes
cuyas acciones se complementan,
generalmente se encuentran en
membranas. Ej. Complejo
enzimático de la cadena
respiratoria.
d) Complejos multienzimáticos: COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS
Complejos de enzimas ordenados
cuyas acciones se complementan.
ej. PDH= Piruvato
deshidrogenasa
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Clasificación de las Enzimas por la Reacción
ENZIMAS: CLASES Y SUBCLASES.
1- OXIDORREDUCTASAS: Deshidrogenasas
Reductasas
Oxidasas
Hidroxilasas
Peroxidasas
2- TRANSFERASAS: Transaminasas
Transfosforilasas
Transmetilasas
3- HIDROLASAS: Fosfodiesterasas
Peptidasas
Glicosidasas, Lipasas
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Clasificación de las Enzimas por la Reacción
ENZIMAS: CLASES Y SUBCLASES.

4-LIASAS: Descarboxilasas
Aldolasas, Deshidratasas
Desaminasas
Fosfatasa
5- ISOMERASAS: Epimerasas, Mutasas

6- LIGASAS: Sintetasas, Carboxilasas

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Clasificación de las Enzimas por la Reacción

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1. OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidación-reducción (transferencia
de electrones, iones hidruro o átomos de hidrógeno)

Alcohol deshidrogenasa
EC 1.1.1.1
Oxidación con NAD+
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2. TRANSFERASAS
Catalizan reacciones en las que hay una transferencia de
grupos de una molécula a otra (amino, acilo, fosforilo).

Hexocinasa
EC 2.7.1.2
Fosforilación
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3. HIDROLASAS
Catalizan reacciones en las que se produce la rotura de
enlaces por la adición de agua. Entre las hidrolasas están
esterasas, fosfatasas, peptidasas. amilasa

Carboxipeptidasa A
EC 3.4.17.1
Ruptura de enlace peptídico
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Clasificación de las Enzimas por la Reacción

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Clasificación de las Enzimas por la Reacción

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4. LIASAS
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (p.ej.
H2O, CO2, y NH3) para formar un doble enlace o se añaden
a un doble enlace. Los ejemplos son descarboxilasas,
deshidratasas, desaminasas, síntetasas e hidratasas.

Piruvato descarboxilasa
EC 4.1.1.1 Anhidrasa Carbónica
Descarboxilación 4.2.1.1
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5. ISOMERASAS
Enzimas que catalizan la transformación de isómeros de
cualquier tipo: ópticos, geométricos o de posición.

Malato isomerasa
EC 5.2.1.1
Isomerización cis-trans

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6. LIGASAS
Catalizan la formación de enlaces entre el C y el O, S, N u
otros átomos, a expensas de la hidrólisis del ATP. También
se les llama sintetasas.

Piruvato carboxilasa
EC 6.4.1.1
Carboxilación
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Clasificación de las Enzimas por la Reacción

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Nomenclatura de acuerdo a la
Clasificación de las Enzimas
 Nombres particulares: Pepsina
 Uso del sufijo “asa”: Amilasa
 Denominación sistemática establecida por la
Unión Internacional de Bioquímica y Biología
Molecular (IUBMB). De acuerdo con la clase de
reacción que cataliza, se le asigna un código de 4
números separados por puntos, encabezado por
las letras EC. También se le da un nombre
sistemático, muy descriptivo y que carece de
ambigüedad.
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CÓDIGOS DE LA IUBMB
Las letras EC: de “comisión de enzimas”
1er. Número: indica a cual de las seis clases pertenece.
2do. Número: se refiere a distintas subclases dentro de
cada grupo.
3er. Número: indica la sub-subclase
4to. Número: se refiere al orden en que cada enzima ha
sido añadida a la lista y de acuerdo a los grupos químicos
específicos que intervienen en la reacción.
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CÓDIGOS DE LA IUBMB
ATP + D-GLUCOSA ADP + D-GLUCOSA-FOSFATO

Número clasificatorio: E.C. 2.7.1.1.


2. Clase: Transferasa
7. Subclase: Fosfotransferasa
1. Fosfotransferasas con -OH como aceptor
1. D-glucosa como aceptor del fosfato
Nombre sistemático: ATP: Glucosa Fosfotransferasa
Nombre trivial: hexoquinasa

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GRACIAS POR SU ATENCIÓN

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