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UNIVERSIDAD DE CORDOBA

PROGRAMA REGENCIA DE FARMACIA


TALLER DE FUNDAMENTOS DE BIOLOGIA
TEMA: BIOMOLÉCULAS

Después de haber discutido en clase la temática relacionada con la Estructura Química, la Digestión y el
Metabolismo de Carbohidratos, Lípidos, Proteínas y Ácidos Nucleicos, ahora afianzaras tus conocimientos
resolviendo el siguiente taller. Para eso debes apoyarte en tus notas de clases y en consultas de texto,
documentos relacionados con la temática.

1. Comer bien no significa hacerlo en abundancia, comer bien es seleccionar los alimentos
verdaderamente nutritivos encontrando un balance adecuado de alimentos energéticos, proteínicos,
lipídicos, vitamínicos y minerales.
a. Elabora una lista de los alimentos que tomas a diario. Clasifícalos de acuerdo con la función que
cumplen en tu organismo.
b. Realiza un cuadro comparativo donde expongas: clases de compuestos orgánicos (carbohidratos,
lípidos, proteínas y ácidos nucleicos), elementos componentes, descripción y función principal en
los seres vivos.
c. Explica cómo se hace la digestión de un trozo de: pan, carne, mantequilla, incluya en esta las
enzimas que están implicadas en dicho proceso.
d. Explica que sucede en el organismo cuando se consume en exceso carbohidratos, lípidos y
proteínas.

2. El glucógeno es un polisacárido muy especial formado por unidades de glucosa. Cuando en nuestra
sangre hay exceso de glucosa se cambia a glucógeno y se almacena en el hígado y en los músculos.
Así se evita el exceso de glucosa en la sangre que produce un desequilibrio homeostático conocido
como diabetes.
a. ¿Cómo se controlan los niveles de azúcar (exceso o deficiencia) en la sangre? ¿Qué órgano está
implicado en este proceso? Explique cuál será el nivel ideal de glucosa en la sangre en ayunas.
b. ¿Qué nombre recibe la conversión de glucosa a glucógeno en el hígado y la conversión del
glucógeno a glucosa? ¿Por qué son importantes estos procesos en tu organismo?

¿Cómo se controlan los niveles de azúcar en la sangre? Puedes reducir los


niveles de glucosa en la sangre perdiendo peso, realizando ejercicio físico de
forma regular, comiendo de forma saludable y tomando los medicamentos que te
prescriba tu médico. Siguiendo estas indicaciones, controladas por tu médico,
podrás alcanzar el nivel objetivo de glucosa.
c. ¿Cuál será el nivel ideal de glucosa en la sangre en ayunas?
Lo recomendable es que la glucemia se mida al levantarse por la
mañana y antes del desayuno y se considera normal si los
niveles de glucosa que se sitúan entre los 70 y 100 mg/dl en ayunas y
en menos a 140 mg/dl dos horas después de cada comida.
d. Este proceso de transformación de glucosa en glucógeno se
llama glucogénesis y se realiza a través del hígado y los músculos.
e. Que nombre recibe la conversión de glucógeno a glucosa en el hígado?
f. Este proceso de conversión de glucógeno s glucosa se
llama (gluconeogénesis). Pero esta glucosa sólo es utilizada por los
músculos.
g. Entre las funciones del glucógeno se encuentra, el almacenamiento
secundario a largo plazo de la energía, a partir de reservas de energía
primarias, en este caso las grasas del tejido adiposo. El glucógeno
muscular se convierte en glucosa por las células musculares, y el del
hígado convierte a la glucosa para su uso en todo el cuerpo, incluyendo
el sistema nervioso central. Cuando se ingiere una comida que contiene
carbohidratos se y/o proteína, la glucosa en la sangre aumentan sus
niveles de concentración, y el páncreas secreta insulina. La glucosa en
sangre de la vena porta entra en las células hepáticas (hepatocitos) y la
insulina actúa sobre los hepatocitos para estimular la acción de
varias enzimas; incluyendo la del glucógeno sintasa. Algunas moléculas
de glucosa se agregan a las cadenas de glucógeno, siempre y cuando
la insulina y la glucosa sean abundantes. En este estado, el hígado
toma más glucosa de la sangre de la que secreta emite.

Nombra los alimentos grasos que forman parte de tu dieta


linaza, huevo, aceite de oliva, aguacate, semillas, frutos secos, vegetales garbanzos y pescados
Las grasas aparecen en la mayoría de las dietas para bajar de peso en la actualidad, sin embargo, hay que
tener en cuenta qué tipo de grasas se debe consumir. Existen dos tipos: las saturadas y las naturales.

Las grasas saturadas son las más perjudiciales para la salud, mientras que las naturales son las más
beneficiosas. Y es que van desde mejorar el aspecto de la piel hasta disminuir los niveles de triglicéridos en
sangre y ayudar a la salud mental, entre otros

1. Nombre los lípidos de importancia biológica.


Los Lípidos más comunes son las grasas, los aceites, los fosfolípidos, las ceras, los esfingolípidos, los
glicolípidos, los terpenos y los esteroides. La importancia biológica: Forman las membranas celulares
en todo el cuerpo. Protegen diferentes partes del cuerpo de los seres vivos, el tejido conjuntamente
con proteínas y polisacáridos. Almacenan energía que el organismo puede disponer fácilmente si la
necesita. Cuando se ingiere más alimento del necesario el exceso se transforma en grasas que se
deposita en el tejido adiposo distribuido adiposo protege del frío por ser un buen aislante. Las ceras
recubren algunos órganos vegetales como las hojas, evitando la pérdida de agua. Intervienen en
diversos procesos químicos intracelulares. Las grasas se obtienen a partir de los alimentos ingeridos.
Constituyen algunas de las vitaminas A1, E y K son terpenos. Forman ciertas hormonas (progesterona,
estradiol, testosterona, hidrocortisona, aldosterona) son esteroides. Son constituyentes de algunos
pigmentos, que están formados algunos por terpenos.

2. ¿Qué diferencia existe entre una grasa saturada y una insaturada? ¿Cómo diferenciar en un
supermercado? Realiza su estructura química

¿Cuál sería el beneficio para tu salud el consumir aceites polinsaturado?

En términos generales, la grasa poliinsaturada es una de las más saludables pues ayuda a disminuir
el colesterol LDL (malo). Debido a que el colesterol es una sustancia suave y cerosa que puede
generar bloqueo de los vasos sanguíneo, mantener niveles bajos de colesterol LDL disminuye el
riesgo de enfermedades del corazón.

¿Cuál recomiendas usar a tu familia? ¿por qué le recomiendas no reutilizar el aceite? ¿Qué diferencia hay

entre los omegas 3-6? ¿Por qué es bueno consumirlos?

 Aceite Gourmet® Familia es el único aceite en el mercado que contiene el balance de


omegas 3, 6 y 9* y vitaminas A, D y E que tu cuerpo necesita para su buen funcionamiento.
Su consumo contribuye al crecimiento y desarrollo de la familia.

La Vitamina A contribuye a mejorar la visión; la Vitamina D ayuda a que los huesos absorban el
calcio para que estos sean más fuertes y la Vitamina E ayuda a prevenir el envejecimiento celular.
Aceite Gourmet® Familia es naturalmente libre de colesterol y grasas trans.

 De manera resumida los ácidos grasos omega-3 ayudan a reducir los triglicéridos, en la
sangre, el riesgo de arritmia y bajar la presión arterial. Mientras que los ácidos grasos
omega-6 ayudan a controlar el azúcar en la sangre previniendo la diabetes y a regular la
presión arterial.

3. Explique la siguiente expresión "libre de grasas trans?

Las grasas trans (AGT) son ácidos grasos insaturados que se forman de forma industrial al convertir
aceite líquido en grasa sólida (proceso llamado hidrogenación). También se conocen como ácidos
grasos trans, aceites parcialmente hidrogenados y grasas trans-colesterol.

La hidrogenación facilitó que los aceites fueran más estables y menos propensos al enrancia
miento oxidativo. También permitió que las grasas resultantes, las trans, tuvieran una textura
sólida o semisólida parecida a las de origen animal.

Además de a través de la hidrogenación, este tipo de grasas se pueden obtener de forma natural.
Este estudio indica que las grasas trans son formadas en el rumen (cámara de fermentación que
poseen los rumiantes) de animales poligástricos como vacas, ovejas y cabras. Los AGT producidos
se absorben en el sistema gástrico y pasan a los músculos y a la leche producida por estos
rumiantes. Se encuentran así en pequeñas cantidades en carne, leche y derivados.

José Manuel García Almeida, miembro de la Sociedad Española para el Estudio de la Obesidad
(Seedo), señala que este tipo de grasas tienen diversas funciones, “entre ellas la energética,
estructural (en membranas y otras estructuras orgánicas) y reactante, capaz de intervenir en vías
inflamatorias y del metabolismo celular”.

Se absorben y metabolizan de forma parecida a los ácidos grasos insaturados, aunque se


diferencian de estos en que “el organismo humano no es capaz de sintetizar las grasas trans”,
advierte García.

Perjuicios para la salud

Las grasas trans se popularizaron ante la creencia de que compensaban el daño a la salud de las
grasas saturadas. No obstante, a día de hoy, se conoce los AGT son más dañinos que las grasas
saturadas.

Por ello, la Organización Mundial de la Salud, la Organización Panamericana de la Salud, el Consejo


de Nutrición Danés y la Asociación Americana del Corazón sugieren que menos del uno por ciento
de las calorías ingeridas procedan de grasas trans.
Entre los principales efectos en la salud, los AGT producen enfermedades cardiovasculares y
obesidad. Además de aumentar el colesterol malo (LDL), reducen el bueno (HDL), dando como
resultado la acumulación del colesterol en las arterias y el aumento de riesgo de cardiopatías o
accidentes cerebrovasculares. García añade que produce la elevación de triglicéridos.

El aumento de peso es otro de sus riesgos. Generalmente se encuentran en alimentos bajos en


nutrientes, con numerosas calorías adicionales por el azúcar, lo que puede empeorar este efecto.
También suponen un riesgo de presentar diabetes tipo 2.

La Administración de Alimentos y Medicamentos Americana (FDA) considera los alimentos libre de


trans si contienen menos de 0,5 gramos por porción de alimento. Considera también que, si el
alimento contiene más de 4 gramos de grasa saturada y grasas trans, no puede dirigirse a la
población como saludable.

Razones por las que la industria sigue empleando estas grasas

A pesar de todos los efectos negativos de las grasas trans, la industria sigue empleándolas porque
aumenta el plazo de consumo y estabiliza el sabor de los alimentos. García explica que se mejora
así el manejo de los productos precocinados.

La única manera de conocer si un alimento contiene este tipo de grasas es consultar el etiquetado,
aunque Garcia reconoce que en España no hay una regulación que obligue a identificar estas
grasas y, por tanto, muchos fabricantes lo ocultan. En Canadá y Estados Unidos sí que existe un
etiquetado obligatorio.

En todo caso, se recomienda revisar los ingredientes, prestando especial atención a la cantidad de
grasas trans, las cuales pueden aparecer indicadas como parcialmente hidrogenado.

En qué alimentos se encuentran

Los alimentos pueden contener grasas trans son numerosos. Están fundamentalmente en:

• Alimentos congelados, como los canelones, las pizzas, el yogur helado o el helado.

• Productos fritos o empanados, como las croquetas.

• Aperitivos salados, como las patatas fritas.

• Galletas.

• Grasas sólidas como las margarinas y mantecas.

• Bollería industrial.

• Pasteles y tartas.

• Comida rápida.
• Sustitutos de crema no lácteos.

Para evitar sufrir los perjuicios que las grasas trans provocan en la salud, conviene sustituir las
comidas con grasas trans por otros con grasas monoinsaturadas o poliinsaturadas. Por ejemplo,
suplir la mantequilla por aceite de oliva o evitar los alimentos procesados.

4. ¿Puede un aceite graso saturado polinsaturarse?

5. Consulta la estructura química de los 20 aminoácidos. Une algunos de estos para obtener el fragmento
de una proteína, ¿cómo se llama el enlace con el cual has unido los aminoácidos y entre qué grupos
has establecido la unión? ¿Qué funciones tienen las proteínas en tu cuerpo?

Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas son: Serina (Ser,S), Treonina
(Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina
(Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I),
Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W), Ácido
Aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina
(His,H).
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo
(–COOH) de otro aminoácido1. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de
aminoácidos mediante enlaces peptídicos.2 El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de
agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.3 La
formación de este enlace requiere aportar energía, mientras que su rotura (hidrólisis) la libera.1

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de
nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.
En las décadas de 1940 y 1950, estudios basados en la difracción de rayos X sobre muestras de
cristales de aminoácidos, dipéptidos y tripéptidos realizados por Linus Pauling y Robert
Corey ayudaron a comprender la estructura del enlace peptídico, observándose que:
 El enlace C-N que une a dos aminoácidos es más corto que otros enlaces C-N
 El enlace C-N presenta carácter parcial de doble enlace ya que se estabiliza por resonancia, lo que no
permite el giro en dicho enlace.
 Los cuatro átomos del enlace (CO-NH) se hallan en un mismo plano, con el Oxígeno y el Nitrógeno
en posición trans. Sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos,
con lo que podría haber giro (señalado con a en la imagen)

Las proteínas actúan como agentes catalizadores o enzimas para los procesos metabólicos, como
anticuerpos, hormonas, (que son mensajeros químicos) y como componentes estructurales de la
células algunos compuestos proteicos de gran tamaño más recientemente identificados como las
casomorfinas,la lactoferrina y el glutatión juegan un papel preponderante en el metabolismo y la
nutrición
6. ¿Por qué la soya es un buen sustituto de la carne?
Rta. La soya es una legumbre rica en proteínas de buena calidad.
La calidad de las proteínas se valora en base a dos parámetros: el valor biológico y el
Valor químico.
• El valor biológico (VB) se establece a partir del equilibrio del contenido en
Aminoácidos esenciales y no esenciales necesarios para el organismo humano. Se suele
Tomar como referencia el VB del huevo: 94. La soja tiene un VB de 73 (el pescado 76, la
Ternera 74), por lo que aporta casi todos los aminoácidos en una proporción bastante
Equilibrada.
• El valor químico (VQ) mide la proporción de aminoácidos esenciales (aminoácidos
Que es imprescindible ingerir para fabricar nuestras proteínas). Si el valor de referencia es
La proteína del huevo con un VQ de 100, la proteína de la soya tiene un VQ de 47 (el pescado 71,
ternera 69.

7. ¿Qué factores podrían alterar la constitución y la función de una proteína - enzima? Explique.
Cuando una proteína es afectada por diversos factores físicos o químicos en su entorno,
Esta pude generar diversos cambios relacionados con su estructura y sus características
Físicas y/o químicas presentes en esta.
También la concentración de baja masa molecular, el pH, La fuerza iónica, y la
Temperatura. Como consecuencia, las proteínas pueden ser covalente o no
Covalentemente modificadas, dando como resultado cambios y/o agregación
Conformacionales.
Y la desnaturalización que se conoce como la pérdida de estructura de orden superior.
Los agentes que producen este proceso se conocen como agentes desnaturalizantes que
Pueden ser físicos o químicos.
Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles
En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se
Separan o su posición espacial se corrompe.
La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes
Disulfuros entre las cisteínas).
Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no
Polares de aminoácidos.
En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los
Patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.
La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es
Interrumpida por la desnaturalización.
Ejemplos: la preparación de ceviches o carne en un ácido como la naranja. Se observa
Que adoptan una coloración blanquecina (esto es debido a la desnaturalización).
Pérdida de función

La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas,


Por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden
Unirse más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la
Estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.
Reversibilidad e irreversibilidad
Proteína cuya desnaturalización es reversible.
En muchas proteínas la desnaturalización no es reversible; esto depende del grado de
Modificación de las estructuras de la proteína. Aunque se ha podido revertir procesos de
Desnaturalización quitando el agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar
Varias horas, incluso días; esto se debe a que el proceso de reestructuración de la
Proteína es tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, así muchas
Veces se obtienen estructuras distintas a la inicial, además con otras características como
Insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unírsele). Recientemente se ha
Descubierto que, para una correcta renaturalización, es necesario agregar trazas del
Agente desnaturalizante. Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción
De que toda la información necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se
Encuentra en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica.
Algunos ejemplos comunes
Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la
Razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser
Firme.
Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que
Son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y
Líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida
Intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una
Desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro
Ejemplo es la nata, que se produce por calentamiento de la lacto albúmina de la leche (y
Que no tiene nada que ver con la crema). La proteína de la leche se llama caseína y se
Desnaturaliza cuando el pH de la leche se modifica. Esto se le conoce en lo cotidiano “Se
Cortó la leche”. La caseína se desnaturaliza cuando se agrega a un vaso de leche
Suficiente jugo de limón para modificar el pH de la misma.
8. Ahora que has visto la función y el metabolismo de carbohidratos, lípidos y proteínas en tu
organismo, discute con tus compañeros las siguientes inquietudes
a. ¿Cómo debe ser una dieta balanceada?
b. Los veganos no consumen a proteína animal. Si tú sabes que es tan necesaria, ¿cómo te explicarías
que ellos mantengan una buena salud?
9. Actualmente recomiendan tomar el bicarbonato en agua para bajar de peso y para muchos
otros beneficios. ¿Será esto cierto? ¿Cómo argumentarías tu respuesta?
Rta: El bicarbonato de sodio tiene importantes propiedades medicinales. Es
Frecuentemente utilizado como tratamiento para:

- adelgazar (en pacientes que comen alimentos productores de ácido)


- prevenir los cálculos renales
- mejorar el ácido úrico
- reducir el ácido en el estómago (mal tratamiento)
- lavarse los dientes
- contra el cáncer (no comprobado)
Beneficios de la dieta alcalina con bicarbonato de sodio
El ácido úrico no solo causa gota, es tóxico para todo el cuerpo. Aumenta el riesgo
De infartos, diabetes y cáncer. El bicarbonato de sodio hace que el ácido úrico no
Se cristalice en los riñones, en vez de formar cálculos renales el ácido úrico sale
Con la orina. Inclusive el bicarbonato de sodio disuelve los cálculos renales ya
Formados.
Efectos secundarios del bicarbonato de sodio
Los efectos secundarios del bicarbonato ocurren 30-60 minutos después de su
Ingestión, es frecuente sentir náuseas y distensión abdominal. No debe ser
Utilizado por mujeres embarazadas porque puede causar retención de líquidos.
Tampoco durante la lactancia porque pasa a la leche materna.

10. Por qué recomendarías:


a. Una buena masticación y una excelente insalivación para digerir y asimilar bien el alimento.
b. No tomar bebidas azucaradas
c. No consumir enlatados y embutidos
d. No reutilizar el aceite
e. Masticar bien os alimentos
f. Consumir 20 vasos de líquido diario
g. No consumir mucha carne de res y cerdo
h. No consumir alcohol-
i. Lavar bien los alimentos antes de consumirlos
j. Desayunar todos los días
k. Realizar ejercicios diarios o caminatas
11. Que desequilibrios homeostáticos (enfermedades) produce el exceso o la deficiencia de carbohidratos,
lípidos y proteínas. Explica por lo menos tres de cada uno.
12. Establece semejanzas y diferencias entre los ácidos nucleicos ADN y ARN.

13. Explica cómo se da la síntesis o duplicación del ADN en las células eucariotas.
15. Explica los pasos que ocurren para que se formen una proteína (síntesis de proteínas).

Las proteínas se originan en la célula como producto de su proceso llamado Síntesis de proteínas
Las proteínas, por su tamaño, no pueden atravesar la membrana plasmática de la célula, por eso
es que existe en su interior un mecanismo que las construye (síntesis) según las necesidades que
tengan.

La síntesis de proteínas consta en realidad de dos etapas: la primera etapa (transcripción) ocurre
dentro del núcleo de las células eucariotas, aquí la secuencia de nucleótidos que denominamos
gen (segmento de ADN que determina una proteína) se transcribe en una molécula de ARN.
Posteriormente, en la segunda etapa (traducción - síntesis de proteína propiamente dicha) el ARN
pasa del núcleo al citoplasma donde es traducida por los ribosomas que arman una proteína.

Este proceso es de fundamental importancia ya que básicamente todos los caracteres que la célula
presenta (fenotipo) está regulado por la suma de sus actividades enzimáticas (ver enzimas). En
pocas palabras, todo lo que la célula es y puede realizar depende de la acción enzimática
específica. Como las enzimas son proteínas, la morfología y funcionamiento celular dependen de
qué tipo de proteínas la célula pueda armar. En el transcurso de la evolución, todos los
organismos se han asegurado que la información correspondiente para sintetizar sus enzimas
específicas se halle presente en sus células y en su descendencia. Químicamente esa información
reside en el ADN y gracias a la replicación, la trasmisión está garantizada.

Transcripción

Para formar la hebra de ARN a partir del ADN se debe tener en cuenta que cada nucleótido del
ADN se ensambla con un determinado nucleótido del ARN. La molécula helicoidal de ADN se
desenrolla y deja accesible la hebra paralela, a partir de la cual se inicia la síntesis (armado) del
ARN. La enzima (polimerasa del ARN) que controla la reacción detecta una región de la
secuencia del ADN, llamada promotor, que marca el punto de inicio de la síntesis. La enzima se
une al ADN en el sitio preciso para iniciar la síntesis de ARN y selecciona el primer nucleótido,
que se convertirá en el extremo 5' de la cadena (ver estructura del ARN). A continuación, se
desplaza rápidamente por la cadena de ADN, añadiendo los nucleótidos correspondientes a la
cadena de ARN. Según se forma, el ARN se va separando del ADN, comenzando por el extremo
5'; no obstante, hasta que no se llega al extremo 3' no se separa la molécula de ARN. Los
nucleótidos se añaden uno por uno en orden complementario, de esta manera la adenina del ADN
se combina con el uracilo del ARN (A – U), en el mismo orden, la timina se ensambla con la
adenina (T – A), y la citosina se combina con la guanina y viceversa (C – G, G – C). Hay por lo
tanto complementariedad entre el ARN y el ADN de donde se copia. Al conservar la información
impresa en esta parte del genoma (dotación genética), el ARN se constituye en portador de las
instrucciones que determinan la secuencia de aminoácidos de una proteína. Dichas instrucciones,
en clave, se descifran leyendo los nucleótidos de tres en tres ("tripletes"), y cada triplete de
nucleótido, que determina uno de los 20 aminoácidos existentes, recibe el nombre de codón.
Durante la traducción, a medida que se "leen" los codones, se van añadiendo los aminoácidos
correspondientes a la proteína que se está formando.

A finales de la década del '70 ya se sospechaba que el paso de ARN primario, o recién transcripto,
a ARN mensajero (ARNm) maduro, tal como se requiere en la traducción, exigía ciertas
manipulaciones imprescindibles: adición de diferentes estructuras en ambos extremos del ARN
y modificación química de ciertos nucleótidos. Sin embargo, con cierta frecuencia, una vez
transcripta la molécula de ARN podía sufrir cortes y empalmes disminuyendo su tamaño
quedando ARNm más corto. Incluso una misma molécula de ARN, según los cortes y empalmes
que sufra, puede dar lugar a diferentes ARNm maduro y por lo tanto, a diferentes tipos de
proteínas. Estos procesos hoy se los conoce con el nombre de maduración del ARN.

Traducción

Queda claro que el ARNm es el que lleva la información que se decodificará en la síntesis
(armado) de proteínas, determina el orden en que se unirán los aminoácidos. La síntesis de
proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los aminoácidos son
transportados por el ARN de transferencia (ARNt) específico para cada uno de ellos, y son
llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del
ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la posición
que les corresponde. Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda
libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una
proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está
siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente

“LA SABIDURIA PROVIENE DE DIOS, PERO EL CONOCIMIENTO DE LO QUE PUEDAS APRENDER


HOY”