UNIDAD 2

ENERGÍA Y METABOLISMO CELULAR

INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO

CONCEPTOS RELACIONADOS CON LA ENERGÍA

 Energía: es la capacidad de realizar un trabajo, es decir la capacidad de

cambiar el estado o el movimiento de la materia.

 Primera ley de la termodinámica o ley de la conservación de la energía: la

energía no se crea ni se destruye, sino que se transforma de un tipo de energía
en otro

 Energía útil y energía no útil: la energía útil es la que permite realizar un

trabajo. El calor es un tipo de energía no aprovechable por los seres vivos, es
decir, energía no útil.

 Proceso espontáneo: es un proceso en el cual el contenido energético al

inicio es mayor que en el estado final. Por lo tanto en dicho proceso se ha
liberado energía al medio (proceso exergónico)

 Proceso no espontáneo: es un proceso en el cual el contenido energético

inicial es menor que en el estado final. Por lo tanto en dicho proceso se ha
entregado energía al sistema (proceso endergónico)

 Entropía: es una forma de cuantificar el desorden de un sistema. A mayor

entropía, mayor desorden.
  Segunda ley de la termodinámica: En toda transformación energética parte
de la energía inicial se transforma en calor. Por eso la Segunda Ley dice que el
universo tiende al desorden o que la entropía del universo siempre está en
aumento, porque la energía útil (que permite el orden) se transforma en no útil
(calor).

METABOLISMO

Conjunto de reacciones químicas que ocurren en los seres vivos con el objetivo del
aprovechamiento de la materia y la energía.
Las reacciones se clasifican, desde el punto de vista metabólico, en:
 anabólicas (reacciones de síntesis o construcción, con
formación de enlaces covalentes)
 catabólicas (reacciones de degradación, con ruptura de enlaces
covalentes)
Las reacciones se clasifican desde el punto de vista energético en:
 endergónicas (necesitan energía para formar enlaces
covalentes)
 exergónicas (liberan energía que estaba contenida en enlaces
covalentes)
Como las reacciones anabólicas consisten en la síntesis con formación de enlaces
covalentes, necesitarán para ello el aporte de energía, son endergónicas. Las
reacciones catabólicas hay degradación y como consecuencia se rompen enlaces
covalentes liberándose así la energía contenida en dichos enlaces, son entonces
exergónicas.
Entonces podemos concluir que las reacciones anabólicas son endergónicas y las
catabólicas son exergónicas. Están acopladas por un intermediario energético: el
ATP
Las reacciones anabólicas-endergónicas (que requieren del aporte de energía para
formar nuevos enlaces) siempre se acoplan con la ruptura de ATP (de la que se
obtiene la energía que dichas reacciones necesitan) y las reacciones catabólicas-
exergónicas (que liberan energía a partir de la ruptura de enlaces covalentes) se
acoplan con la síntesis de ATP (estos ATP se forman a partir de la energía liberada
por dichas reacciones).
ENZIMAS

Son catalizadores biológicos, aceleran las reacciones químicas disminuyendo la

energía de activación.

Reacción química: proceso por el

cual una o más sustancias (sustratos
o reactivos) se transforman o
combinan para dar como resultado
otras sustancias (productos)

Energía de activación: energía

mínima necesaria para que una
reacción química comience.

La mayoría de las enzimas son proteicas. Hay algunas pocas que son ARN catalíticos
(ribozimas).

Características de las enzimas:

 son específicas
 son eficientes en pequeñas cantidades
 no se alteran en el curso de la reacción
 no alteran el equilibrio de la reacción
Se clasifican en:

Mecanismo de acción enzimática:

La enzima reconoce al sustrato específico debido al sitio activo.

Enzima + sustrato complejo enzima/sustrato producto + enzima

Hay dos modelos que intentan explicar como es la relación enzima/sustrato al

momento de formarse el complejo enzima/sustrato: ajuste inducido y llave cerradura.

-
Hay varios factores que pueden afectar o modificar la velocidad de reacciones
catalizadas por enzimas, y uno de ellos es la concentración se sustrato disponible. Si
midiéramos la cantidad de moléculas de producto formadas por unidad de tiempo (es
decir la velocidad de la reacción) y también la cantidad de moléculas de sustrato que
se transforman en producto en cierto tiempo, podríamos representarlo en un gráfico
como el siguiente (en el eje X se representa la cantidad de sustrato y en el eje Y la
velocidad de la reacción):

Usando una determinada concentración de enzimas

se observa que en la primera parte de la curva, a
mayor concentración de sustrato, mayor velocidad.
Luego la velocidad permanece constante, se
alcanza la velocidad máxima (Vmáx). Esto se
explica porque a altas concentraciones de sustrato
el factor limitante no es el sustrato sino la cantidad
de enzimas ya que todos los sitios activos están
ocupados. Esta velocidad máxima se la conoce
también como el punto de saturación enzimática.
Esta velocidad máxima sólo podría superarse si se
aumenta la cantidad de enzimas.

Inhibición enzimática:

Los inhibidores son moléculas que cuando se unen a las enzimas disminuyen su
actividad. Los hay reversibles e irreversibles. Dentro dentro de los reversibles
encontramos los inhibidores competitivos (el inhibidor se une al sitio activo) y no
competitivos (el inhibidor se une en un sitio diferente al sitio activo).

Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo

Regulación de la actividad enzimática:

Puede darse a tres niveles

 regulación de la síntesis de enzimas
 regulación de la degradación de enzimas
 regulación de la actividad catalítica

Regulación de la actividad catalítica: hay distintos casos:

a) Sistemas multienzimáticos: conjunto de enzimas que participan de una

misma vía metabólica. El producto final inhibe a la primera enzima.

Enz 1 Enz 2 Enz 3

A B C D

b) Efectos alostéricos: las enzimas alostéricas se diferencian de las demás enzimas

porque pueden sufrir cambios conformacionales en respuesta
a la unión de moduladores o ligandos. Los moduladores positivos cambian la forma de
la enzima de manera que mejora la unión enzima/sustrato. Los moduladores negativos
tienen el efecto contrario.
c) Modificación covalente: hay enzimas que se activan o inactivan si se les
une covalentemente cierto grupo químico. Hay otras que se activan cuando se les
elimina una cierta porción de aminoácidos.

d) Compartimentalización: separación de las distintas enzimas metabólicas

en compartimientos separados (en eucariontes exclusivamente)

e) Isoenzimas: distintas formas estructurales de una misma enzima, cada una

adaptada a un determinado tipo de tejido.