Вы находитесь на странице: 1из 8

Escuela “ Fernando Lorenzo”

QUÍMICA II Prof. Teresa Buchieri

EJE III: LOS MACRONUTRIENTES. PROTEÍNAS.

COMPOSICIÓN QUÍMICA
Son las biomoléculas más abundantes de los seres vivos, pues constituyen el 50 % de su
peso seco (peso al que se ha descontado el del agua). Sin proteínas no sería posible la vida,
pues aparte de construir el armazón principal de todas las células y tejidos del cuerpo, no
podrían realizarse a tiempo las reacciones biológicas que constituyen el metabolismo y que
están catalizadas por enzimas, ya que las propias enzimas son proteínas. También lo son los
anticuerpos que nos defienden contra las infecciones,
muchas hormonas, la materia contráctil de los músculos, etc. Unidas a otras sustancias, forman compuestos
importantes, por ejemplo, con lípidos forman las lipoproteínas. También pueden producir energía al
transformarse en hidratos de carbono algunos de sus componentes.
Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y
nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe),
cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I2), etc. Son macromoléculas constituidas por la unión de moléculas
sencillas llamadas aminoácidos, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios
proteicos".
FUNCIONES BIOLÓGICAS:
Todas las proteínas desempeñan funciones elementales para la vida celular.
1. Catalítica: las enzimas son proteínas especializadas en la catálisis de reacciones biológicas, es decir
aceleran las reacciones químicas para que puedan ocurrir de modo eficiente y compatible con la vida y
las necesidades celulares. Por ejemplo, la pepsina es una enzima digestiva producida por la mucosa
gástrica que degrada proteínas.
2. Reguladora: ciertas hormonas proteicas como la insulina o la somatotrofina desempeñan importantes
funciones de nuestro cuerpo. La insulina es una hormona hipoglucemiante, reduce los niveles de
glucosa en sangre y permite su entrada en las células.
3. Estructural: proteínas que dan resistencia y elasticidad a diversos tejidos así como la de dar soporte a otras
estructuras. Este es el caso de la tubulina, una proteína del citoesqueleto, o del colágeno y queratina en
nuestra piel.
4. Defensiva: los anticuerpos o inmunoglobulinas son glicoproteínas producidas por los linfocitos que
defienden al organismo contra agentes extraños.
5. Transporte: la función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean
requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y reciben señales para que la
célula pueda realizar determinada función, como por ejemplo la acetilcolina que recibe señales para
producir la contracción muscular.

CLASIFICACIÓN

 Por su organización las proteínas son macropéptidos o polipéptidos de elevado peso molecular.
Aunque no hay un límite definido en la transición de grandes péptidos a proteínas, se ha convenido
llamar proteína al péptido que contiene un número de aminoácidos mayor que 100.
Las proteínas pueden clasificarse además de según sus funciones, según su solubilidad, forma,
composición química y estructura tridimensional.

1
Escuela “ Fernando Lorenzo”

QUÍMICA II Prof. Teresa Buchieri

 Según su solubilidad:
Albúminas: solubles en agua y en soluciones salinas.
Globulinas: parcialmente solubles en agua, pero solubles en soluciones salinas.
Prolaminas: solubles en etanol 70-80 %, pero insolubles en agua y en alcohol absoluto. Ricas en arginina.
Histonas: solubles en soluciones salinas. Ricas en lisina.
Glutelinas: solubles en ácidos y bases.
Escleroproteínas: insolubles en agua y en soluciones salinas. Ricas en glicina, alanina, prolina.

 Según su forma:
a- Proteínas Globulares: cadenas de polipéptidos completamente enrolladas, son semejantes a esferas. Se
caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos
hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas como la insulina y
proteínas de transporte como la hemoglobina.

Inmunoglobulina A Estructura primaria de la Insulina Estructura del hexámero de Insulina

b-Proteínas Fibrosas: cadenas polipeptídicas enrolladas en hélice o espiral, formando como lo indica su
nombre fibras o láminas. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Ejemplos: queratina y colágeno
(cabello, piel), miosina (proteína contráctil del músculo).

(a) actina (b) miosina


Sección de un cabello

 Según su composición Química

Proteínas Simples: su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el
colágeno.
Proteínas Complejas, Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis libera aminoácidos y otras
sustancias no proteicas con un grupo prostético.

2
Escuela “ Fernando Lorenzo”

QUÍMICA II Prof. Teresa Buchieri

AMINOÁCIDOS

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) ligados a un carbono α, es
por ello que se los denomina α-aminoácidos.

El residuo R puede ser muy variado, puede tener un grupo alcohol, amino, aromático, azufre, etc.
La estructura 2 se presenta en la sangre y en la mayoría de los tejidos, mientras que la 1 no puede
existir a ningún pH.

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las Proteínas. Son los
"ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas
específicas consumidas por la sola acción de vivir. Los alimentos que ingerimos nos
proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución
sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de
digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de
péptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí,
son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas,
consumidas durante el ciclo vital.
Aunque en la naturaleza existen aproximadamente 300 aminoácidos, sólo 2 forman parte de las
proteínas, especificados en el código genético, aunque hay otros aminoácidos menos frecuentes que se
forman por modificaciones enzimáticas posteriores al proceso de traducción. Se los clasifica en polares y
no polares en base a la polaridad del residuo R.

Polares No Polares
Arginina** Ácido Aspártico Alanina Isoleucina *
Asparagina Cisteína Leucina * Metionina
Ácido Glutámico Glutamina * Fenilalanina *
Glicina Histidina** Lisina * Prolina Triptofano *
Serina Treonina * Tirosina Valina *

Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 10 resultan


indispensables (aminoácidos esenciales*) para la vida humana. Son
estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo
con la alimentación y, con más razón, en los momentos en que el
organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Hay que
destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no
será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido
dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de
desnutrición, según cuál sea el aminoácido limitante.
Con excepción de la glicina, cada aminoácido tiene por lo menos un átomo de carbono asimétrico y por lo
tanto tiene actividad óptica. Aunque algunos aminoácidos encontrados en las proteínas son dextrógiros y
otros levógiros a pH 7,0, todos tienen la configuración absoluta del L-gliceraldehído y por ello son L-α-
aminoácidos. Si bien los D-aminoácidos se encuentran en células

3
Escuela “ Fernando Lorenzo”

QUÍMICA II Prof. Teresa Buchieri

y en polipéptidos (antibióticos), no están presentes en las proteínas. (La denominación D o L para los
aminoácidos se basa en la posición del grupo amino de carbono α).

4
Escuela “ Fernando Lorenzo”

QUÍMICA II Prof. Teresa Buchieri

LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO.


Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace
covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando
lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

NH2 R2 NH2 COOH

R1 - CH - C = O + αCH - COOH R1 - CH - - CH - R2 + H2 O
α α
- NH

Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y
secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.

Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.

Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.

Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el
extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad
de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de
unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

Extremo carboxilo terminal o C-terminal

Extremo amino terminal o N-terminal

Por estudios efectuados sobre los péptidos, se sabe que los átomos que forman el enlace peptídico se ubican
en un mismo plano, donde el oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del grupo amino se encuentran en
posición trans. Como la cadena adopta una forma en zig-zag, se la puede representar así:

5
Escuela “ Fernando Lorenzo”

QUÍMICA II Prof. Teresa Buchieri

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles


estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas
estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica de N-terminal a C-
terminal. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y
el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una
proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura Secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en
el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la
síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
La naturaleza polar de los grupos C = O y N - H de las uniones peptídicas,
da al enlace simple C - N carácter de doble enlace. Esto hace que la rígida unión
peptídica pueda rotar libremente entre las uniones peptídicas adyacentes.
Las cadenas polipétídicas son capaces de plegarse formando estructuras regulares
que se mantienen juntas por esas uniones hidrógeno.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La α-hélice: se la encuentra frecuentemente en proteínas globulares y en algunas proteínas fibrosas.
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.
Se debe a la entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le formación a los enlaces de H.
2. La lámina β u hoja plegada: en la fibra de seda
La diferencia entre ellas está dada por la manera en que se forman los puentes de hidrógeno entre el N y el O
de la cadena. El colágeno, proteína del tejido conectivo, es una triple hélice.

6
Escuela “ Fernando Lorenzo”

QUÍMICA II Prof. Teresa Buchieri

α-hélice lámina β u hoja plegada

Estructura Terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria
de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria
y ésta la terciaria.
Estructura formada y bucles conectores, que forman
estructura tridimensional mantenida por fuerzas interatómicas como
uniones hidrógeno y fuerzas de Van der Waals. Esta conformación globular
facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc. Ej: Mioglobina..

Estructura Cuaternaria
hemoglobina
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes)
de 2 ó más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Las cadenas polipeptídicas pueden ser iguales o
diferentes, unidas porfuerzas no covalentes (ni peptídicas, ni
disulfuro), es decir, uniones electrostáticas hidrógeno. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. Ejemplo:
hemoglobina, apoferritina.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS: Desnaturalización


Las fuerzas que mantienen la estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas pueden
anularse por varios procedimientos, dando como resultado: pérdida de la actividad biológica. A
esta destrucción o interrupción de la estructura nativa se la llama desnaturalización. Esta última
puede producirse por acción de ácidos minerales, álcalis (cambios de pH), calor, detergentes iónicos, urea,
metales pesados (Ag, Pb, Hg) o solventes orgánicos.
En algunos casos, si las condiciones fisiológicas se restablecen, una proteína desnaturalizada puede
volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS


El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. En la mayoría
de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se define el valor o
calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios
para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su
composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se
compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.
7
Escuela “ Fernando Lorenzo”

QUÍMICA II Prof. Teresa Buchieri

Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización
neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno
que contiene y el que el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la
soja, que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su
aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.
NECESIDADES DIARIAS DE PROTEÍNAS
La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que
depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las
necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de
nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las
pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico de las
proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se
refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores.
En general, se recomiendan unos 40 a 60 g. de proteínas al día para un adulto sano. La
Organización Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en
EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 g/kg de peso/día. Por
supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan.
El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema aún
más delicado. Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el
crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las células para producir energía. A
pesar de que tienen un rendimiento energético igual al de los glúcidos, (unas 4
Kilocalorías/g) su combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el
amoniaco, que son tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes
sistemas de eliminación, pero todo exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación
que provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad o el
envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer más proteínas de las estrictamente
necesarias para cubrir nuestras necesidades.

¿PROTEÍNAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL?


Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no
puede distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal.
Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar:
Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo que
contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológico es
mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir, puesto que
hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper. Combinando adecuadamente
las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos con cereales) se puede obtener
un conjunto de aminoácidos equilibrado.
Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos
los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico,
etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan
como tóxicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no están
presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar consumiendo
las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso,
siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, pescados y aves. En este
sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas.
8