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casas losada Ml
lópez guío ME
buhigas i
ocaña s; cava f.
Programa de
Formación Continuada
a Distancia
2014
Estudio dE la alErgia por El laboratorio:
dE las fuEntEs alErgénicas al diagnóstico MolEcular
casas losada Ml; lópez guío ME; buhigas i; ocaña s; cava f.
Área de laboratoriohospital universitario fundación alcorcón. Madrid
INDICE
10. alergenOs: de la fuente al
1. ObjetivOs específicOs extractO
2. intrOducción
3. definiciOnes 10.1. Materia prima alergénica y extracto
4. diagnósticO de alergia: alergénico
identificación del alérgenO 10.1.1. Materia prima alergénica
5. MarcadOres biOlógicOs 10.1.2. alergenos principales
dispOnibles para el diagnós- 10.1.3. extracto alergénico
ticO in vitrO de las reac- 10.1.4. estandarización del extracto
ciOnes de hipersensibilidad. 10.2. nomenclatura de los alergenos
6. el papel de la ige 11. diagnósticO MOlecular de
6.1. ige total: la alergia
6.1.1.estructura de ige y funcionalidad. 11.1. del extracto a las proteínas
6.1.2.Metabolismo y valores de ige total 11.2. componentes alergénicos marca-
esperados en suero dores de especie y componentes
6. ige específica alergénicos marcadores de reacti-
6.3. pruebas in vivo versus in vitro vidad cruzada
6.4. breve historia de un test: en busca 11.3. clasificación de los componentes
del ensayo ideal de sige alergénicos por grupos de prote-
7. tipOs de ensayOs para la ínas
deterMinación de ige tOtal y 11.3.1. pr-10 proteína, bet v 1 homóloga
específica. 11.3.2. ltp proteína transportadora de
7.1. calibración de los ensayos para la lípidos
determinación de anticuerpos ige 11.3.3. profilinas
7.2. Metodología general de los inmuno- 11.3.4. proteína de almacenamiento
ensayos 11.3.5. polcalcinas
7.3. tipos de inmunoensayos 11.3.6. ccd (cross- reactive carbohydrate
7.4. principales inmunoensayos disponi- determinants)
bles. 11.3.7. tropomiosina
7.4.1.immunocap specific ige 11.3.8. albúminas séricas
7.4.2.alastat 11.3.9. parvalbúmina
8. citOMetría de flujO y 11.3.10. lipocalinas
alergia. 11.4. diagnóstico in vitro con alérgenos
8.1. aplicaciones en el estudio de recombinantes
alergia. 11.5. aplicación clínica de los alergenos
8.2. determinación de ige específica por recombinantes: el diagnóstico por
citometría de flujo. separación de componentes (crd)
9. variables a evaluar en la 12. bibliOgrafía
deterMinación de ige especí- 13. casOs clínicOs
fica “in vitrO”: el papel del
alergenO
OBJETIVOS ESPECÍFICOS:
• Conocer la respuesta IgE y su monitorización “in Vitro” como pilares básicos del estudio de la
enfermedad alérgica.
• Características y particularidades de los inmunoensayos para la determinación de sIgE
• Diferenciar: fuente alergénica, extracto y proteína alergénica.
• Identificar los componentes alergénicos por grupos de proteínas
1. OBJETIVOS
al enorme impacto de la patología alérgica y la importancia del papel del laboratorio en el estudio
de la misma, se suman las innovaciones técnicas que facilitan la determinación de alergenos con
criterios de fiabilidad y rentabilidad clínica, y que permiten el acceso de un número mayor de espe-
cialistas a ésta área diagnóstica.
Objetivos generales:
• introducir al profesional del laboratorio en el diagnóstico “in vitro” de la enfermedad alérgica.
• realizar una puesta a punto de los nuevos marcadores, las estrategias analíticas disponibles, y
las nuevas perspectivas que se plantean con el diagnóstico por separación por componentes en
estos pacientes mediante la tecnología de alergenos recombinantes.
el estudio de las proteínas alergénicas arroja una nueva luz sobre las reactividades cruzadas entre
diferentes alergenos y nos permite diferenciar entre co y cross- sensibilización. en este sentido,
conocer las opciones que la nueva tecnología recombinante y nativa aporta al estudio de las prote-
ínas alergénicas con el diagnóstico por separación de componentes.
2. INTRODUCCIÓN
las patologías alérgicas desempeñan un papel preponderante en nuestro entorno con una
prevalencia cercana al 20%. de hecho, es considerada una preocupación de salud pública signifi-
cativa, debido a que puede afectar considerablemente a la calidad de vida de los pacientes.
3. DEFINICIONES
3.1. Atopía
es una tendencia personal o familiar a producir anticuerpos ige en respuesta a bajas dosis de
alérgenos, generalmente proteínas, y a desarrollar síntomas típicos como el asma, rinoconjuntivitis
o el síndrome eccema/dermatitis alérgica (seda).
3.2. Alergia
la alergia es la expresión clínica de la enfermedad atópica, supone una respuesta inmune exce-
siva o exagerada, y regulada genéticamente, frente a antígenos que son habitualmente inocuos
para la mayoría de la población y que denominamos alérgenos. la alergia puede ser mediada por
anticuerpos o células. en la mayoría de los casos, el anticuerpo responsable de una reacción alér-
gica pertenece al isotipo ige, y son las denominadas inmediatas o de tipo i. en la alergia no
mediada por ige, el anticuerpo puede pertenecer al isotipo igg, como en la anafilaxia producida
por inmunocomplejos que contienen dextranos y la enfermedad del suero. en la aspergilosis bron-
copulmonar alérgica se detectan ambos anticuerpos, tanto ige como igg.
1
alergeno: son antígenos que provocan una modificación específica y adquirida de la respuesta
inmunológica de una persona, provocando reacciones alérgicas. la mayoría de los alergenos que
reaccionan con los anticuerpos ige e igg, son de naturaleza proteica (glicoproteínas y polipép-
tidos), a menudo con cadenas laterales de carbohidratos (ocasionalmente, algún carbohidrato puro
ha sido considerado como alergeno).
3.3. Hapteno
es un alergeno de bajo peso molecular que por sí solo no es capaz de producir una respuesta
de tipo alérgico. precisa unirse a otra molécula o proteína coadyuvante para producir una reacción
alérgica.
2
• igg4
• rast inhibición
• ecp ( proteína catiónica del eosinófilo)
• leucotrienos
• triptasa
• Moléculas de adhesión
• citocinas
• til
• degranulación de basófilos
• test de liberación de histamina.
6. EL PAPEL DE LA IGE
las reacciones de hipersensibilidad mediadas por ige son las más frecuentes y estudiadas, por
ello nos centraremos en los test orientados a diagnosticar este tipo de reacciones.
Figura 1. Estructura IgE. Representada la cadena pesada en azul y la cadena ligera en verde.
3
los dominios variables constituyen el sitio de unión al antígeno y en el otro extremo se unen a la
célula efectora de la respuesta inmune, basófilos y células cebadas. ésta tiene en su superficie un
receptor de alta afinidad de la ige que se conoce como fcεri. los eosinófilos y las plaquetas
también pueden unirse a la ige pero lo hacen a través de receptores de baja afinidad conocidos
como fcεrii (conocido también como cd23).
4
6.3. Pruebas in vivo versus in vitro
como hemos dicho anteriormente el diagnóstico de enfermedad alérgica debe hacerse en base
a la combinación de la historia clínica del paciente, y las pruebas diagnósticas tanto in vivo como
in vitro. las ventajas/desventajas del estudio in vitro de la alergia vs el estudio “in vivo” se detallan
también en la tabla 1.
las pruebas in vivo (prick test, intradermo), son fundamentales para la confirmación del diagnós-
tico, sin embargo son muy variables debido a las distintas técnicas, la variabilidad en la interpreta-
ción, y a la calidad y estabilidad asociada a los alérgenos empleados.
algunas de las ventajas que presentan los test in vitro son: la ausencia de reacciones adversas
y requieren menos preparación previa del paciente. en general son más específicas aunque menos
sensibles que las pruebas cutáneas. finalmente, la realización de pruebas diagnósticas in vitro,
como la medida de los niveles de ige específica (sige), puede realizarse independientemente de
la integridad de la piel o del tratamiento farmacológico a diferencia de los métodos diagnósticos in
vivo (rast cutáneo, pruebas de provocación…) que no son compatibles con la administración de
antihistamínicos.
7.4.2. AlaSTAT
siemens tiene en el mercado la tecnología alastat, una técnica de quimioluminiscencia amplifi-
cada con más de 350 alérgenos específicos disponibles. los equipos disponibles son iMMulite
2000 e iMMulite 2500.
los alérgenos se incorporan en fase líquida anclados a un polímero marcado con biotina. la
unión a la fase sólida se realiza a través de la alta afinidad que presenta la biotina por la estrepta-
vidina que porta una bola de poliestireno. la matriz soluble de polímero/co-polímero que alberga
los determinantes alérgenicos incrementa el número de sitios de unión y su accesibilidad para los
anticuerpos ige específicos de alérgeno. la detección de la señal quimioluminiscente amplificada
debida a la unión biotina-estreptavidina le confiere una mayor sensibilidad y la técnica exclusiva de
lavado aumenta su especificidad.
el sistema de calibración (OMs 75/502) esta basado en una curva master con 7 calibradores de
7
ige total, de tal manera que se analizan dos controles ajustadores en la rutina diaria, la curva es
válida para 28 días.
el rango de ensayo se encuentra entre 0.35- 100 kua /l,
el primer resultado se obtiene a los 65 minutos y tiene una buena capacidad de procesamiento:
100 determinaciones /hora.
8
Figura 2. Ensayo IgE, puntos
9
10.1. Materia prima alergénica y extracto alergénico
10
Figura 3. Nomenclatura alérgenos
11
Figura 4. Obtención alérgenos recombinantes
la expresión recombinante de dna proporciona un sistema de producción ilimitada de alergenos
altamente homogéneos, sin variación genética o biológica y comparables a los naturales en reac-
tividad. por ello podemos utilizarlos para optimizar el estudio de la patología alérgica por el labora-
torio, mediante el empleo de diferentes estrategias:
• si el extracto alergénico natural presenta escasez de un determinado componente, es posible
equilibrarlo añadiendo la proteína alergénica recombinante deficiente al extracto (spiking), e incre-
mentado con ello la sensibilidad de nuestro ensayo. como sucede con el extracto natural del látex
K82. que la lleva incluida.
• es posible testar el extracto de la fuente alergénica y en un segundo ensayo optimizarlo estu-
diando la proteína alergénica recombinante, como sucede con el extracto de cacahuete y la
proteína ara h8.
• existen mezclas optimizadas de proteínas recombinantes, en las que se excluyen todos aquellos
componentes que no son relevantes desde el punto de vista diagnóstico, por ejemplo en el estudio
in vitro de la alergia a la cereza en el que se incluyen las proteínas pru av1, pru av2, r pru av3.
• finalmente podemos testar las proteínas alergénicas recombinantes de manera individualizada,
con este sistema se da un paso hacia delante en el estudio molecular de la alergia y el diagnós-
tico in vitro de la alergia medida por ige.
en la figura 5 se detalla el algoritmo del estudio in vitro de la sospecha clínica de alergia ige
mediada. en un primer paso se estudia la fuente alergénica en este caso ácaro. cuando hablamos
de fuente alergénica los extractos que obtenemos por extracción acuosa están compuestos por
mezclas de proteínas. es posible actualmente identificar las moléculas alergénicas.
en el caso del ácaro tenemos las proteínas marcadoras específicas nder p1 y rder p2 y una
proteína el r der p 10 que es una tropomiosina.
la tropomiosina es una proteína de unión a la actina existente en las fibras musculares y es un
marcador de reactividad cruzada entre crustáceos (camarón, moluscos, ácaros, cucarachas y otros
artrópodos).
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Figura 5. Algoritmo estudio in vitro IgE
las proteínas según su función y estructura se agrupan en “familias”, debido a la similitud suelen
estar presentes en especies relacionadas biológicamente y además es muy probable que exista
reactividad cruzada entre especies entre las proteínas pertenecientes a una misma familia.
es posible tener una respuesta ige clínica sin exposición previa frente a un alergeno determinado
por sensibilización a otro alergeno de elevada homología, en este caso los anticuerpos ige reco-
nocen epítetos homólogos de proteínas que están presentes por ejemplo en pólenes y alimentos.
la reactividad puede ser clínica o silente (subclínica). los panalergenos son proteínas responsa-
bles de la reactividad cruzada entre especies no relacionadas entre sí. así uno de cada cinco
pacientes polínicos tiene sensibilización frente a alimentos de origen vegetal.
la identificación de las proteínas marcadoras de reactividad cruzada es de gran utilidad en el
diagnóstico de la alergia ya que permite conocer sensibilizaciones frente a diferentes fuentes
alergénicas y establecer medidas de evitación para prevenir los riesgos de exposición a las
mismas.
13
11.3.1. PR-10 proteína, Bet v 1 homóloga
familia de proteínas termolábiles lo que permite en general tolerancia de los alimentos coci-
nados, fácilmente degradables por enzimas digestivas. suele asociarse a síntomas orales locales
y leves saO (síndrome de alergia oral).
proteína de 18 Kda homóloga a bet v 1 que es el sensibilizador principal del polen del abedul.
su distribución es fundamentalmente en el norte y centro de europa. se ha localizado en nume-
rosas frutas y vegetales cereza, manzana, apio, zanahoria, soja y cacahuete, por lo que se asocia
a las reacciones alérgicas por frutas rosaceae y vegetales en los países nórdicos.
11.3.3. Profilinas
las profilinas son proteínas de unión de actina y están presentes en el citoesqueleto de las
células están presentes en pólenes de plantas y alimentos vegetales y presentan una elevada
reactividad cruzada entre ellos incluso entre especies biológicamente alejadas. se ha descrito que
un 20% de lo pacientes alérgicos a pólenes tienen ac ige frente a profilina.
son panalérgenos importantes del reino vegetal por lo que podemos encontrar numerosas posi-
tividades frente a numerosas fuentes alergénicas. sin embargo clínicamente no son relevantes.
ejemplo rpru p 4 profilina Melocotón.
11.3.5. Polcalcinas
proteínas de alta presencia en los pólenes y con elevada reactividad cruzada entre ellos pero no
con los alimentos de origen vegetal, en los que apenas están presentes. bet v4 polcalcina, abedul
y rphl p 7 polcalcina, hierba timotea.
11.3.7. Tropomiosina
proteína de unión a la actina presente en las fibras musculares. Marcador de reactividad cruzada
entre crustáceos, moluscos, ácaros, cucarachas y otros artrópodos y nematodos. ejemplo pen a 1
tropomiosina gamba, rder p 10 tropomiosina Ácaro.
11.3.9. Parvalbúmina
alérgeno principal del pescado, es una proteína termoestable que resiste la cocción del mismo.
Marcadores de reactividad cruzada entre diferentes especies de peces y anfibios. por ejemplo
rgad c1 bacalao.
11.3.10. Lipocalinas
proteínas estables y alérgenos mayores que a diferencia de las familias hasta ahora descritas
presentan una reactividad cruzada limitada entre diferentes especies animales, ejemplo rfel d 1
gato, rcan f 1 perro.
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si testamos proteínas recombinantes o nativas aisladas podemos identificar de manera individual
estos componentes y evaluarlos por separado, de ahí la denominación de “diagnóstico por sepa-
ración de componentes”.
el dx por separación de componentes (crd component resolved) se basa en el empleo de
moléculas de alérgenos purificados recombinantes o nativos para el diagnóstico “in vitro” de la
alergia. el crd identifica individualmente los alérgenos que producen la enfermedad en cada
paciente lo que permite conocer el perfil de sensibilización del mismo.
Mediante crd podríamos llegar a identificar el perfil total de reactividad de anticuerpos de un
paciente alérgico y por tanto:
• conocer los anticuerpos implicados en el desencadenamiento de la enfermedad
• si existe en un paciente sensibilización independiente frente a diferentes fuentes alergénicas (co-
sensibilización).
• identificar a los pacientes sensibilizados a panalérgenos y las posibles interacciones causadas
por anticuerpos ige de reactividad cruzada a diferentes alérgenos.
• Mejorar en definitiva el perfil de sensibilización de un paciente y establecer el crd, mediante el
cual podemos proporcionar respuestas clínicas individualizadas.
el estudio molecular de la alergia implica un paso hacia delante y un cambio de concepto en el
abordaje clínico y diagnóstico. el cambio real de concepto es el salto que supone pasar de pensar
en el estudio de las especies y de las fuentes alergénicas al análisis de las proteínas puras. se
necesitan más evaluaciones técnicas y validaciones clínicas pero el camino ya se ha iniciado y es
irreversible.
16
BIBLIOGRAFÍA
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EVALUACIÓN
caso clínico 1
Exploraciones Complementarias
1) Pruebas cutáneas
Se le realiza una batería básica de neumoalérgenos y látex con los siguientes resultados
(referencia para p. cutáneas + 3 mm más que el salino):
POSITIVAS para polen de gramíneas 6mm, poa 7mm, olea 7mm, epitelio de perro 3mm.
NEGATIVAS: cynodon, plátano, ciprés arizónica, mezcla de malezas, profilina, ácaros del
género Dermatophagoides pteronyssinus, epitelio de gato, hongos del género aspergillus,
alternaria.
3) Diagnóstico molecular
Se realiza un estudio de proteínas alergénicas nativas y recombinantes mediante la técnica
de Array.
En el estudio Array de alérgenos (ISAC 111) Se informan como positivos en unidades ISU-E
las siguientes proteínas alergénicas:
*Marcadores especie específicos plantas:
nCyn d1 Grama mayor Gramíneas grupo 1 1.06 ISU-E Moderado / Alto
rPhl p1 Hierba Timotea Gramíneas grupo 1 2.24 ISU-E Moderado / Alto,
nOle e1 Olivo Grupo 5 olivo comun 0.74 ISU-E Bajo,
rCan f1 Perro Lipocalina 1.99 ISU-E Moderado / Alto
18
*Marcadores especie específicos del LÁTEX:
rHev b1 Látex Factor de enlongacion de la goma < 0.3 ISU-E Indetectable
rHev b3 Látex Particula de goma < 0.3 ISU-E Indetectable
rHev b5 Látex Proteína acida < 0.3 ISU-E Indetectable
rHev b6 Látex Heveina 5.95 ISU-E Moderado,
Finalmente se realiza la prueba “in Vivo” prick –prick ya que la proheveína se asocia al
síndrome látex-frutas:
Aguacate: 5mm
castaña: 2 mm
Kiwi: 2 mm
Piña: 3 mm
Juicio Clínico
RINITIS CRONICA. SENSIBILIZACION A PÓLENES DE GRAMINEAS Y OLIVO, Débilmente
a Epitelio de Perro.
-.SENSIBILIZACION AL LÁTEX (urticaria-angioedema facial) tras exploración ginecológica.
Sensibilización a proteína Hev b 6 (proteína específica de látex), y asociada a síndrome
látex-frutas.
1 - ¿cuál ha sido la aproximación diagnóstica en este caso clínico y que es extrapolable a todo
paciente que acude a la consulta de alergia?
a) realización de pruebas cutáneas, y en base a los resultados, determinación de ige especí-
fica en el laboratorio.
b) realización de microarrays para determinación de alérgenos recombinantes, y tener así una
idea exacta de las proteínas a las que es alérgico el paciente.
c) la historia clínica, a partir de la cual estableceremos una serie de protocolos con perfiles de
alérgenos, y en base a ella, realizar pruebas cutáneas y/o diagnóstico in vitro con pruebas de
laboratorio.
d) cualquiera de las 3 aproximaciones es correcta.
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3 - ¿Qué avance diagnóstico supone la realización de diagnóstico molecular en este paciente
una vez conocida la positividad de ige específica frente al látex?
a) el resultado de las proteínas alergénicas marcadores especie específicos del látex son lo
mismo que la prueba de ige específica frente al látex.
b) la positividad de la proteína proheveína específica del látex apoya el juicio clínico de este
paciente de sensibilización al látex.
c) la negatividad del marcador de reactividad cruzada del látex (profilina del látex) apoya el
juicio clínico de este paciente de sensibilización al látex y no de reactividad cruzada.
d) c y b son ciertas.
4 - ¿cuál de las siguientes afirmaciones sobre la utilidad del diagnóstico in vitro con alérgenos
recombinantes crees que aplica en este paciente?
a) permite determinar la proteína que causa dicha alergia específica.
b) las técnicas de microchips permiten la determinación de múltiples extractos alergénicos y
recombinantes de una manera sencilla.
c) es una tecnología basada en microchips que permite realizar simultáneamente en un biochip
el estudio de 112 extractos alergénicos.
d) el cálculo de los resultados se realiza en unidades internacionales iu/ml para ige específica.
20
caso clínico 2
Exploraciones Complementarias
1) Pruebas cutáneas
(referencia para pruebas cutáneas positivo 3 mm mas que el salino)
21
f215 Lechuga 0.02 kU/L
f49 Manzana 0.31 kU/L
f95 Melocoton 0.59 kU/L
f87 Melon 0.25 kU/L
f33 Naranja 0.31 kU/L
f92 Platano 0.33 kU/L
f25 Tomate 0.54 kU/L
f259 Uva 0.05 kU/L
f31 Zanahoria 0.73 kU/L
Alergia a ocupacioneales: k82 Látex 0.87 kU/L
3) Diagnóstico Molecular
Se realiza un estudio de proteínas alergénicas nativas y recombinantes mediante la técnica
de Array.
En el estudio Array de alérgenos (ISAC 111) Se informan como positivos en unidades ISU-E.
Resultado:
-POSITIVAS:
Marcadores de especie: ALÉRGENOS DE GRAMINEAS: 1, 2, 5, 6
Marcadores de reactividad cruzada:
*PR-10: rPrup1 melocotón
*PROFILINAS: rPrup4 melocotón, rHeb8 látex
4) - Prick prick:
Prick-prick :
Con productos frescos fueron Positivos: lechuga:13mm; manzana pulpa:7mm; pera
pulpa:4mm; plátano:6mm; sandia:12mm; melocotón pulpa:15mm; picota:15mm, Acelga 10
mm; judía verde 17 mm; pimiento verde 7 mm; puerro 10 mm; tomate 8 mm; zanahoria 10
mm; repollo 3 mm; lechuga 7 mm; limón 3 mm.
Alimentos cocidos: Acelga 6 mm; judía verde 3 mm; pimiento verde 3 mm; puerro 4 mm;
tomate 4 mm; zanahoria 3 mm y repollo 3 mm.
Juicio Clínico
7 - en este paciente existen resultados positivos frente a numerosos extractos alergénicos, ¿qué
estudios nos ayudan en este caso a identificar que existe reactividad cruzada?
a) pruebas cutáneas con profilina positiva 10mm.
b) estudio de array de alérgenos positivo frente a pr10 melocotón.
c) estudio de array de alérgenos positivo frente a profilinas
d) todas son ciertas.
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8 - ¿cuál de las siguientes afirmaciones sobre el diagnóstico por separación den componentes
(crd) aplica a este paciente?
a) el crd se basa en el empleo de multialérgenos para el diagnóstico “in vitro” de la alergia.
b) el crd permite conocer los anticuerpos implicados en el desarrollo de la enfermedad e iden-
tifica individualmente los alérgenos que producen la enfermedad en cada paciente lo que
permite conocer el perfil de sensibilización del mismo.
c) permite identificar a los pacientes sensibilizados a panalérgenos y las posibles interacciones
causadas por anticuerpos ige de reactividad cruzada a diferentes alérgenos.
d) b y c.
9 - se ha descrito que un 20% de los pacientes alérgicos a pólenes tienen anticuerpos ige frente
a profilina…
a) este paciente no se encuentra dentro de ese 20% ya que no tieneanticuerpos frente a esa
familia de proteínas
b) este paciente no se encuentra dentro de ese 20% ya que sí presenta alergia a pólenes pero
a lo que está sensibilizado es a pr10
c) este paciente se encuentra dentro de ese 20% ya que por un lado presenta sensibilidad a
pólenes y por otro también a profilina
d) esa afirmación es cierta en el caso de las polcalcinas y no en el caso de las profilinas
10 - ¿Qué ventaja presenta en este paciente la realización del diagnóstico molecular frente al
diagnóstico a través de la de terminación de ige específica frente a diferentes extractos?
a) ninguna porque los resultados de ige específica mediante cap nos dan el diagnóstico final
del paciente.
b) Que a través del diagnóstico molecular se llega a explicar el perfil de sensibilización de este
paciente mediante las positividades a profilina y pr10 y la justificación de su cuadro clínico de
saO
c) la negatividad del marcador de reactividad cruzada del látex (profilina del látex) apoya el
juicio clínico de este paciente de sensibilización al látex.
d) a y b son ciertas
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NOTAS
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NOTAS
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ASOCIACIÓN ESPAÑOLA DE
FARMACÉUTICOS ANALISTAS
c/ Modesto Lafuente, 3 - entreplanta C y D
28010 Madrid
Tel.: 91 593 84 90 - Fax: 91 593 01 34
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Web: www.aefa.es
COMISIÓN DE FORMACIÓN CONTINUADA
Coordinación y tutoría:
Miriam Martínez Villanueva
ISBN: 978-84-616-7917-1
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