Pràctica

1. Analizar y discutir los datos obtenidos para el pH de la alfa amilasa salival

).

Amilasa salival (ptialina)Editar

La saliva contiene amilasa que hidroliza el almidón para formar maltosa y dextrina. Esta isoforma de la
amilasa se conoce también como ptialina, nombrada así por el químico sueco Jöns Jacob Berzelius, el
nombre deriva de la palabra griega πτυω (ptiō, escupir), debido a que la sustancia se obtuvo de la saliva.
[4] La ptialina hidroliza las grandes moléculas de almidón insoluble, para formar almidones solubles
(amilodextrina, eritrodextrina y acrodextrina), produciendo sucesivamente moléculas de almidones cada
vez más pequeñas, hasta formar al final maltosa. La ptialina actúa sobre los enlaces glicosídicos α(1,4),
pero la hidrólisis completa requiere de una enzima que actúe además sobre los productos ramificados.
La amilasa salival resulta inactivada en el estómago por el ácido gástrico. En el jugo gástrico a pH 3,3 la
ptialina resulta totalmente inactivada en 20minutos a 37ºC. En contraste, luego de 150 minutos en jugo
gástrico a pH 4,3, aún se retiene el 50% de la actividad amilasa.[5] Tanto el almidón, el sustrato para la
ptialina, como el producto, polímeros de glucosa de cadena corta, son capaces de protegerla
parcialmente contra la inactivación debida al ácido gástrico. Al añadir ptialina a una solución tamponada
a pH 3,0, esta resulta totalmente inactivada en 120 minutos; sin embargo la adición de almidón al 0,1%
produce que luego de 120 minutos la solución aún conserve 10% de actividad amilasa; y la adición de
almidón al 1,0 permite el mantenimiento del 40% de la actividad amilasa a los 120 minutos.[6]

Condiciones óptimas para la ptialina Editar

pH óptimo - 5.5 a 8.0 [7]

Temperatura óptima - 37ºC

Presencia de ciertos iónes y activadores:

Cloruro y bromuro - son los más efectivos

Ioduro – menos efectivo

Sulfato y fosfato – son los menos efectivos

Variaciones genéticas de la amilasa salival en humanos Editar

El gen de la amilasa salival ha sufrido duplicaciones durante la evolución, y los estudios de hibridación de
ADN indican que muchos individuos poseen múltiples repeticiones en tándem del gen. El número de
copias del gen se correlaciones con los niveles de amilasa salival, como puede ser medida por ensayos
tipo blot utilizando anticuerpos contra la amilasa humana. El número de copias del gen se encuentra
aparentemente asociado con la exposición evolutiva a dietas ricas en almidón.[8] Por ejemplo, un
individuo japonés posee 14 copias del gen de la amilasa (un alelo con 10 copias, y un segundo alelo con
cuatro copias). La dieta japonesa, tradicionalmente, contiene grandes cantidades de almidón
proveniente del arroz. En contraste, un individuo de la etnia biaka posee solo seis (tres copias en cada
alelo). Los biaka son cazadores-recolectores de la selva húmeda que tradicionalmente han consumido
bajas cantidades de almidón en su dieta. Perry y colegas han especulado que este aumento en el número
de copias del gen de la amilasa salival pudo haber desempeñado un papel en el aumento de la
supervivencia durante la transición a dietas ricas en almidón durante la evolución humana.[8]

Amilasa pancreática Editar

La α-amilasa pancreática escinde aleatoriamente los enlaces α(1-4) glicosídicos de la amilosa para
producir dextrina, maltosa, o maltotriosa. Esta enzima adopta un mecanismo de doble desplazamiento
con retención de la configuración anomérica.

En patología Editar

La determinación de amilasa en sangre es mucho más sencilla de llevar a cabo que la de lipasa, haciendo
de esta determinación la elección primaria para la detección y monitorización de pancreatitis. Los
laboratorios médicos por lo general miden ya sea la amilasa pancreática o la amilasa total. Si solo se
mide la amilasa pancreática, un aumento de esta no tendrá relación con paperas o algún otro tipo de
inflamación o trauma de las glándulas salivales.

Sin embargo, debido a la muy pequeña cantidad presente en sangre, la sincronización y rapidez es
esencial cuando se hace la extracción de sangre para esta medición. La sangre debería ser tomada muy
poco tiempo después de la aparición de un cólico de dolor pancreático, porque de otra forma, la enzima
rápidamente es excretada por los riñones hacia la orina.

La α-amilasa salival ha sido utilizada como un biomarcador de estrés que no requiere de una extracción
de sangre

2. Explique como la alfa amilasa rompe el enlace G-alfa1,4-G

Analicen este ppt,...el vídeo adjunto,...tomaremos una evaluación la próxima clase.

Empiecen por los videos

https://www.youtube.com/watch?v=8zoQXRtQ0hM

https://www.youtube.com/watch?v=1LQnVR1iJgM