UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURA

FACULTAD DE INGENIERÍA
PESQUERA
DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE INGENIERÍA PESQUERA

CURSO:
BIOQUIMICA DE ALIMENTOS
TEMA:
REGULACION DE PROCESOS METABOLICOS

GRUPO DE TRABAJO:
GONZALEZ GOMEZ LUIS
GUERRERO SULLON FRANK
GARCIA AMAYA FRANCIS
VIERA CALLE ALBERTO
DOCENTE:
Dr. JUAN JULCAHUANGA DOMINGUEZ
FECHA
10 DICIEMBRE DE 2018
DEDICATORIA

 Este presente informe para nuestra

exposición será dedicado a nuestras
familias, quienes han estado en todo
momento a nuestro lado en cada avance de
nuestra vida universitaria, apoyándonos y
brindándonos pequeños consejos y
experiencias.
 También a nuestro profesor JUAN
JULCAHUANGA DOMINGUEZ, que nos
ha enseñado en este lapso de tiempo, el cual
nos ha inculcado el espíritu investigador por
la Bioquímica, queriendo formar mejores
ingenieros pesqueros para un futuro
brillante.
INTRODUCCION:
2. OBJETIVOS

OBJETIVOS GENERALES

OBJETIVOS ESPECIFICOS
3.- MARCO TEORICO

3.1.- ANTECEDENTES

REGULACION DE PROCESOS METABOLICOS:

GLUCOLISIS Y CICLO DE KREBS.
La investigación del mecanismo de la glucólisis empezó en la segunda mitad del
siglo XIX.

En los años 1854 a 1864, Louis Pasteur estableció que la fermentación es causada
por microorganismos.

En 1897 Edward Buchner demostró que los extractos de levadura, libres de

células, también podían realizar este proceso. Este descubrimiento venía a refutar
la creencia de que la fermentación, y cualquier otro proceso biológico, estaban
mediados por una “fuerza vital” inherente a la materia viva, y por tanto, llevó a la
glucólisis al campo de estudio de la química.

En los años 1905 a 1910, Arthur Harden y William Young hicieron 2

descubrimientos importantes:

1.- El fosfato inorgánico es necesario para la fermentación y es incorporado en

la fructosa 1, 6 bifosfato, un intermediario del proceso.

2.- Un extracto de levadura exento de células puede ser separado mediante

diálisis en 2 fracciones, ambas necesarias para la fermentación: una fracción no
dializable térmicamente lábil, que denominaron zimasa; y una fracción
dializable, estable al tratamiento térmico, que denominaron cozimasa

Posteriormente, otros investigadores observaron que la zimasa era una mezcla de

enzimas y la cozimasa estaba formada por varios cofactores (coenzimas como el
NAD+, ATP y ADP, así como iones metálicos).

En su afán por identificar los intermediarios de la vía, los primeros investigadores

de la glucólisis desarrollaron una técnica general de investigación metabólica:

Encontraron reactivos que inhiben la producción de los productos de la vía y que,

por lo tanto, provocan la acumulación de metabolitos que pueden ser identificados
como intermediarios de la vía.

Se encontraron distintos reactivos que inhibían la producción de etanol a partir de

glucosa en extractos de levadura.

El uso de distintos inhibidores da lugar a la acumulación de distintos

intermediarios.
Un hallazgo importante, derivado de estos estudios fue que los mismos
intermediarios y actividades enzimáticas podían ser aislados, no sólo a partir de
levaduras, sino también de muchos organismos.

Hacia 1940, los esfuerzos de muchos investigadores dieron fruto con la

caracterización completa de la vía glucolítica. Tres de aquellos investigadores:
Gustav Embded, Otto Meyerhof y Jacob Parnas, han recibido el honor de que la
glucólisis se denomine “Vía Embded-Meyerhof-Parnas”.

Por otro lado, quien descubrió el ciclo de Krebs fue descubierto por Hans Adolf
Krebs. En 1993 realizó experimentos probando la oxidabilidad de varios tejidos,
centrándose en hígado, músculo y riñón.
Utilizó sustancias que podrían ser intermediarios en la degradación de azúcares,
grasas y proteínas.
Su interés en los ácidos dicarboxílicos y tricarboxílicos surgieron del conocimiento
de que estaban relacionados con la degradación de alimentos. Tenía tres razones
para pensar esto, la primera fue que eran las únicas sustancias que se degradan a la
misma velocidad que la comida. La segunda, casi todas las propiedades de la vida
tienen una función: si una sustancia o un proceso ocurre, es probable que tenga un
papel en el juego de la vida de la célula. Y la última, tenía conocimiento sobre
trabajos sobre el ácido málico. Una sustancia con una estructura que inhibe la
oxidación de succinato en fumarato, y todos los procesos de combustión de la
célula. Esto indicaba que el paso de succinato en fumarato es un componente de la
reacción biológica de degradación. Esto establecía un vínculo entre la oxidación de
los alimentos y la secuencia de reacción que conduce de ácido cítrico a oxalacetato.
Es en ese momento en que pensó que sería posible que el ácido oxálico se
combinara con una sustancia derivada de los alimentos para formar citrato. Lo más
probable para reaccionar con el oxalacetato era el piruvato. Así que realizó un
experimento para probar si el piruvato y el oxalacetato juntos formaban citrato, y
observó que

La información que se obtuvó solo fue cualitativa. Faltaba demostrar la velocidad

de la reacción clave, la síntesis/degradación del ácido cítrico era lo suficientemente
alta como para que la totalidad de la combustión del tejido pasara por esa etapa. Si
se sabía la velocidad del proceso de combustión, se podía calcular la velocidad de
la síntesis y la degradación del citrato.

Realizó las mediciones necesarias y encontró que el tejido muscular, igual que otros
tejidos animales, la velocidad era suficientemente alta para soportar la idea de que
los ácidos dicarboxílicos y tricarboxílicos jugaban un papel en la degradación de
los alimentos (azúcares, grasas y proteínas). Esta información hizo posible la
construcción del ciclo, del cual estos ácidos eran intermediarios.
ILUSTRACIÓN 1: REACCIONES DE LA GLUCÓLISIS

ILUSTRACIÓN 2: CICLO DE KREBS

3.2.- DEFINICIÓN

REGULACION DE PROCESOS METABOLICOS

Los miles de reacciones químicas distintas realizadas de manera simultánea en
las células, requieren un alto grado de control o regulación, para que todo el
metabolismo funcione de forma ajustada a las necesidades cambiantes del ser
vivo. La célula es asombrosamente estable, cualquier alteración lleva implícita
una reacción tendente a recuperar su estado inicial de equilibrio. Las rutas
anabólicas y catabólicas son normalmente distintas y aunque pueden compartir
muchas reacciones reversibles, siempre hay algún paso en la ruta que es
diferente para cada una de ellas. La célula tiene de tal manera ajustado su
funcionamiento, que en términos generales la estimulación de una de las dos
rutas va acompañada de la inhibición de la contraria. La regulación se realiza
mediante el control de la actividad enzimática, la cantidad de enzima presente
y la cantidad de sustrato. El control de la actividad catalítica de las enzimas
puede regularse a través de todos los factores que influyen en la cinética de una
enzima y, añadidamente, resulta relevante la presencia de enzimas reguladores
o alostéricos en puntos clave de las rutas metabólicas. La actividad de una de
estas enzimas puede modificarse mediante:

1) Retroalimentación o “feed-back”, sistema que permite ajustar el flujo de

metabolitos y la velocidad del proceso a través de una determinada vía,
aumentando o disminuyendo la actividad enzimática en un punto crucial de la
ruta.

2) El estado energético, muchas enzimas están reguladas por el estado

energético de la célula, que puede estimarse a través de un parámetro
denominado carga energética, que puede oscilar entre 0 y 1. Las rutas
biosintéticas son estimuladas si la carga energética es alta y las vías
generadoras de ATP o (vías catabólicas) son inhibidas por una carga alta.

3) Modificación covalente reversible. Los dos sistemas descritos previamente,

permiten que la velocidad de las rutas metabólicas se controle de forma
automática y segundo a segundo, pero si el cambio necesario ha de ser
mantenido en un plazo temporal más largo (minutos u horas) han de ponerse en
marcha otros mecanismos de control. La modificación covalente reversible de
las enzimas, se realiza mediante adición de un grupo fosfato a un residuo de
serina, treonina o tirosina de la enzima, realizado por otro sistema enzimático
formado por proteína quinasas (adicionan el grupo fosfato) y proteína
fosfatasas (eliminan el grupo fosfato). La regulación mediante el control de la
cantidad de enzima presente requiere la regulación de la síntesis y degradación
de las mismas
4.- CONTENIDO

4.1.- GLUCÓLISIS
Es la vía metabólica encargada de oxidar la glucosa con la finalidad de
obtener energía para la célula. Consiste en 10 reacciones enzimáticas
consecutivas que convierten a la glucosa en dos moléculas de piruvato, el
cual es capaz de seguir otras vías metabólicas y así continuar entregando
energía al organismo.
El tipo de glucólisis más común y más conocida es la vía de Embden –
Meyerhoff, explicada inicialmente por Gustav Embden y Otto Meyerhof.
El término puede incluir vías alternativas, como la vía de Entner-
Doudoroff. No obstante, glucólisis se usa con frecuencia como sinónimo
de la vía de Embden-Meyerhoff. Es la vía inicial del catabolismo
(degradación) de carbohidratos.
Durante la glucólisis se obtiene un rendimiento neto de dos moléculas de
ATP y dos moléculas de NADH; el ATP puede ser usado como fuente de
energía para realizar trabajo metabólico, mientras que el NADH puede
tener diferentes destinos. Puede usarse como fuente de poder reductor en
reacciones anabólicas; si hay oxígeno, puede oxidarse en la cadena
respiratoria, obteniéndose tres ATP; si no hay oxígeno, se usa para
reducir el piruvato a lactato (fermentación láctica), o a CO2 y etanol
(fermentación alcohólica), sin obtención adicional de energía.

4.1.1.- FUNCIONES DE LA GLUCÓLISIS

 Generación de moléculas de alta energía (ATP y NADH) como fuente de
energía celular en procesos de respiración aeróbica (presencia de
oxígeno) y fermentación (piruvato).

 Generación de piruvato que pasará al ciclo de Krebs, como parte de la

respiración aeróbica.

 Producción de intermediarios de 6 y 3 carbonos que pueden ser utilizados

en otros procesos celulares.

 Aporta sustratos para varios procesos metabólicos.

 Permite la síntesis de la nueva glucosa en la gluconeogénesis.

 Permite la incorporación de los monosacáridos fructosa, manosa y

galactosa tanto para la síntesis de glucosa como para la degradación.
4.1.2 ETAPAS DE LA GLUCÓLISIS
4.1.2.1.- Síntesis de glucosa-6-fosfato: Justo después de entrar en una
célula, la glucosa y otras moléculas de azúcar se fosforilan. Este proceso
impide el transporte de la glucosa hacia afuera de la célula y aumenta la
reactividad del oxígeno en el éster fosfato resultante. Numerosas enzimas,
denominadas hexocinasas, catalizan la fosforilación de las hexosas en todas
las células del organismo. El ATP, un cosustrato de la reacción, forma
complejos con el Mg2+. (Los Complejos ATP-Mg2+ son comunes en las
reacciones catalizadas por cinasas.) En condiciones intracelulares la reacción
es irreversible; es decir, la enzima no tiene capacidad para retener o acomodar
el producto de la reacción en su sitio activo, sin importar la concentración de
G-6-P.

ILUSTRACIÓN 3: REACCIONES DE LA GLUCÓLISIS

4.1.2.2.- Conversión de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato: Durante

la reacción 2 de la glucólisis, la aldosa glucosa-6-fosfato se convierte en la
cetosa fructosa-6-fosfato por medio de la isomerasa de fosfoglucosa (POI) en
una reacción fácilmente reversible:

ILUSTRACIÓN 4:
 4.1.2.3.- Fosforilación de la fructosa-6-fosfato: La fosfofructocinasa-l (PFK -
1) cataliza de forma irreversible la fosforilación de la fructosa-6-fosfato para
formar fructosa-l,6-difosfato:

ILUSTRACIÓN 5:

La inversión de una segunda molécula de ATP tiene varios fines. En

primer lugar, debido a que el ATP se utiliza como agente fosforilante, la
reacción procede con un gran descenso de energía libre. Tras sintetizarse la
fructosa-l ,6-difosfato, la célula queda comprometida para la glucólisis.
Debido a que la fructosa-l ,6-difosfato se fracciona en dos tri osas, otro
propósito de la fosforilación es evitar que cualquier producto posterior se
difunda hacia afuera de la célula. La PFK-l es una enzima reguladora
principal de la glucólisis.

4.1.3 FASES DE BENEFICIO ENERGETICO

4.1.3.4.- Escisión de la fructosa-l,6-difosfato: La fase 1 de la glucólisis
finaliza con la escisión de la fructosa-l,6-difosfato en dos moléculas de tres
carbonos: gliceraldehído-3-fosfato (G-3-P) y fosfato de dihidroxiacetona
(DHAP). Esta reacción es una escisión aldólica, de ahí el nombre de la
enzima: aldolasa. En las escisiones aldólicas los productos son un aldehído y
una cetona.
 ILUSTRACIÓN 6:

Aunque la división de la fructosa-l,6-difosfato es en la mayor parte de

los casos desfavorable (∆G° = +23.8 kJ/mol), la reacción ocurre debido
a que los productos se eliminan con rapidez.

4.1.3.5.- Inter conversión del gliceraldehído-3-fosfato y del fosfato de

dihidroxiacetona: De los dos productos de la reacción de la aldolasa, sólo
el G-3-P se utiliza como sustrato para la reacción siguiente de la glucólisis.
Para que la otra unidad de tres carbonos entre a la vía de la glucólisis, la
triosa fosfato isómeras a cataliza la conversión reversible del DHAP en G-
3-P:

ILUSTRACIÓN 7:
 4.1.3.6.- Oxidación del gliceraldehído-3-fosfato: Durante la reacción 6 de
la glucólisis, el G-3-P se oxida y se fosforila. El producto, el glicerato-I,3-
difosfato, contiene un enlace de alta energía fosfoanhídrido, que puede
utilizarse en la siguiente reacción para generar ATP:

ILUSTRACIÓN 8:

Este complejo proceso está catalizado por la deshidrogenasa de

gliceraldehído-3-fosfato, un tetrámero formado por cuatro subunidades
idénticas. Cada · subunidad contiene un sitio de unión para el G-3-P y otro
para el NAD+. Al formar la enzima un enlace covalente tioéster con el
sustrato se transfiere al NAD+ un ion hidruro (H:-) en el sitio activo.

4.1.3.7.- Transferencia del grupo fosfato: En esta reacción se sintetiza

ATP al catalizar la fosfoglicerato cinasa la transferencia de un grupo fosfato
de energía elevada del glicerato-l ,3-difosfato al ADP:

ILUSTRACIÓN 9:
 La reacción 7 es un ejemplo de fosforilación en nivel del sustrato. Debido
a que la síntesis de ATP es endergónica, requiere una fuente de energía.
En las fosforilaciones en nivel del sustrato se produce el ATP debido a la
transferencia de un grupo fosfato desde un sustrato con un potencial
elevado de transferencia de grupo fosfato.

4.1.3.8.- Interconversión del 3-fosfoglicerato y del 2-fosfoglicerato: El

glicerato-3- fosfato tiene un potencial bajo de transferencia de grupo
fosfato. Como tal, es un mal candidato para la síntesis posterior de ATP (el
valor de ∆G° para la síntesis de ATP es de - 30.5 kJ/mol).

ILUSTRACIÓN 30:

4.1.3.1.9.- Deshidratación del 2-fosfoglicerato: La enolasa cataliza la

deshidratación del glicerato-2-fosfato para formar PEP:

ILUSTRACIÓN 41:
El PEP posee un potencial de transferencia de grupo fosfato mayor que el
glicerato-2-fosfato debido a que contiene un grupo enol-fosfato en lugar de un
éster fosfato simple. La razón de esta diferencia queda clara en la siguiente
reacción. Los aldehídos y las cetonas tienen dos formas isoméricas. La forma
enol contiene un doble enlace carbono-carbono y un grupo hidroxilo. Los
enoles se encuentran en equilibrio con la forma ceto más estable que contiene
el carbonilo.

4.1.3.10.- Síntesis de piruvato: En la reacción final de la glucólisis, la cinasa

de piruvato cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el PEP al ADP.
Se forman dos moléculas de ATP por cada molécula de glucosa.

ILUSTRACIÓN 52:

5.- CONCLUSIONES

 Durante la glucólisis se obtiene un rendimiento neto de ATP y dos

moléculas de NADH, el ATP puede ser usado como fuente de energía
para realizar trabajo metabólico, mientras que el NADH puede tener
diferentes destinos.
 La glucólisis es la forma más rápida de conseguir energía para una
célula y, en el metabolismo de carbohidratos, generalmente es la
primera vía a la cual de recurre.
6.- RECOMENDACIONES

7.- WEB
http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/11-O.pdf

https://espaciociencia.com/wp-content/uploads/2012/09/LOS-
PROCESOS-METABOLICOS.pdf