ENZIMAS

Enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones
químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación"
propia de la reacción.

Definición

Una enzima es una proteína que actúa como catalizador de una reacción química acelerándola. Las
enzimas son protagonistas fundamentales en los procesos del metabolismo celular. Las enzimas
unen su sustrato en el centro reactivo o catalítico, que suele estar protegido del agua para evitar
interacciones no deseadas. En el centro reactivo la disposición espacial y los tipos de cadenas

laterales de aminoácidos son fundamentales para orientar correctamente el sustrato y poder

interaccionar de la forma deseada para llevar a cabo la catálisis de la reacción. Las enzimas son muy
selectivas en relación a los sustratos que modifican. Las enzimas suelen ser mucho más grandes que
sus sustratos y en muchas ocasiones requieren de la participación de otras moléculas más pequeñas

no polipeptídicas como las coenzimas (biotina, NADH entre otros) o los iones metálicos llamados

cofactores.

Propiedades y Estructura

La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de tamaño muy variable: desde
monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de alrededor de 2500. Sin embargo, apenas
unos pocos de ellos son los involucrados directamente en la catálisis de la reacción, conocidos
como centro activo.

La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la estructura tridimensional

de la enzima, lo cual dictamina también su funcionamiento específico. A veces esta estructura
también posee sitios para atraer cofactores, es decir, otras sustancias cuya intervención es necesaria
para producir el efecto buscado.

Las enzimas son altamente específicas, es decir, no reaccionan con cualquier cosa ni intervienen en
cualquier reacción. Tienen un cometido bioquímico muy puntual y preciso, que llevan a cabo con un
porcentaje bajísimo de errores. La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como
la relación de una “llave” y su “cerradura”. La molécula del sustrato constituye la llave y la proteína
constituye la cerradura; en la superficie de la proteína existe una zona específica, denominada sitio
activo o catalítico, a la cual se une la molécula del sustrato para experimentar la transformación
catalítica.

Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30g de pepsina cristalina pura son capaces de
digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas.

La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples. Cada enzima

es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la reacción, y es más eficaz a
una temperatura determinada. Aunque un aumento de la temperatura puede acelerar una reacción,

las enzimas son inestables cuando se calientan. La actividad catalítica de una enzima está

determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la estructura terciaria, es decir, la

estructura de plegamiento tridimensional de la macromolécula.

Función de las enzimas

Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia

como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al

disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.

La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece
el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no
afectan las concentraciones finales del equilibrio.

Las enzimas pueden operar de distinto modo, aunque siempre disminuyendo la energía de
activación de una reacción química, es decir, la cantidad de energía necesaria para ponerla en
marcha. Estos modos diferentes son:

 Ambientar. Se reduce la energía de activación creando un ambiente propicio para que la

reacción se dé, por ejemplo, modificando las propiedades químicas del sustrato a través de
reacciones con su propia capa de aminoácidos.
 Propiciar la transición. Se reduce la energía de transición sin modificar el sustrato, es
decir, creando un ambiente con cargas óptimas para que la reacción se produzca.
  Dar una ruta alternativa. En este caso las enzimas reaccionan con el sustrato para generar un
complejo ES (Enzima/Sustrato) que se “salta pasos” en el camino ordinario de la reacción,
disminuyendo el tiempo necesario para que se produzca.
 Aumentar la temperatura. Dentro de ciertos parámetros, la acción de la enzima puede
acelerarse mediante un aumento en los niveles de energía calórica, dado
mediante reacciones exotérmicas paralelas.

Clasificación de las enzimas

Clasificación de las enzimas según su actividad
Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A
este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir,
reacciones de isomerización.
Ligasas: Catalizan la unión de moléculas.

Liasas: Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.

Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones

de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido
glucónico.

Tansferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa

es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

Reacciones de las enzimas

El hecho de que una reacción química sea termodinámicamente favorable depende de la diferencia

de energía libre que haya entre los sustratos y los productos. Si esta diferencia es negativa, la

reacción es espontánea. Aunque una reacción sea espontánea no significa que la velocidad de la
reacción sea elevada, existiendo reacciones espontáneas que tardan segundos y otras que tardan
horas. En las reacciones químicas sencillas la transformación de un sustrato en un producto suele

pasar por un estado intermedio llamado estado de transición. Este estado de transición es muy
inestable y suele necesitar aporte de energía. La velocidad de una reacción química depende de esta

energía de activación. Para que se produzca una reacción química, sin intervención de enzimas, es
necesario que los reactivos entren en contacto, para lo que es necesaria una concentración
suficiente, y que el choque de moléculas tenga energía para superar la barrera de activación. Este es

el motivo por el que la temperatura influye en el equilibrio químico. La enzima acelera la reacción
química disminuyendo la energía de activación. La enzima lleva a cabo esta disminución de la
barrera energética interaccionando con los elementos que participan en la reacción química

estabilizándolos en el centro reactivo. Así, aumenta enormemente la probabilidad de que se

produzca la reacción química ya que concentra y pone en contacto los elementos necesarios para la

reacción. En algunas reacciones enzimáticas participan coenzimas que permiten que durante la
reacción la enzima no sufra modificaciones químicas que le impidan repetir el proceso. La actividad
enzimática se restaura con sólo reemplazar la coenzima y el complejo enzimático queda listo para
catalizar una nueva reacción.

Además de las enzimas de naturaleza puramente proteica existen moléculas no proteicas capaces de
catalizar reacciones como las ribozimas, formadas por moléculas de ARN.

Regulación enzimática
La regulación del metabolismo celular se lleva a cabo regulando la actividad enzimática. Existen
varias formas de regular la actividad de una enzima que no son excluyentes entre sí. Se puede

regular su concentración, modificar su conformación con ligandos activadores o inhibidores,

modificar su localización celular o introducir modificaciones covalentes como metilación o

fosforilación que incluso pueden llegar a alterar la enzima de forma irreversible. No todas las
enzimas tienen la misma importancia en la regulación de una ruta. Suele ser especialmente clave la

regulación de las enzimas que catalizan reacciones poco favorables con energía de activación

elevada. En muchos casos las reacciones termodinámicamente desfavorables se acoplan a

reacciones espontáneas favorables que les aportan energía. Éste es el caso de la hidrólisis del ATP
(reacción favorable) asociada a los procesos de biosíntesis.

Usos de las enzimas

La fermentación alcohólica y otros procesos industriales importantes dependen de la acción de
enzimas, sintetizadas por las levaduras y bacterias empleadas en el proceso de producción. Algunas

enzimas se utilizan con fines médicos. En ocasiones son útiles en el tratamiento de zonas de

inflamación local; la tripsina se emplea para eliminar sustancias extrañas y tejido muerto de las
heridas y quemaduras.