Aminas

1) Las aminas son derivados orgánicos del amoniaco, que poseen como grupo
funcional al grupo amino NH2 con uno o mas grupos alquilo o arilo unidos al
átomo de nitrógeno. Pertenecen a la familia de los nitrogenados
2) Las aminas se clasifican en primarias si están enlazadas a un grupo alquilo o arilo.
En secundarias si están unidas a dos grupos alquilo o arilos y terciarias si están
enlazadas a tres grupos alquilo o arilos.
3) Las sales de amonio cuaternario tienen cuatro alquilos o arilos enlazados a un
átomo de nitrógeno, quedando el nitrógeno con una carga parcial positiva.
4) Los nombres comunes de las aminas se formar a partir de los grupos alquilo
enlazados al átomo de nitrógeno seguidos por el sufijo amina. Los prefijos -di, -tri, -
tetra se utilizan en presencia de grupos alquilos idénticos.
5) El grupo NH2 se denomina grupo amino en estructuras mas complejas. Este se
trata como cualquier sustituyente, indicando su posición con números o simbolos
en el anillo o la cadena abierta. En las aminas secundarias y terciarias se nombran
calsificando al nitrógeno con su grupo alquilo como alquilamino. Tomando como la
estructura base la cadena mas complicada
6) Escriba ejemplo de aminas aromáticas con sus respectivos nombres históricos
7) La nomenclatura IUPAC se toma la cadena mas larga como nombre raíz. La
terminación -o del alcano se cambia por -amina y un numero muestra la posición
del grupo amino. Y el prefijo -N para los sustituyentes unidos al grupo amino.
8) Estructura de las aminas: El grupo amino posee hibridación sp3 y por poseer un par
de electrones libres, la molecula toma una forma tetraédrica y geometría
piramidal.
9) Las aminas son muy polares ya que el momento dipolar de los electrones no
enlazados se suma a el momento dipolar de los enlaces C-N y H-N.
10) Las aminas primarias y secundarias pueden formar puentes de hidrogeno
intermoleculares por los enlaces N-H que poseen. Las aminas terciarias puras no
pueden formar puentes de hidrogeno debido a que no tienen enlaces N-H.
11) El nitrógeno es menos electronegativo que el oxigeno, por lo que el enlace N-H es
menos polar que el O-H. Por lo que se forman puentes de hidrogeno mas debiles
que los alcoholes.
12) Los puntos de ebullición de las aminas primarias y secundarias son mas bajos que
los de los alcoholes pero mayores que el de los eteres de similar masa molecular.
Las aminas terciarias por no formar puentes de hidrogeno tienen puntos de
ebullición menores que las primarias y secundarias.
13) Todas las aminas forman puentes de hidrogeno con disolventes hidroxilicos como
el agua y alcoholes por lo que estas son solubles en alcoholes y aminas con bajo
peso molecular (aprox 6 atomos de C) son relativamente solubles en agua.
14) Tienen olor a pescado podrido. Las diaminas que describen estos olores son:
15) Una amina es un nucleófilo (base de Lewis) debido a que su par de elctrones no
enlazados pueden unirse a un electrófilo. Ademas la amina puede actuar como una
base de Bronsted-Lowry aceptando un proton de un acido.
16) Debido a que las aminas son bases fuertes, sus disoluciones son acuosas por lo que
pueden extraer un proton del gua formando un ion amonio y un ion oxhidrilo.
17) Los grupos alquilo son donadores de densidad electrónica hacia los cationes por lo
que estabilizan al catión haciendo que una amina primaria sea mas básica que el
amoniaco
18) Los grupos alquilo alrededor de los iones amonio de las aminas secundarias y
terciarias disminuye el numero de moléculas de agua que pueden aproximarse de
manera cercana y solvatar los iones, y por el impedimento esterico, resulta que las
aminas primarias secundarias y terciarias muestren intervalos similares de
basicidad.
19) Las aminas aromáticas son bases mas debiles que las aminas alifáticas. Se debe a la
deslocalización por resonancia de los electrones no enlazados en la amina libre.
20) La protonación de una amina produce una sal de amina. Esta sal esta compuesta
por 2 iones: El catión de la amina protonada (el ion amonio) y el anion derivado del
acido.
21) Las sales de aminas son solidos no volátiles, ionicos y con puntos de fusión altos.
Son muchos mas solubles en agua que las aminas precursoras y son ligeramente
solubles en solventes no polares.
22) Las aminas reaccionan con haluros de alquilo para formar haluros del alquilamonio
(sal de amina). La reacción se lleva a cabo por el mecanismo Sn2, por lo que no es
factible con haluros terciarios por estar muy impedidos.
23) Las aminas poseen conversión a amidas al reaccionar con un acido carboxílico. Si
es una amina primaria se forma una amida N sustitutida. Si es una amina
secundaria me forma una amida N,N disustituida y una amina terciaria no me
reacciona con acido carboxílico para formar amidas.
24) Formacion de sulfonamidas: Una amina primaria ataca a un cloruro de sulfonilo
para desplazar al ion cloruro para formar una amida. A las amidas de los acidos
sulfónicos se les llama sulfonamidas.
25) Los fármacos sulfa son una clase de sulfonamidas que se usan como agentes
antibacteriales. En 1936, se descubrió que la sulfonilamida era efectiva contra las
infecciones causadas por los estreptococos.
26) Representar reacciones hasta la pregunta 30
 Acidos Nucleicos
1) Los acidos nucleicos son macromoléculas que transportan la información genética
de un organismo y dirigen las sistesis de proteínas
2) Se pensó originalmente que los acidos nucleicos se encontraban solamente en el
núcleo celular y de ahí su nombre
3) Las dos clases imporantes de acidos nucleicos son los acidos ribonucleicos (ARN) y
los acidos desoxirribonucleicos (ADN)
4) En la celula común, el ADN se encuentra principalmente en el núcleo, donde
transporta el código genético permanentemente
5) El acido ribonucleico ARN se encuentra principalmente en el citoplasma de la
celula
6) Quimicamente los acidos nulceicos son polímeros de alto peso molecular ( intevalo
de 10´4 – 10´9)
7) Las unidades fundamentales o monómeros de los acidos nucleicos son los
nucleótidos.
8) Los nucleótidos están compuestos por bases nitrogenadas (que pueden ser
derivadas de la Purina llamadas bases Puricas o derivadas de la Pirimidina llamadas
bases Pirimidinicas, Un carbohidrato de 5 carbonos (Ribosa o Desoxirribosa), y uno
dos o tres grupos fosfato
9) Los nucleósidos son compuestos formados por la unión de una base organica
nitrogenada y un azúcar y que estos al reaccionar con ester de fosforo me generan
los nucleotidos
10) Cuando una celula se divide, el ADN se replica para formar dos copias para las
células hijas.
11) Las moléculas de ARN por lo general son mas pequeñas que las del ADN y son mas
fáciles de hidrolizar y de desomponer.
12) El ARN por lo común sirve como una copia de trabajo del ADN nuclear que se esta
codificando. El ADN nuclear dirige la síntesis del ARN mensajero, que deja el núcleo
para servir como una plantilla para la construcción de las moléculas de las
proteínas en los ribosomas.
13) El esqueleto del acido nucleico es un polímero de anillos de cinco miembros del
azúcar ribosa enlazados por medio del grupo ester de fosfato
14) Existen 3 tipos de ARN: El ARN mensajero, el ARN transportador y el ARN
ribosomal
15) El ARN mensajero interviene en la transcripción del código genético y es el molde
para la síntesis de proteínas
16) El ARN transportador Conduce los aminoácidos hacia los ribosomas para la
formacion de un enlace peptídico
17) El ARN ribosomal Representa el 80% del ARN celular total y es el componente
principal de los ribosomas
18) Las 5 bases comúnmente encontradas en el ARN se dividen en dos clases: Los
compuestos monocíclicos timina, citocina y uracilo se les llama bases de pirimidina
y los compuestos biciclicos adenina y guanina se les llama bases de purina
19) El ADN esta compuesto por azúcar desoxirribosa y por bases nitrogenadas
(Adeninda, Guanina, Citosina y Timina
20) El ARN esta compuesto por azúcar ribosa y por bases nitrogenadas (Adenina ,
Guanina, Citosina y Uracilo)
21) Cuando se enlaza a la ribosa a travez de los atomos de nitrógeno encerrados en un
circulo, las cuatro bases forman los 4 ribonucleosidos citidina, uridina, adenosina y
guanosina.
22) Las diferencias entre el ADN y el ARN son principalmente 2: La presencia de la
desoxiribosa como azúcar en el ADN en vez de la ribosa como en el ARN. El prefijo -
desoxi significa que falta un átomo de oxigeno. Ademas de la presencia de la
timina en el ADN en vez del Uracilo como en el ARN
23) La timina es simplemente el uracilo con un grupo metilo adicional
24) Existen otras funciones de los nucleótidos además de ser los monómeros que
conforman al ARN y al ADN estas son: AMP (una hormona regulatoria), NAD (una
coenzima) y ATP (fuente de energía)
25) El monofosfato de adenosina (AMP) se encuentra en forma cíclica y esta
involucrado en la transmisión y amplificación de las señales químicas de otras
hormonas
26) El dinucleótido de nicotinamida adenina (NAD) es uno de los principales reactivos
de oxidación-reduccion en los sistemas biológicos.
27) Cuando una glucosa se oxida en la celula viva, la energía liberada se usa para
sintetizar trifosfato de adenosina (ATP)
28) El ovulo fertilizado contiene un conjunto de genes que se designan con el termino
GENOTIPO. Pero una vez desarrolladas las propiedades fisiológicas y anatómicas
del organismo se designan con el termino FENOTIPO.
29) El ADN desempeña dos funciones: La duplicación para dar origen a nuevas
moléculas de ADN en la división celular y esta encargado de la dirección en la
síntesis de acido ribonucleico ( ARN)
30) Dibujar estructuras de ribosa y desoxirribosa
AMINOACIDOS
1) Los α-aminoacidos son las unidades fundamentales que constituyen a las
proteínas. Son llamados asi debido a que el grupo amino -NH2 esta enlazado al
átomo de carbono α adyacente al grupo carboxilo -COOH.
2) Las subunidades individuales de los aminoácidos se unen por medio de enlaces de
amida llamados enlaces peptídicos, que son aquellos que permiten el enlace de
varios aminoácidos individuales para formar una proteína.
3) Escriba formula estructural de un aminoacido
4) El α-aminoacido mas sencillo es el acido aminoacetico, también llamado glicina,
además de ser el único α- aminoacido no quiral
5) En todos los aminoácidos quirales, el centro estereogenico o de quiralidad es el
átomo de carbono α asimetrico.
6) Algunas de las propiedades mas importantes mas importantes de los aminoácidos
son: son solidos cristalinos, poseen puntos de fusión altos, solubles en agua e
insolubles en solventes no polares, son anfóteros (propiedades básicas y acidas)
7) Existen 3 tipos de aminoácidos: Los aminoácidos estándar que son aquellos que se
encuentran comúnmente en las proteínas. Los aminoácidos esenciales que son
algunos que forman parte de los estándar pero estos deben suministrarse en la
dieta de los humanos y los aminoácidos raros que son aquellos que se encuentran
en cantidades menores en las proteínas.
8) Escriba la reacción de formacion de un zwitterion. El grupo carboxilo pierde un
proton, formando un ion carboxilato, y el grupo amino es protonado a un ion
amonio. A esta estructura se le llamaion dipolar o zwitterion.
9) La forma básica o acida de un aminoacido dependerá del pH de disolución. A
medida que el pH es menor el ion carboxilato se protona formando el grupo
carboxilo -COOH haciendo que la molecula tenga carca parcial positiva. A medida
que se eleva el pH, el -COOH pierde su proton alrededor de un pH de 2. A medida
que se eleva mas el pH, el ion amoniaco pierde su proton formando el grupo
amino, dejando la molecula con una carga parcial negativa.
10) El pH isoeléctrico o punto isoeléctrico es el pH intermedio en donde el aminoacido
esta balanceado, es decir un zwitterion dipolar con una carga neta de cero.
11) Los aminoácidos se clasifican en base a su estructura en :Aminoacidos Neutros,
Acidos y Basicos
12) Los aminoácidos neutros son aquellos en los que el numero de grupos amino es
igual al numero de grupos carboxilo. Su punto isoeléctrico va de 5.5-6 Ejmplo:
13) Los aminoácidos acidos son aquellos en los que el numero de grupos carboxilo es
mayor al de los grupos aminos. Su punto isoeléctrico se encuentra en 3 Ejemplo:
14) Los aminoácidos básicos son aquellos en los que el numero de grupos aminos es
mayor al numero de grupos carboxilos. Su punto isoeléctrico esta entre 9-10
Ejmplo:
15) Los aminoácidos se clasifican en base a su síntesis en: Aminoacidos Esenciales y No
esenciales
16) Los aminoácidos esenciales se obtienen de la dieta alimenticia, el cuerpo no puede
sintetizalos: Ejmplo:
17) Los aminoácidos no esenciales son lo que el cuerpo sintetiza a partir de
metabolitos presentes en el organismo: Ejmplo:
18) Reaccion con ninhidrina: Cuando la ninhidrina reacciona con un aminoacido, uno
de los productos es un anion violeta oscuro estabilizado por resonancia llamado
Purpura de Ruhemann. Escribir la reacción
19) Reacciones con Bases: Cuando el aminoacido se encuentra en presencia de una
base, el grupo COOH reacciona, formándome una sal del aminoacido, Ejemplo
20) Reacciones con acidos: Cuando el aminoacido se encuentra en presencia de un
acido, el grupo NH2 reacciona, formandose una sal de amina. Ejemplo:
21) Formacion de amidas: también denominada acilación del grupo amino Se utiliza
una gran variedad de cloruros de acido y anhídridos. Ejemplo:
22) Un péptido es un compuesto formado por dos o mas aminoácidos unidos por
medio de enlaces de amida entre el grupo amino de cada aminoacido y el grupo
carboxilo del aminoacido vecino. A cada unidad en el péptido se le denomina
residuo.
23) Un polipéptido es un péptido que contiene muchos residuos de aminoacido que
por lo ge neral tienen una masa molecular de 5000. Las proteínas contienen
mas aminoácidos por lo que su masa molecular es alrededor de 6000 a 40,000,000
24) Al extremo del péptido con el grupo amino libre (-NH3+) se le denomina exremo
terminal N o N terminal. Al extremo con el grupo carboxilo libre (-COO-) se le llama
extremo terminal C o C terminal.
25) El enlace peptídico o amidico es aquel que permite la unión de dos aminoácidos
por el enlace entre el grupo amino y el grupo carboxilo, para darme como
producto un péptido + agua
26) La nomenclatura de los péptidos refleja los nombres de los residuos de aminoacido
involucrados en el enlace peptídico, comenzando con el N terminal. Todos con
excepción del ultimo se les da el sufijo -il.Ejemplo:
27) Los enlaces peptídicos forman el esquelto de las cadenas de aminoácidos a los que
llamamos péptidos y proteínas.
28) Las proteínas de acuerdo a su composición química se agrupan en sencillas y
conjugadas
29) Las sencilas son aquellas que se hidrolizan para formar solo aminoácidos. Ejmplo:
Insulina, Ribonucleasa, oxitocina,etc.
30) Las proteínas conjugadas están unidas a un grupo prostético no proteinico como
un azúcar, un acido nucleico, lipido o algún otro grupo. Ejemplo: nucleoproteínas =
ribosoas, metaloproteinas=hemoglobina

ENZIMAS
1) Las enzimas son catalizadores organicos de naturaleza proteica además de ser
polipetidos o proteinas hidrosulubles
2) La importancia de las enzimas es que aumentan la velocidad de reacción en
sistemas biológicos, además de ser proteínas globulares que controlan reacciones
biológicas
3) Las enzimas son elaboradas en las células, pero estas ejercen su función tanto
dentro como fuera de ella.
4) Las enzimas intracelulares se dice que son aquellas utilizadas por la misma celula
que las elabora
5) Las enzimas extracelulares son aquellas producidas por células para que ejerzan su
trabajo en otro sitio del cuerpo. Ej: los jugos digestivos.
6) La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina sustrato. La mayoría de
las enzimas reciben el nombre de acuerdo al nombre del sustrato en el que actúan,
cambiando su terminación por el sufijo “-asa”. Ejemplo:
7) Cuando existen varias enzimas que actúan sobre el mismo sustrato es necesario
indicar su procedencia o su lugar de acción: Ejemplo
8) Existen tipos de enzimas por su composición química: Proteinas Globulares Simples
como la pepsina constituida por cadena polipeptidas, Mealoproteinas globulares y
metaloproteinas globulares conjugadas
9) Los metaloproteinas globulares constan de una parte proteica asociada a un ion
metálico como Mg2+, Ca2+,Mn2+ o Zn2+. La porción proteica se denomina
apoenzima y la parte del ion metálico se llama cofactor. Una enzima de esta clase
si su cofactor seria inactiva
10) Las metaloproteinas globulares conjugadas están formadas por una parte proteica
apoenzima y otra porción no proteica cofactor, en este caso el cofactor esta
formado por un ion metálico y una estructura organica no proteica
11) Generalmente a complejo enzimático se le conoce como Holoenzima ,
Holoenzima= Cofactor + Enzima
12) Si el cofactor solo esta unido a la apoenzima durante el acto de catálisis y no
permanentemente se le denomina coenzima.
13) Las enzimas se calsifican de acuerdo al tipo de reacción que catalizan en:
Hidrolasas, Oxidoreductasas, Transferasas, Isomerasas, Liasas, Ligasas
14) Las enzimas se clasifican de acuerdo al tipo de reacción que catalizan en:
Hidrolasas que son aquellas enzimas que catalizan hidrolisis, Estearasas y Lipasas
que actúan sobre esteres y lipidos , Proteasas que hidrolizan los enlaces peptídicos
en las proteínas , Carbohidrasas que hidrolizan el enlace glicosídico en los
carbohidratos, Fofatasas que actúan sobre esteres o anhídridos de acidos
fosfóricos.
15) Las oxidoreductasas son aquellas que catalizan reacciones de oxido-reduccion.
Oxidasas enzimas que catalizan la transferencia de hidrogeno hacia una molecula
de oxigeno molecular O2, Hidroperoxidasas que catalizan la degradación de
peróxido de hidrogeno, Deshidrogenasas Catalizan la transferencia de hidrogeno
de una molecula donadora a un receptor orgánico
16) Las transferasas que catalizan la transferencia de grupos químicos,
Transfosforilasas que catalizan la transferencia de una unidad de fosfato,
Transglicosidasas que catalizan la transferencia de una unidad de sacarido,
 Transaminasas que catalizan la transferencia de un grupo amino y las transacilasas
que catalizan la transferencia de un grupo acilo
17) Las isomerasas que catalizan la conversión de compuestos ópticamente activos en
su enantioero hasta dar una mezcla racémica.
18) Las liasas enzimas que catalizan la remoción de grupos químicos de los sustratos,
por mecanismos diferentes a los de hidrolisis o de oxido reducción
19) Las ligasas catalizan la unión de 2 moleculas, asociadas a la ruptura de un enlace
pirofosfato de ATP
20) La unión de la enzima y el sustrato es momentánea por esta razón se le denomina
Complejo Enzima-Sustrato
21) Mecanismo de acción de enzimas: La energía necesaria para que una reacción se
inicie se denomina energía de activación, entonces la enzima se combina con el
sustrato formando el complejo activado Enzima-Sustrato de menor energía de
activación con lo que se favorece la reacción y se lleva a cabo a una velocidad
adecuada
22) Si existen grupos que aumenta la actividad en la reacción química y por lo tanto
acelera la velocidad de la reacción, se dice que afectan de manera positiva y son
ACTIVADORES
23) Si existen grupos que disminuyen la velocidad de la reacción en este caso se dice
que son INHIBIDORES
24) La concentración de la enzima provoca que la reacción sea proporcional a la
cantidad de enzima. Un aumento en la concentración de sustrato produce un
aumento en la velocidad de la reacción, y al momento de alcanzar la saturación de
la enzima presente la velocidad permanece constante llamadose velocidad máxima
25) La temperatura optima para una reacción con un catalizador enzimatico es de 37°
26) Las enzimas pueden actuar tanto en pH básico como pH acido haciendo que al
variar el pH disminuirá o aumentara la velocidad de reacción
27) Existen inhibidores que produce inactividad por parte de las enzimas, por ejemplo
la presencia de metales pesados como Ag,Hg o Au inhiben la actividad de las
enzimas
28) Existen 2 tipos de inhibidores : Competitivos y No Competitivos
29) Si existe una similitud entre el inhibidor y el sustrato, se establece un competencia
entre ellos para poder ocupar el sitio activo de la enzima
30) Los inhibidores no competitivos inactivan la enzima porque reaccionan no en el
sitio activo de la enzima haciendo que se pierda la relación entre la enzima y el
sustrato.
 LIPIDOS
1)