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Funciones de las proteínas

Las funciones de las proteínas son de gran importancia aunque mucha gente piensa que sirven
sólo para crear los músculos y poco más, sin embargo, las funciones de las proteínas son varias y bien
diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales.

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Proteína
Las proteínas (del francés: protéine, y este del griego' πρωτεῖος, proteios, ‘prominente’, ‘de primera
calidad’)1 o prótidos2 son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Por sus propiedades físicoquímicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas
derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas
son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 %
del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman
parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).3

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y
diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej.: colágeno)

Contráctil (actina y miosina)

Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)

Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico)

Inmunológica (anticuerpos)

Producción de costras (Ej.: fibrina)

Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)

Transducción de señales (Ej.: rodopsina).

Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todos los seres vivos están
determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos
antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida
qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican.
Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en
una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Bioquímica

Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades estructurales
simples repetitivas (monómeros) denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. Debido
a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman
siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de
moléculas más pequeñas. Muchas proteínas presentan carga neta en ciertos rangos de pH del medio.
Por ello pueden considerarse ionómeros.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples,
de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de
la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen
veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de
estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen
también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido
de nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir, cada
6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína
existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la
información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo
carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de
aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código
genético. Aunque este código genético específica los 20 aminoácidos "estándar" más
la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces
modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional
en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas
para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos
proteicos estables.

Síntesis[editar]

Biosíntesis[editar]
Artículo principal: Biosíntesis proteica
Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información codificada en
los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos que está especificada por la
secuencia de nucleótidosdel gen que la codifica. El código genético está formado por un conjunto de
tri-nucleótidos denominados codones. Cada codón (combinación de tres nucleótidos) designa un
aminoácido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el código para la metionina. Como
el ADN contiene cuatro nucleótidos distintos, el número total de codones posibles es 64; por lo tanto,
existe cierta redundancia en el código genético, estando algunos aminoácidos codificados por más de
un codón. Los genes codificados en el ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante
proteínas como la ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-
ARNm (también conocido como tránscrito primario) utilizando varias formas de modificación post-
transcripcional para formar ARNm maduros, que se utilizan como molde para la síntesis de
proteínas en el ribosoma. En los procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o
puede unirse al ribosoma después de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario,
los eucariotas sintetizan el ARNm en el núcleo celular y lo translocan a través de la envoltura
nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la síntesis proteica. La tasa de síntesis proteica es mayor
en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminoácidos por segundo.4

El proceso de sintetizar una proteína a partir de un molde de ARNm se denomina traducción.


El ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres nucleótidos cada vez, emparejando cada codón con
su anticodóncomplementario localizado en una molécula de ARN de transferencia que lleva el
aminoácido correspondiente al codón que reconoce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" las
moléculas de ARN de transferencia(ARNt) con los aminoácidos correctos. El polipéptido creciente se
denomina cadena naciente. Las proteínas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo
C-terminal.

De esta forma, se consigue la estructura primaria de la proteína, es decir, su secuencia de aminoácidos.


Ahora ésta debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su estructura nativa, la que desempeña
la función. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postuló su hipótesis que dice que toda la
información necesaria para el plegamiento se encuentra contenida enteramente en la estructura
primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce
como la paradoja de Levinthal: si una proteína se pliega explorando al azar todas las conformaciones
posibles necesitaría un tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las proteínas se
pliegan en un tiempo razonable y de forma espóntanea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las
proteínas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen una vía de plegamiento
específica con un número de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial de
plegamiento. También cabe mencionar la existencia de chaperonas moleculares, proteínas que ayudan
a otras a plegarse con gasto energético (ATP).5

El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número de aminoácidos que contiene y por
su masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da) (sinónimo de unidad de
masa atómica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las proteínas de la levadura tienen
en promedio 466 aminoácidos y una masa de 53 kDa. Las proteínas más largas que se conocen son las
titinas, un componente de el sarcómero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa y una
longitud total de casi 27 000 aminoácidos.6
Síntesis química[editar]
Mediante una familia de métodos denominados de síntesis peptídica es posible sintentizar
químicamente proteínas pequeñas. Estos métodos dependen de técnicas de síntesis orgánica como
la ligación para producir péptidos en gran cantidad.7 La síntesis química permite introducir
aminoácidos no naturales en la cadena polipeptídica, como por ejemplo amino ácidos con sondas
fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales.8 Estos métodos son útiles para utilizarse en laboratorios
de bioquímica y biología celular, no tanto para aplicaciones comerciales. La síntesis química es
ineficiente para polipéptidos de más de 300 aminoácidos, y las proteínas sintetizadas puede que no
adopten fácilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los métodos de síntesis
química proceden del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en dirección contraria por tanto a la
reacción biológica.9

Proteoma[editar]

El Proteoma son todas las proteínas expresadas por un genoma, célula o tejido.10

Funciones[editar]

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres
vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la
actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y
trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción

Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos

Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche

El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes

La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre

Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares

Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta
determinada.

Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada una de éstas
cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones
químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el
organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga
de degradar los alimentos.

2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio
entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular
la glucosa que se encuentra en la sangre.

3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite
formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se
encuentra en el citoesqueleto.

4. Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoproteínas que se encargan de


producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que
protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.

5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean
requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.

6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función
de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales
para producir la contracción.

Estructura[editar]

Artículo principal: Estructura de las proteínas


Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición
característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura
o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende
de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos,
termodinámicamente solo una conformación es funcional.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización,
aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Las proteínas adquieren su estructura instantáneamente, no pasan por cada una de las estructuras.

Dentro de estos niveles estructurales también existen:

Giros: están compuestos por tres o cuatro aminoácidos, son giros se encuentran en la superficie de una
proteína, formando curvas cerradas que redirigen el esqueleto del polipéptido de vuelta hacia el
interior, glicina y prolina son comúnmente presentes en los giros, son estructuras definidas.11

Bucles: pueden presentar diferentes formas, estos son partes del esqueleto polipeptídico, son curvas
más largas que los giros.11

Motivos: o pliegues son combinaciones particulares de estructuras secundaria, se acumulan en la


estructura terciaria de una proteína. En algunos casos, los motivos son para una función específica
asociada, los tres principales motivos son:11

Hélice-giro-hélice: caracteriza a la familia de factores transcripsionales.

Dedo de cinc: encontrado en proteínas que enlazan ARN o ADN.

Hélice superenrollada: presente en proteínas fibrosas.

Dominios: es parte de la estructura terciaria de las proteínas de más de 15.000 MW, es una región
compacta plegada del polipéptido, pueden ser diferentes combinaciones de motivos, por ejemplo, la
membrana viral presenta dos tipos de dominios, un dominio globular y un dominio fibroso.

Propiedades de las proteínas[editar]

Cinco son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la función de las proteínas:
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a
su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases
(aceptando electrones).

Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las


proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.

Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura
primaria.

Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su función. Para ello, la
mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico empaquetado. Está relacionado con su vida
media y el recambio proteico.

Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue exponiendo residuos de similar grado
de polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.

Desnaturalización[editar]

Artículo principal: Desnaturalización de proteínas

Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración,


agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse
reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen
la conformación filamentosa se rompen y la proteína adopta la conformación globular. De este
modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales
tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus
propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan
en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son
funcionales.

Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a


los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína
recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.

Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de


la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto
del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.12

Determinación de la estabilidad proteica[editar]

La estabilidad de una proteína es una medida de la energía que diferencia al estado nativo de otros
estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinámica cuando podamos
hacer la diferencia de energía entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere
reversibilidad en el proceso de desnaturalización. Y hablaremos de estabilidad cinética cuando, dado
que la proteína desnaturaliza irreversiblemente, solo podemos diferenciar energéticamente la proteína
nativa del estado de transición (el estado limitante en el proceso de desnaturalización) que da lugar al
estado final. En el caso de las proteínas reversibles, también se puede hablar de estabilidad cinética,
puesto que el proceso de desnaturalización también presenta un estado limitante. Se ha demostrado
que algunas proteínas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, aunque es un tema aún
controvertido en la bibliografía científica.

La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que
mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de
calorimetría diferencial de barrido). En ésta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de
proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transición
entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad
de calor.

El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el
estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicroísmo
circular, radio hidrodinámico, espectroscopia infrarroja y la resonancia magnética nuclear. Una vez
hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína,
podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento
de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos (como urea, cloruro de
guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas últimas relacionan la concentración del
agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización. Una de las técnicas que han
emergido en el estudio de las proteínas es la microscopía de fuerza atómica, ésta técnica es
cualitativamente distinta de las demás, puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con
moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para
desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo
a una superficie.

La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y


biotecnológicas. Así, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson están relacionadas con la
formación de amiloides(polímeros de proteínas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas
enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de fármacos que desestabilizaran las formas
amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez más proteínas van
siendo utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben presentar una estabilidad que
les dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de vida limitado cuando están
realizando su acción en el cuerpo humano.

Su uso en las aplicaciones biotecnológicas se dificulta debido a que pese a su extrema eficacia
catalítica presentan una baja estabilidad ya que muchas proteínas de potencial interés apenas
mantienen su configuración nativa y funcional por unas horas.

Clasificación[editar]

Según su forma[editar]
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en
agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando
grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean
solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los
extremos).

Según su composición química[editar]


1.- Simples

2.- Conjugadas

1.- Simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son
la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas), albúminas.Proteína simple

2.-Conjugadas o heteroproteínas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo


prostético. La porción no aminoacídica se denomina grupo prostético, estos pueden ser un ácido
nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromo. Las
proteínas conjugados o heteroproteínas se clasifican de acuerdo a la naturaleza de su grupo prostético:

Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.

Lipoproteínas: Su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y triglicéridos.

Metaloproteínas: El grupo prostético está formado por metales.}

Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo (sustancia coloreada que contiene
un metal).

Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por los carbohidratos.13

Fosfoproteinas: Son proteínas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido
nucleico o de un fosfolipido.

Nutrición[editar]

Fuentes de proteínas[editar]
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras
y productos lácteos tales como queso o yogur. Tanto las fuentes proteínas animales como los
vegetales poseen los 20 aminoácidos necesarios para la alimentación humana.

Calidad proteica[editar]
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano. Muchos
alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en humanos.
Estos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS
(Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el
PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas
por el organismo.

Reacciones de reconocimiento[editar]
Reacción de Biuret

El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este
reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación
entre los iones Cu2+y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los
enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.

Reacción de los aminoácidos azufrados

Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta
reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el cual al reaccionar con
una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.

Reacción de Millon

Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se
precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se
vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reacción xantoproteica

Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con las
cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos

Requerimientos proteicos de la dieta por edad y sexo

Cantidades dietéticas recomendadas de proteínas (g/día) en función de la edad y el sexo.14

Edad Peso Proteínas

(años) (Kg) (g/día)

0-0.5 6 13
Lactantes
0.5 9 14

1-3 13 16
Niños
4-6 20 24
Cantidades dietéticas recomendadas de proteínas (g/día) en función de la edad y el sexo.14

Edad Peso Proteínas

(años) (Kg) (g/día)

7-10 28 28

11-14 45 45

15-18 66 59

Hombres 19-24 72 58

25-50 79 63

más de 50 77 63

11-14 46 46

15-18 55 44

Mujeres 19-24 58 46

25- 50 63 50

más de 50 65 50

Food and Nutrition Board, National Academy of

Science/National Research Council 1989

Deficiencia de proteínas[editar]
Deficiencia de proteínas en países en vías de desarrollo.

La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La


deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra,
la hambruna, la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia
de proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental.
La malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de personas y más de 10 millones
anualmente[cita requerida]. En casos severos el número de células blancas disminuye, de la misma
manera se ve reducida drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infección.

Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en países


desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener suficiente proteína
debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir en países desarrollados en
personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una
dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden
tener déficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades.
Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla
en proveer todos los aminoácidos esenciales.

Exceso de consumo de proteínas[editar]


Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y
convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una
manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en
la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos órganos normalmente pueden lidiar con
cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminución en la proteína
frecuentemente será prescrita.

El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual
puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos
vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que pueden
contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.

Algunos médicos sospechan[¿quién?] que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios
problemas:

Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos.

Hiperactividad del sistema inmune.

Pérdida de densidad ósea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y la glutamina se filtran de
los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de ácidos a partir de la dieta.
Este efecto no está presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales [los
cereales son ácidos como las proteínas; las grasas son neutrales]) es alto.

En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Algunos


investigadores[¿quién?] piensan que un consumo excesivo de proteínas produce un incremento forzado
en la excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de proteínas, se piensa que un consumo regular de
calcio sería capaz de estabilizar, o inclusive incrementar, la captación de calcio por el intestino
delgado[cita requerida], lo cual sería más beneficioso en mujeres mayores[cita requerida].

Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos. Esto
ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente diferente. Algunas pueden
desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen
perfectamente seguras. Muchas personas son alérgicas a la caseína (la proteína en la leche),
al gluten (la proteína en el trigo) y otros granos, a la proteína particular encontrada en el maní o
aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas.

Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos tipos
diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre los tipos de proteínas o aminoácidos. Aparte de
eso, las proteínas ayudan a la formación de la masa muscular.
Análisis de proteínas en alimentos[editar]
Artículo principal: Análisis de proteínas en alimentos

Las proteínas en los alimentos, es un parámetro de importancia desde el punto de vista económico y
de la calidad y cualidades organolépticas y nutricionales. Debido a ello su medición está incluida dentro
del Análisis Químico Proximal de los alimentos (en el cual se mide principalmente el contenido
de humedad, grasa, proteína y cenizas).15

El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl. Este
ensayo determina el nitrógeno total en una muestra. El único componente de la mayoría de los
alimentos que contiene nitrógeno son las proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no
contienen nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de
proteína esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las
etiquetas de los alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado por 6,25, porque el
contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es de aproximadamente 16 %. El método de Kjeldahl
es usado porque es el método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por
varias agencias alimentarias alrededor del mundo.

Digestión de proteínas[editar]
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es
convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y
la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más
pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por
el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente
dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en
humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche16 y entre proteínas de la leche
individuales, como beta-lactoglobulina y caseína.17 Para las proteínas de la leche, aproximadamente
el 50 % de la proteína ingerida se absorbe en el duodeno o el yeyuno,18 y el 90 % se ha absorbido ya
cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.19

Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente
nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen
cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete
kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso
llamado gluconeogénesis.

Cronología del estudio de las proteínas[editar]

En 1838, el nombre "Proteína"(del griego proteios, "primero") fue sugerido por Jöns Jacob
Berzelius para la sustancia compleja rica en nitrógeno hallada en las células de todos los animales y
vegetales.

1819-1904 se descubren la mayor parte de los 20 aminoácidos comunes en las proteínas.


1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por primera vez y pone nombre a la hemoglobina.

1894 Hermann Emil Fischer propone una analogía "llave y cerradura" para las interacciones enzima-
sustrato.

1897, Buchner y Buchner demostraron que los extractos exentos de células de levadura pueden
fermentar la sacarosa para formar dióxido de carbono y etanol, por lo tanto sentaron las bases de
la enzimología.

1926 James Batcheller Sumner cristalizó ureasa en forma pura, y demostró que las proteínas
pueden tener actividad catalítica de enzimas. Svedberg desarrolló la primera centrifugadora
analítica y la utilizó para calcular el peso molecular de la hemoglobina.

1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdujo la electroforesis para separar a las proteínas en
solución.

1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primeros patrones detallados de una proteína por difracción
de rayos X, obteniendo a partir de cristales de la enzima pepsina.

1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografía, una técnica
que ahora se utiliza para separar proteínas.

1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey propusieron la estructura de una conformación helicoidal de
una cadena de aminoácidos-la "hélice" α-y la estructura de la "lámina" β, las cuales fueron halladas
posteriormente en muchas proteínas.

1955 Frederick Sanger determina por primera vez la secuencia de aminoácidos de una proteína
(insulina).

1956 Vernon Ingram produjo la primera huella proteica y demostró que la diferencia entre la
hemoglobina de la anemia falciforme y la hemoglobina normal se debe al cambio de un solo
aminoácido.

1960 John Kendrew describió la primera estructura tridimensional detallada de una proteína
(la mioglobina del esperma de la ballena) con una resolución de 0,2 nm, y Perutz propuso una
estructura de resolución mucho más baja para la hemoglobina.

1963 Monod, Jacob y Changeux reconocieron que muchas enzimas se regulan por medio de cambios
alostéricos en su conformación.

1969 Levinthal propone la parádoja sobre el plegamiento que se conoce con su nombre, Paradoja de
Levinthal.

1972 Christian B. Anfinsen recibe el Nobel de Química por sus trabajos con la ribonucleasa, lo que le
llevó a proponer su famosa hipótesis sobre el plegamiento.

1995 Marc R. Wilkins acuñó el término (Proteoma) a la totalidad de proteínas presentes en una
célula.
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Proteínas de transporte sodio-glucosa


Las proteínas de transporte sodio-glucosa, también llamadas cotransportadores sodio-glucosa o SGLT
por su nombre en inglés (sodium-glucose linked transporter), son una familia de transportadores
de glucosa que se encuentran en la mucosa del intestino delgado (SGLT1) y en las células del túbulo
proximal de las nefronas en el riñón (SGLT1 y SGLT2).

Función[editar]

Su función es reabsorber glucosa desde el lumen del los túbulos renales hacia el interior de las células
peritubulares, o desde el lumen del intestino delgado a las células de la mucosa intestinal. El proceso
de transporte requiere de una fuente de energía para su realización proveniente del gradiente
eletróquimico creado por el transporte primario.

Tipos[editar]

Hay varios tipos, los más importantes son SGLT1 y SGLT2:

SGLT1 es el transportador clave para la absorción de glucosa en el tracto gastrointestinal, sin embargo
en el riñón su importancia es menor, representa alrededor del 10 % de la reabsorción de la glucosa que
se efectua en este órgano.

SGLT2 es un transportador que se encuentra principalmente en el riñón y hace posible la reabsorción


de la glucosa que se encuentra en el filtrado glomerular que origina la orina. En la diabetes, su
inhibición a través de fármacos como canagloflozina o dapagagliflozina, contribuye al control de la
glucosa al disminuir su umbral de reabsorción renal (ver glucosuria).12

Hormona
Las hormonas son sustancias segregadas por células especializadas, localizadas
en glándulas endocrinas (carentes de conductos), o también por células epiteliales e intersticiales
cuyo fin es el de influir en la función de otras células.

Tipos[editar]

Las hormonas pertenecen al grupo de los mensajeros químicos, que incluye también a
los neurotransmisores y las feromonas. A veces es difícil clasificar a un mensajero químico como
hormona o neurotransmisor.

Todos los organismos multicelulares producen hormonas, incluyendo las plantas (En este último caso
se denominan fitohormonas).

Las hormonas más estudiadas en animales y humanos son las que están producidas por las glándulas
endocrinas, pero casi todos los órganos humanos y animales también producen hormonas.
La especialidad médica que se encarga del estudio de las enfermedades relacionadas con las
hormonas es la endocrinología.

Existen hormonas naturales y hormonas sintéticas, unas y otras se emplean como tratamientos en
ciertos trastornos, por lo general, aunque no únicamente, cuando es necesario compensar su falta o
aumentar sus niveles si son menores de lo normal.

Historia[editar]

El concepto de secreción interna apareció en el siglo XIX, cuando Claude Bernard lo describió en
1855, pero no especificó la posibilidad de que existieran mensajeros que transmitieran señales desde
un órgano a otro.

El término «hormona» fue utilizado por primera vez en 1905 por William Bayliss, es un término que
deriva del verbo griego ὁρμἀω ('poner en movimiento, estimular'), aunque ya antes se habían
descubierto dos funciones hormonales; la primera fundamentalmente del hígado, descubierta
por Claude Bernard en 1851 y la segunda fue la función de la médula suprarrenal, descubierta
por Alfred Vulpian en 1856. La primera hormona que se descubrió fue la adrenalina, descrita por
el japonés Takamine Jōkichi en 1901. Posteriormente el estadounidense Edward Calvin
Kendall aisló la tiroxina en 1914.

Fisiología[editar]

Cada célula es capaz de producir una gran cantidad de moléculas reguladoras. Las glándulas endocrinas
y sus productos hormonales están especializados en la regulación general del organismo así como
también en la autorregulación de un órgano o tejido. El método que utiliza el organismo para regular la
concentración de hormonas es balance entre la retroalimentación positiva y negativa, fundamentado
en la regulación de su producción, metabolismo y excreción. También hay hormonas tróficas y no
tróficas, según el blanco sobre el cual actúan.

Las hormonas pueden ser estimuladas o inhibidas por:

Otras hormonas.

Concentración plasmática de iones o nutrientes.

Neuronas y actividad mental.

Cambios ambientales, por ejemplo luz, temperatura, presión atmosférica.

Un grupo especial de hormonas son las hormonas tróficas que actúan estimulando la producción de
nuevas hormonas por parte de las glándulas endócrinas. Por ejemplo, la TSH producida por
la hipófisis estimula la liberación de hormonas tiroideas además de estimular el crecimiento de dicha
glándula. Recientemente se han descubierto las hormonas del hambre: ghrelina, orexina y péptido
YY, y sus antagonistas como la leptina.

Las hormonas pueden segregarse en forma cíclica, conformando verdaderos biorritmos (ej: secreción
de prolactina durante la lactancia, secreción de esteroides sexuales durante el ciclo menstrual). Con
respecto a su regulación, el sistema endocrino constituye un sistema cibernético, capaz de
autorregularse a través de los mecanismos de retroalimentación (feedback), los cuales pueden ser de
dos tipos:

Feed-Back positivo: es cuando una glándula segrega una hormona que estimula a otra glándula para
que segregue otra hormona que estimule la primera glándula.

Ej: la FSH segregada por la hipófisis estimula el desarrollo de folículos ováricos que segrega estrógenos
que estimulan una mayor secreción de FSH por la hipófisis.

Feed-Back negativo: cuando una glándula segrega una hormona que estimula a otra glándula para que
segregue una hormona que inhibe a la primera glándula.

Ej: la ACTH segregada por la hipófisis estimula la secreción de glucocorticoides adrenales que inhiben la
secreción de ACTH por la hipófisis.

A su vez, según el número de glándulas involucradas en los mecanismos de regulación, los circuitos
glandulares pueden clasificarse en:

Circuitos largos: una glándula regula otra glándula que regula a una tercera glándula que regula a la
primera glándula, por lo que en el eje están involucradas tres glándulas.

Circuito cortos: una glándula regula otra glándula que regula a la primera glándula, por lo que en el eje
están involucradas solo dos glándulas.

Circuitos ultra cortos: una glándula se regula a si misma.

Tipos de hormonas[editar]

Según su naturaleza química, se encuentran tres tipos de hormonas:

Derivadas de aminoácidos: se derivan de los aminoácidos tirosina y triptófano, como ejemplo


tenemos las catecolaminas y la tiroxina.

Hormonas peptídicas: están constituidas por cadenas de aminoácidos, bien oligopéptidos (como
la vasopresina) o polipéptidos (como la hormona del crecimiento). En general, este tipo de
hormonas no pueden atravesar la membrana plasmática de la célula diana, por lo cual los
receptores para estas hormonas se hallan en la superficie celular.

Hormonas lipídicas: son esteroides (como la testosterona) o eicosanoides (como


las prostaglandinas). Dado su carácter lipófilo, atraviesan sin problemas la bicapa lipídica de las
membranas celulares y sus receptores específicos se hallan en el interior de la célula diana.

Mecanismos de acción hormonal[editar]

Las hormonas tienen la característica de actuar sobre las células, que deben disponer de una serie de
receptores específicos. Hay dos tipos de receptores celulares:
Receptores de membrana: los usan las hormonas peptídicas. Las hormonas peptídicas
(1.er mensajero) se fijan a un receptor proteico que hay en la membrana de la célula, y estimulan la
actividad de otra proteína (unidad catalítica), que hace pasar el ATP (intracelular) a AMP (2º
mensajero), que junto con el calcio intracelular, activa la enzima proteína quinasa (responsable de
producir la fosforilación de las proteínas de la célula, que produce una acción biológica determinada).
Esta es la teoría o hipótesis de 2º mensajero o de Sutherland.

Receptores intracelulares: los usan las hormonas esteroideas. La hormona atraviesa la membrana de
la célula diana por difusión. Una vez dentro del citoplasma se asocia con su receptor intracelular, con
el cual viaja al núcleo atravesando juntos la envoltura nuclear. En el núcleo se fija al DNA y hace que
se sintetice ARNm, que induce a la síntesis de nuevas proteínas, que se traducirán en una respuesta
fisiológica, o bien, puede ubicarse en el lugar de la maquinaria biosintética de una determinada
proteína para evitar su síntesis.

Principales hormonas humanas[editar]

Hormonas peptídica y derivadas de aminoácidos[editar]


Son péptidos de diferente longitud o derivados de aminoácidos; dado que la mayoría no atraviesan
la membrana plasmática de las células diana, éstas disponen de receptores específicos para tales
hormonas en su superficie.

Meca
Abrevi nism
Tejido
Nombre a- Origen o de Efecto
diana
tura acció
n

Hipocampo,
tallo
Antioxidante y causa
Melatonina Glándula pineal encefálico, r
el sueño.
etina, intesti
no, etc.

Sistema nervioso
"5- Tallo Controla el humor, el
Serotonina 5-HT central, tracto
HT" encefálico apetito y el sueño.
gastrointestinal

La menos activa de
las hormonas tiroideas;
Tetrayodotironi Direc aumento
T4 Tiroides
na to del metabolismo basal y
de la sensibilidad a
las catecolaminas, afecta
Meca
Abrevi nism
Tejido
Nombre a- Origen o de Efecto
diana
tura acció
n

la síntesis de proteínas.

La más potente de
las hormonas tiroideas:
aumento
Direc
Triyodotironina T3 Tiroides del metabolismo basal y
to
de la sensibilidad a
las catecolaminas, afecta
la síntesis de proteínas.

Respuesta de lucha o
huida: aumento del ritmo
cardíaco y del volumen
sistólico, vasoconstricci
ón, aumento
Corazón, va
del catabolismo del gluc
sos
ógeno en el hígado, de
sanguíneos,
la lipólisis en
Adrenalina hígado, tejid
EPI Médula adrenal los adipocitos; todo ello
(o epinefrina) o
incrementa el suministro
adiposo, ojo,
de oxígeno y glucosa al c
aparato
erebro y músculo;
digestivo
dilatación de las pupilas;
supresión de procesos no
vitales (como
la digestión y del sistema
inmunitario).

No es una hormona, se
considera solo
Noradrenalina
NRE Médula adrenal como neurotransmisor (r
(o norepinefrina)
espuesta de lucha o huida:
como la adrenalina).

Aumento del ritmo


Dopamina DPM, Riñón, hipotálamo
cardíaco y de la presión
PIH o (neuronas del núcl
arterial
Meca
Abrevi nism
Tejido
Nombre a- Origen o de Efecto
diana
tura acció
n

DA eo infundibular) inhibe la liberación


de prolactina y hormona
liberadora de tirotropina.

Inhibe el desarrollo de
Testículo(co
Hormona Testículos (células los conductos de
AMH nductos de
antimulleriana de Sértoli) Müller en
Müller)
el embrión masculino.

Hígado, mús Aumenta la sensibilidad a


culo la insulina por lo que
Acrp3
Adiponectina Tejido adiposo esquelético, regula el metabolismo de
0
tejido la glucosa y los ácidos
adiposo grasos.

Estimula la producción
Hormona
AMP Corteza de corticosteroides (gluc
adrenocorticotr ACTH Hipófisis anterior
c adrenal ocorticoides y andrógen
ópica
os).

Vasos
Angiotensinóge Vasoconstricción,
sanguíneos,
no y angiotensi AGT Hígado IP3 liberación
corteza
na de aldosterona.
adrenal

Retención de agua en
Hipotálamo (se Riñón, vaso
el riñón, vasoconstricció
Hormona acumula en s
varia n moderada; liberación
antidiurética ADH la hipófisis sanguíneos,
ble de Hormona
(o vasopresina) posterior para su hipófisis
adrenocorticotrópicade
posterior liberación) anterior
la hipófisis anterior.

Péptido Regula el balance


Corazón (células
natriurético GM de agua y electrolitos,
ANP musculares de la Riñón
auricular Pc reduce la presión
aurícula derecha)
(o atriopeptina) sanguínea.
Meca
Abrevi nism
Tejido
Nombre a- Origen o de Efecto
diana
tura acció
n

Construcción del hueso,


reducción del nivel
de Ca2+ sanguíneo,
AMP Intestino, riñ incrementa el
Calcitonina CT Tiroides
c ón, hueso almacenamiento de
Ca2+en los huesos y la
excreción de Ca2+ por el
riñón.

Producción de enzimas
Colecistoquinin Páncreas, v digestivas (páncreas) y
CCK Duodeno
a esícula biliar de bilis (vesícula biliar);
supresión del apetito.

Hormona Estimula la secreción


AMP Hipófisis
liberadora de CRH Hipotálamo de hormona
c anterior
corticotropina adrenocorticotrópica.

Células
madre de Estimula la producción
Eritropoyetina EPO Riñón
la médula de eritrocitos.
ósea

Mujer: estimula la
maduración del folículo
de Graaf del ovario.

Hormona
AMP Ovario, testí Hombre: estimula
estimuladora FSH Hipófisis anterior
c culo la espermatogénesis y la
del folículo
producción
de proteínas del semen
por las células de
Sértolis de los testículos.

Estómago (células Estómago (c Secreción de ácido


Gastrina GRP
parietales), duoden élulas gástrico.
Meca
Abrevi nism
Tejido
Nombre a- Origen o de Efecto
diana
tura acció
n

o parietales)

Estimula el apetito y la
Hipófisis
Ghrelina Estómago secreción de hormona
anterior
del crecimiento.

Glucogenólisis y glucon
Páncreas (células AMP eogénesis, lo que
Glucagón GCG Hígado
alfa) c incrementa el nivel de
glucosa en sangre.

Estimula la liberación
Hormona de Hormona
Hipófisis
liberadora de GnRH Hipotálamo IP3 estimuladora del
anterior
gonadotropina folículo y de hormona
luteinizante.

Estimula la liberación
Hipófisis
Somatocrinina GHRH Hipotálamo IP3 de hormona del
anterior
crecimiento.

Mantenimiento
del cuerpo lúteo en el
Gonadotropina Placenta (células
AMP comienzo del embarazo;
coriónica hCG del sincitiotrofobla
c inhibe la respuesta
humana sto)
inmunitaria contra
el embrión.

Estimula la producción
Lactógeno de insulina y IGF-1,
placentario HPL Placenta aumenta la resistencia a la
humano insulina y la intolerancia a
los carbohidratos.

Hormona del GH o h Hueso, mús Estimula el crecimiento y


crecimiento Hipófisis anterior la mitosis celular, y la
GH culo, hígado
(o somatotropina liberación de Factor de
Meca
Abrevi nism
Tejido
Nombre a- Origen o de Efecto
diana
tura acció
n

) crecimiento de tipo
insulina tipo I.

Testículo (células
de Inhibe la producción
Sértoli), ovario(cél Hipófisis de hormona
Inhibina
ulas anterior estimuladora del
granulosas), feto(tr folículo.
ofoblasto)

Estimula la entrada
de glucosa desde la
sangre a las células,
Tiros la glucogenogénesis y
Páncreas (células ina la glucólisis en hígado y
Insulina INS tejidos
beta) kina músculo; estimula la
sa entrada de lípidos y la
síntesis de triglicéridos en
los adipocitos y otros
efectos anabólicos.

Factor de
Tiros Efectos análogos a
crecimiento de
ina la insulina; regula el
tipo insulina IGF Hígado
kina crecimiento celular y el
(o somatomedin
sa desarrollo.
a)

Disminución del apetito y


Leptina LEP Tejido adiposo aumento
del metabolismo.

Estimula la ovulación;
Hormona AMP Ovario, testí estimula la producción
LH Hipófisis anterior
luteinizante c culo de testosterona por
las células de Leydig.

Hormona MSH o Hipófisis AMP Melanocitos Melanogénesis (oscureci


Meca
Abrevi nism
Tejido
Nombre a- Origen o de Efecto
diana
tura acció
n

estimuladora α- anterior/pars c miento de la piel).


de los MSH intermedia
melanocitos

Aumenta el gasto de
Orexina Hipotálamo
energía y el apetito.

Estimula la secreción
de leche; contracción
del cérvix; involucrada en
el orgasmo y en la
Mama, útero
Oxitocina OXT Hipófisis posterior IP3 confianza entre la gente;1
, vagina
y los ritmos
circadianos (temperatura
corporal, nivel de
actividad, vigilia).2

Aumenta
el Ca2+ sanguíneo e,
indirectamente, estimula
AMP
Parathormona PTH Paratiroides los osteoclastos;
c
estimula la reabsorción de
Ca2+en el riñón; activa
la vitamina D.

Mama, siste Producción de


Hipófisis
Prolactina PRL ma nervioso leche; placer tras la
anterior, útero
central relación sexual.

Función poco clara en


Relaxina RLN Útero
humanos.

Estimula la secreción
Hígado, pán
Duodeno (células de bicarbonato; realza los
Secretina SCT creas,
S) efectos de
duodeno
la colecistoquinina;
(células de
detiene la producción
Meca
Abrevi nism
Tejido
Nombre a- Origen o de Efecto
diana
tura acció
n

Brunner) de jugos gástricos.

Numerosos efectos:
inhibe la liberación
de hormona del
crecimiento y hormona
liberadora de tirotropina;
Hipotálamo (célula suprime la liberación
Hipófisis
s neuroendocrinas de gastrina, colecistoqui
anterior, apa
del núcleo nina, secretina, y otras
rato
periventricular), islo muchas hormonas
Somatostatina SRIF gastrointesti
tes de gastrointestinales; reduce
nal, músculo
Langerhans (célul las contracciones
liso, páncrea
as delta), aparato del músculo
s
gastrointestinal liso intestinal;3 inhibe la
liberación
de insulina y glucagón;
suprime la
secreción exocrina del pá
ncreas.

Trombopoyetin Hígado, riñón, mú Megacariocit Producción


T.P.O.
a sculo estriado os de plaquetas.4

Estimula la secreción
AMP
Tirotropina TSH Hipófisis anterior Tiroides de tiroxina y triyodotironi
c
na.

Hipotálamo (neuro
Hormona nas Estimula la liberación
Hipófisis
liberadora de TRH neurosecretoras del IP3 de tirotropina y
anterior
tirotropina núcleo de prolactina.
paraventricular)

Hipófisis Estimula la liberación


Factor PRF Hipotálamo
liberador de anterior de prolactina.
Meca
Abrevi nism
Tejido
Nombre a- Origen o de Efecto
diana
tura acció
n

prolactina

Estimula la lipólisis y la
Tejido
síntesis de esteroides;
Lipotropina PRH Hipófisis anterior adiposo, mel
estimula la producción
anocitos
de melanina.

Reducción de la presión
sanguínea por reducción
de la
Péptido
Corazón (células resistencia vascular de
natriurético BNP
del miocardio) la circulación sistémica,
cerebral
de la cantidad de
agua, sodio y grasas en
la sangre.

Aumento de la ingestión
de alimentos y
Neuropéptido Y NPY Estómago
disminución de la
actividad física.

Estómago (células Estimula la secreción


Histamina
ECL) de ácidos gástricos.

Músculo
Estómago (células Contracción del músculo
Endotelina liso del
X) liso del estómago.5
estómago

Polipéptido Páncreas (células


Desconocido.
pancreático PP)

Activa el sistema renina-


angiotensina por la
Riñón (células
Renina producción de
juxtaglomerulares)
la angiotensina
I del angiotensinógeno.
Meca
Abrevi nism
Tejido
Nombre a- Origen o de Efecto
diana
tura acció
n

Riñón (células
Encefalina Regula el dolor.
cromafines)

Hormonas lipídicas[editar]
Su naturaleza lipófila les permite atravesar la bicapa lipídica de las membranas celulares; sus
receptores específicos se localizan en el citosol o en el núcleo de las células diana.

Esteroides[editar]

Meca
Abre
nismo Tejido
Nombre via- Origen Efecto
de diana
tura
acción

Estimula la gluconeogénesis; inhibe


la captación de glucosa en
Glándulas
el músculo y en el tejido adiposo;
suprarrenales(c
Direct moviliza los aminoácidos de los
Cortisol élulas
o tejidos extrahepáticos; estimula
fasciculadas y r
la lipólisis en el tejido adiposo;
eticulares)
efectos antiinflamatorios e inmunod
epresivos.

Estimula la reabsorción de sodio y la


Corteza secreción
Direct
Aldosterona adrenal(células de potasio e iones hidrógeno en
o
glomerulares) el riñón, lo que hace aumentar el
volumen sanguíneo.

la Crecimiento, aumento de la
testoste masa muscular y de la densidad
rona es ósea; maduración de los testículos,
Testículo(célula Direct produci
Testosterona formación del escroto, crecimiento
s de Leydig) o da del vello púbico y axilar, modificación
principal del aparato vocal (la voz se hace más
mente grave).
en los
Meca
Abre
nismo Tejido
Nombre via- Origen Efecto
de diana
tura
acción

testículo
s de los
machos
y en los
ovarios
de las
hembra
s,
aunque
pequeñ
as
cantidad
es son
secretad
as por
las
glándula
s
suprarre
nales. Es
la
hormon
a sexual
principal
masculi
na y
esteroid
e
anabólic
o.

Testículo(célula
s de
Dehidroepian DHE Leydig), ovario( Direct
células de la Similar a la testosterona.
drosterona A o
teca), riñón(zon
a
fasciculada zon
Meca
Abre
nismo Tejido
Nombre via- Origen Efecto
de diana
tura
acción

a reticular)

Glándulas
Androstenedi Direct
adrenales, gón Substrato para los estrógenos.
ona o
adas

Controla el incremento del pelo en el


cuerpo y la cara, influye sobre la
Dihidrotestos Direct
DHT Múltiple secreción de las glándulas sebáceas
terona o
(causa acné), produce pérdida de
cabello, HPB y cáncer de la próstata.

Crecimiento; crecimiento del


vello púbico y axilar en la mujer
principalmente, promueve la
diferenciación de los caracteres
sexuales secundarios femeninos;
estimula diversos factores
Ovario (folículo
de coagulación; incrementa la
de
retención de agua y sodio. Refuerza
Estradiol (17β- Graaf, cuerpo Direct
E2 los cánceres de mama sensibles a
estradiol) lúteo), testículo( o
hormonas6 (la supresión de la
células de
producción de estrógenos es un
Sértoli)
tratamiento para dichos cánceres). En
los hombres, previene
la apoptosis de las células
germinales;7 retroinhibidor negativo
de la síntesis de testosterona en
las células de Leydig.8

Actúa en el desarrollo de los


caracteres sexuales y órganos
Ovario (células
Direct reproductores femeninos, realiza el
Estrona granulosas), adi
o mantenimiento del control
pocitos
electrolítico y aumenta el anabolismo
de proteínas.
Meca
Abre
nismo Tejido
Nombre via- Origen Efecto
de diana
tura
acción

Mantiene el embarazo:9 convierte


el endometrio en órgano secretor,
Ovario (cuerpo
hace al moco cervicalimpermeable
lúteo), glándula
al esperma, inhibe la respuesta
s Direct
Progesterona PH inmunitaria contra el embrión,
adrenales, plac o
disminuye la coagulación sanguínea:
enta(durante
incrementan la formación y la
el embarazo)
agregación plaquetarias, vasoconstr
icción; broncoconstricción.

Farmacología[editar]

Una gran cantidad de hormonas son usadas como medicamentos. Las más comúnmente usadas
son estradiol y progesterona en las píldoras anticonceptivas y en la terapia de reemplazo
hormonal, la tiroxina en forma de levotiroxina en el tratamiento para el hipotiroidismo,
los corticoides para enfermedades autoinmunes, trastornos respiratorios severos y ciertos cuadros
alérgicos. La insulina es usada por muchos diabéticos. Preparaciones locales usadas
en otorrinolaringología frecuentemente contienen equivalentes a la adrenalina. Los esteroides y
la vitamina D son componentes de ciertas cremas que se utilizan en dermatología.

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Enzima
Las enzimasa b son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre
que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es
energéticamente posible (ver energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja,
sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.45
En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se
convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en
las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas
por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo
con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes en una célula determina el tipo
de metabolismo que tiene esa célula. A su vez, esta presencia depende de la regulación de la
expresión génicacorrespondiente a la enzima.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡)
de una reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera sustancialmente la tasa de reacción.
Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo
tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de
veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general,
alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las reacciones que
catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por
ser más específicas. La gran diversidad de enzimas existentes catalizan alrededor de 4000 reacciones
bioquímicas distintas.6 No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas
de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside
la actividad peptidil transferasa).78 También cabe nombrar unas moléculas sintéticas
denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas
clásicas.9

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son
moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son
moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren
de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la
actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato,
y otros factores físico-químicos.

Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos o de


productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos
industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de vaqueros o producción
de biocombustibles.

Etimología e historia[editar]

Eduard Buchner.
Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión de la carne por las
secreciones del estómago10 y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y
la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.11 aunque la primera
enzima fue descubierta por Anselme Payen y Jean-François Persoz en 1833.12

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcar en


el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada
por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente se
pensó que solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto
relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y
la putrefacción de las células".13 Por el contrario, otros científicos de la época como Justus von
Liebig, se mantuvieron en la posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de
fermentación.

En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837-1900) acuñó el término enzima, que viene
del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada después
para referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" solía referirse
a la actividad química producida por organismos vivientes.

En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para
fermentar azúcar a pesar de la ausencia de células vivientes de levadura. En una serie de experimentos
en la Universidad Humboldt de Berlín, encontró que el azúcar era fermentado inclusive cuando no
había elementos vivos en los cultivos de células de levaduras.14 Llamó a la enzima que causa la
fermentación de la sacarosa, “zimasa”.15 En 1907 recibió el Premio Nobel de Química "por sus
investigaciones bioquímicas y el haber descubierto la fermentación libre de células". Siguiendo el
ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que producen.
Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que
degrada lactosa) o al tipo de reacción (p. ej., la ADN polimerasa forma polímeros de ADN).

Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una célula viva, el próximo paso era
determinar su naturaleza bioquímica. En muchos de los trabajos iniciales se notó que la actividad
enzimática estaba asociada con proteínas, pero algunos científicos (como el premio Nobel Richard
Willstätter) argumentaban que las proteínas eran simplemente el transporte para las verdaderas
enzimas y que las proteínas per se no eran capaces de realizar catálisis. Sin embargo, en 1926, James
B. Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína pura y la cristalizó. Summer hizo lo
mismo con la enzima catalasa en 1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas
fue definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes
trabajaron con diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina.
Estos tres científicos recibieron el Premio Nobel de Química en 1946.16

El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas permitía que sus estructuras fuesen
resueltas mediante técnicas de cristalografía y difracción de rayos X. Esto se llevó a cabo en primer
lugar con la lisozima, una enzima encontrada en las lágrimas, la saliva y los huevos, capaces de
digerir la pared de algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un grupo liderado por David
Chilton Phillips y publicada en 1965.17 Esta estructura de alta resolución de las lisozimas, marcó el
comienzo en el campo de la biología estructural y el esfuerzo por entender cómo las enzimas trabajan
en el orden molecular.

Estructuras y mecanismos[editar]

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representa
al cofactor zinc situado en el centro activo.

Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables,
desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,18 hasta
los 2500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.19

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su
vez determinada por la secuencia de aminoácidos.20 Sin embargo, aunque la estructura determina la
función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una
proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.21

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una
pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la
catálisis.22 La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es
denominada centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de
unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los
sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con
sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar
así a una regulación por retroalimentación positiva o negativa, según el caso.

Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que
se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional
de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto
da lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden
unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las
proteínas.

La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven
sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como
el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o
irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición. Una consecuencia de la desnaturalización es
la pérdida o merma de la función, de la capacidad enzimática.

Especificidad[editar]
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como
del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las
características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad. La constante de especificidad, es una medida de la eficiencia de una enzima, ya que la
velocidad de la reacción se encuentra directamente relacionada con la frecuencia con la que se
encuentran las moléculas de enzima y sustrato. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado
de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.23

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son
aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes
sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que
cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto
obtenido es el correcto.24 Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de
tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas
polimerasas de mamíferos.25 Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados
en la ARN polimerasa,26 en la ARNt aminoacil sintetasa27 y en la actividad de selección de los
aminoacil-tRNAs.28

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que
pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia
especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.29

Modelo de la «llave-cerradura»[editar]

Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base a sus resultados
dedujo que ambas moléculas, la enzima y su sustrato, poseen complementariedad geométrica, es
decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,30 por lo que este modelo ha sido
denominado como modelo de la «llave-cerradura», refiriéndose a la enzima como a una especie
de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Una
llave sólo funciona en su cerradura y no en otras cerraduras. Sin embargo, si bien este modelo explica
la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que
logran adquirir las enzimas.

Modelo del encaje inducido[editar]


Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.

En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son
estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la
interacción con el sustrato.31 Como resultado de ello, la cadena aminoacídicaque compone el sitio
activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función
catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para
entrar en el sitio activo.32 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está
completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.33

Modo de acción[editar]
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, como se verá a continuación, siempre dando lugar a
una disminución del valor de ΔG‡:34

Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de


transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio
de conformación del sustrato unido el cual pasa a un estado de transición, de modo que ve reducida la
cantidad de energía que precisa para completar la transición).

Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creación
de un ambiente con una distribución de carga óptima para que se genere dicho estado de transición.

Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para
formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sería factible en ausencia de enzima.

Reduciendo la variación de entropía necesaria para alcanzar el estado de transición (energía de


activación) de la reacción mediante la acción de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo así
que se produzca dicha reacción.

Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de


temperatura facilita la acción de la enzima y permite que se incremente aún más su velocidad de
reacción. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformación estructural de la enzima
puede verse afectada, reduciendo así su velocidad de reacción, y solo recuperando su actividad óptima
cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolábiles y trabajan mejor a
bajas temperaturas.
Cabe destacar que este efecto entrópico implica la desestabilización del estado basal,35 y su
contribución a la catálisis es relativamente pequeña.36

Estabilización del estado de transición[editar]

La comprensión del origen de la reducción del valor de ΔG‡ en una reacción enzimática requiere
elucidar previamente cómo las enzimas pueden estabilizar su estado de transición, más que el estado
de transición de la reacción. Aparentemente, la forma más efectiva para alcanzar la estabilización es la
utilización de fuerzas electrostáticas, concretamente, poseyendo un ambiente polar relativamente
fijado que pueda orientarse hacia la distribución de carga del estado de transición. Ese tipo de
ambientes no existen ni se generan en ausencia de enzimas.37

Función[editar]

La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis.383940 La dinámica
interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde
residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de aminoácidos o incluso un dominio
proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van
desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede
contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos.41424344 Los movimientos de
las proteínas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes
según si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y
lentas, y dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima. Sin embargo,
aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unión y liberación de sustratos y
productos, aún no está claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos químicos de las
reacciones enzimáticas.45 Estos nuevos avances también tienen implicaciones en la comprensión de los
efectos alostéricos y en el desarrollo de nuevos fármacos.

Modulación alostérica[editar]

Transición alostérica de una enzima entre los estados R y T, estabilizada por un agonista (A), un inhibidor (I) y un
sustrato (S).

Los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas
moléculas en la célula. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no covalentes, y generan un
cambio en la conformación estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la
velocidad de reacción.46 Las interacciones alostéricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y
son una forma muy común de controlar las enzimas en las células.47
Cofactores y coenzimas[editar]

Estructura química del pirofosfato de tiamina (amarillo) y de la enzima transcetolasa; el substrato, en negro, es
la xilulosa 5-fosfato.

Cofactores[editar]
Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin
embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadas cofactores para
poder ejercer su actividad.48 Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones
metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo.
Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la
enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las
coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas
transfieren grupos funcionales entre enzimas.49

Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbónica, en la cual


el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se muestra en la figura anterior (situada
al inicio de la sección "Estructuras y mecanismos").50 Estas moléculas suelen encontrarse unidas al
sitio activo y están implicadas en la catálisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar
implicados en reacciones redox.

Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son


denominadas apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es
denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unen
covalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostéticos
pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato
deshidrogenasa. El término "holoenzima" también puede ser aplicado a aquellas enzimas que
contienen múltiples subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el
complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática.

Coenzimas[editar]

Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH.

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a
otra.51 Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el ácido
fólico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo
humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos químicos intercambiados incluyen el
ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el
grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por
el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina.

Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como consecuencia de la actividad
enzimática, es útil considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos
sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700
enzimas que utilizan la coenzima NADH.52

Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a
unos niveles fijos en el interior de la célula: por ejemplo, el NADPH es regenerado a través de la ruta de
las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta
regeneración continua significa que incluso pequeñas cantidades de coenzimas son utilizadas
intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada día.53

Termodinámica[editar]
Gráfica de las energías de las diferentes fases de una reacción química. Los sustratos precisan mucha energía
para alcanzar el estado de transición, pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La enzima estabiliza
el estado de transición, reduciendo la energía necesaria para formar los productos.

Al igual que sucede con todos los catalizadores, las enzimas no alteran el equilibrio químico de la
reacción. Generalmente, en presencia de una enzima, la reacción avanza en la misma dirección en la
que lo haría en ausencia de enzima, solo que más rápido. Sin embargo, en ausencia de enzima, podría
producirse una reacción espontánea que generase un producto diferente debido a que en esas
condiciones, dicho producto diferente se forma más rápidamente.

Además, las enzimas pueden acoplar dos o más reacciones, por lo que una reacción
termodinámicamente favorable puede ser utilizada para favorecer otra reacción termodinámicamente
desfavorable. Por ejemplo, la hidrólisis de ATP suele ser utilizada para favorecer otras reacciones
químicas.54

Las enzimas catalizan reacciones químicas tanto en un sentido como en el contrario. Nunca alteran el
equilibrio, sino únicamente la velocidad a la que es alcanzado. Por ejemplo, la anhidrasa
carbónica cataliza su reacción en una u otra dirección dependiendo de la concentración de los
reactantes, como se puede ver a continuación:

(en tejidos; alta concentración de CO2)

(en pulmones; baja concentración de CO2)

Si el equilibrio se ve muy desplazado en un sentido de la reacción, es decir, se convierte en una


reacción muy exergónica, la reacción se hace efectivamente irreversible. Bajo estas condiciones, la
enzima únicamente catalizará la reacción en la dirección permitida desde un punto de vista
termodinámico.

Cinética[editar]

Artículo principal: Cinética enzimática


Mecanismo para una reacción catalizada por una enzima con un único sustrato. La enzima (E) une un sustrato (S) y
genera un producto (P).

La cinética enzimática es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en
productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinéticos son obtenidos
mediante ensayos enzimáticos.

En 1902, Victor Henri55 propuso una teoría cuantitativa sobre la cinética enzimática, pero sus datos
experimentales no fueron muy útiles debido a que la importancia de la concentración del ion
de hidrógeno aún no era considerada. Después de que Peter Lauritz Sørensen definiera la escala
logarítmica del pH e introdujera el concepto de "tampón" (buffer) en 1909,56 el químico
alemán Leonor Michaelis y su postdoctoral canadiense Maud Leonora Menten repitieron los
experimentos de Henri confirmando su ecuación, que actualmente es conocida como cinética de Henri-
Michaelis-Menten (o simplemente cinética de Michaelis-Menten).57 Su trabajo fue desarrollado más
en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane, quienes obtuvieron las ecuaciones
cinéticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en la actualidad.58

La mayor contribución de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimáticas en dos etapas. En la
primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-sustrato
(también denominado complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la reacción y libera el
producto.

Curva de saturación de una reacción enzimática donde se muestra la relación entre la concentración de sustrato y
la velocidad de la reacción.

Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Por ejemplo, la
descarboxilación no enzimática de la orotidina 5'-monofosfato tiene una vida media de 78 millones de
años. Sin embargo, cuando la enzima orotidina 5'-fosfato descarboxilasa está presente en el medio,
ese mismo proceso tarda apenas 25 milisegundos.59 Las velocidades de las enzimas dependen de las
condiciones de la solución y de la concentración de sustrato. Aquellas condiciones que desnaturalizan
una proteína, como temperaturas elevadas, pHs extremos o altas concentraciones de sal, dificultan o
impiden la actividad enzimática, mientras que elevadas concentraciones de sustrato tienden a
incrementar la actividad. Para encontrar la máxima velocidad de una reacción enzimática, la
concentración de sustrato se incrementa hasta que se obtiene una tasa constante de formación de
producto (véase la curva de saturación representada en la figura de la derecha). La saturación ocurre
porque, cuando la concentración de sustrato aumenta, disminuye la concentración de enzima libre,
que se convierte en la forma con sustrato unido (ES). A la máxima velocidad (Vmax) de la enzima, todos
los sitios activos de dicha enzima tienen sustrato unido, y la cantidad de complejos ES es igual a la
cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax es solo una de las constantes cinéticas de la enzima. La
cantidad de sustrato necesario para obtener una determinada velocidad de reacción también es
importante. Este parámetro viene dado por la constante de Michaelis-Menten (Km), que viene a ser
la concentración de sustrato necesaria para que una enzima alcance la mitad de su velocidad máxima.
Cada enzima tiene un valor de Km característico para un determinado sustrato, el cual puede decirnos
cómo de afín es la unión entre el sustrato y la enzima. Otra constante útil es kcat, que es el número de
moléculas de sustrato procesadas por cada sitio activo por segundo.

La eficiencia de una enzima puede ser expresada en términos de kcat/Km, en lo que se denomina
constante de especificidad, que incorpora la constante de velocidad de todas las fases de la reacción.
Debido a que la constante de especificidad contempla tanto la afinidad como la capacidad catalítica, es
un parámetro muy útil para comparar diferentes enzimas o la misma enzima con diferentes sustratos.
El valor máximo teórico de la constante de especificidad es denominado límite de difusión tiene un
valor de 108-109 (M−1 s−1). Llegados a este punto, cada colisión de la enzima con su sustrato da lugar a la
catálisis, con lo que la velocidad de formación de producto no se ve limitada por la velocidad de
reacción, sino por la velocidad de difusión. Las enzimas que poseen esta propiedad son
llamadas enzimas catalíticamente perfectas o cinéticamente perfectas. Ejemplos de este tipo de
enzimas son la triosa fosfato isomerasa, la anhidrasa carbónica, la acetilcolinesterasa,
la catalasa, la fumarasa, la beta-lactamasa y la superóxido dismutasa.

La cinética de Michaelis-Menten depende de la ley de acción de masas, que se deriva partiendo de


los supuestos de difusión libre y colisión al azar. Sin embargo, muchos procesos bioquímicos o
celulares se desvían significativamente de estas condiciones, a causa de fenómenos como el crowding
macromolecular, la separación de etapas entre enzima-sustrato-producto, o los movimientos
moleculares uni- o bidimensionales.60 No obstante, en estas situaciones se puede aplicar una cinética
de Michaelis-Menten fractal.61626364

Algunas enzimas presentan una cinética más rápida que la velocidad de difusión, lo que en principio
parecería ser imposible. Se han propuesto diversos mecanismos para tratar de explicar este fenómeno.
Uno de los modelos propone que algunas proteínas podrían tener la capacidad de acelerar la catálisis
secuestrando el sustrato y orientándolo mediante campos eléctricos dipolares. Otro modelo propone
un mecanismo de efecto túnel cuántico, donde un protón o un electrón pueden formar un túnel a
través de barreras de activación, aunque existe cierta controversia en cuanto al efecto túnel que pueda
generar un protón.6566 El efecto túnel mediado por protones ha sido observado en triptamina.67 Esto
sugiere que la catálisis enzimática podría ser definida más exactamente como una "barrera", en lugar
de como hace el modelo tradicional, donde el sustrato requiere a la enzima para alcanzar una barrera
energética más baja.

Inhibición[editar]

Artículo principal: Inhibidor enzimático

Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unión del sustrato. Por otro lado, la
unión del sustrato evita la unión del inhibidor. Así pues, sustrato e inhibidor compiten por la enzima.
Tipos de inhibición según la clasificación introducida por W. W. Cleland.68

Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su actividad. A grandes
rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la
enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo útiles en farmacología. Algunos de los
fármacos que actúan de este modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis
africana,69 la penicilina y la aspirina.

Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, según la forma
en que intervienen en la reacción, en competitivas, acompetitivas y mixtas. Habitualmente, por su
amplia presencia en multitud de procesos, se habla también de inhibición no competitiva, que en
realidad no es más que una variante de la ya mencionada inhibición mixta. Sin embargo, por sus
características se suele presentar como opuesta a la competitiva, con la que es comparada
frecuentemente.
En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al
mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha.70 Esto generalmente ocurre cuando el
inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual también se une el sustrato; el
sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Por ejemplo,
el metotrexato es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato reductasa, que cataliza la
reducción de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre las estructuras del ácido fólico y el
metotrexato permite que se establezca una inhibición de tipo competitivo. Este tipo de inhibición se
puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de
competición al inhibidor. En la inhibición competitiva la velocidad máxima de la reacción no varía, pero
se necesitan concentraciones más elevadas de sustrato para alcanzar una determinada velocidad,
incrementándose así la Km aparente.

En la inhibición acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino únicamente al


complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima queda
inactiva. Este tipo de inhibición es poco común, pero puede darse en enzimas multiméticas.

La inhibición no competitiva es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la
enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como resultado, el grado de
inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor, independientemente de la
concentración de sustrato, con lo que varía el valor de la Vmax aparente. Sin embargo, como el sustrato
aún puede unirse a la enzima, el valor de Km no varía.

En la inhibición mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin
embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se
puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que
los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de
un efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La
unión del inhibidor con el sitio alostérico cambia la conformación (es decir, la estructura terciaria) de
la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

La coenzima ácido fólico (izquierda) y el fármaco anti-cancerígeno metotrexato (derecha) son muy similares en
estructura. Como resultado, el metotrexato es un inhibidor competitivo de muchas enzimas que utilizan folato.

En muchos organismos, los inhibidores pueden actuar como parte de un mecanismo de realimentación.
Si una enzima produce una sustancia en demasiada cantidad en el organismo, esta misma sustancia
podría actuar como un inhibidor de la enzima al inicio de la ruta que lo produce, deteniendo así dicha
producción cuando haya una cantidad suficiente de la sustancia en cuestión. Este sería una forma
de realimentación negativa. Las enzimas que se encuentran sujetas a este tipo de regulación suelen
ser multiméricas y poseer sitios alostéricos donde se unen sustancias reguladoras. Las gráficas que
representan la velocidad de la reacción frente a la concentración de sustrato de estas enzimas no son
hipérboles, sino sigmoidales (forma de S).

Usos de los inhibidores

Debido a que los inhibidores modulan la función de las enzimas, suelen ser utilizados como fármacos.
Un típico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como fármaco es la aspirina, la cual inhibe las
enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la síntesis de un intermediario inflamatorio,
las prostaglandinas, con lo que suprime así los efectos derivados, el dolor y la inflamación. Sin
embargo, otros inhibidores enzimáticos actúan como venenos. Por ejemplo, el cianuro es un inhibidor
irreversible que se une a los átomos de hierro y cobre en el sitio activo de la citocromo c oxidasa de
células animales (las plantas son resistentes al cianuro), bloqueando así la respiración celular.71

Función biológica[editar]

Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son indispensables
en la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente por medio
de quinasas y fosfatasas.72 También son capaces de producir movimiento, como es el caso de
la miosina al hidrolizar ATP para generar la contracción muscular o el movimiento de vesículas por
medio del citoesqueleto.73 Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son las bombas de
iones implicadas en procesos de transporte activo. Además, las enzimas también están implicadas en
funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por la luciferasa en las luciérnagas.74
Los virus también pueden contener enzimas implicadas en la infección celular, como es el caso de
la integrasa del virus HIV y de la transcriptasa inversa, o en la liberación viral, como
la neuraminidasa del virus de la gripe.

Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los animales.
Enzimas tales como las amilasas y las proteasasson capaces de degradar moléculas grandes
(almidón o proteínas, respectivamente) en otras más pequeñas, de forma que puedan ser absorbidas
en el intestino. Las moléculas de almidón, por ejemplo, que son demasiado grandes para ser
absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a moléculas más pequeñas como la maltosa, y
finalmente a glucosa, la cual sí puede ser absorbida a través de las células del intestino. Diferentes
enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos. Los rumiantes que tienen
una dieta herbívora, poseen en sus intestinos una serie de microorganismos que producen otra
enzima, la celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.75

Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así una ruta
metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el producto de otra enzima. Tras
la reacción catalítica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y así sucesivamente. En ocasiones,
existe más de una enzima capaz de catalizar la misma reacción en paralelo, lo que permite establecer
una regulación más sofisticada: por ejemplo, en el caso en que una enzima presenta una actividad
constitutiva pero con una baja constante de actividad y una segunda enzima cuya actividad es
inducible, pero presenta una mayor constante de actividad.

Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las enzimas, el metabolismo
no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo suficientemente rápido para atender las
necesidades de la célula. De hecho, una ruta metabólica como la glucólisis no podría existir sin
enzimas. La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede
fosforilada en uno o más carbonos. En ausencia de enzimas, esta reacción se produciría tan lentamente
que sería insignificante. Sin embargo, si se añade la enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de
la glucosa y se mide la concentración de la mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar
únicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas metabólicas dentro
de la célula dependen del conjunto de enzimas funcionales que presenten.

Control de la actividad[editar]

La actividad enzimática puede ser controlada en la célula principalmente de estas cinco formas:

Producción de la enzima (a nivel de la transcripción o la traducción): la síntesis de una enzima puede


ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados estímulos recibidos por la célula. Esta
forma de regulación génica se denomina inducción e inhibición enzimática. Por ejemplo,
las bacterias podrían adquirir resistencia a antibióticos como la penicilina gracias a la inducción de
unas enzimas llamadas beta-lactamasas, que hidrolizan el anillo beta-lactámico de la molécula de
penicilina. Otro ejemplo, son las enzimas presentes en el hígado denominadas citocromo
P450 oxidasas, las cuales son de vital importancia en el metabolismo de drogas y fármacos. La
inducción o inhibición de estas enzimas puede dar lugar a la aparición de interacciones
farmacológicas.

Compartimentalización de la enzima: las enzimas pueden localizarse en diferentes compartimentos


celulares, de modo que puedan tener lugar diferentes rutas metabólicas de forma independiente. Por
ejemplo, los ácidos grasos son sintetizados por un conjunto de enzimas localizadas en el citosol, en
el retículo endoplasmático y en el aparato de Golgi, y posteriormente, dichos ácidos grasos son
utilizados por otro conjunto de enzimas diferentes como fuente energética en la mitocondria, a través
de la β-oxidación.76

Inhibidores y activadores enzimáticos: las enzimas pueden ser activadas o inhibidas por ciertas
moléculas. Por ejemplo, el producto final de una ruta metabólica suele actuar como inhibidor de
alguna de las enzimas implicadas en las primeras reacciones de la ruta, estableciendo así
una realimentación negativa que regula la cantidad de producto final obtenido por esa ruta. Este
mecanismo de realimentación negativa permite ajustar efectivamente la velocidad de síntesis de los
metabolitos intermedios con la demanda de la célula, y permite distribuir económicamente materiales
y energía para evitar exceso o escasez de los productos finales. Este control enzimático permite
mantener un ambiente relativamente estable en el interior de los organismos vivos.

Modificación postraduccional de enzimas: las enzimas pueden sufrir diversas modificaciones


postraduccionales como la fosforilación, la miristoilación y la glicosilación. Por ejemplo, en la
respuesta a insulina, se produce la fosforilación de multitud de enzimas, como la de la glucógeno
sintasa, que ayuda en el control de la síntesis o degradación del glucógeno y permite a la célula
responder a las variaciones de los niveles de azúcar en sangre.77 Otro ejemplo de modificación
postraduccional es la degradación de la cadena polipeptídica. La quimiotripsina,
una proteasa digestiva, es sintetizada en una forma inactiva, quimiotripsinógeno, en el páncreas y
transportada en este estado hasta el estómago, donde será activada. De este modo se evita que la
enzima digiera el páncreas y los demás tejidos por los que pasa antes de llegar al estómago. Este tipo
de precursor inactivo de una enzima es denominado zimógeno.

Activación dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando pasan de un
ambiente con unas condiciones a otro con condiciones diferentes, como puede ser el paso del
ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo del periplasma, el paso de un ambiente con
elevado pH a otro con bajo pH, etc. Por ejemplo, la hemaglutinina del virus de la gripe es activada
mediante un cambio conformacional que se produce cuando el pH del medio es suficientemente ácido,
lo cual ocurre cuando el virus entra en el interior de la célula a través de un lisosoma.78

Implicaciones en enfermedades[editar]

Estructura tridimensional de la enzima fenilalanina hidroxilasa(PDB 1KW0 ).

Debido a que es necesario un fuerte control de la actividad enzimática para la homeostasis, cualquier
fallo en el funcionamiento (mutación, incremento o reducción de la expresión o deleción) de una única
enzima crítica puede conducir al desarrollo de una enfermedad genética. La importancia de las
enzimas se pone de manifiesto en el hecho de que una enfermedad letal puede ser causada por el mal
funcionamiento de un único tipo de enzima de todos los miles de tipos que existen en nuestro cuerpo.

Un ejemplo de esto es el tipo más común de fenilcetonuria. En esta enfermedad genética se produce
una mutación de un único aminoácido en la fenilalanina hidroxilasa, una enzima que cataliza la
primera reacción de la ruta de degradación de la fenilalanina y de compuestos relacionados. Al ser
esta enzima inactiva, se acumulan una serie de productos que terminan dando lugar a la aparición
de retardo mental si no se recibe tratamiento.79

Otro ejemplo es cuando se produce una mutación en los genes de la línea germinal que codifican las
enzimas implicadas en la reparación del ADN. En este caso, al no repararse adecuadamente el ADN
de las células, se acumulan mutaciones que suelen derivar en el desarrollo de diversos tipos de cáncer
hereditarios, como la xerodermia pigmentosa.

Clasificación y nomenclatura de enzimas[editar]

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la
palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol
deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar"
el alcohol; ADN polimerasa proviene también de la reacción que cataliza que consiste en polimerizar
el ADN.

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para


identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC. De este modo, cada enzima queda
registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC". El primer número
clasifica a la enzima según su mecanismo de acción. A continuación se indican las seis grandes clases de
enzimas existentes en la actualidad:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de


las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden
los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su
grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción
catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras
sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión
de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.

EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a


partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su
degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis →
'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble
enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas


sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un
grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de
interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el
acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Aplicaciones industriales[editar]

Las enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de industria, en donde se requiere
el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas están limitadas tanto por el
número de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes
orgánicos y altas temperaturas. Por ello, la ingeniería de proteínas se ha convertido en un área de
investigación muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, bien mediante
diseño racional, bien mediante evolución in vitro.8081 Estos esfuerzos han comenzado a tener algunos
éxitos, obteniéndose algunas enzimas que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.82

A continuación se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las enzimas:
Aplicación Enzimas utilizadas Usos

Producción de azúcares desde


el almidón, como por ejemplo en la
Procesado de producción de jarabe de maíz.83
alimentos En la cocción al horno, cataliza la
Amilasas de hongos y plan rotura del almidón de la harina en
tas. azúcar. La fermentación del azúcar
llevada a cabo
por levadurasproduce el dióxido
de carbono que hace "subir" la
La amilasa cataliza la masa.
degradación del almidón
en azúcares sencillos. Los fabricantes de galletas las
Proteasas utilizan para reducir la cantidad de
proteínas en la harina.

Alimentos para Para pre-digerir el alimento dirigido


Tripsina
bebés a bebés.

Las enzimas liberadas degradan el


Las enzimas de la cebada almidón y las proteínas para generar
son liberadas durante la fase azúcares sencillos, aminoácidos y
de molido en la elaboración péptidos que son usados por las
Elaboración de de la cerveza. levaduras en el proceso de
cerveza fermentación.

Ampliamente usadas en la
Enzimas de cebada elaboración de cerveza para
producidas a nivel industrial sustituir las enzimas naturales de la
cebada.

Amilasa, glucanasa y Digieren polisacáridos y proteínas


proteasas en la malta.
Cebada germinada
utilizada para la Betaglucanasas y Mejoran la filtración del mosto y la
elaboración de malta. arabinoxilanasas cerveza.

Producción de cerveza baja en


Amiloglucosidasas y
calorías y ajuste de la capacidad de
pululanasas
fermentación.
Eliminan la turbidez producida
Proteasas durante el almacenamiento de la
cerveza.

Incrementa la eficiencia de la
Acetolactatodecarboxilasa
fermentación mediante la reducción
(ALDC)
de la formación de diacetilo.84

Zumos de frutas Celulasas, pectinasas Aclarado de zumos de frutos.

Renina, derivado del


estómago de Producción de queso, usada para
Industria láctea animales rumiantes jóvenes hidrolizar proteínas.
(como terneros y ovejas).

Enzimas producidas por Actualmente, cada vez más usadas


bacterias en la industria láctea.

Se introduce durante el proceso de


producción del queso
Lipasas
Roquefort para favorecer la
maduración.
Queso de Roquefort.
Rotura de
Lactasas
la lactosa en glucosa y galactosa.

Ablandamiento de la carne utilizada


Digestión de carne Papaína
para cocinar.

Conversión
Amilasas, amiloglucosidasas
del almidón en glucosa y
y glucoamilasas
Industria del diversos azúcares invertidos.
almidón
Conversión
de glucosa en fructosa durante la
producción de jarabe de
maízpartiendo de sustancias ricas
Glucosa isomerasa en almidón. Estos jarabes potencian
las propiedades edulcorantes y
Glucosa. reducen las calorías mejor que
la sacarosa y manteniendo el
mismo nivel de dulzor.
Fructosa.

Industria del papel Degradación del almidón para


reducir su viscosidad,
añadiendo apresto. Las xilanasas
reducen el blanqueador necesario
para la decoloración; las celulasas
Amilasas, xilanasas, celula
alisan las fibras, favorecen el
sas y ligninasas
drenaje de agua y promueven la
eliminación de tintas; las lipasas
reducen la oscuridad y las ligninasas
Una fábrica de papel eliminan la lignina para ablandar el
en Carolina del Sur. papel.

Industria del biofuel Utilizadas para degradar


Celulasas la celulosa en azúcares que puedan
ser fermentados.

Utilizada para eliminar residuos


Ligninasas
de lignina.
Celulosa en 3D.

Utilizadas para ayudar en la


Principalmente proteasas, eliminación de tintes proteicos de la
producidas de forma ropa en las condiciones de
extracelular por bacterias. prelavado y en las aplicaciones
directas de detergente líquido.

Detergentes de lavadoras para


Detergentes
Amilasas eliminar residuos resistentes de
biológicos
almidón.

Utilizadas para facilitar la


Lipasas eliminación de tintes grasos y
oleosos.

Celulasas Utilizadas
en suavizantes biológicos.

Para eliminar restos proteicos de


Limpiadores de
Proteasas las lentes de contacto y así
lentes de contacto
prevenir infecciones.

Para generar oxígeno desde


Industria del hule Catalasa el peróxido, y así convertir
el látex en huleespumoso.

Disolver la gelatina de las películas


fotográficas usadas, permitiendo
Industria fotográfica Proteasa (ficina)
así la recuperación de su contenido
en plata.

Biología molecular Utilizadas para manipular


el ADN mediante ingeniería
genética. De gran importancia
Enzimas de
en farmacología, agricultura, medi
restricción, ADN
cina y criminalística. Esenciales
ligasa y polimerasas
para digestión de restricción y para
la reacción en cadena de la
ADN de doble hélice. polimerasa.

Véase también[editar]

Extremoenzima

Cinética enzimática

Inhibidor enzimático

Análisis cuantitativo enzimático

Catálisis enzimática

Enzima de restricción

Número EC

Notas[editar]

Volver arriba↑ Aunque es de género ambiguo, la regla general es que casi todas las palabras que
provienen del griego acabadas en -μα (-ma) terminan siendo masculinas, a pesar de que
el Diccionario de la RAE la clasifica como femenina en su uso común. Según Fernando A. Navarro:1
Dentro de las palabras ambiguas, una de las que más problemas plantea en medicina es enzima: ¿debe decirse "las enzimas
hepáticas" o "los enzimas hepáticos"? Este problema no es específico de nuestro idioma, sino que preocupa también al otro
lado de los Pirineos, donde los científicos franceses utilizan enzyme habitualmente como masculino (al igual que levain,
levadura) en contra de la recomendación oficial de la Academia Francesa de Ciencias. En español, la RAE considera
que enzima es una palabra ambigua, si bien los médicos la usan más como femenino, sobre todo en los últimos años. Los
partidarios de asignarle género masculino la equiparan a los helenismos médicos procedentes de neutros griegos terminados
en -ma (-ma), que son siempre masculinos en nuestro idioma. Olvidan, sin embargo, que no es tal la procedencia de enzima,
neologismo formado hace un siglo a partir del femenino griego zumh (zýme, levadura). Por si ello no bastara para preferir el
género femenino en nuestro idioma, compruébese que ningún médico habla de "los coenzimas" o "los lisozimas"; además,
todas las enzimas son femeninas en castellano.

Volver arriba↑ La Real Academia Española reconoce el uso de la letra z en el vocablo como un
cultismo.2 No debe confundirse con la palabra homófona encima («en lugar o parte superior»).3

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COGNICIÓN E INTELI GE NCIA

La Teoría de las Inteligencias


Múltiples de Gardner
Las Inteligencias Múltiples
Howard Gardner y sus colaboradores de la prestigiosa Universidad de
Harvard advirtieron que la inteligencia académica (la obtención de titulaciones y
méritos educativos; el expediente académico) no es un factor decisivo para
conocer la inteligencia de una persona.

Un buen ejemplo de esta idea se observa en personas que, a pesar de obtener


excelentes calificaciones académicas, presentan problemas importantes para
relacionarse con otras personas o para manejar otras facetas de su vida. Gardner
y sus colaboradores podrían afirmar que Stephen Hawking no posee una
mayor inteligencia que Leo Messi, sino que cada uno de ellos ha desarrollado
un tipo de inteligencia diferente.

Por otro lado, Howard Gardner señala que existen casos claros en los que
personas presentan unas habilidades cognitivas extremadamente desarrolladas, y
otras muy poco desarrolladas: es el caso de los savants. Un ejemplo de savant
fue Kim Peek, que a pesar de que en general tenía poca habilidad para razonar,
era capaz de memorizar mapas y libros enteros, en prácticamente todos sus
detalles.
Estos casos excepcionales hicieron que Gardner pensase que la inteligencia no
existe, sino que en realidad hay muchas inteligencias independientes.

Inteligencias múltiples: 8 tipos de inteligencia


La investigación de Howard Gardner ha logrado identificar y definir hasta ocho
tipos de inteligencia distintas. Vamos a conocer de manera más detallada cada
una de las inteligencias propuestas por la Teoría de las Inteligencias Múltiples de
Gardner a continuación.

► Inteligencia lingüística
La capacidad de dominar el lenguaje y poder comunicarnos con los demás es
transversal a todas las culturas. Desde pequeños aprendemos a usar el idioma
materno para podernos comunicar de manera eficaz.

La inteligencia lingüística no solo hace referencia a la habilidad para la


comunicación oral, sino a otras formas de comunicarse como la escritura, la
gestualidad, etc.

Quienes mejor dominan esta capacidad de comunicar tienen una inteligencia


lingüística superior. Profesiones en las cuales destaca este tipo de inteligencia
podrían ser políticos, escritores, poetas, periodistas…
¿Cómo mejorar la inteligencia lingüística?

Si quieres conocer más sobre la inteligencia verbal y cómo progresar en este


ámbito, te invitamos a leer el siguiente artículo:

"Inteligencia lingüística: ¿qué es y cómo se puede mejorar?"

► Inteligencia lógico-matemática
Durante décadas, la inteligencia lógico-matemática fue considerada la
inteligencia en bruto. Suponía el axis principal del concepto de inteligencia, y se
empleaba como baremo para detectar cuán inteligente era una persona.

Como su propio nombre indica, este tipo de inteligencia se vincula a la


capacidad para el razonamiento lógico y la resolución de problemas
matemáticos. La rapidez para solucionar este tipo de problemas es el indicador
que determina cuánta inteligencia lógico-matemática se tiene.

Los célebres test de cociente intelectual (IQ) se fundamentan en este tipo de


inteligencia y, en menor medida, en la inteligencia lingüística. Los científicos,
economistas, académicos, ingenieros y matemáticos suelen destacar en esta
clase de inteligencia.
¿Es posible mejorar la inteligencia lógico matemática?

Por supuesto que sí. Te explicamos todo lo que necesitas saber sobre este tipo de
inteligencia y las claves para mejorarla aquí:

Inteligencia lógico-matemática: ¿qué es y cómo la podemos mejorar?"

► Inteligencia espacial
La habilidad para poder observar el mundo y los objetos desde diferentes
perspectivas está relacionada con este tipo de inteligencia, en la que destacan los
ajedrecistas y los profesionales de las artes visuales (pintores, diseñadores,
escultores…).

Las personas que destacan en este tipo de inteligencia suelen tener capacidades
que les permiten idear imágenes mentales, dibujar y detectar detalles, además de
un sentido personal por la estética. En esta inteligencia encontramos pintores,
fotógrafos, diseñadores, publicistas, arquitectos, creativos…
¿Cómo podemos incrementar nuestra inteligencia espacial?

Es una habilidad que se puede mejorar. Aquí tienes toda la información:

"Inteligencia espacial: ¿qué es y cómo se puede mejorar?"

► Inteligencia musical
La música es un arte universal. Todas las culturas tienen algún tipo de música,
más o menos elaborada, lo cual lleva a Gardner y sus colaboradores a entender
que existe una inteligencia musical latente en todas las personas.
Algunas zonas del cerebro ejecutan funciones vinculadas con la interpretación y
composición de música. Como cualquier otro tipo de inteligencia, puede
entrenarse y perfeccionarse.

No hace falta decir que los más aventajados en esta clase de inteligencia
son aquellos capaces de tocar instrumentos, leer y componer piezas musicales
con facilidad.

► Inteligencia corporal y cinestésica


Las habilidades corporales y motrices que se requieren para manejar
herramientas o para expresar ciertas emociones representan un aspecto esencial
en el desarrollo de todas las culturas de la historia.

La habilidad para usar herramientas es considerada inteligencia corporal


cinestésica. Por otra parte, hay un seguido de capacidades más intuitivas como el
uso de la inteligencia corporal para expresar sentimientos mediante el cuerpo.

Son especialmente brillantes en este tipo de inteligencia bailarines, actores,


deportistas, y hasta cirujanos y creadores plásticos, pues todos ellos tienen
que emplear de manera racional sus habilidades físicas.

► Inteligencia intrapersonal
La inteligencia intrapersonal refiere a aquella inteligencia que nos faculta para
comprender y controlar el ámbito interno de uno mismo en lo que se refiere a la
regulación de las emociones y del foco atencional.

Las personas que destacan en la inteligencia intrapersonal son capaces de


acceder a sus sentimientos y emociones y reflexionar sobre estos elementos.
Según Gardner, esta inteligencia también permite ahondar en su introspección y
entender las razones por las cuales uno es de la manera que es.

Por otro lado, tanto saber distanciarse de la situación para desdramatizar eventos
con un impacto emocional negativo como saber identificar los propios sesgos de
pensamiento son herramientas muy útiles tanto para mantener un buen nivel de
bienestar como para rendir mejor en diferentes aspectos de la vida.
¿Cómo mejorar este tipo de inteligencia?
Existen varias maneras de conocerse mejor a uno mismo. Te las hemos resumido
en este artículo:

"Inteligencia intrapersonal: ¿qué es y cómo se puede mejorar?

► Inteligencia interpersonal
La inteligencia interpersonal nos faculta para poder advertir cosas de las otras
personas más allá de lo que nuestros sentidos logran captar. Se trata de una
inteligencia que permite interpretar las palabras o gestos, o los objetivos y metas
de cada discurso. Más allá de el contínuum Introversión-Extraversión, la
inteligencia interpersonal evalúa la capacidad para empatizar con las demás
personas.

Es una inteligencia muy valiosa para las personas que trabajan con grupos
numerosos. Su habilidad para detectar y entender las circunstancias y
problemas de los demás resulta más sencillo si se posee (y se desarrolla) la
inteligencia interpersonal. Profesores, psicólogos, terapeutas, abogados y
pedagogos son perfiles que suelen puntuar muy alto en este tipo de inteligencia
descrita en la Teoría de las Inteligencias Múltiples
Más sobre la inteligencia interpersonal y cómo mejorarla

Te explicamos cómo ampliar estos dotes de empatía y comunicación aquí:

"Inteligencia interpersonal: definición y consejos para mejorarla"

► Inteligencia naturalista
Según Gardner, la inteligencia naturalista permite detectar, diferenciar y
categorizar los aspectos vinculados al entorno, como por ejemplo las especies
animales y vegetales o fenómenos relacionados con el clima, la geografía o los
fenómenos de la naturaleza.

Esta clase de inteligencia fue añadida posteriormente al estudio original sobre las
Inteligencias Múltiples de Gardner, concretamente en el año 1995. Gardner
consideró necesario incluir esta categoría por tratarse de una de las inteligencias
esenciales para la supervivencia del ser humano (o cualquier otra especie) y
que ha redundado en la evolución.
Hay que señalar que aunque para Gardner este tipo de inteligencia se desarrolló
para facilitar el uso creativo de los recursos que nos brinda la naturaleza,
actualmente su uso no solo se limita a los entornos en los que no hay
construcciones humanas, sino que estos últimos también podrían ser
"explorados" de la misma forma.
En detalle

Puedes saber más sobre el octavo tipo de inteligencia en este post:

"Inteligencia naturalista: ¿qué es?"

En contexto
Gardner afirma que todas las personas son dueñas de cada una de las ocho
clases de inteligencia, aunque cada cual destaca más en unas que en otras, no
siendo ninguna de las ocho más importantes o valiosas que las demás.
Generalmente, se requiere dominar gran parte de ellas para enfrentarnos a la vida,
independientemente de la profesión que se ejerza. A fin de cuentas, la mayoría de
trabajos precisan del uso de la mayoría de tipos de inteligencia.

La educación que se enseña en las aulas se empeña en ofrecer contenidos y


procedimientos enfocados a evaluar los dos primeros tipos de inteligencia:
lingüística y lógico-matemática. No obstante, esto resulta totalmente insuficiente
en el proyecto de educar a los alumnos en plenitud de sus potencialidades. La
necesidad de un cambio en el paradigma educativo fue llevado a debate gracias a
la Teoría de las Inteligencias Múltiples que propuso Howard Gardner.

Por otro lado, Howard Gardner ha señalado que lo importante de su teoría no son
las 8 inteligencias que propone, sino la conceptualización de la cognición
humana como procesos paralelos y relativamente independientes los unos de
los otros. Por ello, ha señalado varias veces que posiblemente las inteligencias
múltiples no son las que él propuso, sino otras que no ha tenido en cuenta o que
agrupa bajo el nombre de una sola inteligencia.