Año del Buen Servicio al Ciudadano

UNIVERSIDAD NACIONAL DE
PIURA

Curso:

Química Orgánica

Tema:

Enzimas

Grupo:

Fecha:

02-01-2017

Integrantes:

Ancajima Santos Edinson

Chuquihuanca Chumacero Dayana

Profesor:

Concha Velarde Ruth

2017
 ÍNDICE

INTRODUCCIÓN ……………………………………….………………………..… 3

EVOLUCIÓN DE LAS ENZIMAS …………………………………………..…...… 4

LAS ENZIMAS ………………………………………………………………..…..… 5

IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS ….……………….………………….....……. 7

 Las enzimas no solo ayudan a la digestión …………………………………..…. 7

TIPOS DE ENZIMAS Y FUNCIONES ……………..…………….……...….……. 8

 Existen 8 principales enzimas digestivas …………………………………….….. 9

 Las Enzimas y Coenzimas Desempeñan Roles Importantes en la Salud ...... 10
 Beneficios de las Enzimas Pancreáticas para Combatir el Cáncer ………..… 12
 Enzimas Utilizadas para el Tratamiento de la Leucemia …………………….... 12

ESTRUCTURA ……………………………………….…………………………….. 14

 Estructura primaria ……………………………………………………………...…. 15

 Estructura secundaria ………………………………………………..……………. 15
 Estructura terciaria ……………………………………………………...…..……… 16
 Estructura cuaternaria …………………………………………………………..…. 17
 Isoenzimas ………………………………………………………………………..…. 17
 Las isoenzimas diméricas y tetraméricas …………………………………….…. 18
CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS ……...……………... 18

 Clasificación
- Los grupos principales y su definición …………………………………….… 19

 Nomenclatura ………………………………………………………….………….… 19
- Oxidorreductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas

 Propiedades de las enzimas ………………………………………….……….… 25

- Regulación de la actividad enzimática ………………………………..…… 26
 INTRODUCCIÓN

Antes de comenzar a analizar la naturaleza y función de los enzimas, resulta conveniente

enunciar algunos conceptos básicos acerca de la velocidad de las reacciones químicas y el
fenómeno de la catálisis. La teoría cinética química establece que las reacciones químicas
transcurren molécula a molécula de modo que una reacción tal como R (reactivos) → P
(productos) tiene lugar porque una determinada fracción de la población de moléculas R,
en un instante dado, posee energía suficiente como para alcanzar un estado activado
llamado estado de transición, en el que es muy fácil que se rompan o se formen uno o más
enlaces químicos para formar los productos P. Es frecuente confundir el estado de
transición con un intermediario de reacción; sin embargo este estado no es ninguna especie
química concreta, sino que podría definirse con más exactitud como un "momento molecular
fugaz", altamente inestable, en el que uno o más enlaces químicos están muy próximos a
romperse o a formarse.

Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas
reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y
la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las
enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las enzimas
que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales;
las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la
excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la
actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo
en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a
temperaturas fijas en un medio de pH, concentración salina, etc.; prácticamente constante.

La acción Catalica enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que

representa el estado de transición. El sustrato se une al enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc, en
un lugar específico, el centro activo

El modo de acción de una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su
función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad
de producto formado por unidad de tiempo. La especificad de la enzimas son las moléculas
del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio
activo, donde tiene lugar la catálisis.
 I. EVOLUCIÓN DE LAS ENZIMAS
Gran parte de la historia de la Bioquímica discurre pareja a la historia de la investigación de
los enzimas. Citaremos algunos hitos importantes: -La existencia de catalizadores
biológicos fue descrita por primera vez a comienzos del S. XIX en estudios acerca de la
digestión de la carne por secreciones del estómago y la conversión del almidón en azúcar
por la saliva.

En 1835 la primera teoría general sobre la catálisis química publicada por J.J. Berzelius
incluía un ejemplo de lo que hoy conocemos como un enzima: la diastasa de la malta,
señalando que la hidrólisis del almidón se catalizaba más eficazmente por ésta que por el
ácido sulfúrico.

En 1860 Louis Pasteur propuso que la fermentación del azúcar para transformarse en
alcohol era inducida por ciertos catalizadores biológicos, razón por la cual los enzimas
fueron llamados inicialmente "fermentos". Pasteur supuso que dichos catalizadores se
hallaban unidos de modo indisoluble a la estructura de las células de la levadura por lo que
no podían actuar fuera de estas.

En 1877 se utiliza por primera vez la denominación "enzima" (etimológicamente "en la

levadura").

En 1897 E. Büchner consiguió extraer de las células de la levadura los enzimas que
catalizan la fermentación alcohólica, demostrando que éstos pueden actuar
independientemente de la estructura celular. Este hecho permitió estudiar "in vitro" la
actividad y propiedades de los enzimas, aislarlos en estado puro y analizar su composición.

En 1926 J.B. Sumner aisló un enzima, la ureasa, en forma cristalina pura y demostró que
los cristales estaban formados por proteínas.

Entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos enzimas quedando
establecida de modo definitivo la naturaleza proteica de estos catalizadores biológicos.
Desde entonces se han identificado varios miles de enzimas diferentes, habiéndose aislado
muchos de ellos en forma cristalina.

En el mismo período J.B.S. Haldane expuso la idea de que los enzimas establecen 3
interacciones débiles con el sustrato para distorsionarlo y catalizar así su transformación;
esta idea resultó capital para el moderno conocimiento de la acción enzimática.

En 1981 se descubrió que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia síntesis,
hecho este que obligó a revisar algunas de las ideas preexistentes acerca de la naturaleza
de los biocatalizadores. En la actualidad se considera que, con la excepción de un reducido
grupo de moléculas de RNA con propiedades catalíticas, los enzimas son proteínas, y como
tales, exhiben todas las propiedades inherentes a este grupo de biomoléculas. Los pesos
moleculares de las proteínas enzimáticas oscilan desde unos 12.000 daltons hasta más de
un millón. En muchos casos, las cadenas poli-peptídicas de la proteína enzimática son
suficientes para que ésta desarrolle su actividad catalítica. En otros, se hace necesaria la
participación de un compuesto químico adicional, de naturaleza no proteica, denominado
cofactor.

Si bien algunos químicos consideraron esos procesos como metamorfosis de sustancias

que provocaban excitaciones en otras que estaban cerca de ellas, esta cuestión fue, como
ya se ha dicho, definitivamente resuelta por Buchner hacia finales del siglo XIX; exprimiendo
masas celulares de Saccharomyces cerevisie obtuvo un líquido sin células, capaz de
producir la mismas reacciones químicas que se obtenían utilizando la suspensión de
células, es decir, la transformación del azúcar en alcohol y anhídrido carbónico. Por tanto,
de la levadura se podía extraer una sustancia capaz de regular un proceso
químico concreto.

Esto obligo a replantear las investigaciones contrarias a la teoría de que el proceso

digestivo fuese debido a la trituración de las sustancias digeridas hasta el punto de
reducirlas a partículas lo suficientemente finas para poder ser asimiladas. En efecto, en el
siglo XVIII R.A de Reaumur (1683- 1757) haciendo ingerir a un halcón una cápsula
de hierro agujereada, que contenía alimento, observó que este quedó completamente
disuelto por los jugos gástricos y que, por tanto, no era, molturado de modo mecánico por
la robusta musculatura del robusto animal, pues la cápsula quedo intacta.

Más adelante se constató que el almidón era degradado a monosacárido y disacárido por
la acción del jugo salival (ptialina) y se describió la presencia de la pepsina en el jugo
gástrico. Posteriormente, fueron aisladas sustancias de carácter fermentativo a partir de
numerosas especies vegetales. Se observó que el extracto de algunas raíces tenían
capacidad para modificar el color azul de determinadas sustancias y que el extracto de trigo
era capaz de transformar el almidón en disacáridos y dextrina.

La vía para el estudio de esas sustancias estaba ya abierta. Jons Jacob Berzelius (1779 –
1848) interpreto su acción como si se tratase de unos catalizadores que favorecían
determinada reacción química sin ser destruidos y sin aparecer en los productos finales.
Richard Kuhne (1900-1967) fue el primero en dar a tales sustancias el nombre enzimas,
tomado del griego, que significa literalmente "en la levadura".

II. LAS ENZIMAS

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente

son proteínas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no
modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
Se puede decir también que son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan
la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiológicos, producidos por los organismos
vivos. En consecuencia, las deficiencias en la función enzimática causan patologías.
Desde el punto de vista químico las enzimas son moléculas que están compuestas en su
totalidad por proteínas, tienen una función principal, la cual es que actúa como catalizador
y regulador en los procesos químicos de los organismos.

Las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno(O), Nitrógeno (Ni), y
Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común
propiedades catálicas específicas.

Son proteínas globulares, algunas de ellas con estructura cuaternaria. Para cumplir su
función requieren conservar se estructura original, en particular destaca una región
conocida como sitio activo, que es responsable de catalizar la reacción. Este sitio activo les
permite unir y orientar las moléculas que intervienen en una reacción y de esa forma
maximizan la posibilidad de formación o ruptura de enlaces necesarios para la obtención
de productos.

Desde el punto de vista biológico las enzimas Son indispensables en la transducción de

señales y en procesos de regulación, normalmente por medio
de quinasas y fosfatasas.71También son capaces de producir movimiento, como es el caso
de la miosina al hidrolizar ATP para generar la contracción muscular o el movimiento de
vesículas por medio del citoesqueleto.72 Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son
las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo. Además, las enzimas
también están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por
la lucifer-asa en las luciérnagas.73 Los virus también pueden contener enzimas implicadas
en la infección celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y de la transcriptasa
inversa, o en la liberación viral, como la neuraminidasa del virus de la gripe.

Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los
animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de degradar
moléculas grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más pequeñas, de
forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de almidón, por ejemplo,
que son demasiado grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a
moléculas más pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual sí puede ser
absorbida a través de las células del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces
de degradar diferentes tipos de alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbívora,
poseen en sus intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima,
la celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.74

Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así una ruta
metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el producto de otra
enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y así
sucesivamente. En ocasiones, existe más de una enzima capaz de catalizar la misma
reacción en paralelo, lo que permite establecer una regulación más sofisticada: por ejemplo,
en el caso en que una enzima presenta una actividad constitutiva pero con una baja
constante de actividad y una segunda enzima cuya actividad es inducible, pero presenta
una mayor constante de actividad.
Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las enzimas, el
metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo suficientemente
rápido para atender las necesidades de la célula. De hecho, una ruta metabólica como
la glucólisis no podría existir sin enzimas. La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar
directamente con el ATP de forma que quede fosforilada en uno o más carbonos. En
ausencia de enzimas, esta reacción se produciría tan lentamente que sería insignificante.
Sin embargo, si se añade la enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y
se mide la concentración de la mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar
únicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas
metabólicas dentro de la célula dependen del conjunto de enzimas funcionales que
presenten.

III. IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS

Como lo indica su nombre, las enzimas digestivas son importantes para una óptima
digestión y absorción de nutrientes. Pero esos no son todas sus funciones y beneficios. Las
enzimas realmente son necesarias para la mayoría de las funciones celulares y procesos
biológicos.

Las enzimas--proteínas compuestas de aminoácidos--son producidas por su cuerpo para

catalizar funciones que normalmente no se producirían a la temperatura corporal, lo que las
hace vitales para una buena salud y longevidad.

La ciencia ha identificado más de 3 000 enzimas diferentes, aunque todavía no hemos

investigado profundamente. Algunos creen que podemos tener entre 50 000 y 70 000
enzimas en nuestros cuerpos.

Cada órgano tiene su propio conjunto de enzimas, y cada enzima tiene una función
diferente. En esencia, actúan como una llave maestra para abrir cualquier cerradura
específica. En esta analogía, las cerraduras son reacciones bioquímicas.

 Las Enzimas No Sólo Ayudan a la Digestión

A través de los años, los investigadores han descubierto enzimas para todo tipo de usos,
desde para aumentar la resistencia atlética al optimizar la digestión y absorción de
nutrientes hasta enzimas para tratar el cáncer.

Según algunos investigadores, la preservación de las enzimas es un aspecto importante

para la longevidad, ya que las personas jóvenes tienen niveles mucho más elevados que
los adultos.
Por ejemplo, los adultos jóvenes tienen aproximadamente 30 veces más amilasa en su
saliva que las personas de 69 años, y los de 27 años tienen el doble de la lipasa que los de
77 años de edad. Las personas con enfermedades crónicas también tienden a tener niveles
mucho más bajos de enzimas.

En un reciente estudio realizado en animales, el mononucleótido de nicotinamida (NMN)--

una enzima involucrada en el metabolismo energético, que se encuentra en
el brócoli, pepinos y repollo--ayudó a regenerar las células de envejecimiento, las hizo
comportarse como células más jóvenes y obstaculizo ciertos cambios genéticos
relacionados con la edad.

Como resultado, los ratones tratados con NMN aumentaron menos peso que los que no
fueron tratados (probablemente como resultado de una mayor conversión de energía) y
experimentaron una mejor visión.

Afortunadamente, optimizar sus enzimas es tan fácil como comer muchos alimentos
frescos, crudos y/o fermentados. Los brotes o germinados son una fuente particularmente
excelente de enzimas vivas.

También se ha demostrado que el ayuno protege a las enzimas. Si no come, no producirá

enzimas digestivas, lo que a su vez desencadenará la producción y actividad de las enzimas
metabólicas para que proliferen.

IV. Tipos de Enzimas y Sus Funciones

Las enzimas se pueden dividirse en las siguientes categorías:

Maltasa: Para convertir los

complejos azúcares de granos en
Proteasa: Proteína digestiva glucosa

Amilasa: Para digerir los Lactasa: Para digerir el azúcar

carbohidratos (lactosa) de productos lácteos

Lipasa: Para digerir las grasas (Si

tiene síndrome del intestino Fitasa: Ayuda con la digestión
irritable, fibrosis quística, general, especialmente en la
enfermedad celíaca, no tiene producción de las vitaminas B
vesícula biliar o disfunción de la
 vesícula biliar y/o obesidad, podría
beneficiarse al tener niveles más
altos de lipasa, además de que el
agua fluorada puede disminuir la
producción de lipasa y proteasa)8

Sucrasa: Para digerir la mayoría

Celulosa: Para digerir la fibra de los azúcares

Enzimas digestivas, involucradas en la digestión; que desintegran los alimentos en

nutrientes y eliminan los productos de desecho. Las enzimas digestivas son extra-
celulares, lo que significa que se encuentran fuera de sus células.

Existen 8 principales enzimas digestivas, cada con un propósito diferente

para ayudar a desintegrar diferentes tipos de alimentos:

 Enzimas metabólicas, involucradas en la producción de energía y desintoxicación.

Las enzimas metabólicas son intracelulares, lo que significa que se encuentran
dentro de sus células, donde ayudan a las células a realizar una variedad de
funciones relacionadas con su reproducción y recuperación.

 Enzimas de alimentos, presentes en los alimentos crudos, sin cocinar/sin procesar

y/o suplementos. Los suplementos de enzimas alimenticias son de plantas o
animales.

Por ejemplo, las enzimas pueden ser de ciertos hongos y bacterias, alimentos
crudos, tales como la bromelina en la piña y la papaína de la papaya. Los
suplementos de enzimas pancreáticas, tales como pepsina y tripsina, se obtienen
del estómago, intestino delgado y páncreas de los animales.
Las personas que pueden beneficiarse de comer más alimentos crudos y/o tomar
un suplemento de enzimas alimentarias son quienes:

 Comen muchos alimentos procesados calentados en el microondas. Entre más

alimentos crudos consuma, menor será la carga en su cuerpo para producir las
enzimas que necesita, no sólo para la digestión, sino para prácticamente todas las
funciones.

Las enzimas que no son utilizadas en la digestión están disponibles para asistirle
con otros importantes procesos fisiológicos.
  Personas mayares de 30 años. Los estudios demuestran que la producción de
enzimas disminuye en alrededor del 13 % por cada 10 años. Así que, a la edad de
los 40 años, su producción de enzimas podría ser 25 % más baja que cuando era
niño.

A los 70 años, es posible que sólo produzca un tercio de las enzimas que necesita
para gozar de una buena salud.
Para empeorar las cosas, a medida que envejece su estómago produce menos
ácido clorhídrico, y el ácido clorhídrico es fundamental para activar las enzimas
digestivas del estómago.
Cuando la digestión de los alimentos requiere una alta demanda, los suministros de
enzimas se agotan y su capacidad para generar enzimas podría mermar.
Quienes tienen problemas de toxicidad

 Personas crónicamente enfermas, incluyendo quienes tienen problemas digestivos,

desequilibrios de la glándula endocrina, altos niveles de azúcar en la
sangre, diabetes, obesidad, colesterol alto, problemas relacionados con el estrés,
artritis y otras enfermedades inflamatorias.

Se descubrió que los suplementos que contienen amilasa, lipasa y proteasas

(enzimas que ayudan a desintegrar los almidones, grasas y proteínas,
respectivamente) benefician a las personas con sensibilidades alimentarias.

Para una óptima digestión, necesita los tres. Otras enzimas digestivas poco
conocidas incluyen la ribonucleasa y la desoxicirribonucleasa-I, que digieren los
ácidos nucleicos y el ADN/nucleasa respectivamente.

 Las Enzimas y Coenzimas Desempeñan Roles Importantes en la Salud

Las enzimas son catalizadores que provocan reacciones bioquímicas. En otras palabras,
ayudan y aceleran las reacciones, en ocasiones a una cantidad impresionante de varios
millones de reacciones por segundo.

De esta manera, las enzimas reducen significativamente la cantidad de energía necesaria

para que se produzca una reacción. Y, sin ellas, algunas reacciones ni siquiera se
llevarían a cabo. He aquí un ejemplo de cómo su cuerpo requiere enzimas para realizar
ciertas actividades:

Producción de energía Eliminación de residuos tóxicos

 Absorción de oxígeno Disolución de coágulos sanguíneos

Digestión de carbohidratos, proteínas y

grasas, y regular los niveles de colesterol
Combatir infecciones y sanar heridas y triglicéridos

Disminuir la inflamación Regular las hormonas

Funcionamiento del ARN / ADN Regulación del impulso nervioso

Llevar nutrientes a sus células Disminuir el proceso de envejecimiento

Así como son tan importantes, las enzimas no funcionan solas. Dependen de otros
elementos para realizar sus tareas, como ciertas vitaminas y minerales. Estos elementos
se llaman coenzimas.

Una de las coenzimas más conocidas es la coenzima Q10 (CoQ10), que se encuentra en
las mitocondrias (centro de carga) de sus células, donde es parte de la producción de
ATP, una principal fuente de energía. Otro ejemplo es el magnesio, que participa en más
de 300 reacciones enzimáticas.

Sin embargo, si bien su cuerpo produce sus propias enzimas, esta capacidad empieza a
disminuir en cuanto entra a los 20 años. La situación empeora si come principalmente
alimentos procesados, ya que las enzimas viables sólo se encuentran en los alimentos
frescos.

Esta es otra razón por la cual la alimentación tiene un tremendo impacto en el riesgo de
enfermedad, ya que el desequilibrio o deficiencia de enzimas puede aumentar
significativamente el riesgo de cáncer y enfermedades autoinmunes.

El libro, "Autoimmune" de Annesse Brockley y Kristin Urdiales explora el vínculo entre la

deficiencia de la enzima digestiva y la enfermedad autoinmune. Aunque todavía es
controversial, el vínculo entre las enzimas digestivas y la disfunción inmunológica es muy
convincente, y nos ayuda a entender el por qué y cómo la alimentación podría ser una
intervención tan poderosa.
  Beneficios de las Enzimas Pancreáticas para Combatir el Cáncer

Una gran parte de su digestión se produce en su duodeno, que es la parte donde inicia su
intestino delgado. Su páncreas secreta jugos digestivos en respuesta a los alimentos en su
estómago. Estos jugos digestivos contienen los ocho grupos de enzimas responsables de
digerir los carbohidratos, proteínas, grasas y otros nutrientes.

Cuando su páncreas no está funcionando óptimamente, una deficiencia en enzimas

pancreáticas puede causar la malabsorción de nutrientes y el crecimiento excesivo de
bacterias en el intestino delgado, que se convierte en un problema como gas o inflamación,
fatiga y estreñimiento.

También puede desempeñar un papel en el síndrome del intestino irritable (IBS). La

insuficiencia pancreática se puede tratar al tomar un suplemento de enzima pancreática.

Curiosamente, las enzimas pancreáticas también pueden ser muy útiles para tratar el
cáncer. Cuando se utilizan para este fin, las enzimas pancreáticas se deben tomar después
de cada comida, en lugar de junto con la comida.

Cuando las toma en un momento en que no son necesarios para la digestión, las enzimas
han demostrado funcionar de manera sistemática, lo que terminaría afectando sus órganos
a través de la sangre.

Uno de los mecanismos por los cuales las enzimas combaten el cáncer es al eliminar el
revestimiento de fibrina que protege a las células cancerosas. La fibrina es una proteína
fibrosa que acoge a las células cancerosas con el fin de protegerlas contra un ataque por
su sistema inmunológico.

Debido a su naturaleza fibrosa, este recubrimiento es 15 veces más grueso que la capa
externa de una célula normal y sana.

Al eliminar esta capa, las enzimas ayudan a su sistema inmunológico a detectar los
antígenos que se encuentran en la célula cancerosa, permitiendo así que su sistema
inmunológico destruya la célula y la deseche de manera natural.

Además, ciertas enzimas atacan a los macrófagos para liberar el factor de necrosis tumoral
(TNF, Abreviatura en inglés), que desempeña un papel importante en regular
descendentemente su sistema inmunológico hiperactivo, lo que beneficia a las personas
con enfermedades autoinmunes.

 Enzimas Utilizadas para el Tratamiento de la Leucemia

L-asparaginasa, una enzima extraída las bacterias Escherichia coli y Erwinia

chrysanthemi, tiene una larga historia de uso en el tratamiento para la leucemia linfoblástica
aguda, que es la forma más común de leucemia infantil en los Estados Unidos.

También es ampliamente utilizada en la medicina veterinaria para tratar ciertos tipos de

cánceres en gatos y perros, específicamente cánceres que atacan el sistema inmunológico.
La L-asparaginasa funciona al "matar de hambre" a la célula cancerosa de la asparaginasa,
una enzima necesaria para la producción de proteínas.

Las células sanas sólo necesitan una pequeña cantidad de asparaginasa, y lo que
necesitan lo pueden producir internamente. Las células cancerosas no sólo necesitan
grandes cantidades; Tampoco pueden producir internamente esta enzima y deben
obtenerla a través de fuentes externas.

La L-asparaginasa funciona al eliminar la asparaginasa, y al no proveérsela a la célula

cancerosa, la célula muere, ya que no puede producir lo que necesita para prosperar.

Los investigadores ahora han encontrado que una enzima similar a la L-asparaginasa
encontrada en la levadura puede ser una alternativa menos tóxica a la enzima de las
bacterias.

Como lo reporto el Medical News Today:

"La autora del primer estudio, Iris Munhoz Costa... explica que a diferencia de las bacterias,
la levadura es eucariótica. Esto significa que contiene un núcleo cubierto de membrana que
consiste en material genético, como es el caso de las células humanas.

Como tal, se especula que las enzimas de la levadura son menos probables de
desencadenar respuestas inmunológicas graves a diferencias de las que las enzimas
bacterianas".

El Tratamiento Kelley - Tratamiento para al Cáncer Con el Uso de Enzimas

En 2011, entrevisté al Dr. Nick González, un destacado médico del cáncer que se
especializó en métodos de tratamientos alternativos. González murió en 2015 al parecer de
un ataque al corazón.

Antes de su muerte prematura, tuno un notable éxito tratando a pacientes de cáncer con un
enfoque nutricional en tres etapas basado en el trabajo pionero del Dr. William Kelley, un
dentista que fue el cofundador del Tipo Nutricional.

Muchos de estos pacientes fueron diagnosticados con tipos de cáncer altamente letales
que la medicina convencional no puede tratar eficazmente, como el cáncer de páncreas, el
cáncer de cerebro y leucemia. El programa de González se basa en tres componentes
básicos:

Alimentación personalizada según el tipo nutricional (metabólica)

Programa de suplementos personalizados, con vitaminas, minerales, oligoelementos y

enzimas pancreáticas

Desintoxicación, que incluye enemas de café y limpieza del colon

Con respecto a las enzimas, subrayó la importancia de tomar la proporción correcta de

enzimas activas e inactivas. Curiosamente, los precursores inactivos son particularmente
activos contra el cáncer. También tienen una vida útil mucho más larga, y son más estables
que los activos.

Según González, las enzimas pancreáticas no sólo son útiles como tratamiento para el
cáncer activo sino también son una de las mejores medidas preventivas. Antes de su
muerte, González publicó dos libros altamente calificados, "The Trophoblast and the Origins
of Cancer," y "One Man Alone: An Investigation of Nutrition, Cancer, and William Donald
Kelley."

V. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Más del 90% de las enzimas son proteínas globulares o escleroproteínas y el resto se
encuentran conjugadas a un grupo prostético. Los estudios recientes y otras técnicas han
permitido un mejor conocimiento sobre la estructura de las enzimas y han proporcionado
cierta evidencia de las hipótesis de la llave y la cerradura y del ajuste inducido.

Una enzima puede estar asociada a otras sustancias no proteicas para ejercer su actividad
en condiciones óptimas, estas sustancias se denominan cofactores y pueden ser
compuestos inorgánicos, iones metálicos o compuestos orgánicos unidos fuerte o
débilmente a la fracción proteica.

 Cuando el cofactor es un compuesto orgánico se denomina coenzima y suele

pertenecer en muchas ocasiones al grupo de las vitaminas.
 Cuando se trata de un ion metálico se denominan activadores
 Cuando el cofactor se encuentra fuertemente unido a la estructura proteica se
denomina grupo prostético, como por ejemplo: el grupo hemo de la hemoglobina

A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-

cofactor holoenzima.

También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo

llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe
actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el
tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el
pepsinógeno activa a la pepsina en el estómago, etc.

Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien
sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las
transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es
denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos
casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una misma
reacción, por lo que se les llama isoenzimas.

Las enzimas como proteínas que son, cuentan con una estructura primaria, secundaria,
terciaria e incluso si están formadas por varias subunidades, cuaternaria. Esta estructura
resulta importante para su actividad por lo que cambios en la misma pueden llevar a
alteraciones en su actividad catalítica. La composición y forma de una enzima viene definida
por las cuatro estructuras, ya mencionadas, éstas tienen un carácter jerarquizado, es decir,
implican unos niveles o grados de complejidad creciente que dan lugar a los cuatro tipos de
organizaciones.

La estructura primaria de una enzima es la secuencia lineal de los aminoácidos que

contiene, o sea, el número y el orden en el que se encuentran

La estructura secundaria de una enzima se refiere a la ordenación regular y periódica en el

espacio de la cadena polipeptídica a lo largo de una dirección. Se puede decir, que es la
disposición de la estructura primara en el espacio y que es consecuencia directa de la libre
capacidad de giro del carbono alfa.

Existen dos modelos o tipos de estructuras secundarias:

 Hélice a.
 Lámina b.
La estructura terciara de una enzima informa de la disposición de la estructura secundaria
en el espacio y, por tanto, del tipo de conformación tridimensional que posee. Las
conformaciones más frecuentes que adoptan las proteínas son la globular y la filamentosa.
Las funciones biológicas que realizan las proteínas dependen de la estructura terciaria que
éstas poseen.
La estructura cuaternaria de una enzima informa que ésta está compuesta de más de una
cadena polipeptídica, y hace referencia al modo en que se asocian las cadenas o
subunidades para constituir la proteína activa.

Las isoenzimas:
Son distintas formas moleculares de una misma enzima que presentan o muestran
especificidad por el mismo sustrato.

Las distintas formas moleculares de alcohol deshidrogenasa (ADH) se diferencian en la

carga eléctrica neta, en el peso molecular o en ambas simultáneamente, pero todas ellas
deshidrogenan el alcohol (sustrato) convirtiéndolo en aldehído. La principal característica
de las isoenzimas es que deben tener la misma especificidad de sustrato.
La técnica que habitualmente se emplea para estudiar las isoenzimas es la electroforesis,
que permite separar las moléculas por su diferente carga, tamaño o ambas bajo la acción
de un campo eléctrico. Las alteraciones en la carga eléctrica neta se producen por
sustitución de un aminoácido por otro de distinta polaridad, por ejemplo, cambio de un
aminoácido ácido por otro básico o neutro.

Algunos autores opinan que solamente deben considerarse como isoenzimas aquellas
formas moleculares que están presentes en el mismo órgano o tejido, que tienen un origen
genético similar y actividades catalíticas muy similares. Las peroxidasas, las esterasas y
las fosfatasas presentan distintas formas moleculares en el mismo órgano o tejido, pero
tienen una amplia especificidad de sustrato, de manera que pueden transformar diferentes
compuestos. Además, pueden tener diferentes orígenes y, por tanto, no se las considera
como verdaderas isoenzimas.

La estructura cuaternaria activa de las isoenzimas puede ser fundamentalmente de tres

tipos:

1. Monómeros: isoenzimas que poseen una sola cadena polipeptídica como estructura
cuaternaria activa.
2. Dímeros: isoenzimas cuya estructura cuaternaria activa consiste en la unión de dos
polipéptidos.
3. Tetrámeros: la estructura cuaternaria activa de estas isoenzimas consta de cuatro
polipéptidos.

Las isoenzimas diméricas y tetraméricas pueden estar formadas por subunidades o

polipéptidos iguales o diferentes.

1. Homodímeros: isoenzima formada por dos polipéptidos idénticos.

2. Homotetrámero: isoenzima constituida por cuatro cadenas polipeptídicas iguales.
3. Homopolímeros: isoenzimas formadas por múltiples cadenas polipeptídicas
idénticas.
4. Heterodímero: isoenzima constituida por dos polipéptidos diferentes.
5. Heterotetrámero: tetrámero constituido por la unión de cuatro polipéptidos
diferentes, pudiendo ser los cuatro distintos abdg, ser tres diferentes aabd, o tener
dos tipos distintos aabb.

VI. CALIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE LAS

ENZIMAS

La clasificación de las enzimas se basa en la reacción global que estas catalizan.

De lo estudiado hasta el momento se deduce que hay dos propiedades fundamentales de

las enzimas y todas estas derivan de las características del centro activo: gran eficiencia
catalítica y elevada especificidad; esta última, en sus dos aspectos, es la que sirve de
fundamento a la clasificación y nomenclatura de las enzimas.

Clasificación:
Se toma como fundamento la especificidad de acción, con lo cual se establecen seis grupos
principales, teniendo en cuenta la reacción global que estas catalizan; estos grupos o clases
principales se dividen en subclases y subsubclases, según otras características del tipo de
reacción, como son los grupos involucrados, los cofactores necesarios, etcétera.

Los grupos principales y su definición son:

1. Oxidorreductasas. Son aquellas enzimas que catalizan las reacciones de oxidorre-

ducción, o sea, la transferencia de electrones o sus equivalentes entre un donante
y un aceptor.

2. Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico entre un donante y un

aceptor; se excluyen aquellas que transfieren electrones o sus equivalentes, pues
pertenecen a la clase anterior, y aquellas en que el aceptor del grupo es el agua,
pues pertenecen a la clase siguiente.

3. Hidrolasas. Catalizan la ruptura de enlaces químicos con la participación de las

moléculas del agua.

4. Liasas. Catalizan reacciones en las cuales se produce la adición o sustracción de

grupos químicos a dobles enlaces.

5. Isomerasas. Catalizan la interconversión de dos isómeros.

6. Ligasas. Catalizan la unión covalente de dos sustratos mediante la energía de

hidrólisis de nucleósidos trifosfatados, generalmente el ATP.

Nomenclatura:
Existen dos tipos de nomenclatura: la sistemática y la recomendada. La sistemática utiliza
los grupos principales, describe la reacción y solo se utiliza en revistas y textos científicos,
donde se requiere de un elevado grado de precisión; para su uso existe un código de cuatro
números, donde el primero representa la clase, el segundo la subclase, el tercero la sub-
subclase y el cuarto el número de orden de la enzima, que aparece en una relación
publicada por la Comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología
Molecular, donde los autores deben consultar cada vez que van a emplearla.

La recomendada viene a ser una forma abreviada de la sistemática; su uso es común, sobre
todo en textos para estudiantes; en ambos casos se tiene en cuenta tanto la especificidad
de acción como la de sustrato y el nombre de la enzima termina en el sufijo asa, por ejemplo,
para la reacción:

El uso de la nomenclatura sistemática nos llevaría al nombre siguiente: lactato:NAD-

oxidorreductasa, o sea, que prácticamente describe la reacción.

La nomenclatura recomendada tiene en cuenta la especificidad de sustrato, en este caso

para el lactato, y la especificidad de acción, se trata de una deshidrogenación, por tanto el
nombre de la enzima sería lactato deshidrogenasa. Para poder utilizar la nomenclatura
recomendada, que se utiliza en este libro, es necesario conocer algunos subgrupos de
enzimas como:

 Entre las oxidorreductasas:

A. Deshidrogenasas. Sustraen átomos de hidrógeno (casi siempre dos) de los

sustratos y los transfieren a una molécula aceptora que no es el oxígeno.

En el primer caso se trata de la succínico deshidrogenasa, en el segundo de la

málico deshidrogenasa.
B. Oxidasas. Oxidan los sustratos mediante el oxígeno, como aceptor de electrones.

Esta reacción la cataliza el aminoácido oxidasa.

C. Hidroxilasas. Catalizan la introducción de funciones hidroxilo en sus sustratos

utilizando oxígeno molecular como donante.

Esta reacción es catalizada por la fenilalanina hidroxilasa.

 Entre las transferasas tenemos:

A. Quinasas: Catalizan reacciones de transferencia de grupos fosfatos, donde

intervienen nucleósidos, di y trifosfatados.
La primera reacción es catalizada por la fructoquinasa y la segunda por la glicerico-quinasa.

El resto de las transferasas reciben nombres derivados del grupo que transfieren
(transaminasas de grupos amino, transmetilasas de metilos, transcarboxilasas de
carboxilos, etcétera).

 El grupo de las hidrolasas es el más simple para nombrar, pues basta con hacer
terminar el nombre del sustrato en el sufijo asa.

Esta enzima se denomina arginasa.

  Las liasas son las más difíciles de nombrar, por ejemplo las hidratasas, que
adicionan agua a los dobles enlaces.

Esta enzima se nombra fumárico hidratasa o simplemente fumarasa, aunque este último
nombre no es correcto. Cuando actúan en reacciones biosintéticas reciben el nombre de
sintasas.

Se nombra como cítricosintasa.

 Las isomerasas reciben diferentes nombres, según los tipos de isómeros que
intervienen en la reacción. Como regla se reserva el nombre de isomerasa para las
enzimas que interconvierten isómeros de función.

.
 La enzima es la fosfohexosa isomerasa.

Las que interconvierten isómeros de posición se designan mutasas.

En este caso se denomina fosfoglucomutasa.

Las que interconvierten epímeros se denominan epimerasas.

En este caso será la galactosa fosfato epimerasa.

 A las ligasas se les conoce en general como sintetasas y para nombrarlas

generalmente se utiliza el nombre del producto en vez del sustrato, la acetil-CoA
sintetasa cataliza la reacción siguiente:

Hace unos años la Comisión de Enzimas recomendó utilizar el término ligasas para estas
enzimas y el de sintetasas para las liasas, pero como esta recomendación aún no se ha
generalizado, en este texto se seguirá la denominación anterior.
Siempre se debe recordar que las enzimas son proteínas cuya función es la de catalizar
reacciones, por tanto, debe existir una correspondencia entre el nombre de la enzima y la
reacción que estas catalizan, pues conociendo la reacción se puede deducir el nombre, y a
partir del nombre puede inferirse la reacción.

No obstante, existen algunas enzimas que recibieron nombres triviales por sus
descubridores y que la práctica ha consagrado, como el caso de la pepsina, tripsina,
quimotripsina, etcétera.

VII. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

 Catalizadores orgánicos: aceleran la velocidad de las reacciones bioquímicas, sin

ser alteradas químicamente por la reacción que catalizan. Debido a esto último, las
enzimas pueden actuar varias veces y, por lo tanto, resultan efectivas aún en
cantidades muy pequeñas.

 Energía de activación: las energías de activación son barreras energéticas para las
reacciones químicas, estas barreras son cruciales para la propia vida. Sin tales
barreras energéticas, las macromoléculas complejas revertirían espontáneamente
a formas moleculares muchos más sencillas. No podrían existir ni las estructuras
complejas y altamente ordenadas ni los procesos metabólicos que tienen lugar en
cada célula. Las enzimas son moléculas que están para disminuir la energía de
activación de las reacciones necesarias para la supervivencia celular. En los
laboratorios químicos, también es frecuente que la energía de activación sea
proporcionada por el calor. Cuando se aplica la llama de un mechero al matraz que
contiene las sustancias reactantes, las moléculas de estas aceleran sus
movimientos, lo que se traduce en un aumento de colisiones moleculares que
favorecen las reacciones químicas. En las células vivas, un incremento del calor
aceleraría igualmente todas las reacciones metabólicas, pero, muy pronto las
proteínas se desnaturalizarían, perderían su funcionalidad y aparecerían otros
efectos destructivos.

 Formación de un complejo enzima-sustrato: Las enzimas controlan las reacciones

bioquímicas ofreciendo un entorno tridimensional a los reactivos sobre los que
actúan. Toda molécula de enzima posee un sitio, denominado sitio activo, donde
tiene lugar su acción catalítica. El concepto de sitio activo de una enzima
corresponde a una depresión o hendidura relativamente pequeña que posee
la geometría y distribución de cargas (positivas y negativas) para unirse
específicamente y en forma complementaria a un determinado sustrato, (este sitio
activo es el lugar donde a través del reconocimiento molecular ocurren las
reacciones de ruptura y formación de enlaces) formándose así un complejo enzima-
sustrato en el que las moléculas de las sustancias reactantes (sustratos) quedan
muy próximas entre si, condición indispensable para que se lleve a cabo la reacción
química de ellas. Por ultimo cabe señalar que, al separarse los productos de la
 enzima, esta última queda libre e intacta para catalizar la biosíntesis de nuevos
productos iguales a los anteriores.

 Especificidad: cada una de las enzimas cataliza una sola reacción química o en
ciertos casos unas pocas reacciones íntimamente relacionadas, por la similitud
molecular de los sustratos.

Regulación de la actividad enzimática:

 Concentraciones: si aumenta la concentración de sustrato o de la enzima, la

velocidad de la reacción también crece; en otras palabras, a mayor cantidad de
sustrato o enzima, más grande es la elaboración de producto, en un tiempo dado.
En algunas ocasiones ciertas células pueden disponer abundantemente de un
sustrato definido, y no poseer la cantidad adecuada de la enzima específica para
ese sustrato. La enzima, en tal caso, constituye un factor limitante del metabolismo
celular en aquellas células.

 Inhibores: Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son

los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro
activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o
bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato
(inhibidor no competitivo).

 Desnaturalización: Cuando las proteínas se desnaturalización pierden su nivel

terciario de organización y, consecuentemente, dejan de funcionar. En el caso
particular de las enzimas , tres condiciones ambientales pueden determinar que
las enzimas pierdan su funcionalidad como consecuencia de la desnaturalización:

1. pH: las enzimas tienen un pH óptimo o un intervalo de pH en el que su actividad es

máxima; a valores inferiores o superiores de pH la actividad disminuye. Esto no es
sorprendente dado que algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar
como ácido o bases débiles que desarrollan funciones críticas en el sitio activo de
la enzima, que dependen de su mantenimiento en un cierto estado de ionización.
Por otra parte las cadenas laterales ionizadas de la proteína pueden jugar un
papel esencial en las interacciones que mantiene la estructura de la proteína.

2. Temperatura: En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones

químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las
reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser
proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor.
La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción
debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica
debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece
rápidamente hasta anularse.
3. Metales pesados: los iones de algunos metales pesados, tales como el plomo (Pb
) y el mercurio ( Hg ), precipitan a las proteínas y, por lo tanto inactivan las
enzimas. Normalmente, las enzimas están en suspensión dentro del citoplasma o
unidas a una biomembrana. Si los iones de un metal pesado se combinan con una
enzima en suspensión, la molécula proteica precipita, perdiendo su eficacia como
enzima.