Energia de activacion, activacion de sustrato

Las enzimas son el grupo más variado y especializado de las proteínas, su función es actuar
como catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres vivos
puedan desarrollarse a un ritmo adecuado.
Un catalizador, por definición, es un compuesto que con su sola presencia aumenta la
velocidad de la reacción sin experimentar ninguna modificación. Las enzimas son capaces
de acelerar reacciones químicas específicas en un medio especifico y en condiciones en
las que los catalizadores no biológicos, serían incapaces de realizar iguales funciones.
La cinética de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo característico que
no se observa en las reacciones no enzimáticas: la saturación del enzima por el sustrato.
El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona de la enzima a al
cual se une el sustrato, para que la reacción se produzca.
Las enzimas son proteínas y ciertas características en su estructura terciaria son las que
determinan la forma del sitio activo de la enzima, y por lo tanto delimitan los sustratos sobre
los cuales la enzima podrá actuar.
Dicho de otra manera, la estructura tridimensional de la enzima determina también la
estructura del sitio activo, y le brinda especificidad a la enzima, que sólo podrá actuar sobre
ciertos sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio activo.
Dentro de todo el conjunto de enzimas les hay que presentan una alta especificidad; por
otro lado, otras enzimas con un menor nivel de especificidad catalizan reacciones utilizando
como sustratos moléculas que presenten una cierta similitud. (Horton H., 2008)

Muchas veces, el sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la estructura
de la enzima. El sitio activo suele estar formado por cadenas laterales de residuos de
aminoacidos específicos, y es por esta razón que con frecuencia tiene una estructura
tridimensional distinta al resto de la enzima. La estructura y composición del centro activo
está configurado para que únicamente un determinado sustrato tenga la afinidad suficiente
como para unirse a esta zona de la enzima.
Dada la alta especificidad observada en la mayoría de las enzimas, respecto del sustrato
sobre el cual actúan, y respecto de la reacción que catalizan, Emil Fischer sugirió en 1894,
que habría una complementariedad geométrica entre una enzima y su sustrato, de manera
que podrían ser representados como una llave y una cerradura, que encajan perfectamente.
Si bien este modelo explica la especificidad de la acción enzimática, no puede explicar el
estado de transición que logran las enzimas. . (Horton H., 2008)
Koshland sugiere que el sitio activo de la enzima puede cambiar ligeramente su
conformación, al unirse el sustrato. De esta manera, la enzima puede realizar su acción
catalítica, luego de la cual se libera el producto, y el sitio activo vuelve a su conformación
original. Este es el proceso representado en la figura que sigue:
Complejo Enzima-Sustrato (ES)

La velocidad de catálisis de una enzima podría determinarse bien como velocidad a la que
se forma el producto, o bien como velocidad a la que desaparece el sustrato.
La concentración de sustrato afecta de manera muy importante a la velocidad de la enzima.
Cuando se mantiene constante la concentración del enzima, se comprueba que al aumentar
la concentración de sustrato la velocidad de la enzima crece linealmente, disminuyendo el
incremento paulatinamente hasta alcanzar una meseta que corresponde a un valor de
velocidad que es la velocidad máxima. . (Horton H., 2008)

L. Michaelis y M. Menten en 1913, diseñaron un modelo o teoría general de la acción

enzimática que explica el comportamiento de la velocidad con respecto a la concentración
de sustrato.
En el modelo postularon que la
enzima (E) se combina en
primer lugar con el sustrato (S),
de forma reversible, formando el
complejo enzima-sustrato (ES),
que se descompone en un
segundo paso dando la enzima
libre (E) y el producto (P). La
velocidad de la última reacción
es baja, y el modelo supone que
la probabilidad de que la enzima
reaccione con el producto para
volver a formar ES, es tan ínfima
que resulta despreciable,
quedando simplificado este
último paso en una reacción
prácticamente irreversible.
La enzima puede existir en dos
formas, en forma libre (E) o
combinada como ES, cuando la
[S] es baja la mayoría de la
enzima estará libre y se verá
favorecida la formación de ES,
cuando se va incrementando la
[S] la velocidad aumenta
linealmente. La [E] libre será la
diferencia entre la [E] total o inicial y la [ES] o enzima combinado con el sustrato, y la
velocidad máxima se alcanzará cuando toda la enzima se encuentre en forma de ES,
llegándose a la saturación de la enzima por su sustrato, situación responsable de la meseta
que aparece en la gráfica. (Horton H., 2008)

BIBLIOGRAFIA

́ ica. Cuarta edición. México DF, Mexico: Pearson

Horton, H. (2008). Principios de Bioquim
Educación, paginas: 132-141.