AMINOÁCIDOS,

PEPTÍDEOS E
PROTEÍNAS
Estrutura e função
IMPORTÂNCIA
 Proteínas representam as moléculas
biológicas mais abundantes!

 Proteínas(como enzimas) são

catalizadores de quase todas as
reações químicas na célula!

É a principal forma pela qual a

informação genética se expressa!
DIVERSIDADE DE FUNÇÕES

 ENZIMAS E HORMÔNIOS:
 Catalisam e regulam as reações que ocorrem
no organismo.
 MÚSCULOS E TENDÕES:

 Proporcionam ao corpo os elementos do

movimento.
 PELE E CABELO:

 Oferecem revestimento externo.

 HEMOGLOBINA:

 Transporte de oxigênio.
 ANTICORPOS:

 Meios de proteção contra doenças.

CLASSIFICAÇÃO QUANTO AS FUNÇÕES

 1- CATÁLISE ENZIMÁTICA:
 Enzimas catalisam e regulam as reações que
ocorrem no organismo.
 2- TRANSPORTE E ARMAZENAMENTO:

 Hemoglobina nas hemácias;

 Ferritina armazenando átomos de ferro.
 3- MOVIMENTO COORDENADO:

 Contração muscular: actina, miosina.

 4- SUSTENTAÇÃO MECÂNICA:

 Colágeno
 5- IMUNIDADE:

 Meios de proteção contra doenças; anticorpos.

CLASSIFICAÇÃO QUANTO AS FUNÇÕES

 6- IMPULSOS NERVOSOS:
 Proteínas receptoras nas sinapses.
 7- CONTROLE DO CRESCIMENTO E
DIFERENCIAÇÃO:
 Hormônios; fatores de crescimento.
PROTEÍNAS SÃO COMPOSTAS POR
REPETIÇÕES DE AMINOÁCIDOS

 Todas as proteínas
são formadas a
partir da ligação
em seqüência de
apenas 20
aminoácidos
 Fórmula estrutural em comum:

Carbono
alfa
CLASSIFICAÇÃO DOS
AMINOÁCIDOS
 1- Grupo R apolar alifático;
 2- Grupo R apolar aromáticos;
 3- Grupo R carregado
negativamente;
 4- Grupo R carregado
positivamente;
 5- Grupos R polares, não
carregados.
 1- GRUPO R APOLAR ALIFÁTICO

Glicina Alanina Prolina Valina

Leucina Isoleucina
Metionina
1- GRUPO R APOLAR ALIFÁTICO
• Aminoácidos apolares e hidrofóbicos
• Ligações de van der Waals
• Ala, Val, Leu, Iso
– Interações hidrofóbicas
• Gly; menor aminoácido
• Met
– Possui átomo de enxofre
• Pro
– Iminoácido, menor flexibilidade estrutural
 2- GRUPO R APOLAR AROMÁTICO

Fenilalanina Tirosina Triptofano

2- GRUPO R APOLAR AROMÁTICO

• Aminoácidos hidrofóbicos
• Tirosina pode formar pontes de hidrogênio com
a água
• Modificações pós-traducionais
– Fosforilação do OH da tirosina
• Fenilalanina
– Mais apolar
3- GRUPO R CARREGADO NEGATIVAMENTE

•Aminoácidos ácidos
–Carga negativa
–Possuem
segundo grupo
ácido carboxílico

Aspartato Glutamato
4- GRUPO R CARREGADO POSITIVAMENTE

Lisina Arginina Histidina

4- GRUPO R CARREGADO POSITIVAMENTE

•Aminoácidos básicos
–Carga positiva

–Lisina, segundo grupo amino

–Arginina, grupo guanidina

–Histidina, grupo aromático Imidazol

5- GRUPOS R POLARES, NÃO CARREGADOS

Serina Treonina Cisteína

Asparagina Glutamina
5- GRUPOS R POLARES, NÃO CARREGADOS

 Solubilidade intermediária em água

 Serina e treonina

 Grupos hidroxila: fosforilação

 Asparagina e glutamina

 Grupo amida
 Cisteína

 Grupo sulfidrila
 Ligações dissulfeto
 Ligações dissulfeto (pontes dissulfeto)

Cisteína

Cistina

Cisteína

Forma reduzida Forma oxidada

Pontes dissulfeto
GLUTATIONA, UM TRIPEPTÍDEO
GLUTATIONA, UM ANTIOXIDANTE
ABREVIAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
Plantas tendem a sintetizar todos os aminoácidos
 Aminoácidos Especiais

-carboxiglutamato (protrombina)
4-hidroxiprolina (colágeno)

5-hidroxilisina (colágeno)

6-N-metilisina (miosina) Desmosina (elastina)

selenocisteína
 Aminoácidos Especiais

Ornitina

Citrulina

Encontrados no ciclo da uréia

QUIRALIDADE
SISTEMAS BIOLÓGICOS: APENAS
L-AMINOÁCIDOS
 AMINOÁCIDOS SÃO IONIZÁVEIS
 Existem primariamente (pH fisiológico: 7,4) na forma
de um íon dipolar, ou zwitterion (do alemão zwitter,
“híbrido”)
 AMINOÁCIDOS SÃO IONIZÁVEIS

 Em meio ácido:

 Em meio básico:
Titulação de um aminoácido
Ponto
OH- Isoelétrico
(pI)

OH-
 Titulação
da glicina
Constante de
equilíbrio (pK):
pH do ponto
intermediário

Regiões de
maior força
tamponante.
Titulação
do
glutamato
 AMINOÁCIDOS SÃO IONIZÁVEIS
PROTEÍNAS SÃO IONIZÁVEIS

CARGA DOS AMINOÁCIDOS VARIA COM PH

CARGA DAS PROTEÍNAS VARIA COM PH

 GRUPOS R DEFINEM AS PROPRIEDADES
IÔNICAS DOS POLIPEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
e agora, ligação
peptídica e
proteínas...
 Reação de
condensação

ligação
peptídica
 Sentido da síntese protéica
N-Ter C-Ter
Grupamento Grupamento
Amino-Terminal Carboxi-terminal
(N-Ter) (C-Ter)

Ser Gly Tyr Ala Leu

Resíduos de aminoácidos de um peptídeo
SÍNTESE PROTÉICA NO RIBOSSOMO
DENOMINAÇÃO DOS PEPTÍDEOS

Dipeptídeo Tripeptídeo

>10 aminoácidos= Polipeptídeo

 EXEMPLOS DE PEPTÍDEOS

Aspartame

Glutationa
 POLIPEPTÍDEOS, EXEMPLOS

Cadeia
polipeptídica

Glucagon
Hormônio que estimula
a quebra do glicogênio
 POLIPEPTÍDEOS, EXEMPLOS

2 Cadeias
polipeptídicas

Insulina
Hormônio que regula a Pontes
utilização da glicose dissulfeto
 biossíntese da
insulina

Retículo
endoplasmático

Complexo de Maturação
Golgi
proteolítica
O que distingue uma
proteína da outra é o
número de
aminoácidos, o tipo Estruturas
de aminoácidos, e a 3D
ordem dos
aminoácidos na
cadeia polipeptídica

Atividade biológica
Especificidade de ação biológica é
ditada pela estrutura 3D
Estrutura 3D de
proteínas
 Tipos de “forças” que contribuem
para interações 3D de uma proteína

Pontes de hidrogênio
Ligações eletrostáticas Não
(iônicas) covalentes
Ligações de van der Waals

Interações hidrofóbicas
Pontes dissulfeto (covalentes)
 Níveis estruturais das proteínas

Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura

primária secundária terciária quaternária

Cadeia Composição de
Resíduos de α Hélice
aminoácidos polipeptídica subunidades
3D protéicas
 3ª

2ª 4ª

1ª
 Estrutura secundária: alfa hélice
α Hélice

Pontes de
hidrogênio

Linus Pauling
(1901-1994)
Estrutura secundária: alfa hélice

Estrutura
local de
proteinas
Estrutura terciária contendo alfa hélice
Estrutura terciária contendo alfa hélice

Bacteriorodopsina
Actinidina (Actinidaina), uma cisteína protease
encontrada em abacaxi, manga, banana e mamão
Estrutura secundária:
folha pregueada beta
Estrutura secundária:
folha pregueada beta
Estrutura secundária:
folha pregueada beta
Estrutura secundária:
folha pregueada beta
Estrutura terciária contendo folha β

Barril β

Membrana

E. Coli Porina
Estrutura terciária contendo folha β

Staphylococcus
aureus FosA
Resistência ao
antibiótico
Fosfomicina
 Tipos de “forças” que contribuem
para interações 3D de uma proteína

Pontes de hidrogênio
Ligações eletrostáticas Não
(iônicas) covalentes
Ligações de van der Waals

Interações hidrofóbicas
Pontes dissulfeto (covalentes)
 Determinantes 3D : interações
hidrofóbicas e hidrofílicas
Aminoácidos hidrofóbicos:
• Ala, Val, Leu, Ile, Gly, Met, Pro, Phe, Tyr, Thr
Aminoácidos hidrofílicos:
• Glu, Gln, Asp, Asn, His, Lys, Tre, Ser, Arg, Cys

Meio aquoso
 Determinantes 3D : interações
hidrofóbicas e hidrofílicas

Aminoácidos
hidrofílicos

Membrana
(aminoácidos
hidrofóbicos)

Aminoácidos
hidrofílicos
Determinantes 3D : pontes dissulfeto
 Desnaturação protéica

Temperatura, pH,
forca iônica, Perda de
solubilidade atividade
biológica
Desnaturação

Proteína Renaturação Proteína

normal Desnaturada
Com atividade
biológica
Desnaturação protéica
Determinantes 3D : interações
eletrostáticas

Principalmente
envolvendo
aminoácidos com
carga: Lisina,
Arginina, Aspartato,
Glutamato

Mas também Histidina,

Serina e Tirosina
dependendo da ionização
Determinantes 3D : interações
eletrostáticas
Determinantes 3D : interações
eletrostáticas

lisozima

(70 Aspartato) (31 Histidina)

Determinantes 3D : pontes de hidrogênio
Determinantes 3D : pontes de hidrogênio
 Como determinar a estrutura 3D
de uma proteína?

Cristalografia de raios X
Cristalografia de
raios X
 Estrutura quaternária

4 SUBUNIDADES
 Estrutura quaternária

8 Large subunits
8 Smal subunits
 Estrutura quaternária

Ferritina
(24 sub.)
 Estrutura quaternária

Supercomplexos protéicos na fotossíntese

Coenzimas
Vitaminas como coenzimas
 Fosforilação e
defosforilação de proteínas
 Fosforilação e
defosforilação de
proteínas
ALINHAMENTO DE SEQÜÊNCIAS
 Os organismos possuem, proteínas (homologas)
 Derivam do ancestral comum entre os organismos
 O alinhamento permite que identifiquemos as porções
mais importantes (conservadas) da proteína
EVOLUÇÃO MOLECULAR
 Quanto mais similares as sequências das
proteínas dos organismos, mais próximos eles são
evolutivamente