INTRODUCCION

Las proteínas son biomoleculas formadas básicamente por carbono, hidrogeno,

oxigeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fosforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomoleculas mas versátiles, y mas diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas,
transportadoras.
¿QUE SON LAS PROTEINAS SINTETIZADAS?

Hay unas pocas proteinas que son sintetizadas en el genoma mitocondrial. La

mayoría de las proteinas de una neurona generan proteinas en el soma neuronal.

Las señales que inducen la síntesis de nuevas moléculas de un tipo dado de

proteína actúan a nivel del núcleo donde se genera, como respuesta, un aumento
del mRNA específico para esa proteína. Para las proteinas citosólicas este
mensajero sale del núcleo por un poro para unirse en el citosol a ribosomas y
constituir los llamados polisomas o polirribosomas. Es en esta estructura que el
mensaje del mRNA se transforma en proteina. Por este mecanismo se forman las
proteinas fibrilares, las enzimas y también proteinas que se incorporarán al núcleo
y a mitocondrias. Las proteinas que van a incorporarse a moléculas de secreción
se forman en polisomas que se unen a las membranas del retículo endoplásmico
rugoso.

El mRNA contiene la información que cuando es traducida y expresada en la

secuencia polipeptídica determina el destino de la nueva proteína formada: a la
membrana plasmática, a una vesícula, etc..

Desde el retículo endoplásmico, las proteínas recién sintetizadas se mueven al

Golgi donde son almacenadas en gránulos o vesículas secretoras que,
posteriormente, se separan del Golgi y al llegar a la membrana pueden liberar su
contenido por exocitosis.
Destino de las proteínas sintetizadas en los ribosomas libres:

Síntesis de proteínas en el citosol y sus destinos celulares

Todas las proteínas producidas en la célula eucariota (excepto las codificadas en
el ADN de la mitocondria y del cloroplasto que son sintetizadas por ribosomas
mitocondriales y cloroplásticos dentro de estos orgánulos) inician sus síntesis
en ribosomas libres del citosol. Existen distintos destinos celulares para los
diferentes tipos de proteínas sintetizadas en los ribosomas citosólicos de las
células eucariotas, dependiendo de la ausencia o presencia de diferentes señales
dentro de la secuencia proteica que determinará el compartimiento (orgánulo) final
de destino de la proteína. La proteína de que su síntesis (traducción) en el
ribosoma citosólico haya sido completa puede permanecer en el citosol o bien ser
transportada al núcleo, o a través de mecanismos de importe (transporte)
postraduccionales ser incorporadas a los peroxisomas, mitocondrias y
cloroplastos. Por otra parte una secuencia señal dirige la proteínas que siguen
la Vía secretora hacia las membranas del RER, la proteína termina su síntesis
aquí, permaneciendo embebida en la membrana como proteína integral o pasando
al lumen del RER, sucesivos transportes desde el RE al Golgi pueden llevar la
proteína a diferentes orgánulos de destino (e.g. sistema endosomal, lisosomas)o
ser secretada al exterior celular.

Síntesis de proteínas en el RER y la Vía Secretora

El RE rugoso es el sitio de la síntesis y maduración de las proteínas que entran en
la Vía secretora, constituye pues el puerto de entrada para esa vía. Las proteínas
sintetizadas para esa vía en el RER son generalmente glicoproteínas integrales de
membrana, las destinadas a la secreción extracelular y las enzimas lisosomales, y
que a diferencia del resto que termina su sintesis en el citosol, terminan de ser
sintetizadas en el RER.
Las proteínas cuya síntesis se realiza principalmente en el RER tienen
normalmente en su extremo (NH2) aminoterminal una secuencia de
aproximadamente treinta aminoácidos cuyos radicales son predominantemente
hidrófobos, que recibe el nombre de péptido señal o péptido guía que se une a
una partícula de reconocimiento de la señal, SRP (acrónimo de Signal
Recognition Particle en inglés). La síntesis de estas proteínas comienza con
ribosomas libres en el citosol, la interacción entre la secuencia señal y la partícula
SRP para temporalmente la traducción de la proteína por el ribosoma. El complejo
se acopla entonces con sitios de anclaje de la membrana del retículo
endoplasmático (al receptor de la SRP), la partícula SRP se separa, y la
traducción se reanuda de nuevo y la proteína en nacimiento va atravesando un
poro transmembrana llamado translocón (un canal construido de proteínas) en la
membrana del RE. Por otra parte, el ribosoma se adhiere a la membrana del RE a
través de proteínas receptoras llamadas riboforinas (I y II). A medida que la
proteína va creciendo comienza a aparecer en el lumen del RER, debido a que los
procesos de síntesis de la proteína y su translocación a través del translocón son
simultáneos el proceso se dice entonces que es cotraduccional.
Dos tipos principales de proteínas que son sintetizadas en el RER, proteínas
integrales de membrana y proteínas solubles. Las proteínas de membranas
son aquellas que permanecen insertadas en la membrana después de que se
haya completado su síntesis en los ribosomas del RER. En algunos casos las
proteínas de membrana están ancladas en ella mediante el péptido señal; en
otras, secuencias de aminoácidos internas a la cadena polipeptídica funcionan
como péptidos de anclaje, deteniendo la translocación de la proteína por el canal.
Las secuencias de anclaje son generalmente alfa-helices
transmembranales compuestas de una veintena de aminoácidos con mayoría de
residuos hidrofóbicos. Según la cantidad de secuencias de anclaje que presentan,
hay proteínas de paso único o proteínas multipaso. Las proteínas intrínsecas
insertas en la membrana a nivel del RER se retienen como componentes de este
organelo o son transportadas en vesículas, formando parte de las membranas de
estas, hasta incorporarse a otras membranas del sistema o a la propia membrana
plasmática.
Las proteínas solubles que no van a estar embebidas en la membrana pierden su
secuencia señal al ser escindida de la cadena polipétidica por una enzima
llamada peptidasa señal ubicada en la cara luminal de las cisternas del RER, por
lo que la proteína se transfiere por completo al lumen del RER. Si las proteínas
solubles no son residentes del RER (e.g. proteínas lisosomales o de secreción),
entonces siguen su ruta dentro de la vía secretora.
Las proteínas que carecen de péptido señal no son reconocidas por la partícula
SRP; por este motivo no se dirigen hacia el RER y su síntesis se completa en el
citosol. Así, no aparece péptido guía en las proteínas del citosol, núcleo,
mitocondria, cloroplasto ni peroxisoma. Las proteínas que son características de
estos orgánulos atraviesan las membranas de los mismos con posterioridad a su
síntesis, llamada por ello translocación postraduccional. Su localización
específica es debido a la presencia de otras secuencias de aminoácidos, distintas
a la del péptido señal, que actúan como marcas guía para dirigirlas a sus
respectivos destinos celulares.

Destinos de las proteínas sintetizadas del retículo endoplasmatico rugoso:

Retículo endoplasmático rugoso

El dominio rugoso del retículo endoplasmático se caracteriza por

organizarse en una trama de túbulos alargados o sacos aplanados y apilados,
más o menos regulares en su forma, con numerosos ribosomas asociados a
sus membranas (Figura 2). La cantidad de ribosomas asociados a sus
membranas condiciona la forma de este orgánulo, de tal manera que cuando el
 número de ribosomas asociados aumenta, los túbulos se expanden adoptando
la forma de cisternas aplanadas.

Figura 2.
Imagen tomada con el microscopio electrónico de transmisión de una neurona. Se
observan las cisternas de retículo endoplasmático rugoso que se extienden desde
la envuelta nuclear hasta las proximidades de la membrana plasmática. Los
ribosomas aparecen como bolitas negras asociadas a sus membranas. Obsérvese
que también hay ribosomas asociados la membrana externa de la envuelta
nuclear.

Síntesis de proteínas

La principal misión del retículo endoplasmático rugoso es la síntesis de

proteínas que irán destinadas a diferentes lugares: el exterior celular, el interior
de otros orgánulos que participan en la ruta vesicular, como los lisosomas, o
formarán parte integral de las membranas, tanto plasmática como de otros
orgánulos de la ruta vesicular. Las proteínas transmembrana de la membrana
plasmática se sintetizan en el retículo endoplasmático. Además, el retículo
endoplasmático rugoso tiene que sintetizar proteínas para sí mismo,
denominadas proteínas residentes, las cuales, para ser retenidas, deben
poseer una secuencia de cuatro aminoácidos concretos localizados en el
extremo carboxilo (-COOH).
 Casi cualquier proteína que se secrete o que forme parte de los orgánulos
o compartimentos de la ruta vesicular empieza su proceso de síntesis
en ribosomas libres del citosol, pero dicha síntesis terminará en el interior de
una cisterna del retículo o formando parte de su membrana (Figura 3). El
proceso comienza con la unión de un ARN mensajero (ARNm) a una subunidad
pequeña ribosomal y posteriormente a una subunidad grande ribosomal para
comenzar la traducción. Lo primero que se traduce de estos ARNm es una
secuencia inicial de nucleótidos a partir de la cual se sintetiza una cadena de
unos 70 aminoácidos denominada péptido señal. Una molécula conocida
como SRP (sequence recognition particule), reconoce al péptido señal y
enlentece el proceso de traducción. El complejo formado por ribosoma, ARNm,
péptido señal más SRP difunde por el citosol hasta chocar con una membrana
del retículo endoplasmático, a la cual se une gracias a la existencia de
un receptor de membrana que reconoce al SRP. Todo el complejo anterior
interacciona con un translocador, que es un complejo proteico transmembrana
que forma un canal por el cual penetra la cadena polipeptídica naciente hacia el
interior de la cisterna del retículo endoplasmático. El péptido señal queda unido
al translocador mientras que el resto de la cadena polipeptídica se va
traduciendo y liberando hacia el interior. Una peptidasa presente en el retículo
escinde el péptido señal del resto de la cadena de aminoácidos, quedando ésta
libre en el interior. Una vez completada la síntesis, la cadena de aminoácidos
adopta su conformación tridimensional, ayudada por chaperonas, y el ribosoma
se libera de la membrana del retículo.
 Figura 3.
Proceso de síntesis de proteínas solubles, quedan libres en el interior de las
cisternas del retículo.

La cadena polipeptídica de proteínas transmembrana tiene secuencias de

aminoácidos hidrófobos que cuando se traducen facilitan su inserción
directamente entre los ácidos grasos de la membrana gracias a la acción del
translocador. El proceso es muy complejo y diverso para los diferentes tipos de
proteínas integrales puesto que, por ejemplo, algunos receptores
transmembrana tiene siete cruces de membrana. Sólo en raras ocasiones el
retículo importa proteínas que se sintetizan completamente en el citosol gracias
a ciertos transportadores presentes en su membrana.

Las proteínas que se sintetizan en los ribosomas adosados a la membrana

del retículo endoplasmático son modificadas conforme van siendo sintetizadas.
a) Hay una glicosilación (N-glicosilación) de los aminoácidos asparragina. Éstos
recibirán un complejo de 14 azúcares en su radical, que son transferidos desde
un lípido embebido en la membrana denominado dolicol fosfato, perdiéndose
algunos de estos azúcares en procesos posteriores. b) Se da hidroxilación sólo
en algunas proteínas, sobre todo en aquellas que van a formar parte de la
matriz extracelular. Aquí se hidroxilan los aminoácidos prolina y lisina, dando
hidroxiprolina e hidroxilisina, que formarán parte del colágeno. c) Algunas
proteínas de la membrana plasmática están unidas covalentemente a lípidos de
la membrana, esta unión también se produce en este compartimento. d) Se
establecen puentes disulfuro entre cadenas de aminoácidos.

Formación y fusión de vesículas.

En el retículo endoplasmático se produce un control de la calidad de las

proteínas sintetizadas, de modo que aquellas que tienen defectos son sacadas
al citosol y eliminadas. Existen unas proteínas denominadas chaperonas que
juegan un papel esencial en el plegamiento y maduración de las proteínas
recién sintetizadas. Son también ellas las encargadas de detectar errores y
marcar las proteínas defectuosas para su degradación. Otras proteínas con
dominios tipo lectina, reconocen determinados azúcares y comprueban la
adición correcta de glúcidos. El mal plegamiento de proteínas es más frecuente
de lo que podría parecer.
Síntesis de las proteínas:

Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen

nuevas proteínas a partir de los veinte aminoácidos esenciales. En estre proceso,
se transcribe el ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas
situados en el citoplasma celular.

En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de

transferencia correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN mensajero
donde se unen en la posición adecuada para formar las nuevas proteínas.

Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver

a ser leido, incluso antes de que la síntesis de una proteína termine, ya puede
comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede utilizarse por
varios ribosomas al mismo tiempo.

A continuación puedes ver más información sobre en qué consiste el proceso de la

síntesis de proteínas, cuales son sus fases y los pasos que se realizan en cada
fase de la síntesis de proteínas.

Síntesis de proteínas

Concepto: Proceso por el cual se componen

nuevas proteínas a partir de los
veinte aminoácidos esenciales
Fases de las síntesis de proteínas

 La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las siguientes

fases:
 Fase de activación de los aminoácidos.

Fase de traducción que comprende:


o Inicio de la síntesis proteica.
o Elongación de la cadena polipeptídica.
o Finalización de la síntesis de proteínas.
 Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos prostésicos
para la constitución de las proteínas.

Fase de activación de los aminoácidos

Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos pueden

unirse ARN específico de transferencia, dando lugar a un aminoacil-ARNt. En este
proceso se libera AMP y fosfato y tras él, se libera la enzima, que vuelve a actuar.

Inicio de la síntesis proteica

En esta primera etapa de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad

menor de los ribosomas, a los que se asocia el aminoacil-ARNt. A este grupo, se
une la subunidad ribosómica mayor, con lo que se forma el complejo activo o
ribosomal.

Elongación de la cadena polipeptídica

El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos de unión. El centro P o centro

peptidil y el centro A. El radical amino del aminoácido inciado y el radical carboxilo
anterior se unen mediante un enlace peptídico y se cataliza esta unión mediante la
enzima peptidil-transferasa.

De esta forma, el centro P se ocupa por un ARNt carente de aminoácido.

Seguidamente se libera el ARNt del ribosoma produciéndose la translocación
ribosomal y quedando el dipeptil-ARNt en el centro P.

Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A. A

continuación se forma el tripéptido A y después el ribosoma procede a su segunda
translocación. Este proceso puede repetirse muchas veces y depende del número
de aminoácidos que intervienen en la síntesis.

Finalización de la síntesis de proteínas

En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes sin

sentido, también conocidos como codones stop. Estos tripletes son tres: UGA,
UAG y UAA. No existe ARNt tal que su anticodón sea complementario. Por ello, la
síntesis se interrumpe y esto indica que la cadena polipeptídica ha finalizado.

Qué es Núcleo celular:

El núcleo celular es un orgánulo membranoso que se encuentra en el centro

de las células eucariotas (no en las células procariotas, donde no hay núcleo).
En el núcleo celular está la mayor parte del material genético de la célula. Su
principal función es la de proteger la integridad de estos genes y regular las
actividades que tienen lugar en la célula y que determinan la expresión génica.

El primer orgánulo celular en ser descubierto fue el núcleo. Observado

inicialmente por Anton van Leeuwenhoek y descrito posteriormente por Franz
Bauer, este orgánulo recibe el nombre con que actualmente se lo conoce gracias
al científico escocés Robert Brown, quien así lo designó en 1831.
Vea también Célula y Célula vegetal.

Funciones del núcleo celular

La función del núcleo es mantener la integridad de los genes y controlar las

actividades celulares que regulan la expresión génica. Es el centro de control
de la célula, pues es el que rige las actividades celulares.
En el núcleo celular se controla la producción de proteínas enzimáticas de la
célula. Para ello, se vale del ARNm (o ARN mensajero), que es el encargado de
llevar la información al ARN ribosómico en el citoplasma. Allí, se produce la
síntesis de proteínas enzimáticas que controlan los procesos metabólicos.
 Además, en el núcleo celular se encuentran los cromosomas de ADN, que
contienen toda la información genética del individuo, que es pasada a las células
hijas durante la división celular.

Vea también:

 Ciclo celular.
 ARN y ADN.
Partes del núcleo celular
Envoltura nuclear
La envoltura nuclear es la principal estructura del núcleo celular; está compuesta
por una doble membrana (una externa y otra interna) que rodea completamente al
orgánulo y separa su contenido del citoplasma.

Nucléolo
El nucléolo es el encargado de la síntesis de los ribosomas antes de estos sean
exportados al citoplasma.

Núcleo plasma
El núcleo plasma, también conocido como cariolinfa, carioplasma o citosol nuclear,
es el medio interno de consistencia líquida del núcleo celular. En él se encuentran
las cromatinas y nucléolos.

Cromatina
En el núcleo celular, la cromatina es la sustancia que contiene el ADN. Esta se
subdivide, a su vez, en eucromatina, forma de ADN menos compacta, y
heterocromatina, forma más compacta.

Ribosomas
Los ribosomas son producidos en el nucléolo y exportados posteriormente al
citoplasma, donde traducirán el ARNm.

Poros nucleares

Los poros nucleares son los que permiten el paso, desde el núcleo al citoplasma,
del ARN, los ribosomas, las proteínas, los carbohidratos, los lípidos, etc.
 Conclusión:

Las proteínas son los contituyentes químicos fundamentales de la materia viva.

Constituyen el 50% en peso seco del cuerpo. Los glúcidos y lípidos se encuentran
en las células como simples, sustancias inertes. ( excepto algunos lípidos que
actúan como hormonas y vitaminas), sin embargo, las proteínas presentan
actividad vital desempeñando multiples funciones.

Químicamente las proteínas tienen unas características esencial, además de

contener en sus moléculas C,H y O presentan N y en muchos S y P.

Las proteínas están constituidas por la unión de numerosas moléculas sencillas (

monómeros ) denominados aminoácidos.