Universidade Federal do Recôncavo da Bahia

Disciplina: Bioquímica Geral/Professora: Manuela Oliveira de Souza

Estudo dirigido

1. As diferenças quantitativas na atividade biológica entre dois enantiômeros de um composto algumas vezes
são enormes. Por exemplo, o isômero D da droga isoproterenol, usada no tratamento de asma leve, é 50 a
80 vezes mais efetivo como broncodilatador do que o L isômero. Identifique o centro quiral do isoproterenol.
Por que dois enantiômeros possuem bioatividade tão radicalmente diferente?

2. No termo elemento traço, o modificador traço significa:

a) O elemento é necessário em quantidades muito pequenas
b) O elemento pode ser utilizado como marcador para localizar átomos através do metabolismo de um
organismo
c) O elemento é muito raro na Terra
d) O elemento melhora a saúde, mas não é essencial para a sobrevivência de um organismo a longo prazo.
e) O elemento passa rapidamente pelo organismo.

3. A respeito da água como constituinte celular analise as seguintes afirmações:

I- A água age como solvente natural dos íons e outras substâncias encontradas nas células.
II- A água geralmente se encontra dissociada ionicamente mantendo o pH e a pressão osmótica das células.
III- A água funciona como enzima em muitas reações intracelulares.
IV- A água é indispensável para a atividade celular, visto que os processos fisiológicos só ocorrem em meio
aquoso.
Estão corretas as afirmações:
a) I e II b) I e III c) II e III
d) I e IV e) III e IV

4. Explique de que maneira é mantido o pH do organismo em resposta à produção de ácido? Quais são os
tampões fisiologicamente mais importantes?

5. Qual o tipo de reação e de ligação que se estabelece quando dois aminoácidos são posicionados de
maneira que o grupo carboxila de um fique adjacente ao grupo amino do outro?

6. Nos organismos vivos quais são as interações não covalentes mais importantes? Por que pode-se afirmar
que elas são também responsáveis pela dinâmica das reações que ocorrem nos organismos vivos?

7. Qual a relação do efeito do pH sobre a atividade enzimática e a presença de grupamentos R ionizáveis nos
aminoácidos?

8. O nível estrutural de uma proteína menos afetado pela perda de pontes de hidrogênio é:
a) nível primário b) nível secundário c)nível terciário
d) quaternário e) todos os níveis estruturais são igualmente afetados
9. Explique detalhadamente a relação entre os seguintes conceitos: energia de ativação, estado de transição, o
funcionamento das enzimas e a velocidade da reação.

10. Uma enzima trabalha melhor sob dada condição do que em outras, pois essas condições ótimas favorecem
a forma mais ativa da molécula enzimática. Explique e exemplifique dois fatores que afetam a atividade
enzimática.

11. Explique detalhadamente os mecanismos de regulação enzimática.

12. Analise a figura ao lado para responder as questões

seguintes:

I. As letras X e Z representam dois aminoácidos quaisquer

II. A letra Y representa uma ligação peptídica
III. A letra W representa uma proteína qualquer

Assinale:
a) I, II e III são verdadeiras
b) I, II e III são falsas
c) I e II são verdadeiras
d) I e III são falsas
e) II e III são verdadeiras

13. Em um polipeptídio que possui 84 ligações peptídicas, os respectivos números de aminoácidos,

grupamento (a) amino-terminal e carboxi-terminal são:
a) 84, 1, 1 b) 85, 1, 1 c) 85, 84, 84
d) 84, 85,85 e) 1, 85, 85

14. Devido ao fato de as propriedades biológicas das biomoléculas serem basicamente determinadas pelos
seus grupos funcionais, é importante identificá-las. Em cada um dos compostos abaixo, circule e identique o
nome de cada grupo funcional.
15. Os esquemas seguintes representam duas possibilidades de alterações das propriedades de uma proteína.
Esquema I Esquema II

Os esquemas I e II dizem respeito às alterações em quais das estruturas das proteínas? Explique.

16. A alanina é um ácido diprótico, o que significa dizer que pode sofrer duas reações de dissociação. Dada a
estrutura parcialmente protonada ou zwiteriônica, abaixo, desenhe as estruturas químicas das outras duas
formas da alanina que predominam em solução aquosa: a forma totalmente protonada e a forma totalmente
desprotonada.

pK (- COOH)= 2,34
pk (- NH3+)= 9,69

Qual das três formas possíveis da alanina pode estar presente em maior concentração em soluções com os
seguintes pHs: a) 1,0 b) 6,2 c) 11,9.

17. Uma prática comum entre competidores de corrida de curta distância é a respiração rápida e profunda
(hiperventilação) por cerca de meio minuto para remover o excesso de CO2 de seus pulmões um pouco antes
da corrida começar. O pH sanguíneo pode aumentar para 7,6. Explique por que o pH sanguíneo aumenta.

18. A glutenina, uma proteína do trigo, rica em um determinado tipo de ligação covalente é responsável pelo
caráter aderente e elástico da massa feita com farinha de trigo. Similarmente, a natureza dura e resistente do
casco da tartaruga é devida a estas mesmas ligações de sua α- queratina. Que tipo de ligação covalente as
afirmações acima se referem? Qual é a base molecular para a correlação entre o conteúdo dessas ligações e as
propriedades mecânicas das proteínas?

19. Por que a mioglobina e a hemoglobina precisam de um grupo prostético heme para realizar o transporte
eficiente de oxigênio em organismos multicelulares mais complexos como os animais? Explique de forma
detalhada.
20. Assinale o gráfico que melhor representa o
efeito da concentração do substrato na velocidade
de uma reação catalisada por uma enzima.
Explique o porquê da sua escolha.

21. Piridoxal fosfato (PLP) é uma coenzima para a

enzima ornitina aminotransferase. A enzima foi
purificada de células em crescimento em meio
deficiente de PLP, assim como de células em
crescimento que continha piridoxal. Analise
a figura ao lado e responda: por que a quantidade
de enzima das células deficientes em PLP declina
mais rapidamente?

“Quem teme em empenhar-se, já perdeu a oportunidade de conseguir”. (Sinoti)