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UNIVERSIDAD NACIONAL JORGE BASADRE

GROHMANN
FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS

ESCUELA DE INGENIERÍA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

PRÁCTICA Nº04

DETERMINACIÓN DE PROPIEDADES Y
SOLUBILIZACIÓN DE PROTEÍNAS

DOCENTE: Linley Vega V.


CURSO: Laboratorio de ciencia de los alimentos
ALUMNA: Diana carolina Cinticala Quispe 2016-111007

Tacna – Perú
2018
PRÁCTICA Nº04

DETERMINACIÓN DE PROPIEDADES Y
SOLUBILIZACIÓN DE PROTEÍNAS

I. INTRODUCCIÓN

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica.
Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la
combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética. Las proteínas recién
creadas experimentan una modificación en la que se agregan átomos o moléculas
adicionales, como el cobre, zinc y hierro.

Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la


concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad
de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto
se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína
adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no
recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí
dando lugar a grandes partículas que precipitan. Las proteínas que se hallan en ese estado
no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son
funcionales. 2 Esta variación de la conformación de las proteínas se denomina
desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las
condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación
primitiva, lo que se denomina renaturalización. (Varela, 2005)

Son ejemplos de desnaturalización, la leche cortada como consecuencia de la


desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse
la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de
calor sobre las queratinas del pelo. En este experimento vamos a provocar la
desnaturalización de las proteínas del huevo y de la soya.

II. OBJETIVO
 Observar y estudiar las propiedades de solubilidad y desnaturalización de las proteínas de la
clara de huevo y en la soya
III. FUNDAMENTO TEÓRICO

1. DEFINICIONES GENERALES

A. Proteínas
Proteínas son las macromoléculas biológicas más importantes. Hay gran variedad
de proteínas y cumplen gran variedad de funciones en los organismos. Expresan
la información genética en los seres vivos: componen las estructuras celulares y
hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular.

B. Enlace peptídico
Los aminoácidos se unen covalentemente formando un enlace amida entre los
grupos a-amino y a-carboxilo. Este enlace suele denominarse enlace peptídico, y
los productos que se forman a partir de esta unión se llaman péptidos.

C. Aminoácidos
Todas las proteínas se construyen a partir de 20 aminoácidos, aunque se
conocen muchos más aminoácidos, que no forman parte de las proteínas.

D. Estructura

Figura 1. Estructura de las proteínas


E. Propiedades de las proteínas en los alimentos
Las propiedades funcionales permiten el uso de las proteínas como ingredientes
en alimentos, aunque generalmente se incorporan en mezclas complejas. Las
características sensoriales resultan de más importancia para el consumidor que el
valor nutricional, el que frecuentemente se altera para lograr buenas cualidades
organolépticas, como textura, sabor, color y apariencia, las que a su vez son el
resultado de interacciones complejas entre los ingredientes. Como ejemplo se
puede señalar el caso de los productos de panadería, donde la viscosidad y la
capacidad de formar pastas se relacionan justamente con las propiedades de las
proteínas del gluten de trigo.

F. Solubilidad
limitado en alimentos. La solubilidad de una proteína es la manifestación
termodinámica del equilibrio entre las interacciones proteína-proteína y solvente-
proteína, que a su vez dependen de la hidrofobicidad y naturaleza iónica de las
mismas.

G. Proteínas del huevo

Está constituido por 10.5% de cáscara en tanto la parte comestible está formada
por 58.5% de albumen o clara y 31.0% de yema, cuyos componentes son proteínas
y lípidos que les confieren alto valor nutritivo. El perfil de aminoácidos es similar
al de las proteínas de suero de leche.

La ovoalbúmina es la proteína más abundante y está tanto glicosilada como


fosforilada en sus residuos de serina. Estas modificaciones permiten separarla en
tres fracciones: A1, A2 y A3; asimismo, la presencia de cuatro grupos sulfhidrilo
la hacen muy reactiva y fácilmente desnaturalizable.

Durante el almacenamiento, por un mecanismo de intercambio de disulfuros y


sulfhidrilos se convierte en una forma más estable, la S-ovoalbúmina, a la que se
le atribuyen las reacciones de hipersensibilidad que presentan algunas personas
después de consumir huevos.

La conalbúmina, también llamada ovotransferrina, es la segunda proteína en


orden de importancia. Contiene manosa y glucosamina, numerosos enlaces
disulfuro (13 por molécula) y presenta la característica de ligar o quelatar el hierro
y otros iones metálicos, como aluminio, cobre y zinc. Se considera que esta acción
secuestradora inhibe el crecimiento de microorganismos que requieren de dichos
elementos para su desarrollo, particularmente en el caso de virus.

El ovomucoide tiene un elevado porcentaje de carbohidratos (hexosaminas, 14%;


hexosas, 7% ácido siálico, 0.7%) que representa hasta 25% de la proteína;
contiene ocho enlaces disulfuro por molécula, pero no tiene triptofano o tirosina;
es estable al calor y tiene la capacidad de inhibir la tripsina.
H. Proteínas de la soya

El 40% del grano de la materia seca del grano de soya le corresponde a la proteína.
Esta contiene todos los aminoácidos esenciales. La fracción predominante de la
proteína de la soya es la globulina. Esta fracción es insoluble en agua en su punto
isoeléctrico, pero se disuelve en agua o en soluciones salinas diluidas en valores
de pH sobre o debajo de su punto isoeléctrico.

IV. MATERIALES

1. Materiales de vidrio

 Vaso precipitado
 Embudo
 Varilla
 Pipeta
 Tubos de ensayo
 Matraz Erlenmeyer

2. Materiales de papel

 Papel filtro

3. Materia orgánica

 Soya
 Huevo

4. Reactivos u elementos

 Sulfato de amonio
 Ácido clorhídrico concentrado
 Acido tánico al 5%
 Ácido acético 0.05N y 0.1M
 Solución de cloruro de sodio al 10%

5. Equipo
 Balanza analítica

6. Otros
 Sal
V. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

1. PROTEÍNAS DEL HUEVO

 Romper un huevo con cuidado sin dañar la yema, separar la clara.

 Batir ligeramente la clara y diluir agregándole 4 partes de agua, medir el Ph.

 Neutralizar la disolución agregándole ácido acético diluido 1M, filtrar.

 Tomar con una pro pipeta 2 ml del extracto y depositarlo en 3 tubos. Entonces
proseguir con lo siguiente:

a. A 2 ml de extracto obtenido agregar unas gotas de sulfato de amonio.


Observar.
b. A 2 ml de extracto obtenido agregar 4ml de ácido acético.
c. A 2 ml de extracto obtenido agregar 2ml de ácido clorhídrico concentrado.

2. PROTEÍNAS DE LA SOYA

 Pesar 10 gramos de soya con la balanza analítica, después verterlo en un matraz


Erlenmeyer de 250ml y diluir con la 100ml de solución de cloruro de sodio al
10%. En caso de o contar con la solución de cloruro de sodio, prepárelo de la
siguiente manera:

a. Pesar 10 g de sal en la balanza analítica.

b. Luego verterlo en un matraz aforado de diluirlo con agua destilada, luego


taparlo y agitar.

 Agitar 30 minutos. Decantar la mezcla diluida de soya y cloruro de sodio (utilizar


un embudo y papel filtro).

 Obtener el extracto con ayudad de una pipeta y repartirlo a 3 tubos de ensayo.


Luego proceder cómo en el procedimiento anterior de a, b, c.

VI. RESULTADOS

1. PROTEÍNAS DEL HUEVO


Reactivo Observación
Sulfato de amonio No hubo reacción

Se precipito y cambio a un color blanco


Ácido acético.

Se formó un precipitado con manchitas


Ácido clorhídrico

2. PROTEÍNAS DE LA SOYA

Reactivo Observación
Sulfato de amonio No hubo reacción

Precipitación ligera
Ácido acético.

Se formó un precipitado con ligeras manchitas


Ácido clorhídrico

VII. DISCUSIÓN

El proceso de desnaturalización de la clara de huevo no se puede revertir porque al


desnaturalizarse se forma un sólido insoluble y se rompen enlaces disulfuro.

El gluten está conformado por glutenina y gliadina y al usar alcohol se lava la gliadina y
pierde la elasticidad y se rompe fácilmente por la falta de gliadina. Este procedimiento
no se lleva a cabo en el laboratorio, pero tanto la teoría como videos se observa que la
proteína se desnaturaliza.
VIII. CONCLUSIÓN

Las propiedades de la solubilidad de las proteínas se deben a que tienen grupos polares
bien sea positivo o negativo que, captan agua lo que les permite ser solubles, pero al
alterar la solubilidad disminuyendo o elevando el pH por adición de un ácido o base se
llega a un punto donde la proteína se vuelve dipolar y se queda en medio y precipita o
sea se vuelve insoluble.

IX. CUESTIONARIO

1. ¿Qué entiende por solubilidad de las proteínas y que factores pueden afectarlas?
Es la cantidad de proteína (%) que se encuentra en solución. Esta es una de las
propiedades de mayor importancia y su determinación puede dar información sobre
el comportamiento de un alimento durante su proceso, ya que determina el desarrollo
de otras propiedades funcionales como en emulsificacion y gelificación.

Factores pueden afectarlas:


a. Su grado de hidratación
b. Su densidad y distribución de carga a lo largo de la cadena
c. La presencia y concentración de compuestos no proteicos como, carbohidratos,
lípidos y sales que pueden tener un efecto estabilizante.

2. ¿Qué cambios físicos y químicos sufrieron las proteínas de estos alimentos


cuando fueron sometidos a conocimiento?
 Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas
con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.
Asímismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y
desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico
interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la
proteína desnaturalizada.

 Cambio su color.

X. BIBLIOGRAFÍA

Varela, A. (2005). Desnaturalizando proteínas., 1-4. Recuperado de


http://ciencianet.com/desnaturaliza.html

Calvo M. (2012) BIOQUIMICA DE LOS ALIMENTOS. Recuperado de


http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/aminoacids/estructurprot.htm
XI. ANEXO

Desnaturalización:

Proteínas de la soya Proteínas del huevo