UNIVERSIDAD NACIONAL "JORGE BASADRE GROHMANN - TACNA

FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS

ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE INGENIERIA PESQUERA

UNIVERSIDAD NACIONAL JORGE BASADRE GROHMANN

FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS
ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE INGENIERIA
PESQUERA

PRACTICA N°13: ESTUDIO DE

DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
- INTEGRANTES: CODIGO:

● -LUIS ANGEL VILLAVERDE LAURA 2018-107051

● -ANTONY VAZQUES VARGAS SAMIR 2018-107048
● -YOJAN CHACOLLA RAMIREZ RICHARD 2018-107027
● -ALEJANDRO ESCOBAR JIHUAÑA JESUS 2018-107031
● -FRANK ARO VILCA 2018-107021

- AÑO: 2DO
- DOCENTE: MGR. JOSÉ CAUNA PARIA
- CURSO: TECNOLOGIA PESQUERA

Tacna – Perú
2019
 CURSO: TECNOLOGÍA PESQUERA BÁSICA
DOCENTE: MGR. JOSÉ CAUNA PARIA

PRÁCTICA N° 13: ESTUDIO DE DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

I. INTRODUCCIÓN

Una proteína es una cadena de aminoácidos cuya secuencia es específica. Se forman en los ribosomas por
lectura de los genes que llevan la información de la secuencia concreta de aminoácidos que da lugar a una
determinada proteína. Esta cadena de aminoácidos agrega otros átomos o moléculas como cobre, zinc, hierro,
etc, para dar lugar a la proteína final que comienza a plegarse sobre sí misma para adoptar la conformación
espacial necesaria para realizar correctamente su función biológica. La pérdida de esta conformación espacial
hace que la proteína no pueda cumplir con su función biológica en el organismo y es lo que se conoce como
desnaturalización de proteínas. Por ejemplo, un enzima pierde su función catalítica.
La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como acidez del medio,
temperatura, etc. Es importante saber que la desnaturalización de una proteína no afecta a lo que se conoce
cómo estructura primaria, esto es, la secuencia de aminoácidos base de la proteína.
Hay casos excepcionalmente raros en los que una proteína desnaturalizada no pierde su función biológica
(Monografias.com, «Desnaturalizacion de la proteina a temperaturas y ph, extremos - Monografias.com».)
Agentes desnaturalizantes
Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que producen la desnaturalización de
las proteínas. Entre los más comunes podemos citar:
- Temperatura
- Ph
- polaridad del disolvente
- fuerza iónica
El ejemplo más famoso para ilustrar la desnaturalización de proteínas es la cocción del huevo. La clara del
huevo está compuesta en gran parte por aguay albúminas, un tipo de proteínas. Al aumentar la temperatura
las proteínas de la clara del huevo se desnaturalizan, pierden su solubilidad y la clara del huevo deja ser líquida
y transparente y pasa a ser opaca de color blanco y sólida

II. JUSTIFICACIÓN
El estudio es parte en la formación e identificación del estudiante y en cada una de las etapas de la
asignatura Tecnología Pesquera básica, por consiguiente, es importante conocer el estudio de la
desnaturalización de la proteína en el pescado, todo ello para el aprendizaje integral de los estudiantes de
la Universidad nacional Jorge Basadre Grohmann.

III. OBJETIVOS
3.1 Objetivo general
- Familiarizarse con los proceso de desnaturalizacion proteica atraves de agentes fisicos y quimicos.

IV. MARCO TEÓRICO

4.1 Desnaturalización de las proteínas

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que
presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las proteínas a la
pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

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Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad
en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa,
la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno
facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser
consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra
desnaturalizada (Figura superior).

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la
estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de organización
estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. (ehu.es, «Desnaturalización de las
proteínas».)

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el

coeficiente de difusión
una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en
la superficie
pérdida de las propiedades biológicas
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en
muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la
información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso
mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización.
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya
que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra
disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que
la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización,
y hacen que el proceso sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).
Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar
proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

la polaridad del disolvente

la fuerza iónica
el pH
la temperatura

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 V. MATERIALES, INSUMOS Y EQUIPOS
5.1 Equipos y Materiales:
- Pescado (500gr)
- Cuchillos
- Tableros
- Vaso precipitado
- Balanza
- Lavadores

5.2 Reactivos:
- Vinagre
- Limón

5.3 Equipos:
- Cámara fotográfica

VI. METODOLOGÍA
6.1 Método operatorio
Dejar reposar la muestra junto al reactivo en un envase sellado, para que este reactivo realize los
cambios en la estructura de la muestra.

VII. PROCEDIMIENTO Y/O TRABAJO DE CAMPO, VISITAS Y OBSERVACIONES DE CAMPO

En el experimento la proteína de pescado es sometida al contacto del pH del vinagre.

1. Se pesa la muestra de pescado que se va a usar, que en este caso es 21 g. de cabinza.

2. Lo colocamos en el vaso de precipitados, lo cortamos para que este logre entrar de una mejor manera.

3. Vertimos suficiente vinagre para que cubra la muestra de pescado usada. y lo tapamos. ( el vinagre usado es
aproximadamente 42 ml).

6. Esperamos, observamos y anotamos los resultados.

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VIII. RESULTADOS
La carne de pescado, al cabo de 40 minutos de estar sumergida en vinagre, esta cambia de su colo rojiso a
un colo piel claro, ademas de que la carne se vuelve mas blanda al contacto, como se puede observar en la
siguiente imagen.

Lo que ocurre es que (en este caso) el vinagre tiene un PH de 2,4 aprox. el cual es muy ácido, luego este
entra en contacto con la carne de pescado, que posee un PH de 5 (puede variar, pero está en esos rangos).
Por ende el alimento sufre un cambio de estructura de PH, o sea lo eleva a niveles más ácidos con lo que
conseguimos una desnaturalización de las proteínas presentes en la carne, las cuales son comúnmente
colágeno y elastina.

Eso es lo que ocurre en el fondo, una coagulación de las proteínas, y al coagularse, esta reacción es
irreversible. Que es más o menos lo mismo que ocurre cuando aplicamos cocciones con altas temperaturas.

IX. CONCLUSION
● La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al
centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos
no están posicionados para hacerlo.

Es decir la desnaturalización es irreversible

X. CUESTIONARIO
10.1 ¿Qué ha sucedido en el experimento ?

El musculo del pescado se comenzo a blanquear, y se volvio mas divil al tacto, debio a la desnaturalizacion
de las proteinas, por el cambo de ph a causa del vinagre

10.2 ¿A qué se llama la desnaturalización de la proteína?

En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde

pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus
propiedades físico-químicas-estructurales.

XI. DISCUCIONES DE RESULTADOS

● Revise la estructura primaria del colageno y elastina.

● Relacione el comportamiento de la proteína en función al cambio de ph que sufre la carne del

pescado.

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XII. RECOMENDACIONES
● Trabajar con guantes para que la muestra a estudiar no se contamine con algun agente
bacteriologico.
● Tomar los tiempos y pesos de cada muestra y operacion realizada.
● Tener los instrumentos usados desinfectados.

XIII. BIBLIOGRAFÍA
13.1 https://www.fbioyf.unr.edu.ar/evirtual/mod/resource/view.php?id=11231
13.2 https://www.monografias.com/trabajos93/desnaturalizacion-proteina-temperaturas-y-ph-
extremos/desnaturalizacion-proteina-temperaturas-y-ph-extremos.shtml.
13.3 https://www.google.com/search?ei=3EwIXZuQJ6Xs5gKijqeYBg&q=desnaturalizacióndelaprotina
13.4 ehu.es. «Desnaturalización de las proteínas».
http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm.
13.5 Monografias.com, willian abel paricahua ito. «Desnaturalizacion de la proteina a temperaturas y ph,
extremos - Monografias.com». Accedido 2 de diciembre de 2019.
https://www.monografias.com/trabajos93/desnaturalizacion-proteina-temperaturas-y-ph-
extremos/desnaturalizacion-proteina-temperaturas-y-ph-extremos.shtml.

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