Bioquímica: ciencia. estudia composición y procesos químicos de S.

V que sustentan v
B. estructural: estudia composición química, estructura, conformación y configuración de materias que componen los
s.v. • B. molecular (genética molecular): se ocupa de estructura y dinámica en moléculas encargadas de transmitir la
información genética. Ácidos nucleicos.
Los org v (obligatoriamente) presentan: 1. Alto grado de complejidad química y organización 2. Sistemas para extraer
y convertir energía del ambiente 3. Capacidad para auto replicación (de una manera fiel) 4. Mecanismos para percibir
y responder a alteraciones en el ambiente. 5. Funciones definidas e interacciones entre ellas. 6. Histórico evolutivo.
Estudio de la célula, métodos: IN VITRO técnica para realizar un determinado experimento en un tubo de ensayo, o
generalmente en un ambiente controlado fuera de un organismo vivo. fecundación in vitro es un ej.. IN VIVO: es la
experimentación con un todo, ensayos con animales vivos. Los tejidos estudiados permanecen dentro del organismo.
Aplicaciones: aportan a la quím orgá, biofísica, medicina, nutrición, micro, fisio, biol celular y genét, agri, antro..
Componentes sv: CHON Comp biogenésicos y oligoelementos: Ca-Na-K-P-Cl- Fe-S-Mg-Mn-Zn-Co-Cu. Principios
inmediatos: Proteínas: Crecimiento y reparación de tejidos/ Lípidos: Reservan energía/ Carbohidratos: Proporcionan
energía/ Ácidos Nucleicos: Genética y reproducción./Vitaminas: Funcionamiento adecuado del organismo (equilibrio)
Carbohidrato:(Sacáridos-Glúsidos). Carbono hidratado. Los carbohidratos son moléculas formadas por C, H y O e
invluyen algunas mol + relevantes en v de org. Es la clase + abundante después de prot. Comp Quim: (C H2O)n,
donde n >=3. donde n átomos de carbono, están hidratados por n átomos de agua. Otros tienen N, P, S, Parte d ciclo e
Ejemplos de carbohidratos.. ….Glucosa: Las células obtiene la energía metabólica a partir de esta. Glucógeno
5glu: Presente en el hígado y músculos; Energía accesible fácilmente. Ribosa y desoxirribosa: Forman parte de la
estructura química de los ácidos nucleicos. Se les llama carbohidratos debido a que su estructura química asemeja
formas hidratadas del carbono y se representan con la fórmula. Estructura Categorias de los carbohidratos… Isomería
de los carbohidrato…
Isomería de Función: Los carboh son polihidroxi ALDEHÍDOS (Comp org caracterizados por grupo –CHO) O
CETONAS(comp org caract por grupo funcional carbonilo unido a 2 átom de C)… y sus polímeros. Existen en tres
categorías principales distinguibles por el número de unidades de azúcar que los forman: monosacáridos,
oligosacáridos y polisacáridos. … Isomería Óptica: Quiral: objetos que no son superponibles con sus imágenes
especulares. Carbono quiral: Cuando las valencias del carbono se unen a cuatro grupos diferentes, la molécula es
asimétrica. EL ATOMO DE CARBONO en la molécula se denomina asimétrico o quiral. Ej, gliceraldehído.
Actividad Óptica Capacidad que tienen las mol quirales, en disolución, de desviar el plano de un haz de luz
polarizada. - Si lo hacen en el sentido de las manecillas del reloj, se designan (+) - En sentido contrario (-). Así, el
enantiómero D- del gliceraldehido es (+) y el L- es (-). Esto no quiere decir que todos los monosacáridos de la serie D
tengan que ser (+)Isomería Espacial (FORMA D) Epímeros/ Piranosas. (FORMA L) Furanosas /Anómeros
Forma D: Enantiomeros Cuando los isómeros ópticos son imágenes especulares no superponibles. Epímeros
Aquellos isómeros ópticos que se diferencian solo en la configuración de uno de sus carbonos quirales se denominan
epímeros. Diastereómeros El resto de isómeros ópticos que no son enantiómeros ni epímeros se denominan
diastereómeros. Piranosas Carbohidratos que tienen una estructura química que incluye un anillo de seis miembros,
consistente de cinco átomos de carbono y un átomo de oxígeno, al que se acoplan los sustituyentes oxigenados
Forma L: Anómeros Una de las formas isoméricas de un monosacárido que difieren entre sí únicamente en su
configuración alrededor del átomo de carbono hemiacetálico (como la &alpha-Dglucopiranosa) o hemicetálico.
Furanosas Carbohidratos que tienen una estructura química pentagonal que incluye un anillo de cuatro átomos de
carbono y uno de oxígeno
CARB, caract: moléculas orgánicas, esenciales para la vida. Almacenan energía. Combustible o intermediarios
metabólicos. Constituidas por CHO principalmente. Principales portadores de carbohidratos son las plantas. Solubles
en agua. Se encuentran ampliamente distribuidos en animales y vegetales Se unen a lípidos y proteínas. Sabor dulce.
Realizan importantes funciones estructurales y metabólicas Polímeros sirven como elementos estructurales y
protectores de las paredes celulares de bacterias y plantas Las moléculas más abundantes en la tierra Lubrican uniones
esqueléticas Capacidad de formar polímeros de carbohidratos Permiten adhesión entre las moléculas Oxidación es la
principal ruta de obtención de energía. Clasificación…
Carbohidratos simples MONOSACÁRIDOS formula general Son los glúcidos más sencillos, no se hidrolizan, es
decir, no se descomponen en otros compuestos más simples. Poseen de tres a siete átomos de carbono y su fórmula
empírica es (CH2O)n , donde n ≥ 3. Nomenclatura Se nombran haciendo referencia al número de carbonos (3-7), y
terminan con el sufijo -osa. El principal monosacárido es la glucosa, la principal fuente de energía de las células.
Carac:La cadena carbonada de los monosacáridos no está ramificada. Todos los átomos de carbono menos uno
contienen un grupo alcohol (-OH). El átomo de carbono restante tiene unido un grupo carbonilo (C=O). Si este grupo
carbonilo está en el extremo de la cadena se trata de un grupo aldehído (-CHO) y el monosacárido recibe el nombre de
ALDOSA. Si el carbono carbonílico está en cualquier otra posición, se trata de una cetona (-CO-) y el monosacárido
recibe el nombre de CETOSA. Todos los azúcares SON REDUCTORES. Presentan equilibrio en forma abierta,
presentan mutarrotación. Cristalinos y azucarados. Poco estables. Subclasificación…
MUTARROTACIÓN: interconversión entre anómeros a través de la forma abierta. Así, la glucosa se encuentra en el
medio acuoso como mezcla de los anómero alfa, beta y una pequeña cantidad en forma abierta. Anómero: Una forma
isoméricas de un monosacárido que difieren entre sí únicamente en su configuración alrededor del átomo de carbono
hemiacetálico Carbono hemiacetálico: Carbono resultante de la formación del enlace hemiacetalico.
REACCIONES OXIDACIÓNReactivo de Benedict: Es una solución alcalina que contine un ión complejo de
citrato cúprico Cu2+ Fehling: Es una solución alcalina que contine un ión complejo de tartrato cúprico Cu2+ Tollens:
Solución de nitrato de plata + hidróxido de amonio Estos reactivos oxidan los aldehídos y las hidroxicetonas. Es decir
dan pruebas positivas con las aldosas y cetosas, a pesar de que estos existen en equilibrio con los hemiacetales
cíclicos. Los reactivos Benedict y Fehling de color azul se reduce a precipitado rojo ladrillo de Cu2O Al oxidar al
aldehído a sal orgánica. Los reactivos Tollens da un precipitado de plata metálica por reducción del Ag2O frente a la
oxidación del aldehído. Reacción oxida agua de bromo: Los monosacáridos (aldosas) no sufren isomerización ni
fragmentaciones en las soluciones ligeramente ácidas. Así el agua de bromo pH=6 oxida las aldosas pero no las
cetosas por eso se la isa para diferenciarlas. R Ácido Nítrico agente oxidante más fuerte que el agua de bromo, oxida
el grupo –CHO y el – CH2OH terminal de las aldosas a –COOH. A estos ácidos dicarboxílicos resultantes se les
llama ácidos aldáricos. Oxida Ácido periódico compuestos que tienen grupos oxhidrilos en C adyacentes sufren
rompimiento oxidativo al ser tratados con ácidos periódicos. Reacción útil para investigación relativa a la estructura
de los carbohidrátos.
La reacción rompe los enlaces C-C y produce compuestos carbonílicos (aldehídos o ácidos).
El ácido periódico no rompe los compuestos en los que los grupos oxhidrilo están, separados por un grupo –CH2
R. fenil hidracina: azúcares reductores reaccionan con la fenilhidrazina (3 equivalentes) produciendo
fenilhidrazonas, derivados sólidos cristalinos con punto de fusión bien definidos. Los subproductos son amoníaco y
aniline
REDUCCIÓN: aldosas y cetosas se reducen con borohidruro de sodio a compuestos llamados aditoles. Así la
glucosa por reducción da el Dglucitol o sorbitol. 1.R de los grupos oxhidrilos Los grupos oxhidrilo de los
carbohidratos se comportan igual que los alcoholes. Se pueden esterificar con ácidos carboxílicos o inorgánicos y
también se pueden transformar en ésteres con ioduro de metilo y oxido de plata. R de fermentación La glucosa en
presencia de enzima como la zimasa, a una temperatura de 20-25ºC a pH determinado, en tiempo máximo de 50
horas, se hidroliza y oxida dando como resultado alcohol y CO2 con desprendimiento de calor. Síntesis de kiliani-
fisher Permite alargar la cadena del monosacárido mediante la formación y posterior reducción de cianhidrinas. El
gran problema de la síntesis es la falta de estereoselectividad. Etapa 1. Formación de la cianhidrína Formación de un
nuevo centro quiral que da dos configuraciones posibles. Obteniendo dos cianohidrinas diastereómeras que por
hidrólisis da dos configuraciones posibles. Etapa 2. Reducción del nitrilo a aldehído. La reducción del nitrilo a
aldehído, supone una hidrogenación empleando catalizador tipo lindlar, que forma una imina. La hidrólisis ácida de la
imina produce el aldehído. Degradación de ruff Acortamiento de la cadena carbonada de las aldosas. Convertir una
aldosa en otra con menos átomos de carbono. 1. Se oxida una aldosa con agua de bromo a ácido aldólico 2. Se
transforma el acido en sal cálcica 3. Se oxida con peróxido de hidrógeno en presencia de sales férricas produciendo
ion carbonato y una aldosa con un carbón menos.
DISACÁRIDOS (C12H22O11) Son carbohidratos resultado de la condensación de dos monosacáridos mediante un
enlace O-glucosídico con una deshidratación. • Presentación como un éter siendo un átomo de oxígeno el que une
cada pareja de monosacáridos, mono o dicarbonílico. • Puede ser α o β en función del -OH hemiacetal o hemicetal.
CARÁCTER REDUCTOR. • No todos los disacáridos tienen poder reductor. • El carácter reductor se da cuando al
menos un monosacárido de disacárido tiene un carbono anomérico o carbonílico libre[no forma parte del enlace O-
glucosídico… Sacarosa C12H22O11: Unido por un enlace glicosídico une a los dos carbonos anoméricos de cada
monosacárido y es por parte de la glucosa y por la fructosa, ambos carbonos están implicados en el enlace por tal ni la
glucosa ni la fructosa tienen grupo hemiacetálico. • Por hidrólisis ácida o enzimática una mol de sacarosa produce una
mol de D-glucosa y una mol de D-fructosa. • La sacarosa no está en equilibrio en solución acuosa con la forma
aldehído o cetónica. • Entonces no es un azúcar reductor o forma osazonas. • NO presenta mutorrotación 2.• Se
encuentra en azúcar de mesa. • Es el disacárido que se produce en mayor cantidad. • Se encuentra en todas las plantas
fotosintéticas y se obtiene en forma comercial de la caña de azúcar y remolacha…
La sacarosa se hidroliza con una glicosidasa obtenida de la levadura de pan o por acción de enzima invertasa
específica para la unión 𝛽-D fructofuranósidos y que se encuentra en la levadura de pan y abejas. Inversión de la
sacarosa • La hidrólisis va acompañada de un cambio de signo de rotación de + a -. • La mezcla levógira resultante se
llama azúcar invertido. • Por la rotación opuesta los componentes de la sacarasa se llaman: D-glucosa=Dextrosa D-
fructosa = levulosa…
Maltosa C12H22O11 1 PRODUCCIÓN • Formada por dos unidades de D-glucopiranosa (Glucosas) mediante un
enlace 1-4’ 𝝰 • Se obtiene de la hidrólisis enzimática del almidón. • Acción de la enzima 𝝰-1,4 glucan -4-
glucanohidrolasa. Se encuentra en la saliva. • Acción de la enzima 𝝰-1,4 glucan -4-maltohidrolasa. Se encuentra en la
malta o cebada germinada. • Disacárido principal • El carbón anomérico de la segunda unidad de la glucopiranosa en
la maltosa es parte de un grupo hemiacetálico. • Por ello existe la maltosa 𝝰 y 𝛽, que en solución acuosa se encuentran
en equilibrio. • Tiene mutorrotación • La maltosa es un reductor REACCIONES • La maltosa reduce los reactivos de
Fehling, Tollens y Beedict. • Reacciona con 2 moléculas de fenilhidracina para dar una monofenilosazona. • Con agua
de bromo se oxida a acido maltobionico. • Por hidrólisis ácida o enzimática se convierte en glucosa. Lactosa
C12H22O11PRODUCCIÓN • Esta conformada por la D-glucosa y D-galactosa, unidas por un enlace 𝛽 glicosídico.
2.] • Por la estructura glicosídica del anillo de galactosa, la lactosa 𝝰 y 𝛽, que en solución acuosa se encuentran en
equilibrio. • Tiene mutorrotación • La lactosa es un azúcar reductor REACCIONES • La lactosa se convierte en acido
láctico por acción de la bacteria (Lactobacillus bulgaricus), la leche se corta. • Reacciones de oxidación, metilación e
hidrólisis. • En el organismo la lactosa se hidroliza enzimáticamente a D-glucosa y D- galactosa, esta ultima se
convierte posteriormente en Glucosa que se metaboliza. Celobiosa. C12H22O11PRODUCCIÓN • Esta conformada
por dos unidades de glucopiranosa, unidas por un enlace 1-4’ 𝛽 glicosídico.• Tiene mutorrotación • La celobiosa es un
azúcar reductor.
POLISACÁRIDOS. (C6H10O5 )n carbohidratos resultado de la unión de muchos monosacáridos mediante enlaces
glucosídicos. • Estos enlaces pueden romperse por hidrólisis. • Presentan peso molecular muy elevado. • Pueden
descomponerse por hidrólisis de los enlaces glucosídicos entre residuos. La formula no determina la estructura del
compuesto (Cadenas lineales, ramificadas, dobladas o enrolladas). Los polisacáridos más importantes almidón y
celulosa… CELULOSA Caract. Principal constituyente de las plantas leñosas, en las cuales forman parte de su
estructura constituyendo un tejido sostén. • Las plantas elaboran celulosa mediante la glucosa obtenida por
fotosíntesis. Siendo el compuesto más abundante sobre la tierra. • Cadenas o microfibrillas de hasta 14000 unidades
de D-glucosa unidos por enlaces 𝛽 glicosídicos. . • Se agrupan en haces contorsionados • Su peso molecular es
elevado, posiblemente haya por lo menos 1500 unidades de glucosa por molécula. Celulosa- nitrato de celulosa •
Como todo alcohol la celulosa forma esteres. • Si se trata con acido nítrico y sulfúrico la convierten en nitrato de
celulosa cuyas propiedades y usos depende del grado de nitración. • Nitración leve: Piroxilina, de 2-3 nitratos en la
glucosa, utilizada para preparar plástico sintético. • Alta nitración: Trinitrato de celulosa, 3 grupos nitrato por unidad
de glucosa, utilizado para fabricación de pólvora sin humo. Celulosa- acetato de celulosa • Celulosa + anhidrido
acético+ acido acético glacial y un poco de ácido sulfúrico o cloruro de zinc se obtiene el triacetato denominado Arnel
• Se utiliza en la industria textil • Si se trata con acido nítrico y sulfúrico la convierten en nitrato de celulosa cuyas
propiedades y usos depende del grado de nitración. Celulosa- rayon • Cuando se trata un alcohol + disulfuro de
carbono + hidróxido de sodio se obtiene un xantato. • Al tratar con ácido acuoso se regeneran los compuestos
originales. • La celulosa sufre una reacción análoga con álcali, formando una dispersión coloidal viscosa. • El rayón se
hace por tratamiento de celulosa obtenida del algodón o de la pulpa de madera con CS2 en medio básico. • Se utiliza
en la industria textil • Si se trata con acido nítrico y sulfúrico la convierten en nitrato de celulosa cuyas propiedades y
usos depende del grado de nitración.
Celulosa- eteres de celulosa • Los éteres metílicos, etílicos y bencílicos son importantes en la producción de textiles, películas y
gran variedad de plásticos. • La celulosa se alquila por acción de cloruros de alquilo en medio de álcalis, con degradación de las
cadenas. Celulosa- hemicelulosa • Cimientos de las hojas verdes, tallos y partes medulares de los vegetales con análogos a
celulosa pero son hidrolizados fácilmente por lo ácidos. • Tiene de 50 a 100 unidades de monosacáridos. Pectina • Polisacáridos
de los frutos verdes y sus cáscaras. • Se forman por unidades de acido – galacturónico con cantidades menores de galactosa y
arabinosa. • La pectina comercial ésteres metil pectínicos.
Celulosa- quitina • Principal carbohidrato estructural de los artrópodos • Polisacárido que consta de unidades de N-acetil –B-D-
glucosamina en donde el grupo hidroxilo del C2 de la glucosa se reemplaza con un grupo amino (glucosamina) y en este se
encuentra el acetilado. • La quitina es un polisacárido compuesto de unidades de N-acetilglucosamina (exactamente, Nacetil-D-
glucos-2-amina). Estas están unidas entre sí con enlaces β-1,4, de la misma forma que las unidades de glucosa componen la
celulosa. ALMIDÓN • El almidón se encuentra en forma de gránulos microscópicos en las raíces, tubérculos y semillas de las
plantas, formando la reserva alimenticia de los vegetales. • Comercialmente se obtiene del maíz, papa, trigo, arroz, yuca y otros.
• Son insolubles en agua fría. • Cuando se trituran y tratan con agua tibia estas se difunden a través de las membranas y extrae
una parte de almidón. • En agua calienta se hinchan y revientan formando una suspensión coloidal, en la que se puede identificar:
La amilosa fracción soluble que constituye un 20% La amilopectina que constituye un 80%. La amilosa y amilopectina están
constituidas por D-glucosa con diferente forma y tamaño molecular. Amilosa • Producto de la condensación de D-
glucopiranosas por medio de enlaces glucosídicos α (1,4), consta generalmente de mas de 1000-4000 unidades de D-
glucopiranosa, entre el C1 de una molécula y el C4 de la siguiente. • Con un peso molecular de hasta de un millón • Tiende a
optar por disposición helicoidal, por ello tiene una forma compacta. Amilopectina • Polisacárido que se diferencia de la amilosa
en que contiene ramificaciones que le dan una forma molecular parecida a la de un árbol. • Las ramas se unen a su estructura
central por enlaces α-D-(1,6), localizadas cada 25-30 unidades lineales de glucosa. • Su masa y su peso molecular es muy alto ya
que algunas fracciones llegan a alcanzar hasta 200 millones de daltones. • La amilopectina constituye alrededor del 75% de los
almidones más comunes. Reacciones basadas en la formación de derivados del Furfural: reacción de molish [deshidratación
e hidrolización] ácido sulfúrico concentrado sobre los carbohidratos En esta prueba el ácido fuerte cataliza la hidrólisis de
cualquier enlace glucosídico presente en la muestra, y la deshidratación del mismo a furfural (pentosas) e hidroximetilfurfural
(hexosas) de los monosacáridos resultantes. Reacción de molish [deshidratación e hidrolización] ácido sulfúrico concentrado
sobre los carbohidratos. Estos furfurales se condensan con naftol y dan un producto colorado. Esta prueba para la identificación
de azúcares en general… Reacción de selliwanoff El reactivo consiste en resorcinol y ácido clorhídrico concentrado. Se usa para
distinguir aldosas y cetosas • Esta prueba está basada en el hecho de que, al calentarlas, las cetosas son deshidratadas más rápido
que las aldosas. La hidrólisis ácida de polisacáridos y oligosacáridos da azúcares simples • Entonces la cetosa deshidratada
reacciona con el resorcinol para producir un color rojo. Es posible que las aldosas reaccionen produciendo un leve color rosa.
Reacciones basadas en reconocimiento del poder reductor en carbohidratos:Reacción de barford Permite distinguir
monosacáridos de disacáridos Reactivo (acetato cúprico en ácido acético diluido), • El Cu2+ del reactivo, es reducido a Cu2+
(Cu+) en solución de ácido débil, en un tiempo de 5 a 7 minutos con los monosacáridos. • Los disacáridos reducen el ion Cu2+
en un tiempo de 7 a 12 minutos. • El Cu2O es un precipitado de color rojo. • Es necesario realizar esta prueba en condiciones de
pH y de calentamiento fijas y estrictas. Reconocimiento de polisacáridos (glucógeno y almidón): REACCIÓN DE LUGOL
Reacción química usada para determinar la presencia o alteración de almidón u otros polisacáridos. • Se basa en la formación de
un complejo entre el ion I3 – y la molécula de amilosa de almidón, la cual tiene una conformación helicoidal. • Al introducirse el
ion I3 – dentro de la hélice se forma una solución color azul o negra dependiendo de la concentración. • La amilopectina produce
un color púrpura rojizo, y el glucógeno un color pardo rojizo.
De los tres carbonos, el
segundo (C-2) posee los
cuatros sustituyentes distintos y
por esta característica recibe el
nombre de carbono asimétrico
o quiral.
Aminoácidos-proteinas
Proteínas:biomoléculas de alto peso molecular constituidas por una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos que se mantiene plegada de forma que muestra una estructura tridimensional. Macromoléculas orgánicas de
elevado peso molecular, constituidas por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden
contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y)…
aminoácidos:moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteínas. • cristalinos, casi todos dulces y
presentan isomería, ya que poseen un carbono unido a cuatro radicales distintos (excepto en el caso de la Glicocola). •
Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2 ) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). • Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con
un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).
Esteroisomería de los aminoácidos: Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico, el
carbono α, enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical R y un hidrógeno.
Como consecuencia, los aminoácidos presentan isomería…Configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma
que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo -NH2 queda situado a la derecha.. Configuración L, si el grupo -NH2 se
encuentra a la izquierda. En proteínas solo se encuentra aminoácidos de conf L
Isomería óptica de los aminoácidosDebido a la presencia del carbono asimétrico, siendo capaces de desviar el plano
de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos Desvía el plano de luz polarizada: Dextrógiro o (+)Si
el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha. Levógiro o (-),Si lo desvía hacia la izquierda.
La conf LoD es independ de la act óptica, por lo que un L-aminoacido puede ser levógiro o dextró, igual que otro D
Comportamiento anfótero: Capacidad de ionizarse. Comportándose como ácido o como base, dependiendo del pH.
Esta característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino: COMPORTAMIENTO:
1. Se comporta como ácido: Los grupos -COOH liberan protones, quedando como - COO-
2. Se comporta como base. Los grupos -NH2 captan protones, quedando como - NH3 + .
En medio ácido: • El aminoácido se comporta como una base. • El grupo -COO- capta un protón y pierde su carga
negativa. En medio básico: • El aminoácido se comporta como un ácido. • El grupo como -NH3 + libera un protón y
pierde su carga positiva
carga eléctrica - punto isoeléctrico Estudio del estado real como se presentan las moléculas de los aminoácidos en
soluciones acuosas. GRUPOS Ceden protones Quedando un grupo carboxilo con carga NEGATIVA (-COO- )
Captan protones Quedando un grupo amino con carga POSITIVA (-NH3 + ). En medio ACIDO Se IONIZA el grupo
amino En medio BÁSICO Se IONIZA el grupo carboxilo Punto isoeléctrico Capacidad de adoptar una forma dipolar
neutra (pH) – con tantas cargas positivas o negativas. Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar una
forma dipolar neutra (o zwitterión), con tantas cargas positivas como negativas, que se denomina punto isoeléctrico.
Carga eléctrica – gráfica Por variedad de aminoácidos. Cada aminoácido presentará un comportamiento eléctrico diferente a los
diferentes pH en el medio en que se encuentra disuelto, y para cada uno de ellos se tiene una gráfica como la
siguiente..explicación: Equilibrio químico entre la zona ionizada y no ionizada del aminoácido La carga neta del aminoácido
depende del grado de ionización que han sufrido los grupos animo y carboxilo.
Clasificación de los aminácidos: Por su carácter ácido o básico. Neutros (Alifáticos, aromáticos, azufrados,secundarios) Ácidos
y Básicos
En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos diferentes, pero de todos ellos sólo unos 20 forman parte de las
proteínas. El organismo no puede sintetizar Aminoácidos esenciales síntetiza el organismo Aminoácidos no esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: 1. Treonina 2. Metionina 3. Lisina 4. Valina 5. Triptófano 6.
Leucina 7. Isoleucina 8. Fenilalanina Histidina como esencial durante el crecimiento en niños pero no para el adulto)
Proteínas./Enlaces pectídicos Enlace que resulta de la unión de aminoácidos entre el grupo amida y el grupo
carboxilo principal. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y
son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una
molécula de agua. Clasificación de las proteínas. Sistema universal de clasificación: A] En función a las propiedades
físicas y solubilidad en soluciones salinas acuosas u orgánicas B] En función a su composición C] Su forma global D]
Su función biológica D] Su estructura tridimensional
Holoproteinas o proteinas simples Formadas únicamente por aminoácidos.
Globulares Se caracterizan por doblas su cadena en forma esférica apretada. Deja grupos hidrofóbicos hacia dentro de
la proteína, y fuera grupos hidrofílicos. Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) • Gluteninas:
glutenina (trigo), orizanina (arroz). • Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) •
Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina • Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas,
transferasas...etc.
Fibrosas Presentan cadenas polipeptídicas largas. Y estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos • Queratinas: en formaciones epidérmicas:
pelos, uñas, plumas, cuernos. • Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos • Fibroínas: en hilos de seda, (arañas,
insectos)
Heteroproteínas o proteínas conjugadas Las hetero-proteínas están formadas por una fracción proteínica y por un
grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético Glucoproteínas Una fracción glucídica (del 5 al 40%) +
fracción proteica Unidas por enlaces covalentes ). • Las principales son: • Mucinas de secreción como las salivales, •
Glucoproteinas de la sangre, y • Glucoproteinas de las membranas celulares Lipoproteínas Complejos
macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y
triglicéridos) y una capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas. • Su
función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos a través de la sangre
Nucleoproteínas Proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico. Su característica fundamental es que
forman complejos estables con los ácidos nucleicos Cromoproteínas Grupo prostético una sustancia coloreada, por lo
que reciben también el nombre de pigmentos. Por ejemplo pigmentos porfirínicos como la hemoglobina encargada de
transportar el oxígeno en la sangre o no porfirínicos como la hemocianina
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINASNiveles de organización estructural de la molécula proteica.
Estructura primaria. Composición cuantitativa de los AA Orden- disposición Estructura secundaria. Disposición
espacial de la cadena proteica. Formación de Hélices y estructuras planas o filamentosas. Estructura tercearia:
Conformidad tridimensional completa de la cadena polipectídica. Estructura cuaternaria: Formadas por varias cadenas
polipectídicas. Interrelaciones entre cadenas.
Estructura primaria proteinas Secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, ordenados desde el primer
aminoácido hasta el último. Indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y en qué orden se
encuentran. La función de cada proteína depende de su secuencia de aminoácidos que la forman y de la forma que ésta
adopte. Extremos de las proteínas N- TERMINAL Se encuentra el primer aminoácido con su grupo amino libre
C- TERMINAL Está situado el último aminoácido con su grupo carboxilo libre.
La secuencia de una proteína se define enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal. •
Esta secuencia está basada en la información aportada por el ADN, y de ella depende la función de la proteína y
determina el resto de niveles estructurales más complejos. • Una característica de esta estructura es su disposición en
zigzag, debido a la capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α. • Los enlaces peptídicos no pueden
girar y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano.
Conformaciónes de peptidos posibles • 20n polipéptidos distintos, donde n es el número de aminoácidos presentes en
la cadena. Estructura primaria - enlace peptídico El esqueleto de las proteínas resulta de la unión de aminoácidos,
mediante su enlace peptídico. El grupo amino de una unidad se enlaza al grupo carboxílico de la siguiente, mediante la
eliminación de una molécula de agua, formando un enlace C-H. Polipéptido/ cadena peptídica Los átomos están
dispuestos en forma de zig-zag con un ángulo aproximado de 120º. Línea principal de la cadena: Constituida por los
Cα,- C y N. Lados de la cadena: Grupos R-O e H. Propiedad fundamental enlace peptídico Todos los átomos que
forman el enlace se encuentran en el mismo plano. La molécula solo puede girar por su carbono alfa.
Rotación alrededor de los enlaces de la cadena polipeptídica. Entonces el enlace peptídico, coloca restricciones significativas,
acerca del número de conformaciones que puede adoptar una cadena polipeptídica. La estructura de las uniones polipeptídicas es
plana y rígida, resultado de la estabilidad de la resonancia en el enlace peptídico.
CONFIGURACIÓN TRANS-CIS Cada unidad de enlace peptídico se encuentra en un plano. Entonces las cadena tiene que
plegarse por medio de rotación de los enlaces establecidos por el carbono alfa.
Adoptando las conformaciones más estables CIS y TRANS (repulsión estérica es la misma) Configuración cis: los dos
Ca se sitúan del mismo lado del doble enlace Configuración trans: los dos Ca se sitúan a distinto lado del doble enlace
Estructura tridimensional- secundaria Disposición espacial de la cadena proteica. Formación de Hélices y
estructuras planas o filamentosas. Ordenación regular y periódica en el espacio de las cadenas polipeptídicas a lo largo
de una dirección. • Tipos de enlace: No covalentes. • Forman conformaciones de menor energia libre ---- más estables.
Conformación Hélice: Si la conformación para cada Cα son las mismas, la cadena adopta de forma natural un hélice. El
número de unidades repetidas de conformaciones hélice Hélice- Estructuras HelicoidalesHélice puede describirse por el
número de unidades o residuos de aminoácidos por vuelta de hélice. • Unidades o residuos de aminoácidos, n. • Medida
de la dirección del eje principal, d Es la diferencia entre elementos iguales de dos aminoácidos consecutivos. • Paso del
hélice [p] = d*n Distancia entre elementos homólogos medida en la dirección del eje principal de la hélice.
Presentación estructura secundaria- clasificación helice alfa, La hélice alfa se repite exactamente cada 18 residuos que
representan cinco vueltas. Con una elevación de los residuos de 0.15 nm. 1. Calcular el número de residuos por vuelta.
2. Calcular el paso de la hélice… 18/5= 3.6 residuos por vuelta. B] p = 3.6 res/vuelta x 0.15 nm/res = 0.54 nm/vuelt.
Por tanto, el paso de hélice es de 0.54 nm. lamina beta, bucles y giros
puentes de hidrógeno en las héliceLos puentes de hidrógeno, constituyen un parámetro para la estructura hélice.
FUNCIÓN: Forman un bucle en el interior de la hélice. (Para la Hélice alfa es de 13). HELICE: Es el numero de
residuos por vuelta + numero de puentes de hidrógeno. Sentido de la hélice • Dextrogira • Levogira
Hélice levogira los oxígenos de los grupos carbonilos y las cadenas laterales de los residuos desestabilizan la hélice por
impedimentos estéricos. Esto se debe a que los aminoácidos de las proteínas son de la serie L-. Las cadenas laterales de
cada residuo está aproximadamente en posición TRANS respecto al oxígeno del carbonilo adyacente. Si el aminoácido
fuese de la serie D-, estos residuos estarían en conformación CIS con mayores posibilidades de conflictos estéricos
dependiendo del tipo de cadena lateral. Lámina beta • Es la cadena polipeptídica está generalmente estirada. • Todos
los residuos presentan una rotación de 180° respecto a los precedentes. • La distancia entre dos aminoácidos adyacentes
es de 0.35 nm. • Estos se disponen casi perpendiculares a la cadena polipeptídica extendida. • La hoja beta está
estabilizada por puentes de hidrógeno entre el grupo amida y el grupo carboxilo de un filamento adyacente. • Los
radicales se disponen alternatIvamente a uno y otro lado de la cadena polipetídica orientación de las hojas beta • En la
misma dirección (hojas beta paralelas).[Los enlaces de hidrógeno espaciados regularmente en forma de ángulo respecto
a las hebras enlazadas.] • En direcciones opuestas (hojas beta antiparalelas). [Puentes de hidrógeno son perpendiculares
a la hebra, alternando los enlaces próximos con los más espaciados]. Bucles y giros • Además de estas zonas en las
cadenas polipeptídicas REPETITIVAS podemos encontrar regiones NO repetitivas. • Muchas de estas zonas no
repetitivas son bucles y giros que provocan cambios en la dirección de la cadena polipeptídica que posibilitan que la
proteína tenga una estructura compacta. • Las cadenas polipeptídicas no son flexibles en dichas regiones • A menudo
los giros beta conectan hojas beta antiparalelas. Tipo I, podemos encontrar cualquier tipo de residuos con de la prolina
en posición 3. Tipo II, la glicina debe estar en posición 2 y casi siempre aparece una prolina en posición 3. Tipo III: son
una porción de hélice 310, y no hay restricciones en cuanto a la identidad de sus componentes.
Estructura ternariaConformidad tridimensional completa de la cadena polipectídica. La estructura terciaria parte de la estructura
secundaria a la cual se adiciona giros y plegamientos. Los cuales para la estabilidad de la molécula están en función de
interacciones entre las cadena laterales de las moléculas, generando disposiciones más estables.
Iteraciones que pueden estabilizar la proteína Puentes de hidrógeno • Interacciones electrostáticas • Interacciones de
Van der Waals • Interacciones Hidrofóbicas • Puentes disulfuro clases estructura ternaria I- Proteínas 𝝰 totales Solo
están presentes hélices 𝝰. Se empaquetan en forma globular II. Proteínas 𝛽 Totales Sólo están presentes estructuras 𝛽
generalmente como dos hojas 𝛽 antiparalelas. III. Proteínas 𝝰-𝛽 Estructuras 𝝰-𝛽 segregadas en la estructura IV.
Proteínas 𝝰/𝛽 Segmentos estructurales 𝝰-𝛽 se alternan en la estructura primaria dando lugar a una terciaria. Zona
central 𝛽 y a los lados con hélices 𝝰. V. En espiral Recubren las moléculas pequeñas, ricas en puentes disulfuro.
Estructura cuaternaria Formadas por varias cadenas polipectídicas. Interrelaciones entre cadenas. Constituida por
varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero, monómero o subunidad. Estos protómeros están unidos por enlaces débiles, como enlaces de hidrógeno,
fuerzas de Van der Waals, e incluso puentes disulfuro El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas
polipetídicas helicoidales entrelazadas para formar una triple hélice más grande, que confiere a estas fibras gran
resistencia. La hemoglobina es una proteína globular compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas.
ESPECIFICIDAD La especificidad se refiere a su función Cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza
porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Es una de las propiedades más características y se
refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de
otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no
ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. Clasificación FUNCIÓN Reside en la
posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona
la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, de su función característica. ESPECIE Existen proteínas
que son exclusivas de cada especie. Lo más común, sin embargo, es que las proteínas que desempeñan la misma
función en diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas proteínas se llaman proteínas
homólogas. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS Pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin ninguna estructura tridimensional
fija. Se puede producir cambios en las propiedades físicas, químicas y biológicas de la moléculas proteica. Causas
Agentes desnaturalizantes /Físicos Calor Agitación intensa Químicos Detergentes Disolventes orgánicos pH Fuerza
iónica… Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de
manera selectiva mediante cambios en: • Polaridad del disolvente • Fuerza iónica • pH • Temperatura
SOLUBILIDAD Cuando los grupos -R polares o hidrófilos se hallan localizados sobre la superficie externa de la
proteína, y a que establecen enlaces de hidrógeno con el agua; así, la proteína se rodea de una capa de agua que impide
su unión con otras proteínas y, por tanto, su precipitación. En general, • Las proteínas fibrosas: Son insolubles en agua,
• Las globulares: Son hidrosolubles. Las proteínas en disolución muestran grandes cambios en su solubilidad 1)
Concentraciones salinas 2) Disolventes orgánicos 3) pH 4) Temperatura
Solubilidad de proteínas y separaciones por precipitación Solubilidad de proteínas en fuerza iónica baja
Precipitación a fuerza iónica alta Precipitación con disolventes orgánicos Precipitación con polímeros Precipitación por
afinidad Precipitación por desnaturalización selectiva (pH disolventes orgánicos Temperatura)
REACCIONES DE LAS PROTEÍNAS Reacciones que identifican los grupos N-terminal de péptidos y proteínas .
Reacción con ninhidrina Calentamiento → Complejo color azul ó violeta (λ=570 nm) Prolina → Color amarillo
(λ=440 nm) Reacciona con todos los α-aminoácidos contenidos en la proteína dando lugar a la formación de un
complejo color purpura cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, a excepción de la prolina e hidroxi-prolina que dan lugar a
complejos de color amarillo. (Para química forense detectar huellas dactilares) R de Biuret. Reactivo: Solución de
sulfato de cobre en medio alcalino, este reacciona con el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un
complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte
de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta presentando un máximo de absorción a 540 nm
(2–4)… Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. Por ejemplo, en aquellos casos donde la
prueba de Biuret es negativa y positiva la de Ninhidrina, indica que no hay proteínas, pero si hay aminoácidos libres.
(Para cuantificación de proteínas totales) Reacción de Millon Reactivo: Mezcla de nitrito y nitrato mercúrico disuelto
en ácido nítrico. Esta reacción se lleva a cabo con residuos fenólicos, es decir proteínas que contienen tirosina para la
formación de nitrotirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando
un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar por formación de una sal mercúrica. Reacción de
Xantoproteica Reactivo: ácido nítrico que sirve para la identificación de proteínas con grupos aromáticos que son
derivados del benceno como la fenilalanina, tirosina y triptófano, mediante la formación de compuestos nitrados
amarillos. La intensidad del color amarillo se intensifica cuando la reacción ocurre en una solución básica. Los
aminoácidos tirosina y triptófano contienen anillos de benceno activados y se someten fácilmente a la nitración,
mientras que la fenilalanina no se somete fácilmente a la nitración, debido a que el anillo no está activado. (Formación
de productos nitrados a partir de aminoácidos con grupos aromáticos) Prueba de Nitroprusiato Es específico para
aminoácidos o proteínas que contienen azufre, -SH (cisteína y cistina) da un color rojo-púrpura llamado “prueba de
Mörner”.. resultado; complejo rojo Prueba de Sakaguchi Específica para Arginina o proteínas que la contienen. Es
positiva para el aminoácido que contiene el grupo guanidina en la Arginina. El grupo guanidina presente en el
aminoácido reacciona con α-naftol e hipobromito alcalino para dar un complejo de color rojo Prueba de aldehído –
Hopkin-Cole Específica para el triptófano, el único aminoácido que contiene un grupo de indol. El anillo de indol
reacciona con el ácido glioxílico en presencia de un ácido fuerte (ácido sulfúrico) para formar un producto cíclico color
violeta. (reacción de grupo indol del triptófano con un aldehído) Proteinas funciones tipos aplicaciones
escleroproteínas/ musculares t/ransportadoras de o2/ plasmáticas y coagulación sanguínea/ nucleares. Escleroproteínas
(colágeno elastina queratinas… 𝝰- queratinas 𝛽- queratinas) El papel de este tipo proteínas incluye la protección y el
soporte, formando tejido conectivo, tendones, matriz orgánica de huesos, y fibra muscular de los animales. Colágeno •
El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los
animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares.
• Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25 % de la masa total de proteínas en los
mamíferos. Elastina Está formada por una cadena de aminoácidos con dos regiones: Una hidrofóbica constituida por
los aminoácidos apolares: valina, prolina y glicina, y otra hidrofílica con los aminoácidos: lisina y alanina. No posee
una estructura secundaria regular. La región hidrofóbica es la que confiere la elasticidad característica a la elastina.
QUERATINAS 𝝰- queratinas 𝛽- queratinas Es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre, que constituye
el componente principal que forman las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos
derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas. Una de las biomoléculas
cuya dureza se aproxima a la de la queratina es la quitina
PROTEÍNAS MUSCULARES 1.(miosina/ actina /tropomiosina) 2. proteínas asociadas al musculo estriado= proteínas
asociadas a la miosina &proteínas asociadas a actina 3.proteínas del citoesqueleto= titina &nebulina.
Miosina= proteína más abundante del músculo esquelético. Representa entre el 60% y 70% de las proteínas totales y es
el mayor constituyente de los filamentos gruesos Actina= familia de proteínas globulares que forman los
microfilamentos, uno de los tres componentes fundamentales del citoesqueleto de las células de los organismos
eucariotas. Tropomiosina= Proteína globular de gran peso molecular presente en el músculo estriado, en el músculo
cardiaco y en el musculo esquelético.
TRANSPORTADORAS DE O2 (mioglobina &hemoglobina) Unión del oxígeno a la mioglobina y a la hemoglobina
Influencia de los efectores alostéricos en a unión del oxígeno a la hemoglobina Interacción del óxido nítrico con la
hemoglobina • Proteínas globulares con un núcleo de hierro • Ligan moléculas de CO o NO • Ambas contienen grupos
hemo formados por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe 2+. PLASMÁTICAS Y
COAGULACIÓN SANGUÍNEA Proteínas plasmáticas Albúmina Haptoglobinas Ceruloplasmina Fibrinógeno
Coagulación sanguínea PROTEÍNAS NUCLEARES Histonas Protaminas… histonas Forman complejos proteínicos
globulares. Empaquetamiento del ADN protaminas Similares a las histonas pero en células germinales.

Aminoácido