TRABAJO PRÁCTICO Nº 3

2019
COMPONENTES QUÍMICOS DE LAS CÉLULAS PARTE II:
MOLÉCULAS ORGÁNICAS COMPLEJAS: LÍPIDOS Y
MACROMOLÉCULAS

OBJETIVOS
Conocer la estructura y organización de las moléculas orgánicas complejas, así
como su rol dentro de los diferentes procesos biológicos.

UNIDAD DE CONOCIMIENTO

CONOCIMIENTOS PREVIOS REQUERIDOS: todos los conceptos que se

adquirieron en el TP N° 2 (AGUA Y PEQUEÑAS MOLÉCULAS).

TEMARIO
Grupos de moléculas orgánicas complejas: rasgos químicos comunes de cada uno
de estos grupos.
LÍPIDOS: características generales. Lípidos saponificables (simples y complejos) e
insaponificables. Estructura general de los principales lípidos de importancia
biológica. Propiedades particulares de los fosfolípidos, su rol en la formación de
membranas celulares. Composición de ácidos grasos y su impacto en las
propiedades físicas de los lípidos saponificables. Glucolípidos y colesterol; estructura
general e importancia biológica.
MACROMOLÉCULAS: definición; principales macromoléculas de una célula.
Unidades estructurales de cada una de ellas. Uniones químicas que pueden
encontrarse en una macromolécula.
1. POLISACÁRIDOS: estructura, clasificación y función.
2. PROTEÍNAS: clasificación (diferentes criterios), funciones que desempeñan en el
organismo. Fuentes naturales. Estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria. Uniones que estabilizan a cada una de ellas. Dominios estructurales y
funcionales. Relación entre conformación, estructura y función. Proteínas globulares
y fibrosas: estructura y función. Proteínas oligoméricas. Agregados
supramoleculares. Conceptos generales de mecanismos de regulación de la
actividad proteica. Desnaturalización proteica: agentes desnaturalizantes y efectos
sobre la función biológica.
3. ÁCIDOS NUCLEICOS: definición. Características comunes y diferenciales de los
nucleótidos constituyentes de los ácidos nucleicos. Unión de los nucleótidos para
generar cadenas polinucleotídicas. Ácido desoxirribonucleico (ADN): modelo
estructural de Watson y Crick. Reglas de Chargaff. Función: concepto molecular de
gen. Ácido ribonucleico (ARN): distintos tipos; estructura, función y localización de
cada uno de ellos. Código genético: definición. Concepto de codón y anticodón.

VOCABULARIO ESPECÍFICO DEL TEMA

Sillar estructural – monómero – polímero – polimerización – biosíntesis –
biodegradación – macromoléculas – conformación – dominio - proteína oligomérica –
desnaturalización – complementariedad - temperatura de fusión del ADN – codón –
anticodón – mutación - mutación silenciosa – gen – polipéptido – polinucleótido –

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polaridad – sustrato - proteína globular - proteína fibrosa – policistrónico –
monocistrónico - cambios conformacionales

BIBLIOGRAFÍA:
-Blanco, A. “Química Biológica”. 8a Edición. Editorial El Ateneo. 2015
Poner Karp
-Lodish, H. y col. “Biología celular y molecular “. 4ta Edición. Editorial Panamericana,
2002.

UNIDAD DE ACCIÓN
En su casa: el estudiante deberá investigar usando como base el temario propuesto
y contestar el cuestionario guía de estudio a los efectos de autoevaluar si ha
adquirido los conceptos fundamentales requeridos para el abordaje del trabajo
práctico. Utilizando los conocimientos teóricos adquiridos intentará plantear una
solución de los ejercicios de aplicación.
Podrá además ejercitarse luego de la clase resolviendo los problemas adicionales.

En clase: el estudiante deberá participar en la discusión del temario y resolver con la

ayuda del docente los problemas de aplicación, con el fin de reafirmar los conceptos
teóricos estudiados en su casa y evacuar las posibles dudas.

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 CUESTIONARIO GUÍA DE ESTUDIO
1- Lea detenidamente el siguiente texto y responda las preguntas que se hallan a
continuación:
Las macromoléculas son polímeros de alto peso molecular (PM: 5x103-109) constituidos por
un gran número de unidades más simples, idénticas o químicamente similares
(monómeros), unidas entre sí de manera regular a través de un proceso denominado
polimerización.
La conformación hace referencia a los distintos arreglos de átomos y sustituyentes en una
molécula que son resultado de rotaciones alrededor de enlaces simples. Ejemplos de
distintas conformaciones de polímeros son los zigzag planares, los arrollamientos al azar,
las hélices y los arreglos de cadenas plegadas. Los isómeros conformacionales se
interconvierten por rotaciones de los enlaces sin necesidad de roturas de enlaces químicos.
a) ¿Cuáles son las principales macromoléculas presentes en la célula?
b) ¿Los lípidos son macromoléculas? ¿Por qué?
c) ¿Qué tipos de uniones químicas (interatómicas e intermoleculares) encontramos
en las macromoléculas celulares?
d) ¿Por qué de las infinitas conformaciones posibles sólo predomina una de ellas?
¿Qué tipos de fuerzas la estabilizan?
2- a) ¿Qué características comunes presentan todas las moléculas lipídicas?
b) Realice un cuadro clasificando a los lípidos en insaponificables e saponificables
con subcategorías dentro de estas divisiones principales. Cite ejemplos de cada tipo
y señale sus funciones biológicas.
c) Esquematice la fórmula representativa de un triacilglicérido y de un fosfolípido
señalando el nombre específico de la unión entre sus sillares estructurales ¿Cuál de
las moléculas esquematizadas es anfipática? ¿Por qué?
d) ¿Qué característica de los lípidos saponificables condiciona su punto de fusión?
Mencione ejemplos que den cuenta de su respuesta.
e) ¿Cuál es la importancia biológica del colesterol y sus derivados? ¿Qué tipos de
células sintetizan colesterol? Haga un esquema de dicha molécula.
3- a) ¿Qué es un polisacárido? Mencione las diferencias que existen entre un homo
y un heteropolisacárido. Dé ejemplos de cada uno de ellos.
b) Respecto a los homopolisacáridos, ¿cuáles conoce y en qué organismos podría
encontrarlos?, ¿cuál es su función?
c) ¿Cuáles son sus monómeros constituyentes y cómo se unen entre si?
d) ¿Cuál es la importancia de la presencia de ramificaciones en algunos de ellos?
4- a) Dé una definición clara y completa de proteína.
b) ¿Cuáles son las principales funciones biológicas de las proteínas?
c) Mencione diferentes criterios de clasificación de las proteínas.
5- Una cadena polipeptídica surge de la unión de aminoácidos entre sí por medio de
enlaces peptídicos y a medida que se va sintetizando sufre una serie de
plegamientos que pueden dar por resultado una proteína funcional. Responda:
a) ¿Los aminoácidos se unen espontáneamente y al azar?
b) ¿Qué determina la estructura tridimensional de una proteína?
c) ¿Qué tipos de plegamientos pueden existir en un polipéptido?
6- a) Describa la estructura primaria, secundaria y terciaria de una proteína.
b) ¿Qué tipo de uniones estabilizan a cada una de estas estructuras?
c) Si bien existen infinitas conformaciones posibles, las proteínas poseen una
estructura tridimensional única. ¿Cómo se denomina dicha estructura? ¿A qué se
debe que sea única? ¿Qué importancia tiene en la función de las proteínas?

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d) ¿Qué es una proteína oligomérica? ¿Qué estructura adicional presentan estas
proteínas y qué tipo de interacciones las estabilizan? Cite algunos ejemplos.
e) Mencione complejos supramoleculares que surgen por la asociación de
subunidades proteicas e indique las funciones que desempeñan.
7- Según uno de los criterios de clasificación se pueden distinguir dos grandes
grupos de proteínas: globulares y fibrosas.
a) Indique las características generales distintivas de cada uno de estos grupos de
proteínas (respecto a estructura, tipos de aminoácidos predominantes y solubilidad
en agua).
b) Mencione algunas de las funciones que desempeñan. Relacione éstas con las
características descriptas en a) para cada grupo de proteínas.
8- Respecto a la desnaturalización proteica responda:
a) ¿Qué implica este proceso?
b) ¿A través de qué agentes puede lograrse? ¿Es un proceso reversible? Explique.
c) ¿Qué consecuencias tiene?
d) ¿Ocurre sólo en el caso de proteínas?
9- ¿Qué significado tiene la frase: “tanto las cadenas polipeptídicas como las
polinucleotídicas tienen polaridad”.
10- a) ¿Cuál es la diferencia entre ADN y ARN desde el punto de vista químico y
estructural?
b) Mencione la función y ubicación de cada uno de ellos.
11- a) Explique claramente qué significa que las cadenas que constituyen el ADN
son complementarias y antiparalelas.
b) ¿Por qué emparejan específicamente adenina con timina y citosina con guanina?
12- Describa la estructura secundaria del ADN y del ARNt. ¿Qué tipos de uniones
mantienen la estabilidad de estas estructuras?
13- Señale las características que diferencian al ADN bacteriano, mitocondrial y de
cloroplastos del ADN eucariótico.
14- a) ¿Qué entiende por gen?
b) ¿Qué es el código genético?
c) ¿A qué se llama codón y anticodón?
15- ¿Qué es una mutación y qué consecuencias puede tener?

PROBLEMAS DE APLICACIÓN

En esta sección, hemos incluido problemas que relacionan los temas

estudiados en este TP con problemáticas de importancia médica, identificados con
el símbolo:
Al final de algunos de estos problemas encontrará un texto breve identificado
como “Lectura complementaria” que brinda una breve explicación sobre el tema
biomédico que se desarrolla en el mismo. Su lectura no resulta indispensable
para la resolución del problema pero brinda información útil para su futura
formación como médico tanto generalista como especialista.

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1- En el siguiente panel se presenta la estructura de algunos lípidos donde puede
observarse la diversidad estructural que presentan las biomoléculas pertenecientes a
este grupo.

a) En el siguiente cuadro coloque una (X) en el casillero que corresponda a una

característica de cada uno de los lípidos del panel.
CLASIFICACIÓN I II III IV V VI VII VIII
Saponificable
Insaponificable
Neutro (hidrofóbico)
Polar (anfipático)
Glicerolípido
Esfingolípido
Fosfolípido
Glucolípido
Esteroroide

FUNCIÓN I II III IV V VI VII VIII

Reserva energética y aislante
térmico
Protección
Componente de membrana
plasmática
Componente de membrana
mitocondrial interna
Componente de membrana de RER

b) ¿Qué estado de agregación presenta el compuesto I a temperatura ambiente?

Justifique. ¿Con qué nombre se conocen vulgarmente estos compuestos?

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c) ¿Cuál/es de las siguiente cadenas laterales podrían corresponder a R y R’ del
compuesto II?
– (CH2)16 – CH3
– (CH2)7 – CH=CH – (CH2)7 – CH3
– (CH2)14 – CH3
d) ¿Qué otros grupos de cabeza polar pueden presentar los lípidos del tipo del
compuesto II? ¿Cómo se denomina el compuesto resultante en cada caso?
e) Mencione derivados del compuesto VII describiendo brevemente su función.

2- Si bien el colesterol desempeña importantes funciones en los seres vivos, el

folklore popular lo presenta a menudo como el “villano” que atenta contra nuestra
salud. Esto se debe fundamentalmente a que el riesgo de sufrir enfermedad
cardiovascular está directamente relacionado con los niveles de colesterol en sangre
(colesterolemia).
La hipercolesterolemia es un factor de riesgo de enfermedades cardiovasculares
modificable a través de la dieta. Para aprovechar esto como estrategia de marketing,
en las etiquetas de algunos productos alimenticios se destaca que carecen de
colesterol como una de sus bondades. Diversas empresas han recibido denuncias
por parte de la defensoría del consumidor por considerar que algunas de estas
etiquetas resultan engañosas, analicemos dos de ellas:

a) El mensaje que
transmite esta etiqueta
¿es una mentira? ¿Por
qué defensa del
consumidor dice que es
engañoso o falaz?
Justifique.

b) Y el mensaje que
transmite este envase
¿es engañoso? Justifique.

LECTURA COMPLEMENTARIA: Las enfermedades cardiovasculares son un conjunto de trastornos

del corazón y de los vasos sanguíneos. Incluyen: hipertensión arterial (presión alta); cardiopatía
coronaria (infarto de miocardio); enfermedad cerebrovascular (apoplejía); enfermedad vascular
periférica; insuficiencia cardíaca; cardiopatía reumática; cardiopatía congénita; miocardiopatías.
Según datos publicados por la OMS, las enfermedades cardiovasculares (fundamentalmente
cardiopatías coronarias y accidentes cerebrovasculares) son la principal causa de defunción en todo
el mundo y se prevé que lo sigan siendo en los próximos años.
Aproximadamente el 95% de las muertes debidas a enfermedades cardiovasculares están
directamente relacionadas con la arteriosclerosis (esclerosis o "endurecimiento" de las arterias, puede
producirse por diversas circunstancias, entre ellas la edad avanzada o la aterosclerosis). La
aterosclerosis, es un tipo de arterioesclerosis que se produce por un acúmulo de sustancias (entre
ellas el colesterol) en la pared interna de las arterias: placa de ateroma. La placa arteromatosa puede
ir creciendo progresivamente llegando a ocluir total o parcialmente la luz arterial (trombosis) y producir
una falta de riego sanguíneo distal a la lesión.
Factores de riesgo modificables, como el tabaco, el consumo nocivo de alcohol, la dieta poco
saludable, la insuficiente actividad física, la obesidad, así como la hipertensión, la hiperglucemia y la
hipercolesterolemia, son reconocidos como factores de riesgo principales, que contribuyen a la
patogenia subyacente de las enfermedades cardiovasculares.
El riesgo de sufrir enfermedad cardiovascular está directamente relacionado con los niveles de
colesterol total en sangre. Por ello, la regla de oro para gozar de una buena salud cardiovascular

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consiste en no superar nunca la cantidad de colesterol total recomendada (< 200 mg/dl) y en reunir la
mayor proporción posible de cHDL (> 40 mg/dl) y la mínima de cLDL (< 155 mg/dl) en el organismo.

3- a) La glucosa es una de las fuentes energéticas más importante de la mayoría de

los organismos. Tanto animales como vegetales son capaces de almacenar glucosa
bajo la forma de polisacáridos de reserva.
a1- ¿Por qué cree usted que la célula gasta energía en sintetizar polisacáridos si
luego debe hidrolizarlo hasta glucosa para poder utilizarla como fuente de energía?
a2- Si una persona ingiere arroz y otra carne, ¿qué tipos de hidrato de carbono está
consumiendo cada una? Describa sus estructuras y diferencias.
a3- ¿Cuáles de los siguientes disacáridos espera obtener por hidrólisis de cada uno
de los polisacáridos del subítem anterior?

Maltosa

Isomaltosa

Celobiosa
b) La celulosa es un polisacárido estructural y componente habitual de las paredes
de células vegetales. Al igual que los polisacáridos de reserva consisten en unidades
de glucosa unidas por enlaces glicosídicos y puede estar altamente hidratada. A
pesar de esta similitud, una persona que consuma una dieta que consista
principalmente en almidón aumentará de peso, mientras que una persona sometida
a una dieta de celulosa moriría de hambre. ¿Por qué?

4- Una especie de colibrí tiene un peso libre de grasa de 2,5 gramos. Migra cada
otoño desde Florida a Yucatán, recorriendo aproximadamente 2000 km. Antes de
emprender este viaje acumula 2 gramos de grasa corporal, una cantidad casi igual a
su peso corporal.
¿Cuál es el motivo por el cual el colibrí acumula sus reservas bajo la forma de grasa
y no en forma de hidratos de carbono?

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5- El siguiente esquema representa la estructura de una proteína:

a) Complete la figura con los nombres de los enlaces señalados con flechas.
b) ¿Qué nivel estructural se encuentran estabilizando en esta proteína? ¿Por qué?
c) ¿Qué niveles estructurales pueden estabilizar este tipo de enlaces?
d) ¿Cómo se denominan los dos elementos estructurales señalados en el esquema?
¿Qué nivel de estructura representan?
e) ¿Qué niveles estructurales presenta esta proteína?
f) ¿Cree que esta proteína podría ser citosólica? Justifique su respuesta.

6- Algunas de las proteínas presentes en la leche son: caseínas, alfa-lactoalbúmina,

beta- lactoglobulina (dímero), seroalbúmina bovina. Salvo en el caso que se indica
todas las proteínas son monoméricas.
a) Clasifíquelas según su forma en el espacio sabiendo que todas son solubles en
agua. ¿Qué niveles estructurales espera encontrar en cada una de ellas? Enumere
los principales tipos de uniones que estabilizan a cada uno de los niveles
estructurales de una proteína.
b) Para obtener los productos derivados de la leche se somete a las proteínas a
procesos de desnaturalización, ya sea por cambios de pH o por calor.
¿En qué consiste el proceso de desnaturalización de una proteína y a qué niveles
estructurales afecta?

7- Dos macromoléculas (por ejemplo dos proteínas) pueden unirse entre sí con gran
fuerza y especificidad. ¿Cómo es posible que interacciones débiles, como las
fuerzas de van der Waals, los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas,
originen una adherencia tan fuerte? Analice cada una de las opciones, indique cuál
es correcta y cuáles son los errores en las opciones incorrectas.

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OPCIONES:
A. La adherencia puede llegar a ser fuerte cuando existen muchas interacciones
débiles, todas ellas contribuyendo a la estabilidad de la estructura.
B. Las interacciones débiles se convierten en fuertes una vez que los grupos no
polares son excluíos del interior de las macromoléculas.
C. Las interacciones débiles son convertidas en enlaces covalentes, dando así lugar
a una adherencia fuerte entre las moléculas.
D. Si las interacciones débiles se alinean correctamente pueden convertirse en tan
fuertes como los enlaces covalentes.
E. La adhesión es fuerte porque las interacciones débiles pueden estar implicadas
en reacciones de condensación.

11- Las proteínas 1 y 2 interaccionan fuertemente. La siguiente figura muestra una

parte significativa de sus interacciones.

Suponga que ocurre una mutación en el gen que codifica para la proteína 2 que
cambia el aminoácido mostrado arriba por uno de los aminoácidos que se muestran
a continuación:

¿Qué cambio de los anteriores debería interrumpir en mayor medida la interacción

entre las proteínas 1 y 2? ¿Cuál afectaría en menor medida? Elija la opción correcta
y justifique su elección
OPCIONES:
A. El que más: aspartato; el que menos: leucina
B. El que más: lisina; el que menos: serina
C. El que más: serina; el que menos: aspartato
D. El que más: lisina; el que menos: aspartato
E. El que más: aspartato; el que menos: serina

8- La hemoglobina es la proteína encargada de captar el oxígeno en los pulmones y

transportarlo hacia los distintos tejidos del organismo donde lo intercambia por
dióxido de carbono. Su molécula está constituida por dos pares de cadenas
polipeptídicas (globinas), cada una unida a un grupo hemo. Existen distintos tipos de
hemoglobinas. En el adulto la más abundante es la hemoglobina A formada por 2
cadenas de globina  y dos de globina , (22), mientras que en el neonato
predomina la hemoglobina F (22).
a) ¿Con la información que le brinda el enunciado puede determinar si se trata de
una proteína globular o fibrosa? (Mencione específicamente qué datos le sirvieron
como guía).
b) ¿Qué niveles de estructura presenta la hemoglobina normal?

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c) Teniendo en cuenta el número de cadenas polipeptídicas que la forman ¿cómo la
clasificaría?
d) Teniendo en cuenta su composición química, ¿dentro de qué grupo la ubicaría?

9- Las cadenas de la hemoglobina A (α y β) son codificadas por genes diferentes. La

cadena α consta de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la
cadena β consiste de 146 aminoácidos con una con una secuencia de aminoácidos
completamente diferente.
Existen anormalidades hereditarias de la hemoglobina, denominadas
hemoglobinopatías, algunas de ellas se originan por mutaciones que generan
alteraciones en la secuencia de aminoácidos de las cadenas de globina. Por
ejemplo:
- En la variante de la hemoglobina Constant Spring, una mutación en el gen α-
globina convierte el codón de stop (UAA) a un codón de glutamina (CAA).
- La Hemoglobina Gun Hill es el resultado de una deleción de 15 nucleótidos del gen
de β-globina sin corrimiento del marco de lectura.
- La hemoglobina S difiere de la hemoglobina A por la sustitución de un ácido
glutámico por una valina en la cadena de globina . Esto lleva a que la proteína se
polimerice y forme fibras intracelulares que deforman los glóbulos rojos, lo cual
dificulta la circulación de los mismos a través de los capilares sanguíneos y
disminuye su vida media. VER DATOS DE INFORMACIÓN GENERAL.
a) Dé una definición clara y concisa de los términos destacados en negrita en el
enunciado.
b) Describa cómo se modifica la estructura primaria de las cadenas de globina en las
variantes de la hemoglobina descriptas en el enunciado.
c) ¿Cree que estos cambios estructurales afectarán la función de la hemoglobina? Si
su respuesta es afirmativa, ¿puede explicar cómo?

LECTURA COMPLEMENTARIA: La anemia de células falciformes es una enfermedad genética en

la que el gen de la globina beta, ubicado en el cromosoma 11 sufre una sustitución de una timina por
adenina. Esta mutación genera una globina beta en la que el ácido glutámico de posición 6 es
sustituido por valina, generando la producción de una hemoglobina funcionalmente defectuosa, la
hemoglobina S. El ácido glutámico tiene carga negativa y la valina es hidrófoba, entonces se forman
contactos con alanina, fenilalanina y leucina, lo que promueve la formación de fibras poliméricas de
hemoglobina que deforman el glóbulo rojo y reducen la capacidad para transportar oxígeno.
A diferencia de los hematíes normales, que generalmente son bicóncavos, con una forma similar a la
de una rosquilla, los glóbulos rojos falciformes tienen forma de media luna o de hoz. Las células en
forma de hoz no son flexibles y no pueden cambiar de forma fácilmente. Muchas de ellas se rompen
al movilizarse a través de sus vasos sanguíneos. Las células falciformes por lo general sólo duran de
10 a 20 días, en lugar de los 90 a 120 días normales. La capacidad de recambio de células glóbulos
rojos se ve desbordada y en consecuencia, es posible que el número de glóbulos rojos se vea
disminuido. A esto se le llama anemia y es muy posible que el paciente se sienta cansado.
Las células en forma de hoz también pueden atascarse a las paredes de los vasos sanguíneos,
causando un bloqueo que hace más lento o detiene el flujo de sangre. Cuando esto sucede, el
oxígeno no puede llegar adecuadamente a los tejidos cercanos. La falta de oxígeno puede causar
ataques de dolor repentino y severo, llamados crisis de dolor. Estos ataques pueden ocurrir sin previo
aviso.

10- Las moléculas de ADN poseen carga eléctrica neta.

a) ¿Cuáles son los grupos funcionales que aportan carga a la estructura de estos
ácidos nucleicos?
b) Las histonas son proteínas que se asocian fuertemente al ADN y colaboran con
su empaquetamiento. Si analiza los restos de aminoácidos presentes en la superficie
de estas proteínas ¿Qué tipo de aminoácidos espera que predominen?

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 11- Se ha fraccionado una porción del ADN de una célula obteniéndose fragmentos
de igual tamaño que corresponden a dos genes distintos: l y ll. De las bases
presentes en el gen l el 10% corresponde a adenina, mientras que en ll hay 30% de
adenina.
a) ¿Cuál es el porcentaje de cada una de las otras bases presentes en ambos
genes?
b) Si se tiene una solución que contiene ambos genes y se dispone de un filtro
capaz de retener al ADN bicatenario pero no al monohebra, ¿cómo podemos
separar estos genes uno del otro?
c) Si el gen l tiene 3000 moléculas de adenina, ¿cuál es la longitud del gen l y ll?

12- En dos genes de idéntica longitud aislados de una especie bacteriana

desconocida (GEN I y GEN II) los nucleótidos de adenina representan el 30 y el 19
% del total, respectivamente. Sabiendo que el GEN I contiene 9600 nucleótidos de
adenina:
a) Complete en la siguiente tabla la cantidad porcentual de las distintas bases en
cada gen y la longitud de los mismos especificando la unidad.

%A %C %G %T %U Longitud
GEN I 30
GEN II 19
b) ¿Cuál de los dos genes codifica para un ARNm cuya composición en porcentajes
de bases es 30% A, 32%C y 30%G?
c) Esquematice la unión entre un nucleótido de adenina y otro de timina presentes
en el GEN I.

- EN EL ENTORNO DE LA CÁTEDRA PODRÁ ENCONTRAR PROBLEMAS ADICIONALES

QUE LE PERMITIRÁN SEGUIR UTILIZANDO LOS CONOCIMIENTO TEÓRICOS ADQUIRIDOS
PARA LA RESOLUCIÓN DE SITUACIONES PROBLEMÁTICAS -

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